Inhibitory activity of active compound isolated from Ruta chalepensis leaf was examined against alcohol dehydrogenase and, upon comparison to those of four commercially available compounds (quinoline, quinoline-3-carboxaldehyde, quinoline-3-carboxylic acid, and quinoline-4-carboxylic acid) and 1,10-phenanthroline as alcohol dehydrogenase inhibitor, was characterized as quinoline-4-caboxaldehyde by spectral analyses. Inhibitory effects ($IC_{50}$) of quinoline-4-caboxaldehyde and quinoline derivatives varied depending on chemicals and concentrations used. The $IC_{50}$ values of quinoline-4-carboxaldehyde, quinoline-3-carboxaldehyde, quinoline, quinoline-3-carboxylic acid, and quinoline-4-carboxylic acid were 0.04, 0.3, 0.8, >1, and >1 mg/mL, respectively. These results suggest inhibitory action of quinoline-4-carboxaldehyde against alcohol dehydrogenase as prospective therapeutics for treatment of alcoholic liver diseases such as alcohol hepatitis and cirrhosis resulting from chronic alcohol abuse.
Kim, Won-Sam;You, Jung-Min;Lee, Burm-Jong;Jang, Yoon-Ki;Kwon, Young-Soo
한국정보디스플레이학회:학술대회논문집
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2005.07b
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pp.1280-1283
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2005
A novel zinc complex, Zn(phen)q, was synthesized from 1,10-phenanthroline (phen) and 8-hydroxyquinoline (q) as organic ligands and its electroluminescent (EL) properties were characterized. The structure of Zn(phen)q was elucidated by FT-IR, UV-Vis and XPS. The complex Zn(phen)q showed thermal stability up to $300^{\circ}C$ under nitrogen flow, which was measured by TGA and DSC. The photoluminescence (PL) of the Zn(phen)q was measured from the THF solution and the solid film on quartz substrate. The PL emission of Zn(phen)q exhibited green light centered at about 505nm. The EL devices were fabricated by the vacuum deposition. The EL devices having the structure of ITO/a-NPD/Zn(phen)q/Li:Al were studied, where 4,4'-bis[N-(1-naphthyl)-N-phenylamino]biphenyl(a-NPD) used as a hole transport layer(HTL). a-NPD has high Tg of $96^{\circ}C$ and thus makes the device thermally stable. The EL emission of Zn(phen)q exhibited also green light centered at 532nm.
The protease purified from Bacillus cereus JH108 has the function of leucine specific endopeptidase. When measured by hydrolysis of synthetic substrate (N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Leu-p-nitroanilide), the enzyme activity exhibited optimal activity at pH 9.0, $60^{\circ}C$. The endopeptidase activity was stimulated by $Ca^{++},\;Co^{++},\;Mn^{++},\;Mg^{++},\;and\;Ni^{++}$, and was inhibited by metal chelating agents such as EDTA, 1,10-phenanthroline, and EGTA. Addition of serine protease inhibitor, PMSF, resulted in the elimination of the activity. The endopeptidase activity was fully recovered from the inhibition of EDTA by the addition of 1 mM $Ca^{++}$, and was partially restored by $Co^{++}\;and\;Mn^{++}$, indicating that the enzyme was stabilized and activated by divalent cations and has a serine residue at the active site. Addition of $Ca^{++}$ increased the pH and heat stability of endopeptidase activity. These results show that endopeptidase requires calcium ions for activity and/or stability. A Lineweaver-Burk plot analysis indicated that the $K_m$ value of endopeptidase is 0.315 mM and $V_{max}$ is 0.222 ) is $0.222\;{\mu}mol$ of N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Leu-p-nitroanilide per min. Bestatin was shown to act as a competitive inhibitor to the endopeptidase activity.
