This stydy was performed to investigate the inhibitory effect of bovine milk on the atherosclerotic rats. Eighty male rats of 5-weeks of age were divided into 4 groups, control, active treatment control fed the atherogenic feed, and skim milk and whole milk groups fed powdered skim or whole milk mixed with the atherogenic feed and observed for 13 weeks. Growth, clinical and pathological changes of the rats were examined. Rats of the 4 groups did not show significant difference of feed intake and weight gain. The level of serum cholesterol, high density lipoprotein cholesterol (HDL-cholesterol) fraction, and inorganics between skim milk and whole milk groups were not significantly different though significant difference was shown between active treatment control and milk groups. Milder calcification and nearosis in aorta, heart and kidney and fat degeneration in liver were seen in the milk groups than were in active treatment control. Marked difference, however, was not found between the skim milk and whole milk groups. Both powdered skim and whole milks could have a helpful effect of vitamin D2-and -cholesterol-induced atherosclerosis in rats.
Proteolytic activities of some commercial milk clotting enzymes(rennet, trypsin, pepsin, papain W-40, neutrase 1.5 and protease S) in bovine skim milk containing 0.02% $CaCl_2$ were determined by measuring DH(Degree of Hydrolysis), NPN(Non Protein Nitrogen) and by comparing patterns of SDS-PAGE(Sodium Dodecyl Sulphate Polyacrylamide Gel Electrophoresis). The DH of microbial enzymes(neutrase 1.5 and protease S) and trypsin in bovine skim milk were higher than those of pepsin and papain W-40. The amounts of NPN in the milk treated with trypsin and the other animal enzymes(rennet and pepsin) showed the highest and lowest degrees of proteolysis, respectively. SDS-PAGE showed that trypsin and protease S hydrolyzed $\alpha$-lactalbumin and papain W-40 hydrolyzed $\beta$-lactoglobulin slightly, while neutrase 1.5 hydrolyzed both $\alpha$-lactalbumin and $\beta$-lactoglobulin after treating for 90 min. Trypsin and protease S easily hydrolyzed ${\alpha}_s$-casein and $\beta$-casein, which were not hydrolyzed by rennet. Papain W-40 hydrolyzed $\kappa$-casein more than rennet as shown in SDS-PAGE. Based on the results of the experiments, the DH and NPN of trypsin, neutrase 1.5 and protease S were shown to be higher than those of the other enzymes. The SDS-PAGE patterns of papain W-40 and neutrase 1.5 were similar with that of rennet.
Kim, Sang Hoon;Lee, Ji Yoon;Balolong, Marilen P.;Kim, Jin-Eung;Paik, Hyun-Dong;Kang, Dae-Kyung
Food Science of Animal Resources
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v.37
no.3
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pp.402-409
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2017
A novel peptide having free radical scavenging activity was separated, using an on-line high-performance liquid chromatography (HPLC) - ABTS screening method, from bovine skim milk fermented by Lactococcus lactis SL6 (KCTC 11865BP). It was further purified using reverse phase-HPLC (RP-HPLC) and sequenced by RP-HPLC-tandem mass spectrometry. The amino acid sequence of the identified peptide was determined to be Phe-Ser-Asp-Ile-Pro-Asn-Pro-Ile-Gly-Ser-Glu-Asn-Ser-Glu-Lys-Thr-Thr-Met-Pro-Leu-Trp (2,362 Da), which is corresponding to the C-terminal fragment of bovine ${\alpha}_{s1}$-casein (f179-199). The hydroxyl radicals scavenging activity ($IC_{50}$$28.25{\pm}0.96{\mu}M$) of the peptide chemically synthesized based on the MS/MS data showed a slightly lower than that of the natural antioxidant Trolox ($IC_{50}$$15.37{\pm}0.52{\mu}M$). Furthermore, derivatives of the antioxidant peptide were synthesized. The antioxidative activity of the derivatives whose all three proline residues replaced by alanine significantly decreased, whereas replacement of two proline residues in N-terminal region did not affect its antioxidative activity, indicating that $3^{rd}$ proline in C-terminal region is critical for the antioxidative activity of the peptide identified in this study. In addition, N-terminal region of the antioxidant peptide did not show its activity, whereas C-terminal region maintained antioxidative activity, suggesting that C-terminal region of the peptide is important for antioxidative activity.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.33
no.8
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pp.1359-1366
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2004
Ultra high temperature treated (UHT) skim milk and colloidal calcium phosphate-free skim milk were treated with microbial transglutaminase (TGase), ultracentrifuged at various rates, lyophilized, and observed for morphological properties with a scanning electron microscope (SEM). UHT skim milk showed small holes of associated micelles at lower centrifugal rates, and became thick and irregular, and fine particles were associated regularly at higher centrifugal rates. When UHT skim milk with TGase was incubated for 1 hour, casein micelles aggregated and broadened as centrifugation rate increased. When UHT skim milk with TGase was incubated for 8 hours, casein micelles were associated irregularly to large aggregates and widened. Colloidal calcium phosphate-free skim milk with TGase incubated for 1 hour and separated by two-step centrifugation showed aggregated lump, while the milk incubated for 8 hours with TGase was associated with broadened, compact, and regular layers as the centrifugation rate increased. Such phenomena were caused by heat treatment, protein crosslinking reaction catalyzed by TGase and conformational changes of casein molecules, and could be dependent on reaction time, temperature and ultracentrifugation rate.
