Candida cylindracea lipase was immobilized by adsorption on acid washed glass beads. It was observed that protein loading of the support depends on the size of the particle, with smaller particle containing higher amount of protein per unit weight. Initial reaction rate linearly varied up to enzyme concentration of 17.25 U/mL. Amount of free fatty acids produced was linearly proportional up to the enzyme loading of 1650 $\mu$g/g of bead. Achievement of chemical equilibrium took longer time in the case of less protein loading. Degree of hydrolysis was found to decrease in second and third consecutive batch operations on repeated use of immobilized lipase.
This study was attempted to investigate the effects of enzymatic modification of milk protein with Meju protease on its acid clotting and digestibility. The proteases used in this study were isolated from Meju(fermented soybeans) and had specific acticity of 250 units/mg protein at pH 7.0. These proteases were found to be at least 3 different isoenzymes of different pH optima(pH 4.0, 6.0, 10.0). The optimum temperature was 5$0^{\circ}C$. Hydrolyzed skim milk showed 30.5% degree of hydrolysis for 1 hr. and 36.4% degree of hydrolysis for 3.5 hrs. of protease treatment at pH 7.0. Upon acidification to pH 4.0, skim milk produced large and dense coagulum, but the coagulum was getting smaller by protease treatment. Generally, digestability of skim milk at pH 4.0 was lower than pH 2.0. At pH 4.0, native skim milk and control group had problem with hydrolysis of skim milk protein. Among protease treated groups, 1 hour treated skim milk was most effectively hyrolyzed at pH 4.0.
To investigate the formation of pyrazines, by-products of chicken were hydrolyzed by protease/peptidase for 4, 8 and 24 hours, after which the hydrolysates were heated with glucose, fructose and xylose, respectively, at l80$^{\circ}C$ for l00min. The formation of pyrazines showed a significant difference by quality and quantity according to the degree of protein hydrolysis. Especially, the formation of 2-methyl pyrazine and 2-ethyl-5-methyl pyrazine was considerably affected by, the degree of protein hydrolysis. Also, 3-ethyl-5-methyl pyrazine, 2-butyl-3-methyl pyrazine, 2-butyl-3,5-dimethyl pyrazine, methyl pyrazine, and 3-ethyl-5-methyl pyrazine were identified only in the hydrolysates for 24 hours.
Native soy protein isolate (SPI) was hydrolyzed with 4 different proteolytic enzymes, including bromelain, papain, Neutrase, and Flavourzyme. SPI hydrolysates with the degree of hydrolysis (DH) in range of 6 to 15% were prepared by each enzyme. The angiotensin 1 converting enzyme (ACE) inhibitory and the antioxidant activities of the SPI hydrolysates, such as superoxide dismutase-like activity and inhibition of the linoleic acid autoxidation, were evaluated. Overall, as the DH increased, all evaluated bioactivities of the SPI hydrolysates significantly increased. The significantly highest ACE inhibitory and antioxidant activities were found in hydrolysates made with papain and bromelain, respectively. SPI hydrolysates by Flavourzyme showed the significantly lowest activity in all tested bioactivities. The results suggested that ACE inhibitory and antioxidant activities of SPI hydrolysates were determined by the DH and by the enzyme used.
The optimum condition for the developement of a whey beverage from the concentrated whey was studied. Reverse osmosis system was used to obtain concentrated lactose from cheese whey. The hydrolysis degree of lactose by $\beta$-D-galactosidase was determined using HPLC (high performance liquid chromatography). The order of hydrolysis degree was 1:1, 2:l and 3:l concentrated lactose. It resulted from the concentrated salt which slightly inhibited $\beta$-D-galactosidase with constant enzyme dosage. The optimum condition for enzyme dosage was 2% in non-concentrated lactose, 3% in 2:l and 3% in 3:l concentrated lactose after 4 hours of reaction. When the 3:l concentrated lactose was used, more than 70% was hydrolyzed by 3% enzyme dosage. Furthermore the change of fermented whey by lactic acid bacteria was investigated. Based on the result of sensory test, the most favorable response was obtained at pH 4.2 and titratable acidity of 0.7% about 6 hours of fermentation at $37^{\circ}C$ with 2%: thermophilic starter.
Journal of the Korean Applied Science and Technology
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v.33
no.1
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pp.176-185
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2016
Yeonsan Ogae has been known as supporting health and high efficacy of treatment. In recent days, as the efficacy of functional peptides has known, the optimization of oligo peptides production and its characteristics from Ogae legs has been performed. Response surface method was used to perform the optimizaion of enzyme hydrolysis. The range of processes was temperature ( 40, 50 and $60^{\circ}C$), pH( pH 6.0, 7.0 and 8.0 ), and enzyme( 1, 2 and 3% ). The degree of hydrolysis, amino acids, molecular weight of products were analyzed. The optimum process of enzyme hydrolysis were determined as temperature $58^{\circ}C$, pH 7.5, and enzyme concentration 3%. At optimum conditions, the degree of hydrolysis after 2 h reaction was 75-80%. The amino acid and were 168.131 mg/100 g, respectively. The molecular weight of products by using MALDI-TOF was ranged from 300 to 1,000 Da.
