• 한국식품과학회지
• /
• 제38권2호
• /
• pp.268-272
• /
• 2006

본 연구에서는 단메밀과 쓴메밀에 Viscozyme L과 Alcalase 2.4L 효소를 첨가하여 가수분해물을 제조하고, 이들의 항균, 항곰팡이, 항고혈압 활성을 조사하였다. 그 결과 효소를 첨가하지 않은 단메밀과 쓴메밀의 수율은 각각 7.92, 3.17%로 낮은 가수분해율을 보었으며 Viscozyme L을 첨가한 단메밀과 쓴메밀의 경우 18.70, 19.45% 그리고 Alcalase 2.4L을 첨가한 단메밀과 쓴메밀의 경우 24.65, 22.10%로 가장 높은 수율을 보였다. 메밀 가수분해물을 E. coli, S. typhimurium, P. aeruginosa, B. subtilis, S. aureus 및 L. monocytogences 균주에 대해 항균 활성을 조사한 결과, Viscozyme L을 첨가한 단메밀 가수분해물이 L. monocytogences, S. typhimurium에 대해 3-7.2 mm의 clear zone으로 항균 활성을 나타내었으며 쓴메밀 가수분해물이 S. typhimurium에 대해 5.7 mm의 clear zone으로 낮은 항균 활성을 나타내었다. A. niger, M. miehei, P. rugullosum, A. oryzae, T. reesei 균주의 항곰팡이 활성은 Viscozyme L을 첨가한 단메밀 가수분해물이 T. reesei에 대해 3.7-12 mm의 clear zone으로 강한 활성을 나타내었다. ACE 저해 활성은 효소를 첨가하지 않은 단메밀은 45.82%, 쓴메밀은 73.06%으로 나타났다. Viscozyme L을 첨가한 가수분해물의 경우 단메밀은 39.39%, 쓴메밀은 46.83%로 효소를 첨가하지 않은 메밀 가수분해물에 비해 낮은 ACE 저해활성을 보였다. 반면 Alcalase 2.4 L을 첨가한 가수분해물의 경우 단메밀 61.19%, 쓴메밀 94.48%로 가장 높은 ACE 저해활성을 나타내었다.

• Preventive Nutrition and Food Science
• /
• 제15권4호
• /
• pp.316-321
• /
• 2010

Krill byproduct was hydrolyzed with Alcalase 2.4L to produce functional ingredients for high antioxidative activities against 1,1-dimethyl-2-picryl-hydrazyl (DPPH) radical and Fe. The objective of this study was to investigate the optimum condition for degree of hydrolysis and antioxidative activity of enzymatic hydrolysate produced with the commercial Alcalase using response surface methodology (RSM) with a central composite rotatable design (CCRD). The ranges of independent variables were pH 7.6~10.4 for initial pH and $50.9{\sim}79.1^{\circ}C$ for hydrolysis temperature and their dependent variables were degree of hydrolysis, Brix, amount of phenolic compounds, DPPH-scavenging activity and Fe-chelating activity. RSM with CCRD was well designed to investigate the optimum condition for functional ingredients with high antioxidative activities using Alcalase 2.4L because of their high $R^2$ values of the range of 0.93~0.99 except the $R^2$ value of 0.50 for the amount of total phenolic compounds. The optimum hydrolysis conditions were pH 9.5 and $62^{\circ}C$ for degree of hydrolysis (DH) and pH 9.1 and $64^{\circ}C$ for DPPH-scavenging activity by response surface methodology. The yield of DH and DPPH-scavenging activity were $14.1{\pm}0.5%$ and $10.5{\pm}0.2%$, respectively. It is advantageous to determine the optimum hydrolysis conditions of krill and its by-products for the creation of different kinds of food products, as well as to increase the usage of marine protein sources.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제40권2호
• /
• pp.327-333
• /
• 2011

Alcalase, protamex 및 neutrase 효소처리가 청국장의 펩타이드 및 항산화 활성 증가에 미치는 영향을 동일한 조건으로 효소 처리한 대두분말과 비교하였다. 효소 20, 100 및 500 mAU를 $50^{\circ}C$에서 120분간 처리한 결과 청국장과 대두분말 모두에서 alcalase 및 protamex에 의한 펩타이드 생성이 neutrase보다 높게 나타났다. 항산화 활성은 청국장의 경우 alcalase 처리에 의해 DPPH, ABTS 및 hydroxyl radical 소거활성이 효소처리를 하지 않은 대조구와 비교하여 시료량에 따라 각각 37~57%, 59~106% 및 67~83%, protamex 처리에 의해 35~50%, 56~74% 및 52~75% 통계적으로 유의하게 증가하였다. 대두분말을 효소 처리한 시료에서도 유사한 결과를 보여 alcalase 처리에 의해 DPPH, ABTS 및 hydroxyl radical 소거활성이 각각 37~55%, 51~99% 및 67~83%, protamex 처리에 의해 36~44%, 44~66% 및 51~65% 증가하였다. 그러나 두 시료 모두에서 neutrase 처리에 의한 항산화 활성의 유의적 증가는 없었다. 이상의 결과는 alcalase와 protamex가 청국장에 특이적이지는 않으나 펩타이드 생성 및 항산화 활성 증가에 효율적임을 보여주고 있다.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제39권1호
• /
• pp.8-13
• /
• 2010

