• 좋은식품
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• 통권4호
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• pp.10-13
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• 1971

한국인의 일반적인 영양실태는 어떻한가? 영양소섭취상태, 단백질섭취상태, 지방섭취상태, 칼슘섭취상태등 우리의 영양소섭취상태는 식물성식품에 의존하고 있으며 곡류에서 전체 80$\%$이상의 영양소를 섭취하고 있어 국민체위는 크게 발전을 못하고 있다

• 한국어업기술학회:학술대회논문집
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• 한국어업기술학회 2001년도 추계 수산관련학회 공동학술대회발표요지집
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• pp.133-134
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• 2001

발효식품에 함유되어 있는 저분자 peptide는 발효 동안이나 가수분해되는 과정에서 생산된다. 이렇게 생성된 저분자 peptide는 생물학적 활성이 크다고 보고되고 있다. 생리기능성 펩티드의 종류를 살펴보면, 동물성 유래의 호르몬류나 식물성 유래의 효소 저해물질 등 활성형으로 존재하는 현재적(顯注的) 생리 활성 peptide, 소화과정이나 식품가공 과정에서 부분 가수 분해에 의해 불활성형 단백질로부터 파생되는 잠재적 생리활성 peptide, cyclo (His-Pro) 등과 같은 가수분해 이외의 기구에 의해 생성되는 생리활성 펩타이드 등이 있다. (중략)

• 과학과기술
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• 제28권12호통권319호
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• pp.86-87
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• 1995

주류 메이커 (주)진로의 부설연구소인 진로종합연구소는 최근 항바이러스성 단백질을 이용한 새로운 항바이러스 생물농약제제를 개발해 업계의 관심을 끌고 있다. 농작물에 치명적인 피해를 주는 식물성 바이러스병에 대한 농약이 전무한 상태에서 이러한 무공해 생물농약을 개발한 것은 생명공학분야에서도 획기적인 일이며, 이밖에도 서울대 연구팀과 항AIDS 제제 등을 공동으로 연구하고 있어 결과가 주목된다.

• 한국수산과학회지
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• 제31권3호
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• pp.380-385
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• 1998

본 연구는 성장기 잉어 사료의 어분 대체사료원으로서 축산가공혼합부산물 (Animal by-product mixture. ABPM)의 이용 가능성과 어분단백질 대체 범위를 결정하고 잉어용 어분대체품개발의 기초자료를 제공하고자 실시되었다. 본 실험사료의 동물성 단백질원으로는 북양어분(White Fish Meal, WFM)과 수지박 (Leather Meal. LM). 육골분 (Meat&Bone Meal, MBM). 혈분 (Blood Meal, BM). 오징어내 장분 (Squid Liver Powder, SLP)의 혼합물인 축산가공부산혼합물 (Animal by-product mixture. ABPM)을 사용하였고. 식물성 단백질원으로는 대두박 (Soybean Meal, SM)과 콘글루텐밀 (Corn Gluten Meal, CGM)을 사용하였다. 모든 실험사료는 조단백질함량 $40\%$. 가용성 에너지 15.3 KJ/g (protein. carbohyd-rate and lipid; 16.7, 16.7 and 37.7 J/g)으로 동일하게 맞추었고 각 사료의 성분조성은 다음과 같이 요약된다. diet 1, $100\%$ WFM+$0\%$ ABPM ($0\%$ ABPM. control); dict 2, $75\%$ WFM+$25\%$ ABPM ($25\%$ ABPM); diet 3, $50\%$ WFM+$50\%$ ABPM ($50\%$ ABPM): diet 4, $25\%$ WFM+$75\%$ ABPM ($75\%$ ABPM), diet 5, $0\%$ WFM+$100\%$ ABPM ($100\%$ ABPM). 각 사료내 단백질원으로서, 동물성 단백질은 어분과 ABPM을 사용하여 총단백질의 $34.7\%$를, 식물성 단백질은 $65.3\%$를 공급하였다. 일주간의 먹이붙임후에 잉어는 각 실험군별 평균어체중 10g 되도록하여 3반복으로 무작위 배치하였고, 전반기 첫 번째와 두번째 4주간의 사육기간이 끝난 8주후에는 평균어체중이 28g 되도록 재배치하여 추가로 후반기 세번째 4주간 총 12주동안 사육하였다. 사료는 1일 3회 어체중의 $2.7\~4\%$로 12주간 공급하였다. 매 2주마다 체중을 측정하였고 전반기 8주, 12주후 체장, hemoglobin, hematocrit 및 일반성분 분석을 실시하였다. 전반기 첫 번째 4주후 증체율 및 사료전환효율은 유의적 차이가 없었으나 전반기 두번째 4주후 사료 3, 4 및 5는 사료 I (대조구)보다 유의적으로 낮았다 (P<0.05). 이와는 달리 후반기 세번째 4주후의 모든 사료구의 증체율 및 사료전환효율에는 유의적 차이가 없었다 (P>0.05). 또한, 전어체 일반성분 분석 결과 전$\cdot$후반기동안 모든 사료구의 일반성분치 (수분, 조단백, 조지방, 조회분)에는 유의적 차이가 없었다 (P>0.05). 본 실험 결과, 사료내 동물성 단백질원으로 ABPM은 충분한 먹이붙임 후에 어분단백질의 $100\%$까지 대체 가능함을 보여 주었다.

