• 한국자기학회지
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• 제17권1호
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• pp.22-25
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• 2007

본 연구에서는 하지층으로 Mo을 사용한 스핀밸브구조에서 반강자성체 IrMn의 두께 변화에 따른 자기적 특성을 연구하였다. 사용된 스핀밸브는 Si기판/$SiO_2/Mo(17\;{\AA})NiFe(21\;{\AA})/CoFe(28\;{\AA})/Cu(22\;{\AA})/CoFe(18\;{\AA})/IrMn(t\;{\AA})/Ta(25\;{\AA})$ 구조이다. Mo 박막의 비저항은 $600^{\circ}C$에서 $650^{\circ}C$ 열처리 후 급격히 증가하였다. 반강자성체인 IrMn의 두께 변화(130 ${\AA}$까지)에 따른 자기저항비와 교환결합력을 측정하였다. IrMn의 두께가 65 ${\AA}$ 일때 자기저항비와 교환결합력은 9.65%와 337.5 Oe로 최고값을 나타냈다. 그러나 두께를 더욱 증가시킨 97.5 ${\AA}$ 일때 자기저항비와 교환결합력은 8.2%와 285 Oe로 감소하였으며, IrMn의 두께가 130 ${\AA}$ 일때 자기저항비와 교환결합력은 더욱 감소한 7.65%와 257.5 Oe이었다.

• 미생물학회지
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• 제25권3호
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• pp.221-228
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• 1987

Nocardioides sp. J-275L이 생산하는 세포의 adenine deaminase를 황산 암모늄 분획 , DEAE- Cellulose column c chromatography, DEAE-Sephadex A-50 column chromatography 및 Sephacryl S-200 superfine gel filtration 등의 파 정에 의해 5.2%의 수율로서 3889.5배로 부분정제하였으며, 본 효소의 분자량은 Sephacry] S-200 superfine gel에 의해 39, O 000 부근으로 측정되었다. 본 효소의 안정 pH와 온도는 pH7.와 $40^{\circ}C$로 나타났으며, 15%의 glycerol이 효소를 안정화시키는데 효과적이었다. 효소의 활성 최적 pH와 온도는 pH 7. 5 $40^{\circ}C$였다. 효소의 ademne에 대한 Km 값은 $7.4\times 10^{-5}$M로 측정되었으며, 검토된 punne a analogue 중에서 6-chloropurine. 2,6-diaminopurine, 6-bromopurine, 4-aminopyrazolo[3,4-dJ pyridine, 8-azaadenine 이 기질로 이용되었다. 본 효소는 0.1mM의 $Cu^{2+}, Fe^{3+}, Pb^{2+}, Hg^{2+}, Ag^{+}$ 등에 의해 활성이 크게 저해되었으며, $Pb^{2+}, Hg^{2+}, Ag^{+}$에 의해 저해된 효소의 활성은 EDTA에 의해 회복되었다. 검토된 일반적인 효소 저해제 중에서 1mM의 $\alpha$,$\alpha$'-dipyridyl, pentachlorophenol, and pCMB 등에 의해 효소의 활성 이 크게 저해되는 것으로 나타났다.

• 한국자기학회지
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• 제16권5호
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• pp.240-244
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• 2006

본 연구에서는 하지층으로 사용한 Mo(MoN)의 두께 변화에 따른 스핀밸브 구조의 자기적 특성과 열처리 결과를 비교 검토하였다. 사용된 스핀밸브는 Si기판/$SiO_2/Mo(MoN)(t{\AA})/NiFe(21\;{\AA})/CoFe(28\;{\AA})/Cu(22\;{\AA})/CoFe(18\;{\AA})/IrMn(65\;{\AA})/Ta(25\;{\AA})$ 구조이다. 또한 본 연구에서는 MoN 하지층을 Si기판에 증착하여 열처리후 특성을 분석하였다. MoN 박막의 질소량이 증가(5 sccm까지)할수록 비저항은 증가하였다. $600^{\circ}C$에서 열처리 후 측정한 XRD 결과를 보면 Si/Mo(MoN) 박막에서 규소화합물을 발견할 수 없었다. MoN을 하지층으로 사용할 경우 $300^{\circ}C$에서 열처리 후 측정한 XPS 결과를 보면 질소 유입량이 5 sccm인 경우가 질소 유입량이 1 sccm인 경우보다 안정적임을 알았다. Mo(MoN) 하지층을 사용한 경우 하지층 두께 변화($45{\AA}$)에 따라 자기저항비와 교환결합력의 변화는 소폭이었다. Mo 하지층의 열처리 온도별 자기저항비는 열처리 전 상온에서 7.0%이었고, $220^{\circ}C$ 열처리 때 7.5%로 증가하였다. 이후 열처리 온도를 $300^{\circ}C$까지 증가 시키면 자기저항비는 7.5%에서 3.5%로 감소하였고, 질소유입량이 변화(5 sccm까지)하여도 유사한 경향을 보였다.

