Two kinds of new lectin fractions (LOA-I, LOA-II) were obtained from loach (Misgurnus spp.) meat by 0.15 M NaCl extraction, salt fractionation, ion exchange and hydroxyapatite column chromatographies. On polyacrylamide gel electrophoresis, LOA-I exhibited one major and a few minor bands, but LOA-II exhibited three minor bands. The partially purified loach lectins agglutinated not only erythrocytes of human B and AB type, rabbit, dog, but also murine splenic lymphocytes. Agglutinability was relatively labile at various pH and stable at increasing temperature, but was not affected by tested several metal ions. By the sugar specificity test, D-glucosamine and metyl-$\beta$-galactopyranose inhibited agglutinating activity at a final concentration of 3 mM. The lectins contained relatively high amounts of aspartic acid, valine and leucine, but sulfur containing amino acids, cystein, methionine and isoleucine were not determined. LOA-I, LOA-II lectins were nonmitogenic toward murine lymphocytes.
Lectin from mistletoe(Viscum coloratum) fermented by Lactobacillus plantarum was compared with the lectin from unfermented mistletoe. Agglunating activity of fermented mistletoe was stable at pH 3.77~8.71, at temperature range of $0~40^{\circ}C$ and in the presence of 9 mental ions, which results are similar to unfermented one, but less stable at pH 2.03~3.00 and more stable at temperature $60~80^{\circ}C$ than lectin from unfermented one. Agglunating activity of lectin from mistletoe fermented for 1 or 2 days and from fraction number 42~54 was not inhibited by all sugars used except for lectin from fraction number 21~34. Mitogenic activity to murine lymphpocytes of lectin from mistletoe was decreased by fermentation process.
This study was to investigate the effects of maternal diabetes on the lung tissue of the fetal rat using lectin histochemistry and electron microscope technique. Maternal diabetes was induced by intraperitoneal injection of streptozotocin (75 mg/kg the body weight) into pregnant Sprague-Dawley rats on the 7th day of gestation. Fetuses of streptozotocin induced diabetic rats exhibited delayed lung maturation and reduced air space. In lectin histochemistry, the binding of Maclura pomifera (MPA) to fetal lungs from diabetic mothers was reduced, but no significant changes in the bindings of Concanavalin A (Con A), Wheat germ agglutinin (WGA), Ricinus communis I (RCA I) and Griffonia simplicifolia (GSI-$B_4$) were noted. Because the MPA has affinity to terminal N-acetyl-D-galactosamine residues constantly linked O-glycosidically to serine or threonine, the present findings may indicates that maternal diabetes interfere with the processes of O-linked glycosylation in fetal rat lung.
Lactobacillus casei KCTC 2180 및 Lact. plantarum KCTC 3103으로 발효된 한국산 겨우살이 추출물인 FKM-110의 렉틴 성분의 함량 변화, 독성 및 면역증강 효과를 검토하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 두 가지 유산균을 이용하여 KM-110을 1-3일간 발효시킨 결과, 렉틴 성분은 발효 전에 비하여 53-71% 정도의 함량을 나타냄으로서 감소되는 경향을 보였다. 마우스에 대한 시료의 독성시험을 위하여 각 시료를 피하 주사하고 $LD_{50}$ 값을 측정한 결과, KM-110은 50-100 mg/kg인 반면 유산균으로 발효된 겨우살이 추출물인 FKM-110은 150-200 mg/kg인 결과를 보임으로 발효에 의하여 in vivo 독성효과는 감소하는 경향을 보였다. 각 시료를 macrphage에 직접 자극하여 염증성 cytokine인 IL-$1{\beta}$ 및 TNF-${\alpha}$의 생산능력을 조사한 결과, FKM-110이 KM-110에 비하여 낮은 cytokine의 생산양식을 나타냈다. 그러나 FKM-110의 항원 KLH에 대한 면역증가 효과를 항체 생산능으로 조사한 결과, KM-110과 차이 없이 항원 단독 투여군에 비하여 높은 역가의 항체가 생산되었다. 따라서 겨우살이 추출물을 유산균으로 발효시킨 결과, in vivo 독성은 감소하였으나 면역증강 활성은 KM-110과 동일하게 유지되는 결과를 얻었다. 따라서 겨우살이의 면역증강 활성에 관여하는 성분으로 렉틴 이외에 물질이 관여할 수 있음을 강하게 시사하였다.