• Journal of Plant Biotechnology
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• 제36권1호
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• pp.30-37
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• 2009

의료용 단백질로 중요한 인체 혈관 내피세포 유래 t-PA를 알팔파 식물체를 이용하여 생산하는 기술을 개발하였다. 식물체에서 발현된 t-PA는 동물세포에서 생산된 t-PA와 동등한 시험관 내의 인공 혈전 용해 활성 및 생화학적 특성에서 유사함을 가지고 있었다. 본 연구에서는 식물체에서 발현되는 t-PA 단백질의 알팔파 코돈 이용에 최적화된 합성 유전자이용 양적 증대, 소포체에 표적에 따른 발현양 증대, 6개의 histidine의 부착에 따른 정제의 효율성을 고려하였고 두 종류의 프로모터 (CaMV 35S와 알팔파 Rbcsk-1A)를 이용하여 t-PA 및 파생 단백질들의 발현 효율을 비교 확인하고자 6가지의 식물발현 벡터를 제작하였다. 0.3%의 제초제 살포 후에 저항성을 갖는 알팔파 식물체들의 t-PA 유전자 및 파생 유전자의 genomic DNA내의 삽입 유무는 PCR법을 활용하여 t-PA, 파생 유전자 및 합성 유전자의 크기에 해당하는 1.6 kb의 PCR 산물을 확인 할 수 있었다. 6가지 발현벡터로 형질전환된 알팔파 잎 추출물에서 전체 수용성 단백질내의 t-PA 및 파생 단백질의 평균 발현양은 $9.7-39.5{\mu}g/TSP$ (mg)로 측정되었다. 이중 p221a-t-PAER 발현벡터로 형질전환된 알팔파의 잎 추출물에서 가장 높은 $75.1{\mu}g/TSP$(mg)의 발현양을 나타났다. 알팔파 잎에 발현된 재조합 t-PA 분자량은 상업적으로 판매되는 t-PA와 동일한 68 kDa으로 확인되었다. 형질전환된 알팔파 잎 추출물들의 평균 피브린 용해활성은 3.2-8.1cm를 나타내었다. 또한 t-PA 및 그의 파생 단백질을 발현하는 알팔파 식물체는 야생종 알팔파와 비교했을 때 성장에 있어서 별 다른 차이를 보이지 않았다.

