The derivatives of 2-amino-4-methylcyano-5-methylsulfonylpyrimidine 6 containing chloro, methoxy, ethoxy, phenoxy, amino and anilino groups at 6-position on the pyrimidine ring were prepared from 2-amino-4-chloro-5-methylsulfonylpyrimidine derivatives 4 and tert-butylcyanoacetate. The derivatives of 2-amino-4-chloro-5-methylsulfonylpyrimidine 4 containing methoxy, ethoxy, isopropoxy, phenoxy, amino and anilino groups at 6-position on the pyrimidine ring were prepared from 2-amino-4,6-dichloro-5-methylsulfonylpyrimidine 3.
Amino acid imbalances refer to the deleterious effects that occur when a second-limiting amino acid or mixture of amino acid lacking a particular limiting amino acid is supplemented in diets marginal in one or more indispensable amino acids. In spite of variation in the conditions that have been used to induce amino acid imbalances, such as protein level in the diet, the extent of difference in total nitrogen content between basal and imbalanced diets, and kinds of amino acids used as imbalancing agents, the conspicuous common features of amino acid imbalances have been a decreased concentration of the limiting amino acid in blood, depression of feed intake and weight gain, and increased dietary content of the limiting amino acid needed to correct the imbalances. There is strong evidence that a decrease in the concentration of a limiting amino acid detected in the anterior prepyriform cortex of the brain is followed by behavioral effects, especially a decrease in feed intake. This might be due to the competition between the limiting amino acid and the amino acids in the imbalancing mixture for transport from blood into brain. One of the biochemical responses of animals fed amino acid imbalanced diets is a rapid decrease in the concentration of the limiting amino acid, which are due in part to an increase in catabolism of the limiting amino acid by the increased activities of enzymes involved in the catabolism of the amino acid. Practically, specific amino acid imbalances could be induced in swine and poultry diets that have been supplemented with lysine, methionine, tryptophan when threonine, isoleucine, valine, etc. are potentially third- or fourth-limiting in diets. In these cases supplementation of the limiting amino acid could be beneficial in preventing the decrease of feed intake that could otherwise occur as a result of amino acid imbalance.
The nutritional value of protein varies between feedstuffs. It is possible to feed animals using crystalline amino acids as a sole nitrogen source, but in practice only some limiting amino acids are added to the diet. In order to use feedstuffs efficiently, it is important to determine exact amino acid requirements. Reported values differ widely because the requirements are affected by various factors. In this report, therefore, the factors affecting amino acid requirements are reviewed as follows: 1) availability of dietary amino acids, conversion factors of nitrogen to protein, interaction of amino acids, and strain, sex and age of animals; 2) amino acid requirements for maximum performance and maintenance, usefulness of non-essential amino acids; 3) plasma amino acid concentration as a parameter to determine amino acid requirements; and 4) nitrogen excretion to reduce environmental pollution. These factors should be considered, it is to improve the dietary efficiency, which is to reduce excess nitrogen excretion for environmental pollution.
This study was performed to investigate the changes of amino nitrogen, total amino acids, free amino acids, and color of Korean traditional soy sauce (kan-jang) during the ripening and storage for 12 months and the characteristics of the changes. All of the preparation methods for soy sauce followed the recommendations of the Korea Food Research Institute. The components of soy sauce were analyzed at 0,6, and 12 months. The contents of amino nitrogen of soy sauce were significantly higher than that of soybeans or meju (soybean cakes) at the initial stage of storage (p<0.05), and decreased during the storage. The content of total amino acids of soybean sauce was significantly lower than that of soybeans, and the content of free amino acids was higher than that of soybeans (p<0.05). The contents of total and free amino acids decreased in soy sauce after 12 months of storage (p<0.05). The composition of total and free amino acids and their ratios of soy sauce were changed during the storage. The ratios of free to total amino acids of soybeans, meju, and soy sauce were 0.8%, 17.3%, and 53.1-59.8%, respectively. Glutamic acid, which represents the savory taste, was detected the most abundantly in soy sauce during the storage. The ratios of free to total amino acids of glutamic acid were 42.9-59.5% in soy sauce. Lightness of Hunter color of soy sauce decreased over time (p<0.05). This study indicates that the ratios of free to total amino acids of soy sauce were much higher than those of soybeans, although its contents of total amino acids were much lower than those of soybeans. This study also indicates that this comes from the preparation and fermentation of meju. It was suspected that the organoleptic characteristics of soy sauce derived from the amino nitrogen, amino acids, and color might be inferior over 1 year of storage time. However, more detailed research should be conducted to interpretate this characteristics more accurately.
2-Amino-1-N-methyl benzamide, 2-N-benzyl amino benzamide, 2-N-phenyl amino benzamide of 2-amino benzamide derivatives were reacted with ${\alpha}-bromo$ acetaldehyde diethyl acetal in basic condition. 2-N-alkylated products were prepared from 2-amino-1-N-methyl benzamide and 2-N-phenyl amino benzamide. 1-N-benzyl-1.4-benzodiazepin-5-one was prerpared from 2-N-benzyl aminobenzamide via intramolecular cyclization. However, 2-amino-1-N-methyl benzamide with sodium amide did not react to 1.4-benzodiazepin-5-one derivative but 3-methyl-quinazoline-2.4-dione was obtained.
