• 한국작물학회:학술대회논문집
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• 한국작물학회 2020년도 추계학술대회
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• pp.127-127
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• 2020

• 한국작물학회:학술대회논문집
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• 한국작물학회 2021년도 추계학술대회
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• pp.195-195
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• 2021

• 미생물학회지
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• 제51권1호
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• pp.68-74
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• 2015

Thermococcus pacificus P-4의 유전체 서열 분석을 통하여 예측되는 GH1 ${\beta}$-glucosidase를 암호화하는 유전자를 동정하였다. 그 유전자는 487 아미노산들을 암호화하는 1,464 bp 나타내었으며, 그 아미노산 서열은 Pyrococcus furiosus ${\beta}$-glucosidase와 77% 상동성을 나타내었다. 그 유전자는 Escherichia coli 시스템 내에서 복제 및 발현하였다. 재조합 된 단백질은 금속 친화크로마토그래피를 통하여 정제하고 특성을 분석하였다. 정제된 단백질(Tpa-Glu)은 pH 7.5와 $75^{\circ}C$에서 최적활성을 나타내었으며, 열안정성은 $90^{\circ}C$에서 약 6시간의 반감기를 보였다. Tpa-Glu는 pNP-${\beta}$-glucopyranoside, pNP-${\beta}$-galactopyranoside, pNP-${\beta}$-mannopyranoside, 그리고 pNP-${\beta}$-xylopyranoside 순으로 우수한 $k_{cat}/K_m$ 값을 나타내었다. 또한, Tpa-Glu는 ${\beta}$-1,3-linked polysaccharide (laminarin) 그리고 ${\beta}$-1,3-와 ${\beta}$-1,4-linked oligosaccharides에 대하여 exo-hydrolyzing 활성을 보였다. 본 연구는 초고온 고세균으로터 ${\beta}$-glucosidase가 exohydrolyzing 활성을 처음 확인한 것으로 이 효소는 laminarin의 당화공정에 ${\beta}$-1,3-endoglucanase와 함께 적용할 수 있을 것으로 기대된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제26권10호
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• pp.1661-1667
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• 2016

The ginsenoside-hydrolyzing β-glucosidase gene (bgy2) was cloned from Lactobacillus brevis. We expressed this gene in Escherichia coli BL21(DE3), isolated the resulting protein, and then utilized the enzyme for the biotransformation of ginsenosides. The bgy2 gene contains 2,223 bp, and encodes a protein of 741 amino acids that is a member of glycosyl hydrolase family 3. β-Glucosidase (Bgy2) cleaved the outer glucose moieties of ginsenosides at the C-20 position, and the inner glucose at the C-3 position. Under optimal conditions (pH 7.0, 30℃), we used 0.1 mg/ml Bgy2 in 20 mM sodium phosphate buffer (PBS) for enzymatic studies. In these conditions, 1.0 mg/ml ginsenoside Rb1 and ginsenoside F2 were converted into 0.59 mg/ml ginsenoside Rd and 0.72mg/ml compound K, with molar conversion productivities of 69% and 91%, respectively. In pharmaceutical and commercial industries, this recombinant Bgy2 would be suitable for producting ginsenoside Rd and compound K.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제22권4호
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• pp.554-562
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• 2021

본 연구는 김치로부터 β-glucosidase 생산하는 Lactobacillus plantarum SM4를 분리하여 흰 민들레 발효를 수행하고 미백과 주름개선 효과를 가지는 생리활성 평가를 위해 총 폴리페놀 함량, 플라보노이드 함량, 항산화 활성, 타이로시네이즈 활성저해, 콜라게네이즈 활성저해, 자외선 차단율을 분석하였다. 흰 민들레 발효물의 총 폴리페놀 함량이 41.8±0.26 mg GAE/g DW로 열수추출물 21.4±0.67 mg GAE/g DW에 비해 2배 가량 증가하였으며 항산화 활성은 65.6±4.7%로 4배 증가하였다. 미백과 주름개선의 지표인 타이로시나아제 및 콜라게네이즈 활성저해에 있어 흰 민들레 발효물이 87.9±4.73%와 66.7±3.48%로 열수추출물에 비해 각각 2.4배와 1.5배 증가한 결과를 보였다. 흰 민들레 발효물과 열수추출물의 자외선 차단 효과를 비교하였을 때, UVA(320 nm) 차단율이 각각 64.7%와 15.2%로 측정되어 흰 민들레 발효물이 열수추출물에 비해 더 높은 효과를 나타내어 김치로부터 분리한 L. plantarum SM4가 생산하는 β-glucosidase를 발효를 통해 피부 미백, 주름 방지, 자외선 차단 효과가 증진됨을 확인하였다.