Raw skim milk and colloidal calcium phosphate-free skim milk were treated with microbial transglutaminase (TGase), ultracentrifuged at varying rates and were observed to contain textural properties using a scanning electron microscope (SEM). Skim milk showed irregular signs of conformation at lower centrifugal rate, and associated regular (10,000 ${\times}$g) and thin with broad holes (20,000 ${\times}$g). The associated texture became thick and irregular (40,000 ${\times}$g), and fine particles were regularly associated (100,000 ${\times}$g). When skim milk was incubated for 1 hr with TGase, casein micelles aggregated and broadened as centrifugation rate increased. When skim milk was incubated for 8 hrs with TGase, casein micelles associated to large widened aggregates, and were associated regularly which then became irregular (100,000 ${\times}$g). When colloidal calcium phosphate-free skim milk incubated for 1 hr with TGase showed no sediment, the milk incubated for 8 hrs with TGase associated together, yielding broadened and regular layers as the centrifugation rate increased. It is assumed that such phenomena could be caused by protein crosslinking reaction with TGase and conformational change of casein molecules, as well as dependencies on reaction time, temperature and ultracentrifugation rate.
An enzyme-linked immunosorbent assay(ELISA) was developed for the detection of milk proteins in processed foods. The ${\alpha}_{s1}-casein({\alpha}_{s1}-CN)$, a heat stable major milk protein, was immunized into rabbits to produce specific antibodies. When competitive indirect ELISA(ciELISA) using $anti-{\alpha}_{s1}-CN$ antibodies was established, its detection limit was $0.1\;{\mu}g/mL$. The reactivities of the specific antibodies toward ${\alpha}_{s1}-CN$, skim milk, ${\beta}-CN$ and whey protein isolate(WPI) were 100, 37, 0.14 and 0.04%, respectively, as determined by ciELISA. However $anti-{\alpha}_{s1}-CN$ antibodies did not have any reactivity to other milk proteins such as ${\beta}-lactoglobulin,\;{\alpha}-lactalbumin$, bovine serum albumin, and isolated soy protein. When sandwich ELISA was established, its detection limit was $0.01\;{\mu}g/mL$ which was 10 times more sensitive than that of ciELISA. In the spike test which was performed by adding 1-10% of whole CN to market milk, mean assay recovery as determined by sandwich ELISA was 94.8%(CV, 8.2%). Food stuffs and dairy products were assayed by sandwich ELISA to show 29, 0.13, 0.25, and 6.9% of whole CN in skim milk powder, WPI, semi-solid yoghurt, and processed cheese, respectively.
Calcium-stimulated ATPase ($Ca^{2+}$-ATPase) which has optimal pH value at 7.0 was found in the membrane fraction of human milk, and its enzymatic properties were studied. The purified $Ca^{2+}$-ATPase required 0.45 mM Ca ion for maximal activity. Among the nucleosides, $Ca^{2+}$-ATPase showed a higher substrate specificity to ATP and UTP than to CTP and GTP. $Ca^{2+}$-ATPase had apparent Km value of 0.065, and V max of 7.63 mol ATP hydrolyzed/mg pro-tein per min, respectively. $Ca^{2+}$-ATPase was potently inhibited by lanthanide, vanadate, and p-chloromercuribenzoate, and inactivated by EDTA, and CDTA and EGTA, but were unaffected by N-ethylmaleimide, $NaN_3$, ouabain, or oligomycin, and was completely inactivated by heating at $60^{\circ}C$ for 10 min. This enzyme activity was concentrated in the membrane fraction of the cream and skim milk membrane, but not founded in bovine milk.
