• 한국동물학회지
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• 제17권2호
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• pp.93-102
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• 1974

토끼의 골격근 小胞體 切片을 遠心分離하여 그 ATPase 活性의 生化學的性質을 $Mg^++ - ATPase 와 (Mg^++ - Ca^++)$-ATPase로 구분하여 조사하였다. $(Mg^++ - Ca^++)$-ATPase의 活性은 $0^\\circ - 40^\\circ C$의 범위, 그리고 pH 6.4-7.6의 범위에서는 $Mg^++$-ATPase보다 훨씬 높다. 이 현상은 온도가 높을수록 더욱 현저하다. 活性化에너지는 온도 $0^\\circ -40^\\circ C$의 범위에서는 $Mg^++$-ATPase가 14kcal/mole, $(Mg^++ - Ca^++)$-ATpase 가 21kcal/mole, 그리고 total ATPase 가 18kcal/mole 이다. 이 活性化에너지의 값은 pH와 Mg 濃度에 무관하다. 이들 효소의 Km의 값은 $Mg^++$-ATPase 가 0.36mM , $(Mg^++ - Ca^++)$-ATpase가 2.20mM, 그리고 total ATPaserk 0.86 mM이다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제9권1호
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• pp.45-50
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• 1980

우리나라에서 사육되는 오리고기로 부터 Myofibrillar protein 을 추출하여 생채 촉매인 ATPase의 활성을 조사한 결과는 다음과 같다. 1. Mg- activated ATPase 활성은 이온 강도가 낮을때 활성은 증가하고 이온농도가 높으면 활성은 감소되었으며 바다오리와 사육장오리고기 사이에 차이가 있었다. 2. Myofibrillar protein 의 ATPase 활성에 EDTA의 영향은 $4.6{\mu}g$ 을 넣었을때 ATPase 활성은 오히려 증가 되었으나 $6.9{\mu}g$ 이상인때 활성이 감소되었다. 3. Myofibrillar protein의 ATPase 활성에 $Ca^{++}$ 의 영향은 $3{\mu}g$ 이상을 첨가할때 활성이 현저히 감소되었다. 4. Myofibrillar protein의 ATPase 활성에 $Mg^{++}$의 영향은$3.6{\mu}g$ 을 첨가하면서 활성은 현저히 감소되었다. 사사: 본 실험을 수행하는데 수고한 조교 임경애의 노고에 감사한다.

• 한국잠사곤충학회지
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• 제42권1호
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• pp.14-23
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• 2000

The mitochondrial genome of domesticated silkworm (Bombyx mori) was mapped with five restriction endonucleases (BamHI, EcoRI, HindIII, PstI and XbaI), the entire genome was cloned with HindIII and EcoRI. From the end sequencing results of 5$^1$and 3$^1$region for full genome set of eleven mitochondrial clones, the seven mitochondrial genes (NADH dehydrogenase 6, ATPase 6, ATPase 8, tRN $A^{Lys}$, tRN $A^{Asp}$, tRN $A^{Thr}$ and tRN $A^{Phe}$ of mori were identified on the basis of their nucleotide sequence homology. The nucleotide composition of NADH dehydrogenase 6 was heavily biased towards adenine and thymine, which accounted for 87.76%. On basis of the sequence similarity with published tRNA genes from six insect species, the tRN $A^{Lys}$, tRN $A^{Asp}$ and tRN $A^{Thr}$ were showed stable canonical clover-leaf tRNA structures with acceptible anticodons. However, both the DHU and T$\psi$C arms of tRN $A^{Phe}$ could not form any stable stem-loop structure. The two overlapping gene pairs (tRN $A^{Lys}$ -tRN $A^{ASP}$ and ATPase8-ATPase6) were found from our sequencing results. The genes are encoded on the same strad. ATPase8 and ATPase6 overlaps (ATGATAA) which are a single example of overlapping events between abutted protein-coding genes are common, and there is evidence that the two proteins are transcribed from a single bicistronic message by initiation at 5$^1$terminal start site for ATPase8 and at an internal start site for ATPase6. Ultimately, this result will provide assistance in designing oligo-nucleotides for PCR amplification, and sequencing the specific mitochondrial genes for phylogenetics of geographic races, genetically improved silkworm strains and wild silkworm (mandarina) which is estimated as ancestal of domesticated silkworm.sticated silkworm.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제17권2호
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• pp.161-168
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• 1983