• 생명과학회지
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• 제20권11호
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• pp.1589-1594
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• 2010

Exiguobacterium sp. 유래의 $\beta$-glucosidase 고정을 위하여 글루타르알데하이드를 사용한 키토산 비드를 조제하였다. 키토산 비드의 교차결합 및 고정화의 조건을 최적화하였다. $\beta$-glucosidase 고정화의 최적생산 조건에서 20%의 수율과 5.22 U/g의 효소활성을 나타냈다. 최적 pH 와 온도는 9.0과 $55^{\circ}C$를 나타냈다. 고정된 효소의 안정성은 pH 7.0-10.0에서는 80%, $40^{\circ}C$ 2시간 반응에서는 80% 및 $50^{\circ}C$ 1시간 반응에서는 48%의 활성을 보유하였다. 이러한 결과는 높은 pH와 고온에서 비고정 효소보다 안정성을 보여주었다. 고정된 효소를 가지고 대두 이소플라본 배당체의 높은 가수분해능을 확인하였다. 이상의 결과는 고정화 효소의 다양한 이용 가능성을 시사하였다.

• 식물병연구
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• 제18권3호
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• pp.186-193
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• 2012

생물전환은 친환경적이며 생물이용성을 증가시킬 수 있는 효과적인 방법이다. 백하수오 추출물을 이용해 보리 흰가루병에 대한 항균활성을 증진시키기 위하여 본 연구자들은 ${\beta}$-glucosidase를 이용하여 wilfoside C1G의 생물전환을 수행하였다. Wilfoside C1G와 cynauricuoside A(K1G)가 포함된 G 시료로부터 glucopyranosyl moiety를 분해하기 위하여 ${\beta}$-glucosidase를 처리하였다. 효소반응을 통해 wilfoside C1G와 K1G는 각각 wilfoside C1N과 wilfoside K1N으로 완전히 전환되었다. G 시료를 이용한 생물전환의 최적 조건은 에탄올 10%, 1,555 ${\mu}U$ ${\beta}$-glucosidase/ml, pH 5 및 $45^{\circ}C$로 결정되었다. 최적조건을 통해 생물전환을 실시한 후 흰가루병에 대한 방제효과를 조사한 결과, ${\beta}$-glucosidase에 의해 생물전환된 G 시료는 ${\beta}$-glucosidase가 처리되지 않은 G 시료보다 보리 흰가루병에 대해 우수한 방제효과를 나타냈다. 따라서 ${\beta}$-glucosidase를 이용한 생물전환은 흰가루병 방제 효과가 있는 백하수오 추출물의 항균활성을 증가시키는데 유용한 기술로 적용이 가능할 것으로 추정된다.

• 생명과학회지
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• 제30권5호
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• pp.452-459
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• 2020

