• 한국식품저장유통학회지
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• 제19권3호
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• pp.438-442
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• 2012

칼슘보충제로 칼슘 결합 펩타이드를 만들기 위해, 보리 단백질에 Flavourzyme을 사용하여 18시간 동안 가수분해 하였고, 가수분해 된 보리 단백질은 3 kDa 이하로 한외여과 하였다. 한외여과 된펩타이드는 ion exchange chromatography와 normal-phase HPLC를 사용하여 칼슘 결합 펩타이드를 분리하였고, 분리된 각 분획의 칼슘결합력을 측정하였다. 그 결과 가장 높은 칼슘 결합력을 보인 분획을 칼슘 chelation을 위한 소재로 얻었고, 따라서 본 연구 결과 얻어진 보리 단백질 가수분해물은 칼슘보충제로의 사용이 가능하다고 판단된다.

• 한국응용약물학회:학술대회논문집
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• 한국응용약물학회 1994년도 춘계학술대회 and 제3회 신약개발 연구발표회
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• pp.250-250
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• 1994

진정성 cyclopeptide인 sanjoinine-A의 진정작용을 분자 수준에서 밝히고자 sanjoinine-A의 ionophore 활성과 칼슘 결합 단백질인 calmodulin과의 결합을 CD와 NMR을 이용하여 연구하였다 sanjoinine-A는 칼슘과 마그네슘에 대하여 ionophore 활성이 있었으며 calmodulin과 두 단계로 결합한다는 것을 알 수 있었다. sanjoinine-A는 칼슘의 유무에 관계없이 calmodulin과 결합하였으며 CD와 NMR 스펙트럼상에서 현저한 변화가 있었다. sanjoinine-A가 calmodulin과 결합시 생체 내에서 활성 상태인 칼슘결합 calmodulin에 비하여 a-helix 구조비율이 감소하였으며 칼슘결합 loop에서 수소결합을 하고있는 amide 수소들의 exchange rate가 현저히 빨라졌다. sanjoinine-A는 calmodulin과 결합하여 칼슘결합 loop 주위의 공간구조를 변형시켜 그 활성을 변화시키는 것으로 보인다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제22권2호
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• pp.297-302
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• 2015

저활용 단백질로부터 칼슘 결합물질을 분리하기 위해 돼지 육골분과 진주담치 단백질을 단백질 분해 효소인 alcalase를 이용하여 가수분해물을 제조하였고, 체내 흡수가 용이한 3 kDa 이하로 한외여과 하였다. 돼지 육골분 가수분해물은 Mono Q 컬럼을 통해 분리하였고, 진주담치 가수분해물의 경우 Q-Sepharose로 분리 하여 각각 2개, 3개의 peptide fraction을 얻어 각 fraction의 칼슘 결합력을 측정하였다. 그 결과 MBM F2와 Mussel F3에서 가장 높은 칼슘 결합력을 나타내었고, 따라서 본 연구 결과로 얻어진 가수분해물들은 칼슘 보충 소재로 활용될 수 있다고 판단된다.

• 한국안광학회지
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• 제19권2호
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• pp.271-277
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• 2014

목적: 본 연구의 목적은 브라질산 주머니쥐(Monodelphis domestica) 망막에서의 calretinin 면역반응성을 연구하는데에 있다. 칼슘결합단백질 calretinin은 칼슘매개-신호전달에서 중요한 역할을 한다고 알려져 있다. 방법: 표준 면역조직화학법을 이용하여 브라질산 주머니쥐 망막을 대상으로 실험하였다. 결과: 브라질산 주머니쥐 망막에서 calretinin은 일부의 수평세포, AII 무축삭세포, 일부의 신경절세포에서 면역반응성을 보였다. 특히, calretinin 면역반응성을 가지는 모든 AII 무축삭세포는 또 다른 칼슘결합단백질인 parvalbumin을 발현하였다. 결론: 다른 포유류 망막과 다를 바 없이, 브라질산 주머니쥐 망막에서도 AII 무축삭세포에서 calretinin 면역반응성이 관찰되었다. 이를 통해 calretinin이 브라질산 주머니쥐 망막에서도 AII 무축삭세포의 marker로 이용될 수 있다는 점을 확인하였다.