Studies on the effects of vanadate for Na-K-ATPase activity were carried out with rabbit renal cortex. 1) Na-K-ATPase activity was inhibited with the concentrations of vanadate in incubation medium. The vanadate concentration at which activity was inhibited by 50%$(ID_{50})$ was $10^{-6}M$ and Hill coefficient was 1.00. 2) The fractional inhibition by constant concentration of vanadate decreased with increasing enzyme concentration. 3) Increasing $K^+$ and $Na^+$ concentrations in incubation medium diminished the ability to inhibit Na-K-ATPase by vanadate whereas increasing $K^+$ and $Mg^{2+}$ concentrations potentiated the inhibition of Na-K-ATPase by vanadate. 4) Vanadate didn't inhibit Na-K-ATPase at pH 6.6. Increasing pH potentiated the inhibition of Na-K-ATPase activity. 5) Vanadate inhibited Na-K-ATPase activity reversibly in all range of concentrations in dilution experiment. These results show that vanadate inhibits Na-K-ATPase activity with interacting at $KE_2$ state reversibly.

• 한국수산과학회지
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• 제30권3호
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• pp.349-354
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• 1997

6개월, 12개월 및 20개월간 사육한 넙치를 즉살하여 암수를 구분한 후 등육을 취하여 각각의 사육기간 별로 근원섬유의 ATPase 활성, 열안정성 및 각 단백질의 subunit조성을 실험, 검토하였다. 6개월 사육한 수컷의 근원 섬유의 ATPase 활성은 암컷에 비하여 높았으며, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})$-와 $Ca^{2+}-ATPase$ 활성에서 현저한 차이를 나타내었다. 12개월간 사육한 넙치에 있어서도 6개월간 사육한 것과 비슷한 경향을 보였으며, 20개월간 사육한 넙치 역시 유사한 경향을 나타내어 주었다. 또한 사육기간에 따라서 근원섬유의 ATPase 활성이 차이를 나타내었는데, 특히 $Mg^{2+}\;(+Ca^{2+})-ATPase$ 활성이 성장이 활발한 6개월째 사육한 넙치에서 가장 높았으며, 그 다음으로 12개월과 20개월간 사육한 순으로 나타나 성장 속도와 근원섬유의 ATPase 활성간에 높은 상관관계가 있음을 암시하였다. 근원섬유의 열안정성에 있어서도 수컷이 암컷에 비하여 현저히 떨어지는 경향을 보였다.

• 한국환경농학회지
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• 제21권2호
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• pp.102-108
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• 2002

염류장애에 의한 작물의 생육저해 원인을 밝혀내기 위하여 상추를 대조양액과 대조양액에 30 mM 및 50 mM $KNO_3$를 첨가하여 염류농도를 높인 양액 등 3가지 조건에서 재배하였으며, 이때 이들 양액의 EC는 각각 1.0, 4.5, 6.5 dS/m 이었다. 뿌리세포의 원형질막 및 액포막에 위치한 $H^+$-ATPase 활성은 각각에 특이적 저해제인 vanadate와 $NO_3^-$를 이용하여 측정하였다. 대조양액에서 재배한 상추 뿌리의 ATPase 활성은 $356\pm1.5$ nmol/min/mg protein이었으며, 30 mM과 50 mM $KNO_3$를 첨가한 양액에서는 활성이 대조활성에 비하여 각각 1.6배, 1.9배 증가하였다. 이것은 상추가 염류장애시 뿌리조직의 ATPase 활성증가를 통하여 적응함을 보여주는 것이며, 활성증가는 주로 액포막 $H^+$-ATPase 활성증가에 의해 이루어짐을 확인하였다. 마이크로솜 ATPase 활성에 미치는 여러 가지 중금속 이온들의 효과를 측정하였으며, 중금속 이온은 100 ${\mu}M$ 농도에서 콩류에 따라 활성을 10$\sim$25% 저해하였다. 특히, $Cu^{2+}$는 주로 액포막 $H^+$-ATPase 활성을 저해함을 확인하였다. 본 연구의 결과로부터 상추는 염류집적 환경에서 뿌리의 ATPase 활성, 특히 액포막에 위치한 $H^+$-ATPase 활성을 증가시켜 적응하며, $Cu^{2+}$는 주로 액포막 $H^+$-ATPase 활성을 저해하는 성분으로 뿌리의 ATPase 활성변화 연구에 유용하게 이용될 수 있음을 확인하였다.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제18권2호
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• pp.163-169
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• 1984