• Journal of Plant Biotechnology
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• 제47권4호
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• pp.316-323
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• 2020

본 연구는 제초제저항성 GM 들잔디에서 발현된 PAT 단백질의 잠재적인 알레르기성 및 독성을 평가하기 위해 수행되었다. PAT 단백질의 in silico 분석에서 PAT 단백질은 알려진 알레르겐 또는 독성 단백질과 유사성을 보이지 않았다. PAT 단백질은 80개의 아미노산으로 이루어진 절편에 걸쳐 기지의 알레르겐과 35% 미만의 아미노산 서열 상동성을 보였고, 기지의 알레르겐과 연속한 8개의 아미노산에서 일치하는 서열도 확인되지 않았다. 또한 제초제저항성 GM 들잔디에서 발현된 PAT 단백질은 펩신 존재 하의 인공위액에서 매우 빠르게 분해되었고, GM 들잔디에서 발현된 PAT 단백질은 번역 후 수식(glycosylation)도 일어나지 않았음이 확인되었다. 경구투여 독성 시험에서는 체중 1 kg 당 4,000 mg 을 투여한 실험구에서도 PAT 단백질 투여 후 마우스에서 사망이나 독성 영향은 관찰되지 않았다. 이들 결과는 제초제저항성 GM 들잔디에서 발현된 PAT 단백질이 잠재적 알레르겐이나 독소로 작용할 가능성이 없음을 시사한다.

• 한국펄프종이공학회:학술대회논문집
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• 한국펄프종이공학회 2001년도 추계학술발표논문집
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• pp.216-217
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• 2001

인류문명과 같이 시작한 천연염색은 생산량의 한정 염색물의 견뢰도 불량, 염색시 얼룩생성의 용이 등의 문제점으로 인해 화학염료가 발명되면서 점차 쇠퇴되었다. 그러나 천연염료로 염색한 염색물은 합성염료로 염색한 염색물에 비하여 그 색상이 자여스럽고 우아하며, 염색재료 대부분 한약재인 것이 많아 약리 효과를 갖는것이 많고, 최근 대두되고 있는 공해문제 해소에도 많은 장점을 가지고 있어 이에 대한관심이 점차 높아지고 있다. 일반적으로 동물성 섬유(견, 모)는 단백질 섬유로서 매여제를 쓰지 않고도 염색이 잘되는 편이지만, 식물성 섬유인 면, 마 등은 섬유소이므로 색소의 흡착이 불량하여 염색보조제로 전처리 한 다음, 주매염제를 처리해야 좋은 결과를 얻을 수 있다ㅣ. 식물성 섬유의 일종인 인피섬유로 이루어진 한지의 천연염색 효과 향상을 위해 염색 보조제로 전처리 한 것과 무처리 한지의 염색특성을 구명하기 위해 본 실험을 실시하였다.

• 한국자원식물학회지
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• 제16권1호
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• pp.82-88
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• 2003

고추냉이에 모자이크 병징을 나타내는 이병주로부터 고추냉이 모자이크 바이러스를 분리하였다. 고추냉이 모자이크 바이러스의 genomic RNA를 추출하여 전체 유전자 구조를 결정하였다. 유전자 전체길이는 6,298 염기를 가지고 있었으며, 4개 ORF로 구성 되어 있었다. ORF 1은 180KD 단백질, ORF 2는 130KD 단백질 , ORF 3은 30KD 단백질, ORF4는 18KD로 외피단백질로 구성되어 있었다. ORF 유전자간에는 ORF4와 ORF 3 유전자간 130개의 염기, ORF 2와 ORF 3 유전자갈 20개 염기 그리고 ORF 1 과 ORF2 유전자간에는 40개의 염기로 overlaps되어 있었다 3'NCR부분은 238개 염기, 외피단백질은 537개 염기, 30KD 이동단백질은 825개 염기, 130KD 단백질은 1,896개 염기와 180k단백질의 2,958개의 염기로 구성되어 있었다. TMV-WTF전체 염기 서열의 유전자 상동성에서는 비교 유전자에서 미보고된 일본의 TMV-WSF와 러시아의 TMV-crucifer와 각각 98.6%와 82.4%로 매우 높았다.