• 한국응용약물학회:학술대회논문집
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• 한국응용약물학회 1994년도 춘계학술대회 and 제3회 신약개발 연구발표회
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• pp.343-343
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• 1994

1. 목 적 : 혈액 중에 존재하는 약물은 대부분 혈장 단백질과 결합하며, 비단백 결합성 약물만이 생체막을 통과하여 여러 조직에 분포되고, target eel1에서 약리학적 작용을 나타내며, 대사, 배설 될 수 있다. 단백결합율이 높은 약물일수록 비결합성 약물의 양은 적어지며, 따라서 비결합성 약물의 증가는 약효의 상승을 의미하게 된다. 최근 만성 질환에 한약의 병용투여가 증가하고 있다. 본 실험에서는 단백결합율이 높은 감초의 주성분인 Glycyrrhizic acid(GA)와 고혈압 치료제로 많이 사용되는 칼슘 길항제를 병용 투여할 경우, 칼슘 길항제의 혈장 단백결합에 미치는 영향을 살펴 보았다. 2. 방 법 : Diltiazem hydrochloride, Verapamil hydrochloride, Nifedipine 와 GA를 model 약물로 하여 평형 투석법과 한외 여과법을 이용하여 fatty acid free human serum albumin(HSA), Low density lipoprotein( LDL ), of-Acid glycoprotein(AAG), plasma 각각에 대한 결합율을 HPLC로 분석하였으며 또한 Scatchard plot를 이용하여 binding parameter를 구하였다. 3. 결과 및 고찰 : GA는 Diltiazem의 HSA와 plasma의 결합율에 영향을 미쳤으며, Verapamil의 HSA, LDL, AAG, Plasma 결합율에, 그리고 Nifedipine의 HSA, LDL, Plasma의 단백 결합율에 영향을 주었으며, 각각 n과 Ka값에 변화를 주었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제43권4호
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• pp.231-235
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• 2000

담배 배양 세포의 성장과정 중의 칼모듈린 농도변화 및 칼모듈린 결합 단백질의 종류에 대하여 조사하고 이들 단백질들 중 글루탐산 탈탄산효소를 immunodetection과 활성측정으로 확인하였다. 담배세포는 유도기(초기 $1{\sim}2$일간), 대수증식기($3{\sim}5$일), 정지기 등의 전형적인 성장 패턴을 보였다. 칼모듈린의 농도는 비록 대수증식기에 약간 감소하는 경향을 보이다 정지기에 이르면서 유도기의 수준을 회복하는 것으로 나타났지만 전체적으로는 성장단계에 관계없이 유사한 수준을 유지하는 것으로 나타났다. 주요 칼슘-의존형 칼모듈린 결합단백질은 56, 46, 36, 32-kDa의 4종류인 것으로 조사되었고, 모노클로날 항체를 이용하여 immunodetection을 실시해 본 결과 56-kDa 단백질이 담배 글루탐산 탈탄산효소로 확인되었다. 56-kDa의 글루탐산 탈탄산효소는 대수증식기에 수확한 세포에서 가장 많이 검출되었고, 이와같은 패턴은 효소활성 측정에서도 확인되었다. 이러한 결과들은 담배세포의 성장과정 중에 칼슘/칼모듈린-의존형 글루탐산 탈탄산효소 농도가 조절되고 있음을 제안해 주는 것이다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제55권4호
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• pp.263-266
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• 2012

면실박으로부터 단백질을 추출한 후 단백질 가수분해효소인 Flavourzyme으로 가수분해를 실시하여 면실박 단백질 가수분해물을 얻었고, 가수분해 정도는 trinitrobenzenesulfonic acid 방법과 Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis를 통해 측정하였다. 면실박 단백질 가수분해물은 한외여과에 의하여 3 kDa 이하로 cut-off하였고, Q-Sepharos fast flow, Sephadex G-15, reversed-phase high performance liquid chromatography를 이용하여 Fe, Ca-binding 펩타이드를 분리하였다. 그 결과 철분과 칼슘 결합력이 가장 높은 분획 51을 얻을 수 있었고, 이렇게 얻어진 Fe, Ca-binding 펩타이드는 향후 기능성 식품 소재로써 활용될 수 있다고 판단된다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제53권3호
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• pp.174-178
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• 2010

