• 한국식품영양과학회지
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• 제20권5호
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• pp.455-460
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• 1991

서로 비슷한 어종으로 약간의 저차 가공시에도 육안적 규별이 어려운 12개 어종의 등전점 전기영동 결과는 다음과 같다. 3종의 갑각류에서 대하와 중하는 밀새우와 다른 단백질 pattern이 pH 4.5 이하에서와 pH 5~7.5에서 서로 구별이 가능하였으며, pH 범위를 변경했을때, 중하와 대하 사이의 구별은 pH 5 부근에 있는 단백질띠로 나타났지만 크기나 형태적으로 거의 같은 대하의 치어에 대한 조사가 필요한 것으로 생각되었다. 민어속 어류에서도 참조기와 항강달이는 비슷한 등전점을 가지는 단백질의 분포가 pH 5~8 사이로 나타났다. 이 분포대에서 돌가자미와 도다리에서도 비슷한 현상을 보였으며, pH 6~7, pH 8~9 범위에서 박대와 도다리는 서로 다른 단백질 분포를 보였고, 참가자미와 돌가자미는 pH 4.5, pH 6.0과 pH 8.0이하에서 뚜렷이 다른 분포를 보였다. pH범위를 변경하여도 단백질 pattern의 구별이 어려운 참조기와 황강달이에서의 2차원 전기영동은 pH 5.0rhk pH 6.0부근에 있는 단백질들에서 추정분자량 11,700과 87,000으로서 등전점 전기영동시 pH 범위 변경 및 2차원 전개 전기영동을 병용할 경우 서해산 어종(중하, 대하, 밀새우, 참조기, 수조기, 황강달이, 참가자미, 도다리, 박대, 돌가자미, 병어, 아홉등가리)의 판별에 구성 단백질의 등전점 전기영동이 신속하고 효과적임을 알 수 있었다.

• 미생물학회지
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• 제26권4호
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• pp.324-331
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• 1988

Pleuratus ostreatus로부터 ascorbate oxidizing enzyme을 황산암모늄 침전, preparative polyacrylamide gel 전기영동, DEAE Sepharose CL-6B 이온교환크로마토그라피, Sephadex G-150 gel 여과크로마토그라피의 단계를 거쳐 순수분리 하였다. 이 효소의 분자량은 gel 여과크로마토그라피에 의하여 140,000 정도로, 효소의 소단위 분자량은 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의하여 66,000 정도로 추정되었다. Isoelectric focusing에 의하여 이 효소는 6.0의 등전점을 갖는 것으로 밝혀졌고, 최적반응온도는 $85^{\circ}C$ 정도, 최적반응 pH는 5.2 정도인 것으로 나타났다. 본 효소는 L-ascorbic acid와 D-isoascorbic acid에 대하여 동일한 친화도를 갖는 것으로 보이며, Km값은 두가지 기질에 대해 모두 2.2µM 이였다.

• 한국환경농학회지
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• 제25권4호
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• pp.371-381
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• 2006

New proteomic techniques have been pioneered extensively in recent years, enabling the high-throughput and systematic analyses of cellular proteins in combination with bioinformatic tools. Furthermore, the development of such novel proteomic techniques facilitates the elucidation of the functions of proteins under stress or disease conditions, resulting in the discovery of biomarkers for responses to environmental stimuli. The ultimate objective of proteomics is targeted toward the entire proteome of life, subcellular localization biochemical activities, and the regulation thereof. Comprehensive analysis strategies of proteomics can be classified into three categories: (i) protein separation via 2-dimensional gel electrophoresis (2-DE) or liquid chromatography (LC), (ii) protein identification via either Edman sequencing or mass spectrometry (MS), and (iii) proteome quantitation. Currently, MS-based proteomics techniques have shifted from qualitative proteome analysis via 2-DE or 2D-LC coupled with off-line matrix assisted laser desorption ionization (MALDI) and on-line electrospray ionization (ESI) MS, respectively, toward quantitative proteome analysis. In vitro quantitative proteomic techniques include differential gel electrophoresis with fluorescence dyes. protein-labeling tagging with isotope-coded affinity tags, and peptide-labeling tagging with isobaric tags for relative and absolute quantitation. In addition, stable isotope-labeled amino acids can be in vivo labeled into live culture cells via metabolic incorporation. MS-based proteomics techniques extend to the detection of the phosphopeptide mapping of biologically crucial proteins, which ale associated with post-translational modification. These complementary proteomic techniques contribute to our current understanding of the manner in which life responds to differing environment.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제27권6호
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• pp.471-476
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• 1999