Vanadate가 Na-K-ATPase의 최적 PH에 영향을 미치는 기전에 효소의 $Na^+$과 $K^+$의 결합부위가 관여하는지를 밝히기 위하여 가토 신피질 microsome을 이용하여 실험해서 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) $5{\times}10^{-6}M$ vanadate 존재시 Na-K-ATPase의 추적 PH가 6.8로 이동하였다. 2) PH 6.8과 7.4에서 Na-K-ATPase활성의 비는 vanadate농도가 증가함에 따라 증가하였다. 3) Vanadate 존재시에도 용액의 $Na^+$농도가 50mM 이하일 때는 pH 7.4에서의 효소활성이 6.8보다 높았고 오히려 그 비는 대조군보다 증가하였다. 4) $K^+$농도가 7mM 이하일 때는 vanadate 존재시도 Na-K-ATPase의 활성이 PH 7.4에서 더 높았다. 5) 5mM $K^+$존재하에서도 vanadate농도를 $10^{-5}M$로 증가시키면 최적 pH는 6.8로 이동하였다. 6) $K^+-pNPPase$활성은 PH가 낮을수록 증가하였고 $10^{-7}M$ vanadate에 의한 억제 정도는 PH가 낮을수록 감소하였다. 이상의 결과로 볼때 vanadate 존재시 Na-K-ATPase의 최적 PH는 6.8로 이동하였으며 이것은 PH가 낮아 펄 때 나타나는 vanadate자체의 성질 변화 때문은 아니며 vanadate 존재시 pH가 효소의 $Na^+$과 $K^+$결합부위에 영향을 주어 나타나는 것으로 생각된다.

• 대한약리학회지
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• 제6권1호
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• pp.1-7
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• 1970

The effects of ouabain and diphenylhydantoin on ATPase activity in rat erythrocyte membranes were studied and also influence of K on ATPase activity was studied. The ATPase activity of rat erythrocyte membrane has been shown to consist of two components. The first component requires the Mg but occurs in the absence of Na or K (Mg-ATPase) and is not inhibited by ouabain and stimulated by diphenylhydantoin. The second component requires the presence of Mg and also Na or K (Na-K-Mg-ATPase). It is inhibited by ouabain and is stimulated by diphenylhydantoin in low Na concentration and inhibited in high Na concentration. K inhibit Na-K-Mg-ATPase which is inhibited by ouabain. Ouabain and diphenylhydantoin show reversed effect to Na-K-Mg-ATPase activity. It suggest that the therapeutic effect of diphenylhydantoin on digitalis induced cardiac arrhythmia may be resulted from their effect on ion transport mechanism of cell membrance. And the relevance of these findings to the action of ouabain and diphenylhydantoin on membrane transport mechanism is discussed.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제6권1호
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• pp.27-31
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• 1972

The activity of Mg and Na-K activated ATPase of homogenate from rat brain cortex was measured in vitro under the variety of conditions. The effects of various hypnotic and tranquilizer such as phenobarbital, amobarbital, diazepam, promazine and chlorpromazine on the activities of both ATPase was investigated and the results was summarized as follows. 1. Na-K ATPase was slightly inhibited by phenobarbital and amobarbital while Mg ATPase was moderately activated by these drugs. 2. Both Mg and Na-K ATPase activities were markedly inhibited by diazepam. 3. Promazine and chlorpromazine markedly inhibited both Mg and Na-K ATPase activities. These findings indicate that remarkable correlation between hypnotic or tranquilizing potency and ATPase inhibition could be observed.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.151-159
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• 1997

근원섬유단백질의 이온강도에 따른 Ca-ATPase 활성, Mg-ATPase 활성 및 EDTA-ATPase 활성은 오징어와 대합에서 그 차이점이 뚜렷하였으며, activity-pH curve에서 오징어 actomyosin의 Ca-ATPase 활성은 biphasic response가 소실되었고 대합의 actomyosin은 미약한 bipasic response가 나타났다. 또한 저농도의 dioxane에 의하여 오징어의 근원섬유단백질은 급격한 활성의 감소를 보였으나 대합의 근원섬유단백질은 활성이 증가되었다. 그리고 에탄올과 메탄올은 오징어와 대합의 myosin 및 MM에 대하여 저농도에서 활성을 증가시켰다. 한편 NEM으로 근원섬유단백질을 modification시키며 10-6M 이하의 NEM 농도에서는 활성이 증가되었으나 10-5M 이상의 농도가 되면 활성의 급격한 감소가 나타났다.