The characteristics and yield of resistnat starch (RS) in waxy starches which were treated with 0.1N HCl were investigated. Hydrolysis rate of waxy starches were 0.32-0.88%. The yields of RS in waxy maize and waxy barley starches increased with acid treatment time up to 12hr and then decreased. The yield of RS in waxy rice starches increased with acid treatment up to 8hr and then decreased. The hydrolysis and yield of RS were different depending upon the varieties of starch source. Autoclaved normal maize starch showed a gel-like structure, but autoclaved normal maize starch showed crystal particle on the surface by SEM. The shape of autoclaved resistant starch was not different from acid treated ones. X-ray diffraction patterns of native and acid treated starches were all A-types. X-ray diffraction patterns of autoclaved waxy maize starches showed amorphous structures, however, those of RS showed all completely crystalline structure.
Cyclomaltodextrinase(CDase, EC 3.2.1.54), maltogenic amylase(EC 3.2.1.133). neopullulanase(EC 3.2.1.135)는 cyclomaltodextrin(CD), pullulan 및 전분을 가수분해하는 효소들이다. 이 효소들은 $\alpha$-1,4-Ο-glycosidic 결합에 작용하여 CD와 전분을 말토오스로 pullulan을 panose로 가수분해할 뿐만 아니라 올리고당들을 다양한 당 수용체 분자들의 C-3, C-4. C-6 수산기로 전이시키는 활성도 갖고 있다. 이러한 특성들은 기존의 $\alpha$-amylase를 비롯한 판수화물 분해효소들과 뚜렷이 구별되는 것으로 전분 분해효소들의 분류체계에 새로운 기준점을 제시한다고 하겠다. 본 총설에서는 CDase, maltogenic amylase, neopullulanase처럼 pullulan이나 전분보다 CD를 훨씬 더 잘 분해하는 효소들과 Thermoactinomyces vulgaris amylase II(TVA II)처럼 CD를 분해하기는 하나 pullulan을 더 잘 분해하는 효소들의 생화학적, 효소적, 구조적 특성들을 종합하여 소개하고자 하였다. 이 효소들은 40~60% 정도로 아미노산 서열이 동일하고, 세포 내에 존재하며, 분자량이 62~90 kDa로 $\alpha$-amylase보다 다소 크다. 아미노산 서열 비교분석 및 maltogenic amylase와 TVA II 등의 3차구조 분석 결과, 이 효소들은 아미노 말단에 보통 $\alpha$-amylase에는 존재하지 않는 약 130개 아미노산으로된 영역을 갖고 있어 이를 매개로 이합체를 형성할 수 있는 것으로 나타났다. 이합체-단위체 평형은 염 농도, 효소 농도, 산도 등에 의해 조절되고 단위체와 이합체 모두 효소환성을 갖고 있으나, 기질 특이성이 다르며 단위체는 전분을, 이합체는 CD를 선호하는데 이는 이합체 형성 시 활성부위의 구조적 변화에 따른 것으로 분석되었다. 본 총설에서는 CD 분해효소들의 다양한 기질 특이성을 올리고머 형성 등의 구조적 특성과 관련하여 논함으로써 관련 효소들의 분류체계를 보다 명확히 할 수 있는 자료를 제공하고자 하였으며, 이러한 효소들의 생리적 기능 및 산업적 이용에 대해 제안하고자 하였다.
Ginkgo (Ginkgo biloba L.) seeds were analyzed to determine the level of soluble sugars and insoluble starch during germination. Also the activities of the hydrolytic enzymes such as amylase, invertase and phosphatase were compared. As amylase activity was sharply increased, significant decline of starch was observed in the female gametophyte and increase of soluble sugars occurred concurrently. Invertase activity was gradually increased in cotyledon and radicle, while it was very low in dry seeds. In addition, phosphatase activity was variable only in radicle, and acid phosphatase showed higher activity than alkaline phosphatase.hatase.
1) Conditions for the hydrolysis of starch by bacterial liquefying amylase (BLA), saccharifying amylase (BSA) and isoamylase were investigated. Out of four syrups prepared by different combinations of these enzymes, those made by BLA followed by BSA and/or isoamylase were comparable to sucrose syrup in canning of orange segments. 2) Two branched maltooligosaccharides were isolated from the hydrolyzate of starch by BLA and BSA, and their structures were tentatively identified as pentaose and hexaose having an ${\alpha}-1$, 6-linkage at the branching point.
The amlyolytic enzymes $({\alpha}-amlyase,\;{\beta}-amlyase,\;glucoamlyase)$ and protease activities were studied during Kimchi fermentation. The optimum pH of Kimchi was 4.1 within 2 days at $20^{\circ}C$. The optimum acidity calculated as lactic acid was 0.44% within 2 days at $20^{\circ}C$. On the first day of fermentation, ${\alpha}-amlyase$ activity was reduced from 0.49 unit/mg protein to 0.20 unit/mg protein but increased in the later stage of fermentation. In case of ${\beta}-amlyase,\;glucoamlyase$ and protease showed the highest activity of 505.73, 13.43 and 1.72 unit/mg protein at the 2nd day of fermentation at $20^{\circ}C$. In the sensory evaluation of Kimchi were estimated taste, color, texture and overall acceptability. Overall acceptability of kimchi showed the highest score value on the 2nd day of fermentation, respectively.