Inulin fructotransferase(depolymerizing)(EC 2.4.1.93)(inulaseII) which converts inulin into di-D-fructofuranose-1,2':2,3'-dianhydride (DFAIII) was purified from Arthrobacter ureafaciens KCTC 3387 using column chromatography on DEAE-Toyopearl 650M and gel filtration of Sephadex G-200. The enzyme was purified 7-fold with a yield of 11% from a culture supernatant. The purified enzyme gave a single band on polyacrylamide gel electrophoresis, and the molecular weight of the enzyme was estimated to be 45,000 by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The optimum pH and temperature for the enzyme reaction were pH6.5~7.0 and $55{\circ}C$, respectively. The enzyme was stable within a pH range of 5.0 to 10.6 and up to $60^{\circ}C$. The Km of this enzyme for DFAIII production was 11.9mM. The enzyme was inactivated by $Hg^{2+}$ and after exhaustive digestion of inulin by this enzyme, 1-kestose and nystose were produced in addition of DFAIII.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제51권6호
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• pp.521-526
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• 2009

Irradiation of egg white increased foaming ability significantly. To investigate the protein modification by irradiation responsible for the increase of foaming ability, 3 major egg white proteins were purchased and mixed (7.7 g/L ovalbumin, 1.8 g/L ovotransferrin, 0.5 g/L lysozyme) as a model system and irradiated at 0, 2.5, and 5 kGy. The different protein expressions were evaluated using 2-D electrophoresis and it was found that ovotransferrin was cleaved by irradiation and molecular weight and isoelectric point were changed. In addition, many uncharacterized proteins were found and it indicated that irradiation modified proteins randomly but mainly fragmentation was observed. Therefore, it can be concluded that protein fragmentation of 3 major egg white proteins responsible for foaming ability may be the main reason for the improvement of foaming ability.

• 농업과학연구
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• 제22권2호
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• pp.170-179
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• 1995

본 연구는 축협중앙회 한우개량사업소에서 사육하고 있는 한우 238두의 혈청내에 존재하는 혈액 단백질 및 효소의 유전적 다형을 조사하기 위하여, 혈청단백질인 post-transferrin-2(pTf-2), transferrin(Tf), post-albumin(pAlb) 및 albumin(Alb)과 혈청 효소인 ceruloplasmin(Cp) 및 amylase-I(Am-I), 그리고 혈구단백질인 hemoglobin(Hb)을 PAGE(polyacrylamide gel electrophoresis)와 STAGE(starch gel electrophoresis) 방법으로 유전적 다형을 분석하여 이들의 유전자형 및 유전자빈도를 추정하였던바 그 결과는 다음과 같다. 1. 혈청단백질인 pTf-2 좌위는 pTf-2 F와 S의 공우성 대립유전자가 검출되었고, 유전자형은 pTf-2 FF, FS 및 SS 형이 확인되었으며, 이들의 분포는 각각 46.22, 46.64 및 7.14%이었고, 유전자 빈도는 pTf-2 F와 S에서 각각 0.695 및 0.305이었다. 2. Tf 좌위는 Tf A, D1, D2 및 E의 대립유전자가 검출되었으며, 유전자형에 있어서는 Tf AA, ADl, AD2, AE, D1D1, D1D2, D2D2 DIE D2E 및 EE형이 확인되었고, 이들의 분포는 각각 0.84, 13.87, 13.03, 10.92, 22.27, 12.61, 2.94, 15.l3, 6.72 및 1.68%이었으며, 유전자빈도에 있어서는 Tf A, D1, D2 및 E의 빈도가 각각 0.197, 0.430, 0.191 및 0.181이었다. 3. pAlb 좌위는 pAlb F와 S 유전자가 검출되었으며, 유전자형의 분포에 있어서는 pAlb FFFS 및 SS 형이 각각 42.86, 33.19 및 23.95%이었고, 유전자빈도에 있어서는 pAlb F와 S에서 각각 0.595 및 0.405이었으며, Alb에서는 Alb A 유전자 빈도가 1.000이었다. 4. Cp 좌위는 Cp F와 S 유전자가 확인되었으며, 유전자형의 분포는 Cp FF, FS 및 SS 형에서 각각 23.11, 34.87 및 42.02% 이었고, Cp F와 S 유전자빈도는 각각 0.405 및 0.595이었다. 5. Am-I 좌위는 Am-I B와 C 대립유전자가 검출되었으며, 유전자형의 분포는 Am-I BB, BC 및 CC형에서 각각 51.26, 16.81 및 31.93%이었고, 유전자빈도는 Am-I B와 C가 각각 0.597 및 0.403이었다. 6. Hb 좌위는 Hb A와 B 대립유전자가 검출되었으며, 유전자형의 분포는 Hb AA, AB 및 BB형에서 각각 83.19, 16.39 및 0.42%이었고, Hb A와 B의 유전자빈도는 각각 0.914 및 0.086%이었다.

