• 한국식품과학회지
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• 제24권6호
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• pp.586-591
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• 1992

대두유의 oligosaccharide를 분해할 수 있는 S. uvarum을 이용하여 L. acidophilus와 혼합배양을 행하여 당대사의 상호작용을 검토한 결과 대두유에 glucose, fructose, galactose 등의 단당류를 첨가하여 L. acidophilus 단독배양만으로도 높은 산생성을 보여주었으며 혼합배양의 경우도 단당류를 잘 이용하였다. Sucrose가 첨가된 배지에서의 L. acidophilus의 단독배양에서는 산생성이 낮았으나 혼합배양을 했을 때는 다른 단당류만큼 증가되었다. 배양시간에 다른 soywhey의 당변화를 검토한 결과 L. acidophilus 배양에서는 당변화가 거의 없었으나 S. uvarum은 sucrose, stachyose, raffinose와 같은 oligosaccharide를 분해하고 있어 혼합배양중 oligosaccharide로부터 분해된 단당류를 L. acidophilus가 젖산 발효에 이용하는 것으로 생각되었다.

• 미생물학회지
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• 제39권4호
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• pp.230-234
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• 2003

Bacillus amyloliquefaciens psychrotrophic strain이 분비하는 세포 외 단백질 가수분해효소를 정제하여, endopeptidase 활성에 관한 특성을 분석하였다. Protease SE910로 명명된 효소는 단백질 내부의 leucine에 연결된 peptide 결합만을 가수분해하는 endopeptidase로 작용한다. 효소를 특이한 아미노산 잔기에 작용하는 화학수식제와 반응하였을 때 효소의 활성부위에 관여하는 아미노산 잔기가 수식되었을 때는 효소활성이 저해를 받는다. 본 효소는 serine을 수식하는 PMSF에의해 endopeptidase 활성이 완전히 저해되었으며, 카르복실 기능기를 수식하는 화학수식제에 의해 저해되었고, lysine을 화학수식하는 PLP에 의해서는 큰 영향을 받지 않았다. 이것은 본 효소의 endopeptidase 활성에 serine과 aspartic acid 잔기가 관여하는 것을 의미한다. 구조적으로 leucine을 포함하는 유도체인 bestatin은 효소의 endopeptidase 활성을 경쟁적으로 저해하였다.

• KSBB Journal
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• 제23권6호
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• pp.509-512
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• 2008

원료물질인 대두유를 산가수분해하여 지방산의 함량을 분석한 결과 linoleic acid, oleic acid, palmitic acid, stearic acid의 함량순으로 분석되었다. 동일한 조건하에 대두유의 가수분해반응 전화율을 조사한 결과 Candida rugosa와 Candida cylindracea 에서 유래된 효소인 CR-E와 CC-E가 Lipase 16, Novozyme 871과 Lipolase-100 L보다 2배이상 높았다. 따라서 CR-E와 CC-E를 선정하여 반응조건에 대한 실험을 수행하였다. CR-E와 CC-E의 경우 비슷한 결과를 보여, pH $3{\sim}6$, $35-45^{\circ}C$, 물과 대두유의 중량비가 3.3 이상이었을 때가 최적인 반응조건이었으며 95% 이상의 높은 전화율을 나타내었다.

• 현장농수산연구지
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• 제14권1호
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• pp.93-105
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• 2012

서해안 멸치를 이용한 저염 천연조미료를 생산하고자 시판 효소 3종을 사용하여 효소가수분해물을 제조하고 이의 품질특성을 파악하였다. 멸치 효소가수분해물의 주요 유리아미노산은 글루타민산과 라이신이었으며, 전체 유리아미노산의 함량은 글루타민산(12.6%), 리신(8.56%), 발린(7.06%), 아스파탐(5.73%)순으로 나타났다. 휘발성 정미성분은 전체 30개의 성분이 검출되었으며, aldehyde, ketone, cyclic compound 등으로 나타났다. 가수분해물 제조과정 중 히스타민 함량의 변화는 17.1-18.1 mg/100g으로 변패에 대해 안전한 수준이었다.

• 대한환경공학회지
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• 제32권1호
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• pp.79-86
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• 2010