Glycosides were synthesized using transglycosylation reaction of amylase in water system. Starch as a glycosyl donor and benzylalcohol as an acceptor were selected as substrates of transglycosylation reaction. Among tested 9 commercial amylase, amyloglucosidase from Rhizopus sp. had high activity for transglycosylation from starch. The glycoside synthesized in water phase by amyloglucosidase was identified as benzylalcohol-${alpha}$-glucoside (BG) of which one molecule of benzylalcohol was bound to 1-OH of glucose. The transglycosylation reaction by amyloglucosidase were carried out in reaction system containing 50 mg starch, 50 mg benzylalcohol, and 10 units enzyme in pH 5.0 at 45$^{\circ}C$. The synthesized BG was hydrolyzed by ${alpha}$-glucosidase to produce glucose and benzylalcohol.
The enzymatic properties of purified CGTase from alkalophilic Bacillus sp. YC-335 have been examined. Apparent Vmax values of the enzyme in transferring glycosyl residues ${\alpha}-,\;{\beta}-and\;{\gamma}-cyclodextrin(CD)$ to sucrose were $16.13,\;21.8\;and\;9.8{\mu}moles/min/mg\;protein$, respectively and Km values of the corresponding CD were 1.68, 0.33 and 0.37 mM, respectively. A number of saccharides, specially starch hydrolyzates such as glucose and maltose, could activate the dextrinizing activity of the enzym. However, the dextrinizing activity was inhibited by ${\beta}-CD$. It was found from Lineweaver-Burk plot that the inhibition of CGTase by ${\beta}-CD$ was noncompetitive. High performance liquid chromatographic analysis showed that the enzyme has three kinds of activity ; transglycosylation and disproportionation as well as cyclization.
Formation, cellular distribution and structural changes of storage lipid, and active site and cellular localization of lipase in endosperms and cotyledons of lipid-rich seeds such as Helianthus annuus, Ricinus communis and Pinus koraiensis, and in those of starch-rich seeds such as Pisum sativum and Zea mays were investigated in relation to the seed development by cytochemical methods. In endosperms and storage cotyledons of lipid- and starch-rich seeds after seed-gathering, there were widely distributed storage material which was composed of spherical protein bodies, spherosomes, and starch granules. But cellular organelles were hardly observed in the cytoplasm. Staining pattern of vesicles released from SER, and of low electron dense membraneous granules, which were perhaps at an early stage of spherosomes, were the same as in the spherosome. Electrondense granules released from RER were observed in the vicinity of plasma membrane. As a result of lipid staining, the spherosomes were more electron dense and were uniform as compared with the protein matrix within the protein body and cytoplasmic proteinaceous granules. The major component of the spherosome was determinated to be lipid. Spherosomes and vesicles containing SER-released materials showed the same as in the electron density. Lipase activity was especially strong in the inner region and on the surface of decomposed spherosomes and near the plasma membrane.mbrane.
Lintnerization properties and yield of enzyme-resistant starch in maize starches with different amylose content were investigated. Hydrolytic patterns of starches showed two distinct stages. With decreasing the amylose content, hydrolysis extents of starch increased. X-ray diffraction patterns of Amloca, PFP and commercial maize starch were the A crystalline type, and those of Amaizo 5 and Amylomaize VII were the B crystalline type. As acid hydrolysis time increased, the relative crystallinity of starches increased. After heating-cooling treatment was repeated up to 4 times, the yield of RS increased with increasing the amylose content. The yields of RS in lintnerzed maize starches decreased with acid treatment.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.19
no.6
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pp.625-635
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1990
The purpose of this study was focused on investigation of biochemical properties of amylases in germinating corn(Zea mays L.) the amylase(I), (II) and (III) from germinating corn seeds were partially purified by ammonium sulfate precipitation, DEAE-Sephadex A-50 ion exchange column chromatography and Sephadex G-100 gel filtration. The last step was effective for separation of the corn amylases to a homogeneous slate. the purified amylase(I) was identified as a kind of $\alpha$-amylase from the fact that 5% starch solution was hydrolysed into mainly maltose and maltotetrose by it, and amylase(II) and amylase(III) were enzymes producing maltotetrose as main product. The molecular weight and specific activity of the amylase(I), (II) and (III) were determined to be 54,000 and 70.47 unit/mg, 39,000 and 62.98 unit/mg, and 51,000 and 80.39 unit/mg, respectively. It showed a tendency to increase the amylases activities in presence of Ba, Ca, Co and Fe groups, but inhibits in that of Ag, Sn, Hg and Zn groups, and amylase(I), (II) and (III) remained stable at pH 5-6 and 2$0^{\circ}C$ for 40 days in containing of 1 mM CaCl$_2$. The optimum pH and optimum temperatures were pH 6, pH 5 and pH 6 and 35$^{\circ}C$, 55$^{\circ}C$ and 55$^{\circ}C$, respectively. These results suggest that the amylase(I), (II) and (III) were different amylases.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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