Kim, Sang-Bum;Ryu, Jin-Soo;Ki, Kwang-Seok;Lee, Wang-Shik;Lee, Hyun-June;Yang, Seung-Hak;Kim, Hyeon-Shup;Choi, Choong-Kuk
Journal of agriculture & life science
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v.43
no.1
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pp.25-33
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2009
This study was carried out to isolate and characterize the glycomacropeptide (GMP) prepared from cow's milk and Korean native goat's milk and to examine the effects of their tryptic hydrolysates on inhibition of platelet aggregation in an in vitro experiment. The GMP derived from Holstein, Korean native goat and Hanwoo migrated at 20 KDa. Sialic acid contents in skim milk of Holstein, Korean native goat and Hanwoo were $36.86{\pm}2.36$, $37.98{\pm}1.27$ and $31.19{\pm}1.87{\mu}g/mg$, respectively. Tyrosine was detected in both bovine and caprine GMP. The in vitro inhibition rate of platelet agregation by tryptic hydrolysates of Holstein, Korean native goat and Hanwoo GMP were 4.02, 5.51 and 12.77%, respectively at reaction time 30 seconds. The inhibition of platelet aggregation by tryptic hydrolysates of bovine and caprine GMP are increased with increasing reaction time. The platelets staining revealed higher counts of platelets after the addition of GMP hydrolysates; however addition of ADP reduced the platelet count within 30 seconds and the platelets were not detected after 120 seconds. The results of this study indicate that tryptic hydrolysates of bovine and caprine GMP contain some small peptides with platelet aggregation inhibition properties. Further research on these lines may help prevent platelet aggregation related abnomalities in human.
Journal of Korean Home Economics Education Association
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v.12
no.2
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pp.47-64
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2000
The purpose of this study was to search the calcium and iron rich foods in Korean people. The food sources presented in the current home economics textbooks of middle and high school were investigated. And 40 kinds of calcium and iron rich foods were selected by the quantity in 100g edible portion. one serving size and according to 1997 food supply data. Also 3 major food groups of calcium and iron supply in Korean were identified, and 10 rich foods for each food groups were selected. The results were summarized as follows. 1. The food sources of calcium 1) The food sources of calcium presented in the home economics textbooks of middle and high school are milk and dairy products. small fishes such as anchovy icefish and dried strip and green vegetables etc. 2) The calcium rich foods by 100g edible portion were in order of skim milk powder river snail sesame sea mustard. whole milk powder. snapping turtle loach sea tangle(dried) opossum shrimp and sea lettuce(dried). And the calcium rich foods by the calcium content in one serving were in order of river snail snapping turtle opossum shrimp loach spiny lobster skate skim milk powder small alaska pollack freshwater crab condensed milk whole milk powder skate ray and milk. 3) The 3 major calcium supply food groups in Korean were vegetables fish and shellfishes and milk and dairy products. 4) The calcium supply foods according to the quantity of food supply in 1997 was in order of sea mustard, milk anchovy chinese cabbage soybean skin milk powder laver shrimp welsh onion and maize. The vegetables were the important sources of calcium in Korean. 2. The food sources of iron 1) The food sources of iron which are commonly presented in the textbooks of middle and high school were meat liver egg(egg yolk) and green vegetables etc 2) The iron rich foods on the basis of the iron content in 100g edible portion were in order of surf clam marsh clam laver(dried)( sea lettuce(dried), crayfish pelilla seed little neck clam orient hard clam, venus clam, and freshwater carab. And the iron rich foods by the iron content in one serving were in order of surf clam marsh clam crayfish little neck clam orient hard clam freshwater crab venus clam hen cockle green confertii(fresh) pen shell and spiny lobster. 3) The 3 major iron supply food groups in Korean were cereals an cereal products fishes and shellfishes and vegetables. 4) The iron supply food according to the quantity of food supply in 1997 was in order of soybean sea mustard maize rice meat edible viscera laver wheat flour, pook, red pepper, egg and bovine meat.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.34
no.10
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pp.1638-1641
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2005
In order to develop novel food products or additives using transglutaminase (TGase), some physicochemical and morphological understandings are needed. Raw skim milk was adjusted to pH 5.5, 7.0, and 8.5, and each was treated with microbial TGase for 0, 1, 2, 4, and 8 hours, for the protein structure observation using scanning electron microscope (SEM), The particles of untreated raw skim milk were small and evenly associated. After adjustment of pH to 5.5 and treatment of TGase for 1-hour, the protein particles aggregated widely in a bigger form than that of control. Under the same condition for 2 hours, the particles associated and clustered. The particles gathered widely and became a number of small spherical forms after 4 hours. After 8 hours, they made larger forms than the result of 1-hour treatment, and the aggregation broadened. Under the pH 7.0 and 8.5 conditions with TGase-treatment, the protein Particles fractionated and associated into the bigger masses at 1 hour point, but each piece slowly became smaller and more fractionated until treated time reached 4 hours. After 8 hours, the fragmented protein particles aggregated into larger forms as those on the pH 5.5 condition. In general, the electron microscopical forms of the samples adjusted to pH 5.5 showed smaller than those of pH 7.0 or pH 8.5, It is suggested that the protein particles and textural behavior were influenced by pH, TGase, and reaction time.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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