• 한국잡초학회지
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• 제2권1호
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• pp.13-19
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• 1982

${\alpha}$-chloroactamide 계(系)의 제초제(除草劑) Metolachlor의 수도(水稻)의 생육(生育) 및 생리적(生理的) 작용(作用)에 대하여 어떠한 영향(影響)을 미치는 가를 조사(調査)하여 수도용(水稻用) 제초제(除草劑)로 이용(利用)키 위한 기초자료(基礎資料)를 얻고져 본(本) 시험(試驗)을 수행(遂行)하였던 바 얻어진 결과(結果)는 다음과 같다. 1, Metolachlor $10^{-6}$M과 $GA_310^{-3}$M의 동시처리구(同時處理圖)가 무처리구(無處理區)에 비하여 189.7%, Metolachlor처리(處理) 24시간(時間)전(前)의 $GA_310^{-3}$M 처리구(處理區)에서 135.4%, 48 시간전(時間前) 處理(처리)는 117.5%로 Metolachlor $10^{-6}$M 단독처리구(單獨處理區)에서의 29%에 비하여 $GA_3$ 처리구(處理區)는 공(共)히 第1本葉(제1본엽)이 신장(伸長)되어 Metolachlor의 억제작용(抑制作用)을 극복(克服)하는 효과(効果)를 나타내었으며 뿌리에서 보다 신초(新鞘)에서의 반응도(反應度)가 컸다. 2. 벼 종자내(種子內)의 주된 저장물질(貯藏物質)인 전분(澱粉)과 단백질(蛋白質)은 Metolachlor 처리(處理)에 의해서 분해(分解)가 크게 억제(抑制)되었으며 동시(同時)에 전분(澱粉)의 분해(分解)에서 생성(生成)왼 당(糖)의 함량(含量)도 처리구(處理區)에서 적었다. 3. ${\alpha}$-amylase의 total activity는 Metolachlor 처리구(處理區)와 무처리구간(無處理區間)에 5%의 유의(有意)한 차(差)가 인정(認定)되었으며 처리후(處理後) 시일(時日)이 경과(經過)할수록 차(差)는 컸다. ${\alpha}$-amylase의 specific activity는 시일(時日)에 관계(關係)없이 처리구(處理區)와 무처리구간(無處理區間)에 유의(有意)한 차(差) 인정(認定)되지 않아 Metolachlor은 ${\alpha}$-amylase의 생성(生成)에 억제영향(抑制影響)을 마치는 것 같다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제4권3호
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• pp.91-97
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• 1976

고온성 방선균으로부터 내열성 $\alpha$-Amylase의 생산과 그 이용 가능성을 검토하기 위하여 토양시료로부터 $\alpha$-Amylase 생산능력이 극히 우수한 구주를 분리하여 분리균의 몇가지 균학적 성질내지는 효소생산을 위한 배양조건을 조사하여 전보에 발표하였으며 본보에서는 공시방선균이 생산하는 $\alpha$-Amylase의 효소학적 일반성질을 검토하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) 본효소의 최적활성 pH는 6.5이었으며 최적변성온도는 55$^{\circ}C$~$65^{\circ}C$이었다. 2) 본효소의 안정 pH범위는 7.0~8.0에 위치 하였으며 3) 활성에 대한 금속 ion의 영향은 $Ca^{＋＋}$ 및 $Na^{＋＋}$ ion에 의하여 촉진되었으나 중금속 ion인 Fe$^{＋＋}$ Cu$^{＋＋}$ ion등은 현저히 조해함을 보였으며 열안정성에 대한 금속 ion의 효과는 $Ca^{＋＋}$ ion에 의해 증가했다. 4) 본 순소의 Km value는 2.17$\times$$10^{-4}$g per $m\ell$이었으며 5) Activation energy는 12,000$\pm$580 ㎈ per mole 이었다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제13권5호
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• pp.563-568
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• 2006