탈지 미강으로부터 미강단백질을 추출하고 상업용 단백분해 효소로 가수분해하고 한외여과하여 얻어진 미강단백질 가수분해물을 Sephadex G-15로 분리하여 얻어진 peptide fraction에 칼슘, 철분을 binding하여 칼슘, 철분 함유 peptide를 제조하였다. 추출된 탈지 미강 단백질의 분자량은 10~66 kDa에 분포하고 있었다. 추출된 단백질을 Flavourzyme으로 가수분해 시, 최적 가수분해 시간은 6시간이었으며, 5kDa 이하로 한외여과 하여 얻어진 peptide를 Sephadex G-15로 분획한 결과 4개의 major peak를 얻었는데, 각 fraction의 칼슘, 철분을 binding한 결과 Ca/peptide는 FI에서, Fe/peptide는 F2에서 가장 많은 함량을 나타내었다. 본 연구 결과 얻어진 칼슘, 철분 binding peptide는 biomineral 기능성 식품의 소재로써 식품산업에 활용될 수 있다고 판단된다.

• 한국안광학회지
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• 제1권2호
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• pp.1-6
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• 1996

실명의 제일 흔한 원인은 백내장이다. 백내장의 원인은 아직 확실하게 규명되지는 않았으나, 유발 원인으로 방사선, 당의 대사장애, 약물, 외상, 영양물질의 불균형, 선천성, 눈의 질환으로 인해 2차적으로 발생하는 백내장 등등이 있다. 일반적으로, 수정체 섬유의 산화가 수정체의 혼탁을 유발 시키는 주원인으로 알려져 있다. 수정체가 투명도를 유지하기 위해서는 수정체 섬유의 구조가 완전 하여야 한다. 수정체 섬유에 고분자 단백질의 양이 증가하면 수정체 섬유는 혼탁해 진다. 수정체 섬유내 단백질의 변화는 칼슘 이온과 관계가 깊다. 만약 칼슘 이온이 수정체 섬유내 알파-크리스탈린 단백질에 결합되면 수정체 섬유에는 고분자 단백질들이 많이 형성되어 수정체 섬유는 혼탁해 진다. 만약 칼슘 이온이 알파-크리스탈린 단백질에서 떨어져 나가면 수정체 섬유에는 저분자 단백질로 이루어지게 되므로 수정체 섬유는 다시 투명해 진다. 이 논문에서는 노인성 백내장의 발병이 연령의 증가와 복합하여 백내장을 유발시키는 여러 발병인자를 찾는데 앞으로도 더 많은 노력이 필요하다는 것을 알 수 있으며, 당뇨병 환자에서 혈당과 삼투압이 백내장의 발생에 어떠한 영향을 미치는지와 백내장의 발생기전을 알아 보고자 하였다.

• 생명과학회지
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• 제17권9호통권89호
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• pp.1177-1181
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• 2007

칼모둘린은 칼슘과 결합하는 센서로써 다양한 칼모둘린 결합 단백질들과의 상호 작용을 통하여 세포 내에서 여러가지 기능을 조절한다. 진핵 생물들은 많은 종류의 칼모둘린 결합 단백질을 가지고 있기 때문에 이러한 단백질들의 분리와 특성 규명이 중요하다. 이미 여러 가지 방법들을 이용하여 칼모둘린 결합 단백질들이 분리되었고 이미 알려진 단백질의 구조적인 유사성을 토대로 더 많은 단백질들이 예측되었다. 우리는 애기장대에서 칼모둘린 결합 단백질의 분리와 특성 규명을 위해 형광 단백질과 융합된 칼모둘린 과발현 형질 전환체를 제조하여 공촛점 현미경과 Western blot 을 이용하여 과발현 형질 전환체를 선별하였다. 또한 형질 전환체 내의 칼모둘린이 칼모둘린 결합 단백질과 상호 작용함을 pull-down 분석을 통해서 확인하였다. 이러한 결과들을 토대로 칼모둘린 과발현 형질 전환체를 이용하여, 칼모둘린과 상호 작용하는 여러 가지 칼모둘린 결합 단백질들을 분리할 수 있을 것으로 기대된다.