분리대두단백질의 가수분해물을 제조 시, 최적 가수분해 조건을 설정하기 위하여 총 7종의 단백질 가수분해 효소를 이용하여 효소선정, 효소농도, 가수분해시간 및 분리대두단백질분말의 첨가량에 따른 단백질의 함량 정도를 나타내는 280 nm의 흡광도 측정과 수율을 대신한 brix 측정, 가수분해물의 ACE 저해활성 등을 조사하였다. 분리대두단백질 분말에 증류수를 5%의 분산농도로 하여 분해효소 Alcalase 2.4 L을 1%(v/w) 첨가하여 $65^{\circ}C$에서 4시간 동안 가열하여 가수분해하였다. 가수분해를 마친 후 효소의 반응정지를 위하여 $80^{\circ}C$에서 5분간 열처리한 후, $4^{\circ}C$로 냉각하여 원심분리(7,000 rpm, 40 min) 하였다. 원심분리 한 상등액을 취하여 여과한 후, $60^{\circ}C$에서 농축하였다. 농축액을 냉동시켜, 진공 동결건조 하여 분리대두단백질 가수분해물을 제조하였다. 분리대두단백질 가수분해물의 수율은 38.32%를 나타냈으며, ACE 저해활성($IC_{50}$)은 $79.94 {\mu}g/mL$를 나타내었다.

• Nutrition Research and Practice
• /
• 제4권3호
• /
• pp.183-190
• /
• 2010

Blueberry was enzymatically hydrolyzed using selected commercial food grade carbohydrases (AMG, Celluclast, Termamyl, Ultraflo and Viscozyme) and proteases (Alcalase, Flavourzyme, Kojizyme, Neutrase and Protamex) to obtain water soluble compounds, and their protective effect was investigated against $H_2O_2$-induced damage in Chinese hamster lung fibroblast cell line (V79-4) via various published methods. Both AMG and Alcalase hydrolysates showed higher total phenolic content as well as higher cell viability and ROS scavenging activities, and hence, selected for further antioxidant assays. Both AMG and Alcalase hydrolysates also showed higher protective effects against lipid peroxidation, DNA damage and apoptotic body formation in a dose-dependent fashion. Thus, the results indicated that water soluble compounds obtained by enzymatic hydrolysis of blueberry possess good antioxidant activity against $H_2O_2$-induced cell damage in vitro.

• 한국식품과학회지
• /
• 제30권1호
• /
• pp.218-223
• /
• 1998

우유 casein단백질을 alcalase로 가수분해시켰을 때, 생성되는 peptide 중 철분과 결합력이 있는 peptide인 IBP가 $immobilized\;Fe^{3+}\;affinity\;chromatography$에 의하여 용이하게 분리되었다. IBP의 분자량은 2,175 dalton이었으며 $pH\;6,\;37^{\circ}C$에서 1시간동안 일정량의 철분과 항온처리하였을 경우, 25, 50, 100 g/mL의 IBP는 각각 4.2, 5.7, 7.1 g의 철분을 가용화시키는 능력을 보였다. IBP는 proline (24.5 Mol%), lysine (15.7 Mol%), glutamic 또는 glutamine (14.9 Mol%) 등의 아미노산으로 구성되어 있었으며 이들의 N-terminal sequence는Met-Ala-Pro-Lys-His의 순으로 이루어져 있었다. 분자량, 아미산 조성, N-terminal sequence등의 결과를 종합해 보면 IBP는 casein 중 -casein의 아미노산 서열 $102{\sim}119$에 해당하는 18개의 아미노산으로 구성된 peptide임을 알 수 있었다.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제33권8호
• /
• pp.1353-1358
• /
• 2004

