• 한국식품과학회지
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• 제21권1호
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• pp.1-8
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• 1989

네 지역에서 2년 동안 재배된 10종의 맥주맥을 제맥하여 맥아중의 핵산분해에 관련된 6종류의 효소를 측정하였다. 측정된 효소는 데옥시리보핵산 가수분해효소, 리보핵산 가수분해효소 포드포디에스테르 가수분해효소, 3'-뉴클레오티드 가수분해효소, 5'-뉴클레오리드 가수분해효소와 포스포모노 에스테르 가수분해효소 이었다. 5일 동안 발아시킨 맥아속의 효소는 맥주맥의 품종이나 재배지역에 따라 크게 영향을 받았고. 현재 장려품종으로 재배되고 있는 몇몇 품종은 이러한 효소들을 상당량 함유하고 있었다. 80시료의 리보핵산 가수분해효소, 데옥시리보핵산 가수분해효소, 3‘-뉴클fp오리드 가수분해효소와 5'-뉴클레오리드 가수분해효소의 평균 함량은 각각 11.2, 5.7, 5.6과 1.2 units이었다. 6조 맥의 맥아는 2조 맥의 맥아보다 데옥시리보핵산 가수분해효소, 포스포디에스테르 가수분해효소와 3'-뉴클레오리드 가수분해효소를 더 많이 함유하고 있었고, 2조 맥의 맥아는 리보핵산 가수분해효소 합량에서 6조 맥의 맥아보다 더 높았다.

• 한국축산식품학회:학술대회논문집
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• 한국축산식품학회 2005년도 제36차 추계 학술발표대회
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• pp.290-293
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• 2005

장내 단백질 가수분해효소에 의한 casein 분해산물들의 ACE 저해 활성을 비교하기 위하여 인공위액, 인공장액 및 인공위액과 장액 연속처리를 각각 반응조건으로 일정시간 casein을 가수분해한 후 각 효소 가수분해물이 혈압상승 peptide 생성효소인 Angiotensin converting enzyme(ACE)에 대한 저해활성을 측정하였다. 각 소화액에 따른 가수분해물은 모두 ACE 저해활성을 나타내었으며, 2시간 효소처리를 하였을 때, 인공위액, 인공장액, 인공위액과 장액 가수분해물은 각각 69%, 80% 및 88%로 최대 ACE 저해활성을 보였다. 그리고 casein의 가수분해 정도를 확인하기 위한 SDS-PAGE에서는 인공위액으로 처리한 군보다 인공장액으로 처리한 군이 더 작은 분자량으로 분해되는 것을 확인할 수 있었고, 인공위액과 장액을 함께 처리한 군에서는 1시간 안에 대부분의 분해가 이루지는 것을 관찰할 수 있었다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권6호
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• pp.1125-1130
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• 1997

효소 분해에 의해 HVP를 생산하는데 있어서 여러 가지 효소의 조합, 효소 첨가 순서, pH, 산세척 등이 가수분해에 미치는 효과를 검토하였다 Endoprotease으로서 Neutrase와 Alcalase를 혼합하여 사용하는 것이 Alcalase를 단독 사용하는 것 보다 가수분해도가 높았으며 exoprotease인 Flavourzyme을 이용하여 2차 가수분해함으로써 60%이상의 가수분해도를 얻을 수 있었다. 2차 가수분해 시 원심분리에 의해 미반응 불용 성분을 제거하는 것은 가수분해도에 큰 영향을 미치지 않았고, 1차 가수분해 후 2차 원심분리의 수세수를 원료 현탁에 재사용하였을 경우 가수분해도 및 단백질 회수율을 높일 수 있었다. Ca이온의 첨가에 의한 Neutrase의 안정화 효과는 가수분해도에 큰 영향을 미치지 않았다. 탄수화물 분해효소의 사용과 산세척의 반복에 의해 가수분해도와 생산물의 단백질 함량이 각각 증가함을 알 수 있었다. Endoprotease과 exoprotease을 별도로 각각 처리하기보다는 동시 처리하는 것이 가수분해에 효율적이었다.

• 한국식품과학회지
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• 제50권2호
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• pp.203-208
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• 2018

본 연구에서는 항염증 펩타이드를 생산하기 위해 도루묵(Arctoscopus japonicus)의 어육과 알로부터 가수분해물을 제조하였으며, 단백분해효소, pH, 온도, 효소 농도 및 가수분해 시간에 따른 NO 소거활성을 측정함으로써 최적 가수분해 조건을 설정하였다. 어육 가수분해물의 최적 조건은 pH 5.0, 온도 $30^{\circ}C$, 효소 농도 1%, 가수분해 시간 4시간으로 확인되었으며, 알 가수분해물의 최적 조건은 pH 5.0, 온도 $70^{\circ}C$, 효소 농도 3%, 가수분해 시간 3시간으로 확인되었다. 이러한 최적의 가수분해 조건에서 어육 및 알 가수분해물의 NO 소거활성은 각각 18.94 및 19.81%로 측정되었다. 이는 도루묵 단백질 가수분해물 유래 항염증 펩타이드를 생산하기 위한 기초자료로 활용할 수 있을 것으로 기대된다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제45권3호
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• pp.265-270
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• 2017

