The Journal of the Korean Society for Microbiology
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v.19
no.1
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pp.55-64
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1984
The clinical specimens used in this study were collected during the period from March 4, to December 30, 1983, from children's hospitals in Seoul area. They came from clinically apparent cases of diarrheal disease in hospitals. Many specimens were taken from rectal Swabs. During this period, 2166 stool cultures were streaked onto MacConkey plate and were them deposited in selenite broth. Colonies resembling pathogens on MacConkey medium were picked to KIA, Urea agar, malonate broth, ONPG broth, SIM. Reaction on those media cultures were identified biochemically with using API 20E test kit and confirmed serologically with commercially avabile Salmonella antisera(Difco) or Shigella antisera(Denka, Japan). The sensitivity of Salmonella and Shigella tested to ampicillin cephalosporin, chloramphenicol, colistin, gentamicin, tetracycline, streptomycin, nalidixic acid, neomycin, polymyxin B was performed by means of disc diffusion method recommended by Bauer-Kirby, using the discs prepared in BBL Laboratory. 1. There were 34 (1.6%) isolations of Salmonella cultures and 52(2.4%) isolations of Shigella from the 2,116 specimens. Only 53%of Salmonella were isolated by direct streaking on MacConkey plating media, by contrast, 80% of the Shigella were isolated directly. 2. Shigella flexneri types comprised 56% of the Shigellae isolate from 52 Shigellae identified 24% of Salmonella enteritidis ser typhimurium were identified. 3. Concerning to Salmonella and Shigella occurance according to month and sex, They shows relatively higher for the male than in case of female, and 2-3 age were shown the highest group. 4. October is the month with highest incidences. 5. In the sensitivity patterns of Shigellae, most of them were appeared to be resistant ampicillin, streptomycin, tetracycline, in case of Salmonella, 15% of them were resistant to chloramphenicol.
Plasma albumin and hemoglobin were purified from the blood of Rhabdophis tigrinus. Both purified proteins and R. tigrinus crude plasma were injected into rabbits. The resulting antisera were tested for reactivity with plasma albumin and hemoglobin from, eight species of squamate and four species of non-squamate-vertebrate. Reactivity was detected qualitatively by immunodiffusion tests and immunoelectrophoreses. Antisera against plasma albumin and crude plasma reacted only with R. tigrinus plasma albumin. No antigen-antibody reactions were detected in plasma albumins of other species. Antiserum against R. tigrinus hemoglobin reacted strongly with eight squamate hemoglobins. It is likely that the reptilian plasma albumin has been experiencing rapid structural change and the reptilian hemoglobin molecules seem to be of high homogeneity. Thus, by immunological evidences, the structure of the hemoglobin molecule is considered to have been changing at slower rate than that of the plasma albumin in reptiles.
Antisera against the myotropic neuropeptide leucokinin I, originally isolated from head extracts of the cockroach Leucophaea maderae, have been used to investigate the distribution of the leucokinin I-immunoreactive (LK I-IR) neurons in the brain of the common cutworm, Spodoptera Iitura, during postembryonic development. The LK I-IR neurons are found at the larval stages (excluding first instar larval stage), pupal stages, and adult stage, of which the brains have been examined in this experiment. The number of the LK I-IR neurons in the brain increases from the second instar larva to the fifth instar larva which has about 32, the largest number in all postembryonic stages. Thereafter, the LK I-IR neurons begin to decrease in number. During the pupal stages, smaller number of LK I-IR neurons persist in the brains; 6 or 4. At adult stage the brain contains 8 LK I-IR neurons. The LK I-IR cell bodies are distributed in each dorsal cortex of both cerebral hemispheres in the second instar larva and through all the neuromeres of the brain during later larval stages, despite of being a large number of the LK I-IR cell bodies in dorsolateral neuromeres. At pupal stages, most of the LK I-IR cell bodies are found in the pars intercerebralis. Extremely small number of the LK I-IR cell bodies are localized in the pars lateral is. Adult brain contains the LK I-IR cell bodies in the pars intercerebralis and the middle cortex of the posterior brain. The LK I-IR nerve processes can be easily found in the neuropils of almost all the neuromeres in the brains of third, fourth, fifth and sixth instar larvae. Most of the LK I-IR nerve fibers in those brains are originated from the LK I-IR cell bodies located in the brains. The LK I-IR cell bodies which have very weak reactivities to the antisera do not show projection of the LK I-IR nerve processes in the brains.
Secretin PilQ is an antigenically conserved outer membrane protein that is present in most meningococci and PorA is a major protein that elicits bactericidal immune response in humans following natural disease and immunization. In the present study, BALB/c mice were immunized subcutaneously with rPilQ406-770 or rPorA together with Freund's adjuvant (FA). Serum antibody responses to serogroup A and B Neisseria meningitides whole cells or purified proteins and functional activity of antibodies were determined by ELISA and serum bactericidal assay (SBA), respectively. Serum IgG responses were significantly increased in the immunized group with rPilQ406-770 or rPorA together with FA compared to control groups. IgG antibody response of mice immunized with rPilQ406-770 was significantly more than mice immunized with rPorA (OD at 450 nm was 1.6 versus 0.83). The booster injections were effective in increasing the responses of antirPilQ406-770 or anti-rPorA IgG significantly. Antisera produced against rPilQ406-770 or rPorA demonstrated strong surface reactivity to serogroup B N. meningitides in comparison with control groups. Antisera raised against rPorA or rPilQ406-770 and FA demonstrated SBA titers from 1/1024 to 1/2048 against serogroup B. The strongest bactericidal activity was detected in sera from mice immunized with rPilQ406-770 mixed with FA. These results suggest that rPilQ406-770 is a potential vaccine candidate for serogroup B N. meningitidis.