본 연구에서는 참기름 제조과정의 부산물인 참깨탈지박을 고초균으로 발효하여 이를 총 리그난 함량 및 항산화활성을 평가한 후 최종 균주를 선발하였고, 참깨탈지박 발효 추출물의 기능성을 확보하고자 하였다. 국내의 전통발효식품으로부터 분리 균주 중 β-glucosidase 활성을 보유한 고초균 15종을 이용하여 참깨탈지박에 37℃에서 24시간 발효하였다. 참깨탈지박 발효 전과 발효 후의 β-glucosidase 정량, 총 리그난 함량, 총폴리페놀 함량, 총 플라보노이드 함량 그리고 DPPH 라디칼 소거능을 분석하였다. β-glucosidase 활성 측정 결과, SRCM103716 발효 추출물에서 16.88 unit/l의 높은 활성을 보였다. 총 리그난 함량은 BCH3678, BCH3572 발효 추출물에서 각각 약 1613.8 mg/l, 1599.5 mg/l으로 가장 높았다. BCH3623, BCH3558, SRCM103716 발효 추출물에서 각각 1534.9 mg/l, 1528.2 mg/l, 1521.8 mg/l로 두번째로 높게 나타났다. 총 폴리페놀 함량은 SRCM103716 발효 추출물이 2803.3 mg/l로 가장 높게 나타났고, 총 플라보노이드 함량은 SRCM103716, BCH3678의 2종이 각각 1553.1 mg/l, 1488.7 mg/l로 가장 높게 증가되었다. DPPH 라디칼 소거능을 확인 한 결과, SRCM103716 발효 추출물에서 약 66.5%로 가장 높게 증가하였다. 이에 최종적으로 B. subtilis SRCM103716를 참깨탈지박 발효균주로 선발하였다. 이들 결과를 바탕으로 리그난 및 각종 항산화 성분 등의 기능성 성분을 함유하는 발효 참깨탈지박을 확보하여 추후 장류 소재로 이용하고자 하였다.

• 생명과학회지
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• 제31권2호
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• pp.183-191
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• 2021

본 연구에서는 다양한 생리활성을 나타내는 compound를 함유하고 있는 것으로 알려진 Euglena gracilis를 hot water로 추출하고(HWE), 그 잔존물을 methanol로 추출(HWME)한 후, murine macrophage RAW 264.7 cell에 처리하여 면역활성을 측정하였다. Murine macrophage RAW 264.7 cell에서 HWE 처리로 IL-1β와 TNF-α가 농도의존적으로 증가되었고, lipopolysaccharide에 의해 유도되는 IL-6와 TNF-α 생성이 HWME 처리에 의해 유의적으로 억제되는 것을 확인하였다. 또한 α-glucosidase, protein tyrosine phosphatase (PTP1B), tyrosinase, xanthine oxidase (XO), angiotensin converting enzyme (ACE) 등에 대한 저해활성을 조사하였다. 그 결과, E. gracilis HWE 추출물에서는 α-glucosidase, tyrosinase, ACE에서 약한 억제 활성을 보였으나, HWME 추출물에서는 PTP1B와 XO에서 유의적인 억제활성을 나타냈다. 따라서 본 연구를 통하여 E. gracilis 추출물의 면역조절 활성 뿐 만 아니라 당뇨와 심혈관 질환에 대한 유의적인 억제활성을 통해 다양한 건강기능성 식품의 소재로 활용될 수 있을 것으로 사료된다.

• 한국환경과학회지
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• 제31권3호
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• pp.227-235
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• 2022

In this study, a biodegradation model of based on molecular cellulose was established. It is a mathematical, kinetic model, assuming that two major enzymes randomly break glycosidic bonds of cellulose molecules, and calculates the number of molecules by applying the corresponding probability and degradation reaction coefficients. Model calculations considered enzyme dose, cellulose chain length, and reaction rate constant ratio. Degradation increased almost by two folds with increase of temperature (5℃→25℃). The change of degradation was not significant over the higher temperatures. As temperature increased, the degradation rate of the molecules increased along with higher production of shorter chain molecules. As the reaction rates of the two enzymes were comparative the degree of degradation for any combinations of enzyme application was not affected much. Enzyme dose was also tested through experiment. While enzyme dose ranged from 1 mg/L to 10 mg/L, the gap between real data and model calculations was trivial. However, at higher dose of those enzymes (>15 mg/L), the experimental result showed the lower concentrations of reductive sugar than the corresponding model calculation did. We determined that the optimal enzyme dose for maximum generation of reductive sugar was 10 mg/L.