• 제목/요약/키워드: Juvenile Hormone Binding Protein

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미국흰불나방(Hyphuntrio cuneo D.)의 유충호르몬 결합단백질의 확인 및 정제 (Identification and Purification of Juvenile Hormone Binding Protein from nyphantria cunea Drurv)

  • 이인희;김학열
    • 한국동물학회지
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    • 제36권2호
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    • pp.238-244
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    • 1993
  • We identified juvenile hormone binding protein (JHBP) from last instar larval hemollvnph of Hvphantria cunea using gel filtration and non-SDS PAGE. Two kinds of JHBP in hemollnnph were found at two peaks by gel filtration (Sephadex G-100) and also at Rm values of 0.13 and 0.57 by non-SDS PAGE. JHBP was partially purified using anion exchange chromatosraphv, preparative gel filteration, and preparative PAGE. Dextrin coated charcoal (DCC) binding assay was employed to monitor the location of JHBP in chromatographic profile during the purification process. Purity of JHBP was checked by silver staining of 1091 SDS-Polyacrvlamide.

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매미나방(Lymantria dispar)에서 Juvenile Hormone Binding Protein(JHBP)의 확인 및 정체 (Identification and Isolation of Juvenile Hormone Binding Protein from Hemolyrnph of Lymantria dispar L.)

  • 이인희;김학열
    • 한국동물학회지
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    • 제34권2호
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    • pp.196-202
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    • 1991
  • 매미나방 종령유층 혈림프내에 존재하는 JHBP을 Dextran Coated Charcoal (DCC)binding assay와 gel filtration에 의해서 확인하였고, JHBP의 pI값은 5.3으로 밝혀졌다. JHBP의 정저는 혈림프단백질을 먼저 PEG로 침전시킨 후 ion exchange chromatography와 gel filtration 방법을 통하여 행하였다. 정체된 fraction의 JH에 대한 binding activity는 [3H] JH-III의 radioactivity 측정과 DCC binding assay를 통해 확인하였고, 정체된 단백질의 순수도는 각 정체단계에 따라 전지영동을 하여 확인하였다.

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누에나방의 5령유충 혈림프의 유약호르몬 결합단백질: 확인 및 정제 (Hemolymph Juvenile Hormone Binding Protein of Fifth Instar Larvae of Bombyx mori L.: Identification and Purification)

  • Park, Chul-Ho;Kim, Hak-Ryul
    • 한국동물학회지
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    • 제37권1호
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    • pp.66-75
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    • 1994
  • Juvenile hormone binding protein was identified in the hemolymph of fifth instar larvae and purified using column chromatography. Hemolymph was mixed with [3H] JH-III and electrophoresed on 691 NON-SDS gel, indicating that radioactivity peak appears at Rf value of 0.55. Gel filtration showed two radioactivity peaks equivalent to bound and free [3H]JH-III, respectively. JHBP was purified from hemolymph through gel filtration (Sephadex G-100), anion exchange chromatosraphv (DEAE Sepharose CL-6B), chromatofocusing chromatographv (PBE 94) and preparative electrophoresis.

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누에나방 혈림프의 high affinity 유약호르몬 결합단백질의 특성 (Characterization of High Affinity Juvenile Hormone Binding protein in the Hemolvmph of Bombyx mori L.)

  • 박철호;김학열
    • 한국동물학회지
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    • 제37권4호
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    • pp.495-503
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    • 1994
  • Hemolymph SHBP (hJHBP) was partially purified from last instar larvae of Bombyx zori by gel filtration and their optimal reaction conditions of dextrin coated charcoal binding assay were determined. Dissociation constant (KD) of hJHBP for JH III was calculated to be 1.45 $\times$ 10-7 M at $4^{\circ}C.$ The molecular weight of hJHBP was estimated to be 30 kDa by gel filtration on a calibrated Sephadex G-100 column and 33 kDa by SDS-PAGE. These results indicate that hSHBP consists of a single polvpeptide chain. Isoelectric point of hJHBP was found to be pH 5.1 and 19 of the first 20 amino acid residues were determined from N-terminus of purified hJHBP.