요소가수분해효소는 요소를 암모니아와 이산화탄소로 가수분해하는 효소로 요로감염을 일으키는 세균의 주요 병원성 인자이다. 따라서 요소가수분해효소는 세균이 요로감염증을 유발하는데 중요한 역할을 한다. 본 연구에서는 요소가수분해효소를 생성하는 6가지 종류의 세균에 (K. oxytoca, K. pneumoniae, M. morganii, P. mirabilis, P. vulgaris, S. saprophyticus) 대한 제럼본의 억제효과와 요소가수분해효소 활성능을 평가하였다. 최소억제농도와 최소살균농도 실험에서 제럼본은 요소가수분해효소를 생성하는 6가지 종류의 세균에 대해 억제효과를 보였으며, 최소억제농도는 0.5-2 mM, 최소살균농도는 1-4 mM를 나타내었다. 요소가수분해 활성억제 실험에서 제럼본은 요소가수분해효소의 억제제로 사용하는 아세토히드록사민산 보다 뛰어난 요소가수분해 활성억제효과를 보였다. 그러나 제럼본은 요소가수분해효소를 이루는 소단위체의 발현양에는 영향을 주지 않았다. 이러한 결과들을 종합하여 볼 때, 제럼본은 요소가수분해효소를 생성하는 세균에 대한 살균력을 가질 뿐 만 아니라 훌륭한 요소가수분해 활성억제력도 보유하고 있는 것으로 사료된다.

• 한국축산식품학회지
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• 제22권1호
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• pp.87-93
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• 2002

최근 고혈압을 예방하기 위한ACE 저해 펩타이드에 대한 연구는 주로 여러 가지 식품 단백질의 효소 가수분해물로부터 얻어진 펩타이드를 중심으로 이루어지고 있다. 본 연구에서는 케이신을 여러 가지 상업용 단백질분해 효소를 사용하여 ACE저해 효과가 높은 가수분해물 제조시 가수분해 조건이 ACE저해효과에 미치는 영향을 알아보자 하였으며 적정 가수분해 조건을 설정하고자 하였다. ACE 저해효과를 가지는 케이신 가수분해 물을 제조하기 위한 효소 종류, 첨가량 및 가수분해시간은 효소는 Aspergillus oryzae 유래의 promod 192를 사용하고, 효소의 첨가량은 케이신에 대하여 1%, 반응시간은 47$^{\circ}C$에서 12시간으로 하는 것이 적당하였다. 이 때 케이신 가수분해물의 $IC_{50}$/값은 248.71ug/m1(통상법), 265.84ug/ml(전처리법)로서 ACE 저해효과가 높았다.

• KSBB Journal
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• 제10권5호
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• pp.540-546
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• 1995

bacterial alkaline protease를 이 용한 corn glu ten meal의 효소가수분해시 pH, 온도, 효소대 기질의 질량비율 등에 따른 반응특성 및 반응의 적정화 를 꾀하였고, 효소의 deactivation여부에 초점을 맞추어 효소반응속도론적 방정식을 제안조사하였다. 그 결과,$50^{\circ}C$, pH 9~10에서 가장 높은 가수분해 도를 나타내었고 $e_0/s_o$가 높을수록 반응속도 빛 최종 가수분해도가 증가하였다. 최종가수분해도는 gluten meal전체질량기준으로 17~20%, gluten meal내의 단백질질량기준으로 25 ~ 28 % 였다. 반응후반에서의 반응속도감소의 주된 원인은 기 질소진 (substrate de pletion) 이며 이때 enzyme deactivation 및 product inhibition의 영향은 미미한 것으로 확인되었다. 효소 deactivation항을 무시하여 변형시킨 model equa-tlOn에 의해 이 효소반응에 해당하는 여러 kinetic parameter들의 값을 계산분석한 결과 product inhi bition효과가 미미함을 확인하였다. 변형된 kinetic equation과 실험적으로 얻은 가수분해 데이타는 거 의 완벽하게 일치하였다. 효소반응을 $100\times$scale­u up한 결과 가수분해 profile 및 가수분해도는 $1\times$ 와 비교시 거의 일치하였으므로 이 효소반응이 용이하 게 scale-up될 수 있음을 확인하였고, 아미노산분석 결과 가수분해액을 미생물발효기질용 질소원으로 사 용할 수 있음을 제시하였다.