펄스 코로나 방전에서 인가전압, 용액 전도도, 전극 재질, 철염 주입 등의 운전변수가 페놀 분해에 미치는 영향에 관해 실험실 규모의 실험을 수행하였다. 인가전압이 증가할수록 높은 에너지를 가진 전자들에 의한 물 분자의 충돌분해 반응에 의한 OH 라디칼 생성량이 증가하므로 페놀 분해 속도를 증가시키며 실험된 조건에서의 용액 전도도 증가는 용액을 통한 전기장 강도를 감소시켜 페놀 분해 속도를 낮추는 것으로 나타났다. 방전 반응기로 주입된 철염($FeSO_4$)은 방전에 의해 생성된 과산화수소와 펜톤 유사 반응을 통해 OH 라디칼을 생성시켜 페놀 분해를 증가시키는 것으로 나타났다. 펄스 코로나 방전에 의한 페놀 분해의 중간 생성물질로 catechol과 hydroquinone이 검출되었으며 분석을 수행하지는 않았으나 유기산의 생성으로 인해 pH가 감소되고 전도도가 증가하는 현상이 관찰되었다. 철염이 주입된 조건에서 백금 전극은 3가 철이온($Fe^{3+}$)을 2가 철이온($Fe^{2+}$)으로 환원시킴으로써 페놀 분해 속도를 증가시키는 것으로 나타났다. 산제일철($FeSO_4$) 0.5 mM이 주입된 조건에서 약 230 kJ의 방전 에너지가 유입될 때 거의 모든 페놀이 분해되었으며 약 29%의 총유기탄소(TOC) 제거효율을 얻을 수 있었다.

• 한국식품과학회지
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• 제24권6호
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• pp.519-523
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• 1992

공업용 protease를 이용하여 홍합을 원료로, 그 extract의 최적 제조조건과 효소의 가수분해 반응에 의한 홍합 단백질 분해물 특징을 조사하였다. 실험에 사용된 6종의 protease 중, Corolase PP가 가수분해도 78.7%로 최대 가수분해도를 나타내었다. 원료의 전처리 공정으로 사용되는 precooking이 홍합이 가지고 있는 자기소화효소를 불활성화시켜 전체 가수분해도를 저하시켰으며, 그 결과 precooking을 하지 않은 경우보다 가수분해도가 $5{\sim}8%$ 정도 낮았다. 효소반응에 따르는 홍합 단백질의 분해 pattern을 전기영동과 HPLC 분석에 의해 살펴본 결과, 반응이 경과함에 따라 분자량 100,000 dalton 이상의 고분자 홍합 단백질이 분해되어 분자량 66,000 dalton 이하의 새로운 분해산물이 나타났다. 분자량 30,000 dalton 이하의 단백질 분해 pattern에 있어서는 분자량이 서로 다른 8개의 주요 fraction이 나타났으며 분자량이 8,000 dalton인 fraction 6가 45.8%로 가장 높은 비율을 나타내었다. 한편, 반응시간이 경과함에 따라 홍합의 주요 아미노산인 glycine, alanine, glutamic acid, lysine은 점차 감소한 반면, 소수성 아미노산인 valine, methionine, isoleucine, leucine의 비율이 증가함을 알 수 있었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제40권2호
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• pp.95-100
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• 1997

키틴을 효소적인 방법으로 분해하여 키틴올리고머를 생산할 수 있는 값싸고 안정적인 효소원을 확보하기 위하여 농어, 방어, 대구, 닭 등의 동물체로 부터 키틴분해효소를 탐색하였다. 각 효소원의 장기와 소화액 및 달팽이 ${\beta}-glucuronidase$로 부터 키틴분해활성을 측정한 결과, 대구와 닭은 키틴을 주로 중합도 $3{\sim}5$의 크기로 분해하며 endochitinase의 활성도가 exochitinase활성보다 $7{\sim}10$배 높았다. 달팽이 ${\beta}-glucuronidase$는 키틴을 모두 N-acetylglucosamine으로 분해하였고 닭의 경우 소화기조직과 내용물에서 모두 endochitinase활성이 높았다. 어류중에서 농어는 키틴분해활성을 보이지 않았으며 방어와 대구는 비슷한 수준의 키틴분해활성을 보였다. 이들 효소의 최적pH는 $4{\sim}5$, 최적온도는 $50{\sim}60^{\circ}C$였다. 한편 키토산분해능력은 닭의 소화기내용물과 조직, 대구의 위조직에서 관찰되었으며, 닭 소화기내용물이 가장 높았으나 키틴분해능의 15%에 지나지 않았으며 그 다음은 달팽이의 ${\beta}-glucuronidase$로 닭 소화기내용물의 키토산분해능력의 약 30% 활성을 보였다. 키틴올리고머의 생산을 위한 가장 적합한 효소원으로 exochitinase활성이 적고, endochitinase활성이 높으며 값이 저렴하고 안정적인 공급이 가능한 닭의 소화기가 적합한 것으로 사료되었다.

• KSBB Journal
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• 제6권4호
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• pp.327-336
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• 1991

