Chronic oxidative stress produced by exposure to environmental chemicals or pathophysiological states can lead animals to aging, carcinogenesis and degenerative diseases. Indirect antioxidative mechanisms, in which natural or synthetic agents are used to coordinately induce the expression of cellular antioxidant capacity, have been shown to protect cells and organisms from oxidative damages. Electrophile and free radical detoxifying enzymes, which were originally identified as the products of genes induced by cancer chemopreventive agents, are members of this protective system. The NFE2 family transcription factor Nrf2 was found to govern expression of these detoxifying enzymes, and screening for Nrf2-regulated genes has identified many gene categories involved in maintaining cellular redox potential and protection from oxidative damage as Nrf2 downstream genes. Further, studies using Nrf2-deficient mice revealed that these mutant mice showed more susceptible phenotypes towards exposure to environmental chemicals/carcinogens and in oxidative stress related disease models. With the finding that cancer chemopreventive efficacy of indirect antioxidants (enzyme inducers) is lost in the absence of Nrf2, a central role of Nrf2 in the antioxidative protective system has been firmly established. Promising results from cancer prevention clinical trials using enzyme inducers propose that pharmacological interventions that modulate Nrf2 can be an effective strategy to protect tissues from oxidative damage.
In this study, we have attempted to determine the optimum concentration of inducers responsible for efficient laccase production by the white-rot fungus, Trametes sp. Variations in laccase activity were investigated with changing concentrations of 2,5-xylidine, syringaldazine, ABTS, and guaiacol. Enhancement of peak laccase activity was achieved via the combination of 2,5-xylidine with ABTS, syringaldazine, or guaiacol, resulting in increases of up to 359, 313, and 340%, respectively, as compared to control values. Among the tested inducers, the addition of 0.1mM of ABTS coupled with 1.0mM of 2,5-xylidine in the medium after 24 h of cultivation proved optimal with regard to laccase enzyme production.
Dhillon, Gurpreet Singh;Brar, Satinder Kaur;Kaur, Surinder;Valero, Jose R.;Verma, Mausam
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.21
no.12
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pp.1312-1321
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2011
Enzyme extracts of cellulase [filter paper cellulase (FPase) and carboxymethyl cellulase (CMCase)], chitinase, and chitosanase produced by Aspergillus niger NRRL-567 were evaluated. The interactive effects of initial moisture and different inducers for FP cellulase and CMCase production were optimized using response surface methodology. Higher enzyme activities [FPase $79.24{\pm}4.22$ IU/gram fermented substrate (gfs) and CMCase $124.04{\pm}7.78$ IU/gfs] were achieved after 48 h fermentation in solid-state medium containing apple pomace supplemented with rice husk [1% (w/w)] under optimized conditions [pH 4.5, moisture 55% (v/w), and inducers veratryl alcohol (2 mM/kg), copper sulfate (1.5 mM/kg), and lactose 2% (w/w)] (p<0.05). Koji fermentation in trays was carried out and higher enzyme activities (FPase $96.67{\pm}4.18$ IU/gfs and CMCase $146.50{\pm}11.92$ IU/gfs) were achieved. The nonspecific chitinase and chitosanase activities of cellulase enzyme extract were analyzed using chitin and chitosan substrates with different physicochemical characteristics, such as degree of deacetylation, molecular weight, and viscosity. Higher chitinase and chitosanase activities of $70.28{\pm}3.34$ IU/gfs and $60.18{\pm}3.82$ to $64.20{\pm}4.12$ IU/gfs, respectively, were achieved. Moreover, the enzyme was stable and retained 92-94% activity even after one month. Cellulase enzyme extract obtained from A. niger with chitinolytic and chitosanolytic activities could be potentially used for making low-molecular-weight chitin and chitosan oligomers, having promising applications in biomedicine, pharmaceuticals, food, and agricultural industries, and in biocontrol formulations.
Cyclophosphamide (CP) must be enzymatically activated by cytochrome P450(CYP)-linked mixed-function oxidation pathway to be either mutagenic or teratogenic. Influences of alterations in hepatic mixed-function oxidase acitivity and glutathione (GSH) content on the embryotoxicity of CP were studied in rat whole embryo culture system. The embryotoxicity of CP was compared using rat S-9 fraction (S-9) pretreated with chemicals inducing different CYP isozymes, acetone (ACE), Aroclor 1254 (ARO), $\beta$-naphthoflavone (NAF) and phenobarbital (PHE). When 10.5 day embryos were cultured in the immediately centrifuged rat serum for 48 hrs using general gas char{ging schedule, CP$(40{\mu}g/ml)$ with S-9 induced by either NAF or PHE increased the incidence of realformations and significantly decreased embryonic growth compared with the non-induced S-9 group. ACE or ARO induced S-9 group showed no significant difference in embryonic growth. These data suggest that PB and/or NAF inducible CYP isoenzymes are mainly involved in the activation of CP. To examine the effect of GSH on the embryotoxicity of CP, 10.5 day embryos were exposed to CP and S-9 after preincubation with 10 mM of GSH for 3 hrs. In the GSH pretreated group the growth of embryos increased significantly compared with that of the untreated group, suggesting that GSH may protect embryos in culture from some toxic effects of CP.