• 한국전기전자재료학회논문지
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• 제36권5호
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• pp.454-462
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• 2023

금속 나노 입자의 플래시 램프 어닐링 공정은 빠른 가공 속도(밀리초 단위), 저온 공정, 롤투롤 공정과의 호환성 등 이유로 유연한 기판 위에 고성능 전극을 제조하기 위한 강력한 솔루션으로 제공되어 왔다. 그러나 금속 나노 입자[예를 들면, 금(Au), 은(Ag), 구리(Cu) 등]는 저온 공정을 위한 미세 금속 나노 입자(직경 10 nm 미만)의 제조가 어렵고, 고가이며, 잉크보관 및 플래시 램프 어닐링 과정에서 산화가 발생하는 등의 한계가 존재했다. 이러한 이유로 유기금속화합물 잉크는 금속 나노 입자를 대체할 수 있는 재료로서 저렴한 가격(기존 금속 나노 잉크 대비 1/100의 가격)과 저온 공정성, 높은 재료 안정성으로 인해 제안되었다. 하지만 이러한 장점에도 불구하고, 유기금속화합물의 플래시 램프 어닐링 처리를 통한 유연한 전극의 제조는 광범위하게 연구되지 않고 있다. 본 논문에서는 사전 경험 없이 은 유기금속화합물을 플래시 램프 어닐링하는 과정에서 발생할 수 있는 어려움을 최소화하기 위해 재료 매개변수와 플래시광 처리 매개변수(에너지 밀도, 펄스 지속시간 등)를 고려하여 유연 기판에 전극을 제조하기 위한 최적의 조건을 결정하는 방법을 실험적으로 가이드하고자 한다.

• 자원리싸이클링
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• 제32권6호
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• pp.3-9
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• 2023

LED 조명 모듈의 재활용을 위해 LED 패키지-PCB로 분리하고 선별하기 위한 분리장치를 제작하였고, 제작된 장비를 이용하여 부품분리실험을 진행하였다. 또한 분리된 LED 모듈과 패키지로부터 접착성분을 수거하여 분석을 진행하였다. 분리장비 제작을 위해 LED 패키지-PCB 분리 기초실험을 진행하였으며 분리에 필요한 최적조건으로 250 ℃이상의 온도조건, 20분 이상의 체류시간이 필요하다 판단하였다. 이러한 결과를 바탕으로 제작된 분리장비를 이용한 LED 패키지-PCB 분리실험은 온도 변화(150, 200, 250 ℃), 체류시간(5, 10, 20분)의 조건변화에 따른 분리율을 확인하였으며 최적 분리 조건을 도출하였다. 또한 시료의 기판의 종류(알루미늄, 유리섬유) 및 접착물질의 두께(0.25~0.30, 0.30~0.35 mm)별 분리 효율을 확인하였다. 최적조건으로 반응 온도 250 ℃, 체류시간 20분에서 기판의 종류엔 상관없이 접착물질의 두께 0.25~0.30mm에서 97.5% 분리를 확인하였다. 분리된 LED 패키지와 PCB로부터 잔류 접착물질을 수거하여 분석한 결과 Sn이 95% 이상 존재하는 것을 확인하였으며 5% 미만의 Cu, Ag가 확인되었다.

• Progress in Superconductivity
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• 제5권1호
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• pp.75-79
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• 2003

YBCO films were deposited with various thicknesses from 100nm to 1.6$\mu\textrm{m}$ on single crystal $SrTiO_3$ substrates by pulsed laser deposition (PLD). The effects of different deposition conditions, especially different deposition rates by means of changing the pulsed laser frequency up to 200Hz, on the J$_{c}$ value were studied. For YBCO film with the thickness of 200nm, the $J_{c}$ value of $2.1MA/\textrm{cm}^2$ has been achieved under the high deposition rate of 3.2nm/s (190nm/min). The $J_{c}$ can be maintained greater than $1M/\textrm{cm}^2$ with the thickness less than 1$\mu\textrm{m}$. The X-ray analysis was used to examine the texture, crystallization and surface quality. The SEM was employed to analyze the surface of YBCO, and it was shown the surface of YBCO film became rougher with increasing the thickness. There were many large singular outgrowths and networks of outgrowths on the surface of YBCO films which lowered the density of thick YBCO film. The outgrowth network was probably the a-axis YBCO corresponding to XRD $\theta$-2$\theta$scan and $\chi$-scan which were used to characterize a-axis orientation of YBCO film. The reason for J$_{c}$ declining with increasing the thickness was studied and discussed.sed.

• Progress in Superconductivity
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• 제9권1호
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• pp.96-101
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• 2007

[ $YBa_2Cu_3O_{7-{\delta}}$ ] films have been prepared on $LaAlO_3$ (100) single-crystal substrates by a metalorganic deposition using dichloroacetate precursors (DCA-MOD). Calcination conditions were varied in order to optimize the microstructure and the superconducting properties of YBCO film. Coated films were calcined at various temperatures ranging from $400{\sim}700^{\circ}C$ in flowing humid oxygen atmosphere. Ramping rate to calcination tempertures was $2.22^{\circ}C/min$. Conversion heat treatment was performed at $800^{\circ}C$ for 2 h in flowing Ar gas containing 1000 ppm oxygen with a humidity of 9.45%. Observations of surface and cross sectional SEM microstructure showed that the particle size in the calcined film increased in the range of 100-200 nm with heating rate and the calcination temperature. SEM EDS analysis showed that 13 a/o of chlorine was contained in the calcined film. It was also observed that the porosity increased with the heating rate and temperature. Porous microstructure was developed when YBCO films were prepared using porous calcined film. Dense microstructure and high $J_c$ over $1\;MA/cm^2$ was obtained when calcination was carried out at the temperature of $500^{\circ}C$ with a heating rate of $2.22^{\circ}C/min$.

