• 한국식품과학회지
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• 제26권5호
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• pp.490-495
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• 1994

두유 및 두부제조시 부생되는 비지를 효과적으로 이용하기 위한 방안으로 Aspergillus niger CF-34를 배양하여 얻은 복합효소를 두유비지에 처리하여 가용화를 시도하였다. 두유비지 가용화를 위한 연구에서 두유비지의 일발성분과 식물함유 성분 조성을 분석하였고, 두유비지에 작용하는 복합효소액의 최적반응조건을 조사하여 산업적인 이용가능성에 대해 분석하였다. 그 결과 두유비지는 탄수화물과 단백질이 각각 건물량으로 46.74%, 32.77%로서 상당량의 영양원을 함유하였으며, 두유비지의 탄수화물중 식물함유의 구성은 건물량의 36.8%가 cellulose, 62.6%가 hemicellulose로 구성된 고중합체이었다. Aspergillus niger CF-34 배양액으로부터 얻은 복합효소는 pectinase, xylanase, PG-ase, CMCase, SFase등의 활성을 보였으며, 배양시간에 따른 효소생산 실험결과 배양 기관이 약 7일에 이르면 효소생산의 증가가 중지되어 최대 효소생산을 보였다. 조효소액의 최적반응 pH는 약 4.0, 온도는 $50^{\circ}C$였으며, 안정성 역시 활성도와 동일한 범위에서 유지되었다.

• 한국식품과학회지
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• 제14권1호
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• pp.72-79
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• 1982

Aspergillus niger CF를 최초(最初)의 균주(菌株)로 하고 이것에 자외선조사처리(紫外線照射處理)를 하여 돌연변이균주(變異菌株) Asp. niger CF-11을 얻었으며 이어서 NTG 처리(處理)에 의(依)하여 Asp. neger CF-11 균주(菌株)에서 변이균주(變異菌株) Asp. niger CF-22 및 CF-21를 분리(分離)하였다. 변이균주(變異菌株)의 특징(特徵)을 조사(調査)하고 밀기울국(麴) 및 밀가루국(麴)에서의 효소생산(酵素生産) 및 산생성(酸生成)을 검토(檢討)한 결과(結果)는 아래와 같다. 1. Asp. niger CF-22 변이균주(變異菌株)는 포자두(胞子頭)의 색(色)이 변(變)한 tan type의 균주(菌株)였으며 CF-22는 최초(最初)의 친주(親株) CF에 비(比)하여 밀기울국배양(麴培養)의 최적조건(最適條件)에서 글루코아밀라아제활성(活性)이 약(約) 2배(倍), ${\alpha}-$아밀라아제활성(活性)은 약(約) 50% 증가(增加)되었다. 2. Asp. niger CF-21 변이균주(變異菌株)는 포자두(胞子頭)의 색(色)은 변(變)하지 않았으나 밀기울국(麴)에서 생육(生育)과 포자착성(胞子着性)이 최초(最初)의 친주(親株) CF보다 늦었다. 이 변이균주(變異菌株)의 산생성력(酸生成力)은 최초(最初)의 친주(親株)보다 약(約) 4배(倍) 많았다. 3. Asp. niger CF-22 변이균주(變異菌株) 및 CF-21 변이균주(變異菌株)는 최초(最初)의 친주(親株)보다 클루코아밀라아제 및 ${\alpha}-$아밀라아제활성(活性)은 증강(增强)되었으나 단백질 가수분해효소의 활성(活性)은 오히려 떨어졌다. 4. 밀기울국(麴)에서 Asp. niger CF-22 변이균주(變異菌株)의 글루코아밀아제 생성(生成)의 최적조건(最適條件)은 $30{\sim}35^{\circ}C$에서 $2{\sim}3$일간(日間)이었으며 ${\alpha}-$아밀라아제의 경우는 $30{\sim}35^{\circ}C$에서 2일간(日間)이었다. 5. Asp. neger CF-21 변이균주(變異菌株)의 산생성력(酸生成力)은 밀기울국(麴)에서 $30^{\circ}C$로 2일후(日後)에 최고(最高)에 달(達)하였으며 밀가루국(麴)에서는 $30^{\circ}C$로 3일후(日後)에 최고(最高)값을 나타내었다. 최적조건(最適條件)에서의 산생성력(酸生成力)은 밀기울국(麴)과 밀가루국(麴) 사이에 차(差)가 별(別)로 없었다.

