• Applied Biological Chemistry
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• 제38권6호
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• pp.563-569
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• 1995

쌀 단백질이 밥의 식미와 텍스쳐에 미치는 영향을 밝히기 위하여 단백질 가수분해 효소와 이황화결합 환원제 처리가 밥의 텍스쳐에 미치는 효과에 대하여 시험하였다. 세 품종의 찰밥의 경도, 부착성, 탄력성 등은 유의한 차이가 있었다. 그 중 IR 36의 밥이 가장 단단하고 부착성이 적었다. 밥의 경도는 $4^{\circ}C$에서 12시간 저장한 후에 두드러지게 증가하였으며 경도와 부착성에 대한 품종별 차이가 뚜렷하였다. 단백질 가수분해 효소를 처리한 밥과 2-mercaptoethanol을 처리한 밥은 처리하지 않은 밥보다 밥의 수분 함량과 평윤 크기가 증가하였으며 경도의 감소와 부착성의 증가가 뚜렷하였고 관능검사에 의한 기호도가 향상되었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제38권6호
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• pp.554-562
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• 1995

밥의 식미가 다른 추청벼(자포니카형), 조생통일벼(통일계), IR 36(인디카형)의 세 품종의 쌀을 시료로 하여 단백질 사수분해 효소와 이황화 결합 환원제 처리가 쌀의 이화학적 성질, 호화 특성 및 가용성 탄수화물용출 양상에 미치는 영향에 관하여 실험하였다. 세 품종 쌀의 아밀로오스 함량은 IR 36이 24.56%로 가장 높고 조생통일벼가 20.63%, 추청벼가 20.36%였다. 팽윤력과 용해도는 IR 36이 특히 낮았다. 시차 주사열량계로 조사한 호화 엔탈피와 X-선 회절에 의한 결정성은 IR 36이 가장 컸다. 쌀가루의 단백질을 효소로 가수분해 시켰을 때 가열 중 수분 흡수량이 증가하였고, 쌀에 2-mercaptoethanol 처리를 하였을 때 세 품종 모두 수분흡수 속도가 커지고 수분 흡수량이 증가하였으며 특히 IR 36에서 현저한 증가를 보였다. 아밀로그램의 호화개시온도는 추청벼가 가장 낮고 IR 36이 높았으며 $50^{\circ}C$의 냉각 점도와 setback은 IR 36이 가장 컸다. 효소처리와 2-mercaptoethanol 처리는 아밀로그램의 점도 감소를 초래하여 쌀알 중의 단백질이 전분립의 팽윤을 제한하고 전분립에 강도를 부여하는 것을 알 수 있었다. 효소처리를 한 팔 전분 현탁액에서도 쌀가루만큼 뚜렷하지는 않았으나 아밀로그램의 점도가 감소하였다. 가용성 탄수화물의 분자량 분포는 세 품종간에 차이가 있었다. 추청벼가 용출된 가용성 탄수화물의 양이 가장 많았고, 큰 분자량의 분율이 다른 품종보다 높았다. 단백질 가수분해 효소처리는 쌀가루의 가용성 탄수화물 용출량, 특히 큰 분자량($K_{av}\;0.3$ 이상)의 용출을 증가시켰다. 이 증가량은 IR 36에서 가장 컸고 조생통일벼, 추청벼의 순이었다.

• 생명과학회지
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• 제16권6호
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• pp.1052-1059
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• 2006

다양한 종류의 박테리아에서부터 사람의 세포에 이르기까지 환경적인 스트레스나 병에 의한 스트레스 혹은 스트레스가 없는 상황에서도 열충격반응(heat shock response) 유도되어진다. 열충격반응에 노출된 세포에서는 모든 단백질의 발현이 정지되는 반면, 열충격단백질(heat shock proteins: HSPs)은 발현되어 스트레스로부터 세포를 보호한다. HSF1(heat shock factor 1)이라는 HSPs 유도단백질은 열충격반응시 단량체형태에서 삼중체의 형태로 구조변화를 일으켜 heat shock element(HSE)라고 불리우는 HSP gene의 발현 promoter에 특이적으로 결합하게 되어 HSPs를 발현시킨다. Human HSF1(hHSF1)은 다섯 개의 시스테인 잔기를 가지고 있는데 이 시스테인의 thiol(-SH)기는 강한 친전자성을 띔으로 급격히 산화되거나 질산화된다. 이러한 고찰은 시스테인 잔기가 산화 환원 의존적인 황산기/이황화결합 전환을 통해 구조적인 변화를 가져온다는 사실을 의미하고 있다. 따라서 본 연구에서는 여러 가지 산화환원제를 이용하여 HSF1에 존재하는 다섯 개의 시스테인 잔기의 역할과 삼량체 형성에 관여하는 잔기에 대하여 알아보고자 하였다. 또한 이황화결합을 통한 삼량체형성의 구조적변화의 관점에서 HSF1의 구조 변화와 DNA 결합력과의 상관관계에 관하여도 알아보고자 하였다. 본 연구결과로 HSF1의 DNA binding domain은 삼량체를 형성하는 구조적인 변화를 통해서 DNA에 대한 결합력이 증가되는 것을 알 수 있었는데 이것은 삼량체가 됨으로서 HSF1의 내부에 위치해 있던 DNA binding domain이 외부로 노출 되어져 DNA에 쉽게 결합할 수 있게 된다는 사실을 시사한다.