• Toxicological Research
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• 제17권
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• pp.97-104
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• 2001

Three types of proteases (MEF-1, MEF-2 and MEF-3) were purified from the egg cases of Ten-odera sinensis using ammonium sulfate fractionation, gel filtration on Bio-Gel P-60 and affinity chromatography on DEAE Affi-Gel blue gel. The proteases were assessed homogeneous by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and have molecular weight of 31,500, 32,900 and 35,600 Da, respectively. The N-terminal regions of the primary structure were compared and they were found to be different each other. MEFs readily digested the $A\alpha$ - and B$\beta$-chains of fibrinogen and more slowly the ${\gamma}$-chain. The action of the enzymes resulted in extensive hydrolysis of fibrinogen and fibrin, releasing a variety of fibrinopeptides. MEF-1 was inactivated by Cu$^{2+}$ and Zn$^{2+}$ and inhibited by PMSF and chymostatin. MEF-2 was inhibited by PMSF, TLCK. soybean trypsin inhibitor. MEF-3 was only inhibited by PMSF and chymostatin. Antiplasmin was not sensitive to MEF-1 but antithrombin III inhibited the enzymatic activity qf MEF-1. MEF-2 specifically bound to anti plasmin Among the chromogenic protease substrates, the most sensitive one to the hydrolysis of MEFs was benzoyl-Phe-Val-Arg-p-nitroanilide with maximal activity at pH 7.0 and 3$0^{\circ}C$. MEF-1 preferentially cleaved the oxidized B-chain of insulin between Leu15 and Tyr16. In contrast, MEF-2 specifically cleaved the peptide bond between Arg23 and Gly24. D-dimer concentrations increased on incubation of cross-linked fibrin with MEF-1, indicating the enzyme has a strong fibrinolytic activity.ity.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제10권5호
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• pp.612-619
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• 2000

To investigate the biochemical properties of V. mimicus metalloprotease, whose gene was isolated previously from Vibrio mimicus ATCC33653, overexpression and purification were attempted. The 1.9 kb of open reading frame was amplified by PCR from pVMC193 plasmid which ligated the VMC gene with pUC19 and introduced into Escherichia coli BL21 (DE3) using the overexpression vector, pET22b (+). The overexpressed metalloprotease (VMC) was purified with Ni-NTA column chromatography and characterized with various protease inhibitors, pHs, temperatures, and substrates. The purified VMC showed the proteolytic activity against gelatin, soluble and insoluble collagens, and synthetic peptides. Unlike the observations made with all metalloproteases originated from other Vibrio sp., the VMC did not hydrolyze the casein. The proteolytic activity was critically decreased when the VMC was treated with metal chelating reagents, such as EDTA, 2,2-bipyridine, and 1, 10-phenanthroline. In particular, the 71 kDa VMC exhibited the hemagglutinating activity against human erythrocyte. As the purified VMC was treated with $CuCl_2$ and $NiCl_2$ for the chemical modification of metal binding, the proteolytic activity and hemagglutinating activity were profoundly influenced. The multialignment analysis made on the reported Vibrio metalloproteases showed the difference of amino acid sequence similarity between the two distinctive classes of Vibrio metalloproteases.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제22권11호
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• pp.1540-1548
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• 2012

Manganese peroxidase (MnP) was isolated from the culture filtrate of the wood log mushroom Stereum ostrea (S. ostrea), grown on Koroljova medium, and then purified by ammonium sulfate [70% (w/v)] fractionation, DEAE-cellulose anion exchange chromatography, and Sephadex G-100 column chromatography, with an attainment of 88.6-fold purification and the recovery of 22.8% of initial activity. According to SDS-PAGE the molecular mass of the MnP was 40 kDa. The optimal pH and temperature were found to be 4.5 and $35^{\circ}C$, respectively. The enzyme was stable even after exposure to a pH range of 4.5 to 6.0, and at temperatures of up to $35^{\circ}C$ at a pH of 4.5 for 1h. The $K_m$ and $V_{max}$ values for the substrate phenol red were found to be $8{\mu}m$ and 111.14 U/mg of protein, respectively. The MnP also oxidized other substrates such as guaiacol, DMP, and veratryl alcohol. Sodium azide, EDTA, SDS, $Cu^{2+}$, and $Fe^{2+}$, at 1-5 mM, strongly inhibited enzyme activity, whereas $Ca^{2+}$ and $Zn^{2+}$ increased enzyme activity. The participation of the purified enzyme in the decolorization of dyes suggests that S. ostrea manganese peroxidase could be effectively employed in textile industries.