Pasteurella multocida, a Gram-negative facultative anaerobic bacterium, is a causative animal pathogen in porcine atrophic rhinitis and avian fowl cholera. For the development of recombinant subunit vaccine against P. multocida, we cloned and analyzed the gene for outer membrane protein H (ompH) from a native strain of Pasteurella multocida in Korea. The OmpH had significant similarity in both primary and secondary structure with those of other serotypes. The full-length, and three short fragments of ompH were expressed in E. coli and the recombinant OmpH proteins were purified, respectively. The recombinant OmpH proteins were antigenic and detectable with antisera produced by either immunization of commercial vaccine for respiratory disease or formalin-killed cell. Antibodies raised against the full-length OmpH provided strong protection against P. multocida, however, three short fragments of recombinant OmpHs, respectively, showed slightly lower protection in mice challenge. The recombinant OmpH might be a useful vaccine candidate antigen for P. multocida.
The antigenicity of EPO (erythropoietin) was investigated in guinea pig, mice and rats. Antigenicity tests-active systemic anaphylaxis (ASA), passive cutaneous anaphylaxis (PCA) of this materials were performed according to the established Regulation of Korean National Institute of Safety Research (1996, 4, 16). The results were followed: 1. After sensitizaion with EPO emulsified with complete Freund's adjuvant (CFA), guinea pigs didn't show any anaphylatic shock symptom in the ASA test 2. After sensitization with antisera of EPO sensitized mice, blue spots were observed on the hypodermis of back of rats in the PCA test, but diameter of each spot was smaller than 5 mm. From the results of this investigation, the antigenicity of EPO was negative under the present experimental condition.
A Total of 173 streptococci isolated from 536 dairy cattle in Gyeonggi Province identified by Lancefield serological reaction and other biological properties. Antibiotics sensitivity test was also examined and the results obtained were as follows: 1. A total of 173 isolates of 167 strains (96.5%) were reacted with group A,B,C,D,E and G antisera. 2. Of the 167 positive strains, 75 strains were identified to Streptooccus uberis, 56 to Streptococcus agalactiage and 26 to Streptococcus dysgactiae, respectively. Also, Sreptococcus pyogenes, group D and group G streptococci were rarely isolated. 3. In results of antibiotic sensitivity tests, the most isolates were sensitive to leucomycin and erythromycin but less sensitive to streptomycin. and kanamycin.
The distribution and relative frequencies of the endocrine cells were studied immunohistochemically in the common pancreatic ducts of the Korean native goat with serotonin, glucagon, insulin, BCG, BPP and somatostatin antisera. Serotonin-, glucagon-, BCG-, BPP- and somatostatin-immunoreactive cells were detected in the basal portion of the mucosal gland in the common pancreatic ducts of the Korean native goat but insulin-immunoreactive cells were not detected. The function of these immunoreactive cells and appearance of other immunoreactive cells in the common pancreatic ducts of the Korean native goat were remains unknown.
Kim, Hyoung Jun;Kim, Ki Hong;Park, Jeong Su;Lee, Haeng Lim;Kwon, Hyuk Chu;Kwon, Se Ryun
Journal of fish pathology
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v.28
no.2
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pp.93-98
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2015
Full-length recombinant VP2 and VP3 proteins of aquabirnavirus isolated from olive flounder were expressed successfully in E. coli expression system. After rats were immunized with these proteins, antisera were used for in vitro and in vivo neutralization test. In in vitro test, VP2 antibody titers were higher than that of VP3. In in vivo assays, fish challenged with aquabirnavirus neutralized with VP2 antibody survived longer than other fish.
Park, Ki-Won;Kim, Tong-Soo;Na, Byoung-Kuk;Song, Chul-Yong
BMB Reports
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v.31
no.3
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pp.303-306
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1998
Serine proteinase cDNA fragment from protozoan parasite Acanthamoeba culbertsoni was amplified by the reverse transcription-polymerase chain reaction (RTPCR) using degenerate oligonucleotide primers derived from conserved serine proteinase sequences. The amplified DNA fragment was subcloned and sequenced. The sequence analysis and alignment showed significant sequence similarity to other eukaryotic serine proteinases and conservation of the His, Asp, and Ser residues that form the catalytic triad. The cDNA fragment was cloned into the pGEMEX-1 expression vector and expressed in Escherichia coli. A resulting fusion protein of 56 kDa had proteolytic activity. The fusion protein reacted with sera of mice immunized with purified serine proteinase of A. culbertsoni in Western blot. Immune recognition of the fusion protein by mouse antisera suggested that the fusion protein may be valuable as a diagnostic reagent.
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