• 한국식품과학회지
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• 제18권5호
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• pp.398-405
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• 1986

루우핀 콩의 식품가공 적성을 평가하기 위하여 서호주에서 생산된 Lupinus angustifolius의 종실을 삶음 속도, 콩나물 성장속도 및 균체성장속도 등을 검토하고 또한 루우핀 종실로부터 만들어진 단백질 농축물(LPC)을 우리나라 식품제조에 활용하는 방안등을 조사하였다. 루우핀 콩의 수분 침지속도는 대두보다 컸으나 삶음 속도는 대두보다 크게 떨어졌다. 가열에 의한 연화속도 $D_{100}$은 대두의 경우 84분이었으나 루우핀 콩의 경우 345분이었다. 루우핀 콩에 포함되어 있는 잔유 쓴맛성분(주로 알카로이드)와 황색색소 및 지방은 핵산-알콜-물을 혼합한 이상용매로 제거할 수 있으며 여기에서 얻어진 단백질 농축물은 단백질 함량 50% 이상을 함유하며 유백색의 순한 풍미를 가지는 물질로 우수한 식품재료로 판단되었다. 루우핀콩 단백질 농축물에 탄수화물(주로 셀롤로오스)분해효소 처리를 하면 가용성이 높고 단백질 함량이 증가된 제품을 얻을 수 있다. 이들 재료들을 이용하여 식물성 대용유와 유산균 발효음료의 제조 가능 하였으며 이들 제조방법의 제문제를 검토하였다.

• Journal of Plant Biotechnology
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• 제40권3호
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• pp.169-177
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• 2013

최근 급속도로 당뇨병 환자가 증가하면서 인슐린 시장이 크게 성장하고 있다. 또한 최근 식물체를 이용하여 의약용 단백질 생산이 경제적인 측면과 안정성 측면에서 매우 효과적임이 보고되고 있어 이를 이용한 분자농업이 주목을 받고 있다. 본 연구에서는 인슐린 단백질을 식물체에서 생산하기 위한 유전자 발현 construct를 설계하기 위한 실험으로서 식물발현용 preprominiinsulin construct를 제조하기 위한 단계적 실험을 수행하였다. 우선 proinsulin이 무세포 식물 전사/번역시스템에서 성공적으로 발현됨을 확인하였다. Prominiinsulin construct를 제조하여 대장균에서 발현시키는데 성공하였으며, 이를 트립신으로 절단한 후 인간 항인슐린 항체를 이용한 western 분석을 통하여 효과적으로 A-펩타이드와 B-펩타이드가 형성되며 이후 적절하게 접힘이 일어나고 hexamer로 조립됨을 확인하였다. 이후 식물체에서 재조합 인슐린 유전자가 발현되는지를 확인하기 위하여 RFP 결합 construct를 제조하여 담배의 현탁배양세포인 BY-2 세포에 형질전환시켜 RFP 결합 preprominiinsulin이 성공적으로 발현됨을 확인 하였다. 이러한 성공적인 연구 결과를 토대로 향후 이 construct는 RFP 단백질을 제거하여 35S 프로모터에 직접 유도되는 [N 말단 ${\rightarrow}$ tobacco E2 시그널 펩타이드 ${\rightarrow}$ B-펩타이드(1-29 AA) ${\rightarrow}$ AAK ${\rightarrow}$ A-펩타이드(1-21 AA) ${\rightarrow}$ RR ${\rightarrow}$ His6 ${\rightarrow}$ KDEL ${\rightarrow}$ C 말단] construct를 제조하여 담배 식물체에 형질전환시켜 분자농업을 통해 인간 인슐린 단백질을 생산하는데 활용하고자 한다.