수산물 가공시 부산물로 얻어지는 어피(魚皮)를 보다 효율적으로 이용하기 위하여 효소로 대구피를 가수분해할 때 가수분해조건을 구명하였으며 그 가수분해물을 이용한 천연조미료(모조간장 및 복합조미료)의 개발을 시도하였다. pH-drop법으로 대구피분해에 있어서의 collagenase, trypsin 및 pronase의 활성을 비교해 본 결과 pronase가 가장 활성이 높았으며 이 pronase의 $K_m$ 및 $V_{max}$값은 각각 1.82 mgN/ml, 0.06 mgN/mL/min였다. Pronase에 의한 대구피 가수분해조건은 반응온도 $50^{\circ}C$, 반응시간 3시간, pH6, 효소농도 0.03%였으며, 이 조건하에서의 가수분해도는 78.8%였다. 그러나 대구피를 collagenase로 1시간 분해시킨 후 pronase로 처리할 경우 가수분해도는 90.83%였다. 이때 가수분해물의 분자량은 8,000 dalton이었다. 아미노산 조성은 glycine(27.95%), glutamic acid(10.94%), proline(10.48%), aspartic acid(7.47%), serine(7.39%)이 전체 아미노산의 64.23%였으나 쓴맛을 내는 valine, methionine, isoleucine, leucine, phenylalanine, histidine 등은 13.05%에 불과하였다. 가수분해물과 기타 부원료로 제조한 모조간장원액과 시판 100% 양조간장을 8:2(v/v)로 혼합한 모조간장은 시판대두간장에 비해 최소유의차 검정 결과 맛, 색 및 종합평가면에서 5% 유의수준내에서 유의차가 없었다. 가수분해물 31.7% 함유한 복합조미료도 시판 복합조미료와 관능적으로 비교해 본 결과 복합조미료로서의 손색이 없는 제품이었다.

• 한국윤활학회:학술대회논문집
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• 한국윤활학회 2001년도 제33회 춘계학술대회 개최
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• pp.162-177
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• 2001

분자구조가 서로 다른 7종의 폴리올에스터 오일에 대한 가수분해속도가 측정되었다. 사용된 폴리올에스터는 2가 및 4가의 다가알콜과 서로 다른 탄소수의 직쇄 흑은 분기지방산으로 합성된 다가에스터 화합물이며, 이들의 가수분해반응은 p-톨루엔설폰산을 촉매로 사용하는 온건한 산성조건하에서 수행되었다 폴리올에스터 오일의 가수분해과정에서 생성되 는 부분에스터와 다가알콜 및 지방산 등의 구조가 확인되었고 반응시간의 경과에 따른 가수분해 생성물들의 농도가 측정되었다. 각 반응단계의 속도상수는 속도식과 실험적으로 얻은 각 화합물들의 농도로부터 최소제곱법에 의해 구하였고, 얻어진 가수분해 속도상수가 서로 비교되었다. 폴리올에스터 오일의 가수분해 속도는 지방산의 분자구조에 가장 크게 영향을 받는다. 즉, 직쇄지방산에 의한 폴리올에스터 오일은 분기지방산에 의한 폴리올에스터 오일보다 가수분해속도가 매우 마르며, 분기지방산에 의한 폴리을에스터 오일 중에서는 가지사슬의 모양과 위치가 가수분해속도에 영향을 미치는 것으로 확인되었다. 본연구에서 사용된 7종의 폴리올에스터 오일에 대한 가수분해속도는 물분자가 폴리올에스터 오일의 카르보닐 탄소를 공격할 때 인접한 가지사슬에 의한 입체장애효과를 비교함으로써 효과적으로 설명할 수 있다.

• Environmental Analysis Health and Toxicology
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• 제17권1호
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• pp.73-80
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• 2002

Pyruvate dehydrogenase phosphatase (PDP)와 kinase는 당대사시 해당과정에서의 대사 산물인 pyruvate를 acetyl CoA로 만들어 구연산 회로로 진입시켜 주는 효소인 pyruvate dehydrogenase complex (PDC)의 활성을 조절하는 중요한 효소이다. PDP의 catalytic subunit는 PDC의 dihydrolipoamide acetyltransferase (E2), PDP regulatory subunit (PDPr), 그리고 칼슘 결합 도메인 등으로 구성되어 있는 것으로 추측되어지고 있다. 본 연구에서는 그 구조와 기능과의 상관관계를 알아보기 위해 PDPc를 E. coli JM101에서 발현시켜 순수 정제 후 단백분해 효소를 이용한 제한적 가수분해 방법을 이용해 그 구조와 기능과의 상관관계에 대해 연구하고자 하였다 정제된 PDPc는 trypsin, chymotrypsin, Arg-C 그리고 elastase를 이용하여 3$0^{\circ}C$ 그리고 pH 7.0에서 제한적으로 분해시켰으며 각 분해산물의 아미노 말단의 아미노산 배열을 분석하였다. 그 결과 PDPc는 trypsin, chymotrypsin, elastase에 의해 N-terminal의 50 kD과 C-terminal의 10 kD의 두개의 분해산물을 만들었으며, Arg-C에 의해 50kD의 분해산물은 약 35kD와 15kD으로 더 가수분해가 되었다. 이러한 결과로 볼 때 PDPc는 앞에서 추측한데로 세개의 주요한 기능적 도메인으로 이루어져 있음을 알 수 있었다 또한 C-terminal의 10kD은 PDPc의 활성에는 영향을 주지 않는 것으로 밝혀졌으나 다른 도메인의 기능은 더 연구가 되어져야 할 것으로 생각된다.