갈색종피와 녹색자엽을 가진 품종 및 유전자원의 성숙 종실에는 눈 건강에 유익한 루테인 성분과 항산화 효과를 가진 플라보노이드 성분이 많이 함유되어져 있다. 그러나, 렉틴, 7S α′ subunit, 리폭시게나제 및 쿠니츠 트립신 억제제(KTI) 단백질 같은 항영양 성분이 존재한다. 이러한 항영양 성분을 불활성화시키기 위하여 콩 식품 제조 및 가공시 고온 및 첨가제 처리가 필요하지만 여러 가지 단점이 수반된다. 따라서, 갈색종피와 녹색자엽이면서 성숙 종실에서 렉틴, 7S α′ subunit, 리폭시게나제 및 KTI의 4가지 단백질이 모두 부재한 tetra null 유전자형(lecgy1lox1lox2lox3ti)을 가진 계통을 선발하기 위하여 본 연구가 진행되었다. 4개의 품종과 1개의 유전자원을 이용하여 육종집단 창성을 위한 두 모본이 선발되었다. 전체 58개의 F2 식물체로부터 DNA 마커를 이용하여 lele 유전자형을 가진 개체가 선발된 후 갈색종피와 녹색 자엽이면서 7S α′ subunit 단백질이 부재한 F3 종자가 선발되었다. 선발된 F3 종자는 F3 식물체를 거쳐 3개의 계통으로 육성되었다. 3개의 선발 계통(S1, S2, S3)에 대하여 F6 종자에서 렉틴, 7S α′ subunit, 리폭시게나제 및 KTI의 4가지 단백질에 대한 유전적 부재가 검정되었다. 3개의 선발 계통은 갈색종피, 녹색자엽 및 흰색배꼽을 가지고 있으며 백립중은 26.4-30.9 g으로 대조품종인 '청자3호'의 36.0 g보다 작았다. S2 선발 계통은 백립중이 30.9 g으로 대립이며 콩에서 항영양성분으로 알려진 lectin, 7S α′ subunit, lipoxygenase 및 KTI의 4가지 단백질 모두 부재한 유색콩 품종육성을 위한 중간모본으로 이용될 수 있을 것으로 사료되었다.
식용버섯인 팽이버섯(Flammulina velutipes)으로부터 적혈구 응집능력을 갖는 렉틴(flammulina velutipes lectin, FVL) FVL-1과 FVL-2을 정제하였다. FVL-1과 FVL-2의 분자량은 각각 10.6 kDa과 37 kDa으로 추정되었다. FVL-2는 사람적혈구의 경우 모든 혈액형에서 응집현상을 나타내었으나, FVL-1은 O형의 적혈구에 대하여 높은 상대활성도를 나타내었다. 렉틴의 hemagglutination inhibition test 결과 FVL-1과 FVL-2는 fetuin, bovine submaxillary mucin, asialofetuin, porcine stomach mucin에 의해 적혈구 응집력이 저해되었다. FVL-1은 1.56 mM $Cu^{2+}$에서 적혈구 응집력이 저해되었으며, $Mg^{2+}$, $Mn^{2+}$, $Ca^{2+}$, $Fe^{2+}$ 등에서도 저해되었다. 반면 FVL-2는 금속 이온에 대한 저해가 나타나지 않았다. pH 안정성에 있어서 FVL-1은 pH $5{\sim}11$에서 안정하였으며, FVL-2는 pH 4까지의 범위에서 안정하였다. 온도 안정성에 있어서는 FVL-1과 FVL-2 각각 $55^{\circ}C$, $45^{\circ}C$까지 안정하였다. FVL-1은 단백질이었으며 FVL-2는 당 단백질이었다.