본 연구에서는 녹두의 가수분해조건에 따른 특성을 조사하였다. 그 결과 온도에 따른 효소제 처리구(${\alpha}$-amylase와 protease 각각 0.1%(w/w))가 무처리구(대조구)에 비하여 전반적으로 우수하였다. 녹두전분의 최적 가수분해를 위하여 효소제 ${\alpha}$-amylase 0.08% 처리가 가장 우수하였으며, 녹두단백의 가수분해를 위하여 Protease를 혼합하여 분석한 결과 ${\alpha}$-amylase 0.08% (w/w)와 protease 0.12% (w/w)를 혼합 처리시 품질특성이 우수하게 나타났다. 녹두의 가수분해 시간에 따른 영향은 60분과 90분에서 가장 양호한 결과를 나타내었으므로 최적 조건의 가수분해 시간은 60분으로 설정하였다. 이상의 결과 ${\alpha}$-amylase 0.08% (w/w)와 protease 0.12%(w/w)를 혼합 첨가하여 $60^{\circ}C$에서 60분간 가수분해 조건이 당도 $5.8^{\circ}Brix$, 환원당 2,022.13 mg%, 가용성 조단백 7,666.17 mg%로 나타나 녹두의 최적 가수분해 조건으로 설정 할 수 있었다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제59권1호
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• pp.75-81
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• 2016

Glutaraldehyde was used as a cross-linking agent for immobilization of purified ${\alpha}$-amylase from Exiguobacterium sp. DAU5. Befitting concentration of glutaradehyde and cross-linking time is the key to preparation of cross-linking chitosan beads. Based on optimized immobilization condition for ${\alpha}$-amylase, an overall yield of 56% with specific activity of 2,240 U/g on chitosan beads and 58% with specific activity of 2,320 U/g on chitosan-carbon beads was obtained. The optimal temperature and pH of each immobilized enzyme activity were $50^{\circ}C$ and 50 mM glycine-NaOH buffer pH 8.5, respectively. Those retained more than 75 and 90% of its maximal enzyme activity at pH 7.0-9.5 and after incubation at $50^{\circ}C$ for 1 h, respectively. In addition, the immobilization product showed higher organic-solvent tolerance than free enzymes. The mode of hydrolyzing soluble starch revealed that the ${\alpha}$-amylase possessed high hydrolyzing activity. These results indicate that chitosan is good support and has broad application prospects of enzyme immobilization.

• 한국균학회지
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• 제17권3호
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• pp.145-148
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• 1989

Aspergillus niger K-25가 생산하는 내산성 ${\alpha}-amylase$를 정제하여 특성을 조사하였다. 분자량은 전기영동상에서 약 58,000달톤으로 나타났고, 최적 pH는 4였고, pH3에서 활성을 잃어 버리는 시판효소와 달리 본 효소는 91%의 활성을 유지했다. 최적 온도는 $40^{\circ}C$였으며, $60^{\circ}C$에서도 80%의 활성을 유지하여 열에 대한 안정성도 높은 것으로 나타났다.

• 한국식품영양학회지
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• 제10권2호
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• pp.180-185
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• 1997

찹쌀 20%, 엿기름 4%를 가하여 7시간 동안 당화시켜 제조한 식혜는 말통스 10.1%, 한계덱스트린 7.3%, 말토트링스 1.3%, 글루코오스 0.18%, 밥알 1.75%를 나타냈다. 알코올 침전, Biogel P-2의 겔 크로마토그래피로 식혜의 한계덱스트린을 정제하여 1H-NMR 분석한 결과 한계덱스트린은 $\alpha$-1,4-글루코시드 결합과 $\alpha$-1,6-글루코시드 결합이 5:1로 이루어졌고, pullulanase 처리한 결과 말토오스와 말토헥사오스까지의 분포를 나타내어 멥쌀식혜에서 얻은 한계덱스트린가 구조가 같은 결과이다. 밥알의 당함량은 26.4%, 단백질 함량은 41.6%를 나타냈다. 참쌀식혜의 한계덱스트린과 밥알에 30unit/ml의 $\alpha$-아밀라아제, 글\ulcorner아밀라아제, $\alpha$-글루코시다아제, $\beta$-아밀라아제를 작용시킨 결과 글루코아밀라아제 외에는 일부밖에 가수분해하지 at하였다. 인체의 효소인 $\alpha$-아밀라아제와 $\alpha$-글루코시다아제를 함께 작용시킨 결과 한계덱스트린의 가수분해율은 18%, 밥알의 가수분해율은 26%를 나타냈다.