An anti-inflammatory agent, serratiopeptidase, was produced from the culture of the Serratia marcescens. The effects of carbon sources, nitrogen sources and inducers on the production were investigated. Citrate was found to be inhibitory in the production of serratiopeptidase. The enzyme was synthesized in the synthetic medium without inducers, albeit low level of synthesis. But the synthesis was increased by the addition of proteinaceous substrate and leucine. Induction of extracellular proteinase by its end-product was discovered, which is not common in the proteinase synthesis in the bacteria. By the glucose fed-batch culture, we found the possible catabolite repression on the production of serratiopeptidase.
Based on the potential cancer chemoprebentive activity of resveratrol, a trihydroxystilbene with the induction of quinone reductase activeity this study was designed to determine if stilbene-related compounds were inducers of phase ll detoxifying metabolic enzyme quinone reductase (QR) in the mouse hepatoma Hepa 1c1c7 cells. Among the thirteen compounds tested, several compounds including 3,4,5,3',5'-pentamethoxy-trans-stibene were found to potentially induce QR activity in this cell line. In addition, substitution with 3-thiofurane ring instead of phenyl ring in the stilbene skeleton also exhibited potential induction of QR activity. This result will give primary information to design the potential inducers of QR activity in the stilbene analogs.
Neurospora crassa (KCTC 6079) produces tyrosinase (EC 1.14.18.1) during sexual differentiation under derepressed conditions in the presence of inducers such as amino acid analogues, antimetabolites or protein synthesis inhibitors. The selection of inducer concentration and induction time as well as inducer type are critical for the optimization of the enzyme production. The best inducer was found to be cycloheximide. Since cycloheximide was toxic to the cells, an optimal inducer concentration and an optimal induction time were determined to maximize the enzyme production from batch cultures. Mathematical models for the cell growth and the enzyme production were proposed and used for process optimization. By optimizing the induction conditions, maximum tyrosinase productivity was increased significantly.
This study was carried out to investigate the effect of dietary supplementation with red ginseng water-extracts on the induction of microsomal cytochrome P-450 in rats. Phenobarbital (PB) and 3-methylcholanthrene (3-MC), P-450 inducers, were administered to 3- or 12-month old rats received red ginseng extracts (25 mg/kg) from 6 weeks to 12 months for 3 days. PB and 3-MC increased levels of P-450, P-450 reductase, ethoxycoumarin O-deethylase, benzphetamine N-demethylase and glutathione-S-transferase in the liver of rats. However, chronic administration of red ginseng significantly reduced these increase of enzyme levels induced by P-450 inducers. Chronic administration of red ginseng did not affect the induction of cytochrome $b_5$ and NADH cytochrome $b_5$ reductase by P-450 inducers. It is suggested that the induction of cytochrome P-450 system in the liver in relation to xenobiotics toxicity can be modulated by long-term supplementation with Korean red ginseng to rats.
Foliar sprays of three plant resistance inducers, including chitosan (CH), potassium sorbate (PS) ($C_6H_7kO_2$), and potassium bicarbonates (PB) ($KHCO_3$), were used for resistance inducing against Erysiphe cichoracearum DC (powdery mildew) infecting okra plants. Experiments under green house and field conditions showed that, the powdery mildew disease severity was significantly reduced with all tested treatments of CH, PS, and PB in comparison with untreated control. CH at 0.5% and 0.75% (w/v) plus PS at 1.0% and 2.0% and/or PB at 2.0% or 3.0% recorded as the most effective treatments. Moreover, the highest values of vegetative studies and yield were observed with such treatments. CH and potassium salts treatments reflected many compounds of defense singles which leading to the activation power defense system in okra plant. The highest records of reduction in powdery mildew were accompanied with increasing in total phenolic, protein content and increased the activity of polyphenol oxidase, peroxidase, chitinase, and ${\beta}$-1,3-glucanase in okra plants. Meanwhile, single treatments of CH, PS, and PB at high concentration (0.75%, 2.0%, and/or 3.0%) caused considerable effects. Therefore, application of CH and potassium salts as natural and chemical inducers by foliar methods can be used to control of powdery mildew disease at early stages of growth and led to a maximum fruit yield in okra plants.
The induction of phase II enzymes including quinone reductase [NAD(P)H dehydrogenase(quinone): NAD(P)H : (quinone acceptor) oxidoreductase, EC 1.6.99.2] is a major mechanism of whereby a large group of heterogeneous compounds prevent the toxic, mutagenic, and neoplastic effects of carcinogen. Using murine hepatoma cells(Hepalclc7 cells), quinone reductase(QR) inducers as the possible chemopreventive agents were screened from rice bran, wheat bran, soymilk residue, defatted soybean cake, defatted sesame and perilla residues. The 80% methanol extracts of defatted sesame and perilla residues induced quinone reductase significantly while the others did have little effect on the enzyme induction. Thin layer chromatography of the extracts showed that the fastest moving band(Rf=0.70) in the developing solvent of n-butanol : n-propanol : 2N ammonia(10 : 60 : 30) was responsible for the enzyme induction by the 80% methanol extracts of defatted sesame and perilla residues. Further identification of active component(s) is in progress.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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