A carboxymethyl cellulase (CMCase) has been purified from Loweporus roseoalbus. The molecular weight of the purified CMCase was estimated to be 28.5 kDa by sodium dodecyl sulfate (SDS) polyacrylamide gel electrophoresis. The maximum activity of the purified CMCase was observed at pH 4.0 and $30^{\circ}C$, and stable for pH 3 to 5 to maintain 60% activity. The CMCase activity was activated by SDS and inhibited by PMSF and 1,10-phenanthroline. The enzyme activity was also decreased by the addition of ethylene diamine tetraacetic acid (EDTA), suggesting that the purified CMCase is metalloenzyme.
A collagenolytic enzyme, produced by Vibrio vulnificus CYK279H, was purified by ultrafiltration, dialysis, Q-Sepharose ion exchange and Superdex-200 gel chromatography. The enzyme from the supernatant was purified 13.2 fold, with a yield of 11.4%. The molecular weight of the purified enzyme was estimated by SDS-PAGE to be approximately 35.0kDa. The N-terminal sequence of the enzyme was determined as Gly-Asp-Pro-Cys-Met-Pro-Ile-Ile-Ser-Asn. The optimum temperature and pH for the enzyme activity were $35^{\circ}C$ and 7.5, respectively. The enzyme activity was stable within the pH and temperature ranges 6.8-8.0 and $20{\sim}35^{\circ}C$, respectively. The purified enzyme was strongly activated by $Zn^{2+},\;Li^{2+},\;and\;Ca^{2+}$, but inhibited by $Cu^{2+}$. In addition, the enzyme was strongly inhibited by 1, 10-phenanthroline and EDTA. The purified enzyme was suggested to be a neutral metalloprotease.
To develop photo-sensitizers for dye-sensitized solar cells (DSCs) used in harvesting sunlight and transferring solar energy into electricity, we synthesize novel Ru(II) polypyridyl dyes and describe their characterization. We also investigate the photo-electrochemical properties of DSCs using these sensitizers. New dyes contain chromophore unit of dafo (4,5-diazafluoren-9-one) or phen-dione (1,10-phenanthroline-5,6-dione) instead of the nonchromophoric donor unit of thiocyanato ligand in cis-[RuII(dcbpy)2(NCS)2] (dcbpy = 4,4'-dicarboxy- 2,2'-bipyridine) coded as N3 dye. For example, the photovoltaic data of DSCs using [RuII(dcbpy)2(dafo)](CN)2 as a sensitizer show 6.85 mA/cm2, 0.70 V, 0.58 and 2.82% in short-circuit current (Jsc ), open-circuit voltage (Voc), fill factor (FF) and power conversion efficiency (Eff), which can be compared with those of 7.90 mA/ cm2, 0.70 V, 0.53 and 3.03% for N3 dye. With the same chelating ligand directly bonded to the Ru metal in the complex, the CN ligand increases the Jsc value by double, compared to the SCN ligand. The extra binding ability in these new dyes makes them more resistant against ligand loss and photo-induced isomerization within octahedral geometry.
The Pfeiffer effect was examined on the systems of racemic [$Co^{II}(acac)_2$(diamine)] with d-cinchonine and l-cinchonidine as chiral environment substances in methanol, ethanol, chloroform and methanol-chloroform mixture solvents. It was found that the ${\Delta}$-enantiomer is enriched for the [$Co^{II}(acac)_2$(diamine)]-d-cinchonine system, but the Λ -enantiomer is enriched for the [$Co^{II}(acac)_2$(diamine)]-l-cinchonidine system. The complexes having no N-H protons such as [$Co^{II}(acac)_2$(bpy)] and [$Co^{II}(acac)_2$(phen)] were Pfeiffer-inactive in alcoholic solvents, where bpy = 2,2'-bipyridine and phen = 1,10-phenanthroline. This was interpreted to mean that the hydrogen bonding between N-H proton of diamine ligand and C-9 hydroxyl group of alkalid plays an important role in the chiral discrimination. And the rate of antiracemization ($k_{anti}$) by the Pfeiffer effect was also measured for the [$Co^{II}(acac)_2$(diamine)]-d-cinchonine system in alcoholic solvents. It was found that the rate of appearance of the Pfeiffer effect was enhanced as the concentration of added chloroform is increased.