The heterodimeric amino acid transporter family is a subfamily of SLC7 solute transporter family which includes 14-transmembrane cationic amino acid transporters and 12-transmembrane heterodimeric amino acid transporters. The members of heterodimeric amino acid transporter family are linked via a disulfide bond to single membrane spanning glycoproteins such as 4F2hc (4F2 heavy chain) and rBAT $(related\;to\;b^0,\;^+-amino\;acid\;transporter)$. Six members are associated with 4F2hc and one is linked to rBAT. Two additional members were identified as ones associated with unknown heavy chains. The members of heterodimeric amino acid transporter family exhibit diverse substrate selectivity and are expressed in variety of tissues. They play variety of physiological roles including epithelial transport of amino acids as well as the roles to provide cells in general with amino acids for cellular nutrition. The dysfunction or hyperfunction of the members of the heterodimeric amino acid transporter family are involved in some diseases and pathologic conditions. The genetic defects of the renal and intestinal transporters $b^{0,+}AT/BAT1\;(b^{0,+}-type\;amino\;acid\;transporter/b^{0,+}-type\;amino\;acid\;transporter\;1)$ and $y^+LAT1\;(y^+L-type\;amino\;acid\;transporter\;1)$ result in the amino aciduria with sever clinical symptoms such as cystinuria and lysin uric protein intolerance, respectively. LAT1 is proposed to be involved in the progression of malignant tumor. xCT (x-C-type transporter) functions to protect cells against oxidative stress, while its over-function may be damaging neurons leading to the exacerbation of brain damage after brain ischemia. Because of broad substrate selectivity, system L transporters such as LAT1 transport amino acid-related compounds including L-Dopa and function as a drug transporter. System L also interacts with some environmental toxins with amino acid-related structure such as cysteine-conjugated methylmercury. Therefore, these transporter would be candidates for drug targets based on new therapeutic strategies.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.1
no.1
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pp.37-50
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1972
An analysis of the free amino acid contained in the plasma and erythrocytes of the six groups of Wistar Strain male adult rats(body weight 200-300g) having fasted for sixteen hours was made by means of the HITACHI Amino Acid Autoanalyzer and the result of which was corrected with RC-24 B TOMY Micro Hematocrit Centrifuge. There was a depression of the plasma and erythrocytes free amino acid level on the noprotein diet with ad libitum feeding. But on the 20% casein diet there was an elevation in the levels of free amino acid and consequently alanine, glysine, lysine, serine and arginine level in the erythrocytes and threonine glutamic acid and taurine level in the plasma increased on the high protein diet. There was more plasma and erythrocytes free amino acid level on the 5% casein-30% fat diet than on the 5% casein-no fat diet with pair-feeding. In comparison, on the low calorie diet more free amino acids were found in plasma than in erythrocytes, but on the higher calorie diet more free amino acids were found in the erythrocytes than in the plasma. On the 20% casein-30% fat diet with pair-feeding the erythrocytes free amino acids level increased but in plasma free amino acids level decreased. Such as an opposite result was given in plasma and erythrocytes free amino acids level. In the pair-fed four groups, erythrocytes per plasma generally increased in the rate of less than 10.0 as the calorie increased. The essential amino acid per non essential amino acid generally increased in the ratio as protein level and calorie increased, and that ratio range was from 0.2 to 0.7. And essential amino acid per non essential amino acid of plasma was higher than that of erythrocytes.
An analysis of the free amino acid contained in the plasma and erythrocytes of the six groups of Wistar Strain male adult rats (body weight 200-300g) having fasted for sixteen hours was made by means of the HITACHI Amino Acid Autoanalyzer and the result of which was corrected with RC-24B TOMY Micro Hematocrit Centrifuge. There was a depression of the plasma and erythrocytes free amino acid level on the no-protein diet with ad libitum feeding. But on the 20% casein diet there was an elevation in the levels of free amino acid and consequently alanine, glysine, lysine, serine and arginine level in the erythrocytes and threonine, glutamic acid and taurine level in the plasma increased on the high protein diet. There was more plasma and erythrocytes free amino acid level on the 5% casein- 30% fat diet than on the 5% casein-no fat diet with pair-feeding. In comparison, on the low calorie diet more free amino acids were found in plasma than in erythrocytes, but on the higher calorie diet more free amino acids were found in the erythrocytes than in the plasma. On the 20% casein-30% fat diet with pair-feeding the erythrocytes free amino acids level increased but in plasma free amino acids level decreased. Such as an opposite result was given in plasma and erythrocytes free amino acids level. In the pair-fed four groups, erythrocytes per plasma generally increased in the rate of less than 10.0 as the calorie increased. The essential amino acid per non essential amino acid generally increased in the ratio as protein level and calorie increased, and that ratio range was from 0.2 to 0.7. And essential amino acid per non essential amino acid of plasma was higher than that of erythrocytes.
Free amino acids in water extracts and total amino acids in hydrolystates of Deer Horn were analyzed by amino acid autoanalyzer (Technicon PNC-1 Type). The results obtained from this study are as follows ; 1) 17 kinds of amino acid, including 7 kinds of essential amino acid in human nutrition except tryptophan were identified and quantified. 2) Of all free amino acid contained in water extract, glutamic acid is the richest, and then comes Ala, Gly, Leu, Lys, valin in that order. Of all total amino acid which are closely related with nutritional valuation glycin is the richest, and then comes Glu, Lys, Ala, Leu, Ala, Pro, in that order. 3) Besides 17 kinds of amino acid, one kinds of unknown amino acid are found in water extracts and hydrolysates.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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