We previously reported the isolation of a sialic acid-specific lectin eluted from the bark of Maackia fauriei using alkaline buffer on a fetuin-affinity column. Application of a borate-based elution buffer in the present study increased the specific activity of purified lectin from crude protein extract by 2.6-fold, whilst only slightly decreasing the recovery by 1.13%. The biological properties of the lectin eluted with borate buffer were the same as those of the lectin eluted with alkaline buffer such as in terms of the hemagglutination activity, hemagglutination inhibition activity, molecular mass, purity, and cytotoxicity to human breast cancer cells. A prepared biotin-labeled lectin conjugate was used to investigate the binding to various glycoproteins. Our results indicate that eluting with borate buffer is more efficient than using alkaline buffer to isolate the lectin adsorbed in a fetuin-affinity column.
$SO_2$ 폭로군의 기관 상피층의 섬모에서 DBA 및 SBA는 50ppm 이하 $SO_2$ 폭로군에서는 대조군에 비해 증가하였으며 sWGA 및 UEA-1은 대부분의 $SO_2$ 폭로군에서 대조군에 비해 증가하였다. 섬모세포에서 LCA 및 Con A는 100ppm 및 200ppm $SO_2$ 폭로군에서 대조군에 비해 약간 증가하였다. 배상세포에서는 대부분의 렉틴의 반응성이 50ppm 이하의 $SO_2$ 폭로군에서는 증가하였다가 100ppm 및 200 ppm $SO_2$ 폭로군에서는 현저히 감소하였다. 장액선포에서는 LCA 및 Con A는 모든 $SO_2$ 폭로군에서 대조군보다 증가하는 경향을 보였으며 점액선포에서는 대조군에서 관찰되지 않았던 RCA-1은 50ppm 및 100ppm $SO_2$ 폭로군의 일부 선포에서 증가하였다. 위의 결과로 보아 $SO_2$는 기관에 심대한 병리조직학적 변화뿐만 아니라 glycoconjugates대사에 심대한 영향을 미쳐 심한 병변을 야기시킴을 알 수 있었다. 전반적으로 $SO_2$의 호흡기 영향은 고농도로 갈수록 심한 영향을 나타내었다. 저농도에서도 폭로 시간이 길어짐에 따라 나타나는 $SO_2$의 영향이 고농도와 유사한 경향을 나타내며 또한 모든 $SO_2$의 농도를 비교해보면 폭로 시간이 길어질수록 그 영향이 더 심하게 나타났다.
The adjuvant effects of Korean mistletoe lectin-C (KML-C) were investigated following the oral administration of KML-C with ovalbumin (OVA) as an antigen. Mice were orally immunized with OVA alone or admixed with various doses of KML-C or cholera toxin (CT), and the titer of OVA-specific antibody in the serum and mucosal secretions were determined. OVA+KML-C-treated mice showed high titers of IgA specific to CT in mucosal secretions. The antibody titers in the serum of OVA+KML-C-treated mice were comparable to those in the serum of OVA+CT-treated mice. When mice were immunized with OVA+KML-C or with CT alone and subsequently injected with OVA on the footpads after the primary immunization, they showed a more significant increase in delayed-type hypersensitivity reactions than when they were administered CT alone. These results suggest that KML-C is a potent immunoadjuvant that enhances both humoral and cellular immunity by the mucosal immune system.
The glycosylation of therapeutic glycoproteins can affect their efficacy, stability, solubility, and half-life. Analyzing the composition of monosaccharides, such as that of neutral and amino sugars, is the first step for elucidating the structure of glycan attached to glycoproteins. In the present study, neutral and amino sugars of lectin obtained from Maackia fauriei were analyzed using an enzyme-linked lectinsorbent assay (ELLA) and high-performance anion exchange chromatography with pulsed amperometric detection (HPAEC-PAD). Peroxidase-labeled lectins such as concanavalin A, Ricinus communis agglutinin, and soybean agglutinin were used for ELLA, since they specifically bind to the monosaccharide residue most frequently encountered in a glycan. The hydrosylate of lectin was prepared by treatment with trifluoroacetic acid, which resulted in the lectin mainly possessing the N-glycan consisting of 98.1 pmol Fuc, 342.1 pmol GlcN, 51.9 pmol Gal, 678.9 pmol Man, and 330.7 pmol Xyl. The present results demonstrate that ELLA and HPAEC-PAD are very effective methods for rapidly estimating the types and relative amounts of monosaccharides in intact glycoproteins.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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