• 한국식품과학회지
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• 제27권3호
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• pp.370-374
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• 1995

Aspergillus niger CF-34가 생산하는 대두세포벽분해 효소 복합액을 알칼리로 처리하여 조효소액 중에 함유된 protease만을 선택적으로 제거할 수 있었다. 조효소액을 알칼리로 처리하였을 때 세포벽분해활성에는 영향을 적게 주고, 대두 단백질을 분해시켜 쓴 맛의 peptide를 생성하는 protease만을 선택적으로 불활성화시킬 수 있었다. 조효소액의 pH를 $9.0{\pm}0.1$로 조절하여 $20^{\circ}C$에서 약 30분 동안 서서히 교반한 후 다시 pH를 5.0로 조절하는 것이 최적 조건이었다. 이때 조효소액 중 protease 활성은 초기의 약 10% 미만으로 감소하였으며, 각 효소의 잔존 활성을 살펴보면 pectinase는 약 80%, polygalacturonase는 약 85%, xylanase는 약 95%, carboxymethyl cellulase는 약 100% 정도이었고, 대두세포벽분해활성은 초기의 약 90% 정도 유지할 수 있어 protease만이 선택적으로 제거되었다. 이렇게 처리된 효소액을 사용하여 비지 중의 대두 단백질을 추출할 경우 생산효율은 비록 감소하였지만, 대두단백질의 분해를 막고, 쓴맛 생성을 억제하여 품질 및 관능적으로 우수한 제품을 생산할 수 있었다.

• 한국식품과학회지
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• 제26권5호
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• pp.484-489
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• 1994

두유 및 두부제조시 부생되는 비지를 효과적으로 이용하기 위한 방안으로 Aspergillus niger CF-34로부터 얻은 효소를 비지에 처리하여 가용화를 시도하였다. 비지가용화를 위한 본 연구에서 비지에 작용하는 복합효소액의 최적반응조건을 조사하였으며, 복합효소액 처리시 두유비지내 불용성 단백질의 회수율 및 고형분 용해도와 비지의 효소가수분해 특성을 검토하였고, 그 결과는 다음과 같다. 복합효소액의 사용량은 비지 고형분의 약 50%를 가용화하는 2.5%(% of total solid)를 최적 복합효소액의 농도로 선정하였다. 효소작용시간에 따른 비지의 단백질 회수율 및 고형분의 용해도는 효소반응후 3시간에서 각각 약 62%, 50%로 상대적으로 높은 값을 나타내었다. 비지를 alkali 처리(0.1% NaOH)로 입자구조를 변형시킴으로서 효소가수분해율이 증가되었고, 가수분해 시간도 단축됨에 따라 비지 가수분해의 효과적인 전처리방법임을 확인할 수 있었다.

• BMB Reports
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• 제38권1호
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• pp.17-23
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• 2005

During the screening of xylanolytic enzymes from locally isolated fungi, one strain BCC14405, exhibited high enzyme activity with thermostability. This fugal strain was identified as Aspergillus cf. niger based on its morphological characteristics and internal transcribed spacer (ITS) sequences. An enzyme with xylanolytic activity from BCC14405 was later purified and characterized. It was found to have a molecular mass of ca. 21 kDa, an optimal pH of 5.0, and an optimal temperature of $55^{\circ}C$. When tested using xylan from birchwood, it showed $K_m$ and $V_{max}$ values of 8.9 mg/ml and 11,100 U/mg, respectively. The enzyme was inhibited by $CuSO_4$, EDTA, and by $FeSO_4$. The homology of the 20-residue N-terminal protein sequence showed that the enzyme was an endo-1,4-$\beta$-xylanase. The full-length gene encoding endo-1,4-$\beta$-xylanase from BCC14405 was obtained by PCR amplification of its cDNA. The gene contained an open reading frame of 678 bp, encoding a 225 amino acid protein, which was identical to the endo-1,4-$\^{a}$-xylanase B previously identified in A. niger.