• 미생물학회지
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• 제29권1호
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• pp.63-68
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• 1991

Several arsenic compound-resistant bacteria were isolated from Jung-Rang stream. The isolates, D-3, D-12, and D-14 were characterized phenotypically and genetically, and identified as Serratia liquefaciens, Klebsiella oxytoca, and Klebsiella pneumoniae, respectively. A plasmid of 67kb was found in Klebsiella oxytoca D-12 and designated as pMH12. Transfer of this plasmid from D-12 to E. coli HB101 was occurred, and the resulting transconjugant strains expressed the same level of heavy metal resistance as the donor strain. The physical presence of this plasmid in transconjugant was detected with agarose gel electrophoresis. Arsenite-sensitive derivatives of isolate D-12 were obtained with Mitomycin C treatment which cured pMH12. Antibiotics and heavy metal resistances were also examined to be used as a proper marker for the isolates in gene cloning. Isolate D-12 has resistance to several heavy metal ions such as $Cd^{2+}$ , $Zn^{2+}$ and $Hg^{ 2+}$ Also, all the other arsenite resistant isolates showed resistance to several heavy metal ions and antibiotics.

• 한국동물학회:학술대회논문집
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• 한국동물학회 2003년도 한국생물과학협회 학술발표대회
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• pp.176.1-176
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• 2003

No Abstract, See Full Text

• KSBB Journal
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• 제18권1호
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• pp.35-38
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• 2003

양수 내에 존재하는 총 단백질을 이차원 전기영동을 이용하여 분리 분석하였고, gradient gel을 이용하여 양수 내에 소량으로 존재하는 미세 단백질까지 분리하였다. 양수 내에는 고농도로 존재하는 단백질이 있는데 이것이 serum albumin precursor임을 확인하였고, 8-18% gradient gel의 이용으로 분해능(resolution)이 향상되어 미세 단백질을 분리 분석할 수 있었다. 이차원 전기영동 후 MALDI-TOF를 이용하여 단백질을 identification하여 기존의 양수 protein database에 존재하는 단백질을 확인하였고, 존재하지 않는 새로운 단백질을 분리 분석하였다.

• 한국식품과학회지
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• 제16권4호
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• pp.472-474
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• 1984

대두(大豆)와 대두(大豆)의 발아과정별(發芽過程別) 수추출단백질(水抽出蛋白質)을 Sephadex G-200에 의해서 gel fietration 으로 분획(分劃)한 결과 자엽부(子葉部)에서는 5 개의 분획 (A, B, C, D 및 E) 이 얻어졌고 표품(標品)의 gel filtration과 disc gel electrophoresis 로서 그중(中) A분획이 혼탁물질, B가 11S, C가 7 S, D가 2S로 동정(同定)되었으며 E는 전기영동상에 1 peak를 보였다. 발아(發芽)에 따른 이들 분획(分劃) 변화(變化)는 자명부(子蓂部)에서는 7 S가 먼저 감소되고 2 S가 그 다음이며 11S가 맨나중에 감소되었다. A분획(分劃)은 6 일까지 증가되다가 감소를 보이고 E분획(分劃)은 계속 증가추세를 보이었다. 배축(胚軸)에서는 단지 2 개의 분획(分劃)이 나타났고 그 하나는 B+C(11S+ 7S)의 혼합물이었고 다른 하나는 E분획(分劃)이었다. 발아(發芽)에 따라서 11S+ 7 S 분획(分劃)은 큰 변화(變化)가 없었고 E 분획(分劃)은 약간의 증가를 보였다.