In this study, newly improved Ferron assay test haved on timed spectrometry was used for the determination of hyolrolytic Al species presented in PACl coagulant. The color development reagent ferron was prepared by using conventional method and two newly developed methods. Then the ferron assay test was used to compare and analyze the distribution of Al(III) hydrolyzed species presented in the prepared PACl and alum. The preparing method of reagent A required an aging period of 7 days by adding a hydroxylamine hydroxide and a 1,10-phenanthroline monohydrate reagent, whereas the preparing method of reagent B was used as a coloring agent immediately without aging time. The regression analysis between UV absorbance and Al concentrations of conventional method and newly developed method of ferron reagents in low-concentration aluminum solutions and high-concentration aluminum solutions, showed the correlation coefficients of 0.999 or higher, as showing high correlations of conventional method and newly developed method. Applying Ferron assay test, Al species in the PACls and alum were classified as Ala(monomeric Al), Alb (polymeric Al), and Alc (colloidal and precipitated Al). Distribution of Al(III) hydrolyzed species according to the preparation of ferron colorimetric reagents was similar.
Journal of the Korean Institute of Electrical and Electronic Material Engineers
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v.22
no.11
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pp.980-986
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2009
In a triple-layered structure of ITO/N,N'-diph enyl-N,N'bis(3-methylphenyl)-1,1' - biphenyl-4,4'-diamine(TPD)/tris(8-hydroxyquinoline)aluminum($Alq_3$)/(2,9-Dimethyl-4,7-diphenyl-1,10-phenanthroline(BCP)/Al device, we have studied the electrical and optical characteristics of organic light-emitting diodes(OLEDs) depending on the deposition condition of BCP layer. Several different sizes of holes on boat and several different deposition rates were employed in evaporating the organic materials. And then, electrical properties of the organic light-emitting diodes were measured and the performance of the devices was analyzed. It was found that the hole-size of crucible boat and the evaporation rate affect on the surface roughness of BCP layer as well as the performance of the device. When the hole-size of crucible boat and the deposition rate of BCP are 1.2 mm and $1.0\;{\AA}/s$, respectively, average surface roughness of BCP layer is lower and the efficiency of the device is higher than the ones made with other conditions. From the analysis of current density-luminance-voltage characteristics of a triple layered device, we divided the conductive mechanism by four region according to applied voltage. So we have obtained a coefficient of ${\beta}_{ST}$ in schottky region is $3.85{\times}10^{-24}$, a coefficient of ${\beta}_{PF}$ in Poole-Frenkel region is $7.35{\times}10^{-24}$, and a potential barrier of ${\phi}_{FN}$ in Fower-Nordheim region is 0.39 eV.
When mammalian oocytes undergo maturation, cumulus cells surrounding the oocyte exhibit remodeling of their structure known as cumulus expansion. Many molecules including hyaluronic acid participate in this remodeling. The present study aimed to investigate a possible existence of matrix metalloproteinases(MMPs) in the extracellular matrix(ECM) of human oocyte-cumulus complex. ECM was extracted from the human oocyte-cumulus complex. Gelatin gel zymogram of ECM exhibited 7 gelatinases having molecular weight of 300kDa, 240kDa, 200kDa, 180kDa, 116kDa, 97kDa, and 84kDa. This gelatinase profile was very different from that of ovarian mural granulosa cell extract or white blood cell extract, indicating that the oocyte-cumulus complex donating ECM was free from other than cumulus cells. When ethylenediaminetetraacetic acid or 1', 10'-phenanthroline was added to the reaction buffer during zymographic development, almost gelatinase activities were abolished, suggesting that they were MMPs. Following incubation of ECM in the presence of aminophenylmercuric acetate, an activator of proMMPs, 4 gelatinases of 240kDa, 180kDa, 97kDa, and 84kDa disappeared with the concomitant appearance of 80kDa, 65kDa, and 60kDa gelatinases. Based upon these observation, it is suggested that ECM of the human oocyte-cumulus complex consists of gelatinases, presumed to be MMP-2 and MMP-9 isoforms.
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