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꿀벌부채명나방 종령유충에서 유약호르몬 결합단백질의 정제와 특성 (Purification and Characterization of a Juvenile Hormong Binding Protein from Whole Body Homogenates of the Wax Moth, Galleris mellonella Final Instar Larvae)

  • 안기흥;전상학;이경로
    • 한국응용곤충학회지
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    • 제37권1호
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    • pp.59-64
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    • 1998
  • 꿀벌부채명나방 종령유충의 whole body에서 gel filtration 방법으로 유약호르몬 결합 단백질을 분리, 정제하였다. 분리된 단백질은 column chromatography법과 전기영동법에 의해 등가성을 확인하였다. 이 결합단백질은 전기 영동법에 의해 32K, gel filtration 에 의해 28K의 상대적 분자량을 나타냈다. 또한, JH III에 대한 해리도는 3.9$\times$${10}^{-7}$M로 확인되었다.

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누에 체액의 유약호르몬 결합단자질(Juvenile hormone hinding protein)에 관한 연구 (Study on the Juvenile Hormone Binding Protein in the Hemolymph of the Silkworm Larva, Bombyx mori.)

  • 손흥대
    • 한국잠사곤충학회지
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    • 제30권1호
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    • pp.25-32
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    • 1988
  • 누에 유충에 있어서 체액 JH 결합단자질(JHBP)의 생리적 역할을 알기 위하여, 체액 중의 JH 1과 결합하는 단자질을 polyacrylamide gel 전기영동으로 분리하고, 또 발육에 따른 JH 결합단자질의 활성 변화를 측정한 결과는 다음과 같다. 1. 누에 체액중에서 JH 1과 결합하는 단자질은 JH 결합지질단자질(JH-LP)과 Jh 결합단자질(JHBP) 등 JH결합단자질의 Rm은 0.81∼0.33이었고, JH 결합단자질의 Rm은 0.81∼0.84이었다. 두 단자질의 Rm은 성별, 발육시기에 관계없이 일정하였다. 2. 체액단자질의 함량은 발육의 진행에 따라 점차 증가하여 토사기에 가장 높았으며 전용기에 다소 감소하였고 암컷의 함량은 숫컷보다 높았다. 3. 체액 ml 당 JH 결합단자질의 활성은 영의 초기에 낮았고 토사기에 최대로 나타난 후 전용기에 다소 감소하였다. 4. 체액 ml 당 JH 결합단자질의 활성 변화는 체액단자질의 함량의 변화양상과 매우 유사하였다. 5. 체액단자질 mg 당 JH 결합단자질의 활성은 영의 초기에 높았고 5령 6일에서 전용기까지 낮은 수준을 유지하였다.

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경북 북부지역의 양잠산업에 피해를 주고 있는 누에(Bombyx mori) 미화용 기작에 관한 연구 (A Possible Mechanism Related with Non-spinning Syndrome of Bombyx mori that Intimidates the Sericultural Industry in Northern Kyungbuk)

  • 김용균;배상기;이선영;지동진;김진;홍용표;김길호
    • 한국응용곤충학회지
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    • 제43권2호
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    • pp.143-153
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    • 2004
  • 경북 북부지역의 양잠농가에 피해를 주고 있는 누에(Bombyxmnri)의 미화용 유발 문제에 대한 원인과 기작을 밝혀내는 데, 이 연구의 궁극적 목적을 두었다. 일반 사육환경에서 나타날 수 있는 발육온도(20, 25, 3$0^{\circ}C$)와 최종령 초기 유충 체중 변이(412.6-1,616.0 mg)는 누에의 용화 결정에 영향을 주지 많았다 한편 유약호르몬(juvenile hormone:計I)동력제인 피리프록시팬(pyriproxyfen)은 10-s M의 낮은 농도에서도 난포세포 개방화를 유도하여, 이 약제가 누에에서도 동력제라는 것을 확인하였다. 피리프록시펜은 약제 농도 및 처리 시기별로 특이하게 누에 미화용 유발 효과를 보였다. 피리프록시펜은 JH 에스테라제(JH esterase: JHE)를 직접적으로 억제하지 못하고, 오히려 활성을 증가시키는 것으로 나타났으며, JH 결합단백질(JH binding protein:JHBP)의 유전자 발현을 억제하는 것으로 나타났다. 즉, 피리프록시펜은 체내에 JH 동력제로 작용하면서 JHE 유전자 활성을 제고시켰지만, JHE활성 증가에 따른 체내 JH함량이 줄어듬에 따라 JHBP의 유전자 활성을 억제하는 것으로 해석된다. 양잠농가 주변으로 살포 가능성이 있는 농약을 대상으로 난포세포 개방화 분석을 실시 한 결과, 제초제 3종(simazine, molinate, alachlor)이 JH 동력제 효과를 가지고 있는 것으로 나타났다. 누에 미화용 원인체 규명을 위해서 이들에 대한 직접 노출 시험이 요구된다.