Journal of Korea Technical Association of The Pulp and Paper Industry
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v.41
no.5
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pp.26-32
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2009
As a part of utilizing the nanocellulose (NC) from lignocellulosic components of wood biomass, this paper reports preliminary results on the products of sulfuric acid hydrolysis. The purpose of this study was to investigate the morphology of both NC and micro-sized cellulose fiber (MCF) isolated by acid hydrolysis from commercial microcrystalline cellulose (MCC). Field emission.scanning electron microscopy (FE-SEM) and transmission electron microscopy (TEM) were employed to observe the acid hydrolysis suspension, NC, and MCF. The electron microscopy observations showed that the acid hydrolysis suspension, before separation into NC and MCF by centrifugation, was composed of nano-sized NCs and micro-sized MCFs. The morphology of isolated NCs was a whisker form of rod-like NCs. Measurements of individual NCs using TEM indicated dimensions of 6.96$\pm$0.87 nm wide by 178$\pm$55 nm long. Observations of the MCFs showed that most of the MCC particles had de-fibered into relatively long fibers with a diameter of 3-9 ${\mu}m$, depending on the degree of acid hydrolysis. These results suggest that proper technologies are required to effectively realize the potentials of both NCs and MCFs.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.27
no.6
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pp.1110-1116
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1998
To determine the optimum conditions for the enzymic hydrolysis against wheat gluten of high con centrations (6~14%, w/w, protein), a hydrolysis system combining weak acid pretreatment and enzymic hydrolysis was investigated. Alcalase showed the highest DH(degree of hydrolysis) of the tested proteases. After hydrolysis by alcalase, subsequently peptidases were applied for the better DH of the wheat gluten hydrolyzate. Peptidase NP2 showed the highest DH of the tested peptidases, but flavour zyme was shown for the lowest bitter taste of the resulting hydrolyzate. In order to minimize aggregation or gelling at higher initial substrate concentration during heat treatment, wheat gluten suspension was pretreated with possibly low concentrations of hydrochloric acid at 105oC for 1 hour, and then enzy matically hydrolysed with alcalase and subsequently with flavourzyme. Each required minimum concen tration of hydrochloric acid in the wheat gluten suspension of 6, 8, 10, 12, and 14%(w/w, protein) was 0.10, 0.15, 0.20, 0.225, and 0.275N, respectively. After the subsequent enzymic treatment by alcalase and peptidase NP2 for 24 hrs, the nitrogen solubility in the final wheat gluten hydrolysates was increased to 94.9, 86.4, 85.3, 89.3 and 95.0%, and their amino nitrogen content was increased to 2.87, 5.68, 7.34, 9.71 and 12.50mg/m, respectively.
An effective method for production of glucose was developed using enzymatic hydrolysis of Suwon poplar by the cellulase. Enzymatic hydrolysis of wood is the reaction to produce glucose from wood using enzyme which derives from microorganism. Glucose can be transferred easily to ethanol by fermentation. Ethanol is the starting material for producing acetone, butanol, citric acid and lactic acid. The mechanism of the enzymatic hydrolysis of cellulose are reasonably explained in terms of the sequential action of three different types of enzymes, endo-cellulase, ex-cellulase, and $\beta$ -glucosidase. The goal of this work was to investigate the cellulose hydrolysis pretreated polar with various concentration NaOH, the crystallinity of cellulose, lignin contents and the degree of hydrolysis.
In this study, we treated silica nanoparticles with bis[3-(trimethoxysilyl)propyl]amine (BTMA) silane coupling agent to modify their surfaces. We investigated the effects of BTMA hydrolysis time, BTMA concentration and BTMA treatment time on the degree of silanization reaction of silica nanoparticles. We used Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), elemental analysis (EA) and solid state cross-polarization magic angle spinning (CP/MAS) nuclear magnetic resonance spectroscopy (NMR) to obtain quantitative data. We found the decrease of isolated Si-OH peak intensity at 3747 $cm^{-1}$ and the increase of $-CH_2 $stretching and bending peaks with increasing hydrolysis time, concentration and treatment time of BTMA. EA analysis results also supported this trend. We found a strong effect of BTMA concentration on the degree of silanization of the silica particles, but weak effects of the hydrolysis time and the treatment time.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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