• 한국어병학회지
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• 제27권1호
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• pp.25-33
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• 2014

Anisakis simplex sensu stricto와 A. pegreffii의 3기 유충과 4기 유충에서 얻은 excretory-secretory (ES) products 및 somatic extracts의 가수분해효소 활성을 API ZYM kit를 이용하여 비교하였다. Esterase 그룹의 가수분해효소 중 acid phosphatase는 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii 모두에서 높은 활성을 나타냈으며, esterase (C 4)의 경우 somatic extracts에서만 가수분해효소 활성이 나타났는데 A. simplex (s.s.)가 A. pegreffii와 비교하여 3기와 4기 유충 모두에서 2배 가량 높은 활성을 나타냈다. alkaline phosphatase, acid phosphatase 그리고 naphthol-AS-BI-phosphohydrolase의 경우 A. simplex (s.s.)와 A. pegreffii 모두 3기 유충보다 4기 유충에서 더 높은 가수분해효소 활성이 확인되었다. Aminopeptidase 그룹의 가수분해효소 활성은 leucine arylamidase에서 관찰되었는데, somatic extracts의 경우 A. pegreffii 보다 A. simplex (s.s.)에서 가수분해 효소 활성이 두 배 가량 높게 확인되었으며, 대부분의 다른 효소들에서는 활성이 거의 나타나지 않았다. Glycosidase 그룹의 가수분해효소 활성은 N-acetyl-${\beta}$-glucosaminidase, ${\alpha}$-mannosidase 그리고 ${\alpha}$-fucosidase에서 확인되었는데, A. simplex (s.s.) 보다 A. pegreffii에서 높은 가수분해효소 활성을 확인할 수 있었으며, 대부분 4기 유충보다 3기 유충에서 더 높은 가수분해효소 활성이 확인되었다. 이러한 아니사키스속 선충의 종과 유충단계에 따른 가수분해 효소의 활성 차이는 선충의 성장, 탈피, 소화, 섭이 등의 대사과정의 차이에 기인한 것으로 생각된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제22권2호
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• pp.226-233
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• 1993

효소에 의한 가수분해로 식품단백질로부터 생리활성 peptide의 생성을 밝히기 위한 연구의 일환으로 효소에 의한 단백질 가수분해물의 ACE 저해작용을 검토한 결과는 다음과 같다. 1. 가수분해에 따른 ACE 저해능은 가수분해 8시간까지는 급격히 증가하다가 그 후로는 완만하게 증가하였으며, 특히 복합효소, bromelain 및 pepsin등에 의해 우수하게 나타났다. 그러나 trypsin 및 $\alpha$-chymotrypsin에 의한 egg albumin 및 casein 가수분해시에는 가수분해 8시간 이후에는 오히려 감소하는 경향을 나타내었다. 2. 단백질 가수분해물의 ACE 저해능은 첨가량의 증가와 함께 우수한 것으로 나타났으며, 가열에 대하여 비교적 안정한 것으로 나타났다. 3. 단백질 가수분해물의 아미노산 조성은 거의 유사한 것으로 나타났으며, 특히 glutamic acid의 함량이 월등히 많은 것으로 나타났다. 그러나 egg albumin 가수분해물의 경우는 glutamic acid의 함량이 적은 반면 alanine 및 cysteine의 함량이 다소 많은 것으로 나타났다 4. Gel 여과에 의한 단백질 가수분해물의 획분별 ACE 저해작용은 서로 비슷한 획 분에서 나타났으며 이 때의 분자량은 1,400부근으로 나타났다. 5. Gel 여과에 의한 ACE 저해작용 획분의 아미노산 조성은 서로 다른 것으로 나타났다.

• 한국식품저장유통학회:학술대회논문집
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• 한국식품저장유통학회 2003년도 춘계총회 및 제22차 학술발표회
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• pp.145.1-145
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• 2003

대두 단백질을 효소로 가수분해 하였을 때 생성되는 peptide의 항균활성을 조사하고 천연항균제로서 이용 가능성을 검토하기 위하여 분리 대두 단백질에 5종의 단백질 가수분해 효소를 작용시켜 생성된 가수분해물의 항균력을 측정하고 한외여과하여 분자량별로 분리된 각 fraction의 항균활성과 HPLC로 정제하여 항균성 peptide 의 아미노산 결합순서를 분석하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 분리대두 단백질에 5종의 단백질 분해효소를 작용시켜 제조한 가수분해물 중 Asp.saitoi protease로 작용시킨 것이 항균활성이 높았다. Asp. saitoi protease로 작용시킨 대두 단백질의 가수분해물을 membrane filter로 여과한 결과 분자량 1000-3000 fraction에서 항균활성이 가장 높았다. 분자량 1000-3000 범위을 가진 가수분해물의 MIC는 0.5-0.8mg/$m\ell$ 이었으며 그람 양성균과 음성균 모두의 증식을 억제하는 경향을 보였다. 분리 대두 단백으로부터 얻어진 항균성 peptide는 121$^{\circ}C$, 10분간 열처리하여도 안정하였으며 한외여과에 의하여 분자량 1000-3000범위의 가수분해물을 동결건조하여 gel filteration하였을 때 2개의 fraction에서 항균 활성을 나타내었다. HPLC결과 RT 16.02 의 peak에서 항균활성이 확인되었고 질량은 1,633이었으며 아미노산 결합순서는 H$_2$N-G-P-P-G-V-V-A-T-V-V-A-A-R-COOH 이었다.