국내산 충매 화분인 도토리 화분과 다래 화분에 단백질 분해효소를 이용하여 화분 추출물을 제조하고, 추출물의 조단백질 함량과 환원당 함량의 변화를 알아보았다. 도토리화분의 일반성분 분석결과 수분 5.2%, 회분 2.7%, 조지방 6.2%, 조단백질 함량은 22.3%였고, 다래화분은 수분 5.4%, 회분 2.8%, 조지방 1.8%, 조단백질 함량은 27.8%였다. Casein을 기질로 사용하여 측정한 효소의 비환성 (specific activity U/mg)은 Protease S>Flavozyme>Alcalase 2.4L>Protamex>Protease P>Protease A의 순이었다. 단백질 분해효소 처리에 의한 화분 추출물의 조단백질 함량은 효소 첨가군이 대조군보다 증가했고, Alcalase 2.4L을 0.2 U, 0.5 U 첨가시에 도토리 화분 추출물은 대조군보다 각각 35.8%, 45.8%, 다래 화분 추출물은 각각 68.8%, 101.5% 증가하였다. 단백질 분해효소 처리에 의한 화분 추출물의 환원당 함량은 효소 첨가군이 대조군보다 증가했고, Protease A를 0.2 U, 0.5 U 첨가 시 도토리 화분 추출물은 대조군보다 각각 11.4%, 18.4%, 다래 화분 추출물은 대조군보다 각각 12.2%, 14.2% 증가하였다. 단백질 분해 효소 처리에 의해 화분 추출물의 조단백질과 환원당의 함량이 증가되었고, 단백질 분해 효소는 화분 추출물의 조단백질 및 환원당 함량을 높이는 방법 중의 하나로 이용될 수 있다고 사료된다.

• Fisheries and Aquatic Sciences
• /
• 제5권1호
• /
• pp.21-27
• /
• 2002

Angiotensin I converting enzyme inhibitory activities of shelled krill (Euphausia superba) hydrolysates by autolysis and by hydrolysis with commercial proteases were analyzed. Among the proteases, Alcalase was the most effective protease for the hydrolysis of krill considering the degree of hydrolysis $(87.5\%)$ and the ACE inhibitory activity $(60\%)$. Four hour hydrolysis suggested as the most suitable and economic. In order to establish the optimum hydrolysis condition of krill, degree of hydrolysis and ACE inhibitory activity as affected by Alcalase concentration and water amount added were statistically analyzed by response surface methodology (RSM). The optimum hydrolysis condition was $2.0\%$ Alcalase hydrolysis in 2 volumes (v/w) of water at $55\% for 4 hr. The hydrolysate prepared from the optimum hydrolysis condition was fractionated by molecular weight. The lower molecular weight fraction showed the higher ACE inhibitory activity. $IC_{50}$ of the fraction under 500 Da was 0.57mg protein/mL.

• 한국식품저장유통학회지
• /
• 제30권3호
• /
• pp.434-445
• /
• 2023

Hemp (Cannabis sativa L.) seeds have recently been attracting attention as a new high-value-added food material owing to their excellent nutritional properties, and research on the development of functional food materials using hemp seeds is actively progressing. This study aimed to evaluate the antioxidant properties of hemp seed protein hydrolysates. Protein hydrolysates were prepared from defatted hemp seed powder (HS) by enzymatic hydrolysis using five different proteases (alcalase, bromelain, flavourzyme, neutrase, and papain). 2,4,6-trinitrobenzene sulfonic acid (TNBS) assay and SDS-PAGE analysis revealed that HS showed a high degree of hydrolysis after treatment with each enzyme except papain. The total polyphenol content of the protein hydrolysates (<3 kDa) and the RC50 values obtained from two different antioxidant tests showed that alcalase hydrolysate (HSA) had a relatively high level of antioxidant capacity. In addition, treatment with HSA (25-100 ㎍/mL) significantly inhibited linoleic acid peroxidation. These results suggest that hemp seed protein hydrolysates are potential sources of natural antioxidants. Future studies will focus on the identification of active peptides from HSA.

• 한국축산식품학회지
• /
• 제34권3호
• /
• pp.362-371
• /
• 2014

This study utilized commercially available proteolytic enzymes to prepare egg-white protein hydrolysates (EPHs) with different degrees of hydrolysis. The antioxidant effect and functionalities of the resultant products were then investigated. Treatment with Neutrase yielded the most ${\alpha}$-amino groups (6.52 mg/mL). Alcalase, Flavourzyme, Protamex, and Ficin showed similar degrees of ${\alpha}$-amino group liberation (3.19-3.62 mg/mL). Neutrase treatment also resulted in the highest degree of hydrolysis (23.4%). Alcalase and Ficin treatment resulted in similar degrees of hydrolysis. All hydrolysates, except for the Flavourzyme hydrolysate, had greater radical scavenging activity than the control. The Neutrase hydrolysate showed the highest 2,2-azino-bis-(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) (ABTS) radical scavenging activity ($IC_{50}=3.6mg/mL$). Therefore, Neutrase was identified as the optimal enzyme for hydrolyzing egg-white protein to yield antioxidant peptides. During Neutrase hydrolysis, the reaction rate was rapid over the first 4 h, and then subsequently declined. The $IC_{50}$ value was lowest after the first hour (2.99 mg/mL). The emulsifying activity index (EAI) of EPH treated with Neutrase decreased, as the pH decreased. The EPH foaming capacity was maximal at pH 3.6, and decreased at an alkaline pH. Digestion resulted in significantly higher 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH) and ABTS radical scavenging activity. The active peptides released from egg-white protein showed antioxidative activities on ABTS and DHHP radical. Thus, this approach may be useful for the preparation of potent antioxidant products.