• Journal of Pharmaceutical Investigation
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• 제20권4호
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• pp.209-215
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• 1990

The activities of s-amylase, ${\alpha}-amylase$ and protease of three combination products containing digestive enzymes, antacids and herbal drugs on the Korean market were estimated. The effects of antacids and herbal drugs on the activities of digestive enzymes were investigated. Starch-saccarifying activity of s-amylase, starch-dextrinizing activity of ${\alpha}-amylase$ and protein-peptic activity of protease were estimated by Somogy, Mc'Credy, and Casein-Folin method, respectivley. The optimal pH of s-amylase, ${\alpha}-amylase$ and protease were pH 5.0, 4.8 and 7.0, rcspectively. The digestive activities at optimal pH continued about eight hours. The digestive activities of individual enzymes were reduced to 40-90% by antacids and were affected somewhat positively or negatively by herbal drugs. Enzyme activities of the combination products were also affected by pH and reaction time.

• 생명과학회지
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• 제18권7호
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• pp.1005-1010
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• 2008

최근 당뇨병 환자가 급속히 증가하고 있으나, 지속적이고 적절한 치료가 어려워 당뇨병성 합병증의 발생을 증가시키고 있다. 당뇨병 발병 이후의 치료는 완치가 거의 불가능하기 때문에 증상을 개선시키고 급만성 합병증을 막는 이차적 예방에 중점을 두고 있다. 따라서 항당뇨 활성을 가지면서 식용 가능한 천연자원의 개발이 절실히 필요하다. 본 연구에서 약용식물로 알려진 사방오리나무에 대해 아직까지 보고가 없었던 항당뇨 활성에 대해 조사하였다. Pancreatin와 salivary ${\alpha}-amylase$ 에 대해 MeOH 추출물과 HX 분획물이 ${\alpha}-amylase$를 효과적으로 억제하였으며, yeast ${\alpha}-glucosidase$에 대한 억제 활성은 MeOH 추출물과 EA 분획물 그리고 BuOH 분획물의 $IC_{50}$이 각각 $137.36\;{\mu}g/ml$와 $171.52\;{\mu}g/ml$ 그리고 $115.14\;{\mu}g/ml$로 나타남으로써, 현재 혈당강하제로 사용되고 있는 acarbose와 1-deoxynorjirimycin보다 높은 억제 효과를 보였다. 또한 폴리올 대상 이상에 의한 당뇨병성 합병증 유발과 관련하여 Aldose reductase 억제활성을 조사한 결과, $50\;{\mu}g/ml$ 농도에서 EA 분획물과 MeOH 추출물이 각각 84.13%와 58.73%로 녹은 저해활성이 나타났다. 따라서 본 연구를 통하여 국내에 자생하는 사방오리나무 추출물로부터 부작용이 적고 혈당강하효과가 뛰어난 새로운 항당뇨 신물질을 탐색하여 산업화 하고자하며 이를 통하여 바이오 소재산업의 활성화와 바이오 식품 나아가 바이오 의약품 개발 등 다양한 측면에서 부가가치를 창출하고자 한다.

• 한국생명과학회:학술대회논문집
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• 한국생명과학회 2003년도 제39회 학술심포지움
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• pp.23-37
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• 2003

A novel inhibitor against maltose-producing a-amylase was prepared via stepwise degradation of a high molecular weight acarbose (HMWA) using Thermus maltogenic amylase (ThMA). The structure of the purified inhibitor was determined to be ${\alpha}$-D-glucopyranosyl-${\alpha}$-acarviosinyl-D-glucopyranose (GlcAcvGlc). Progress curves of p-nitrophenyl-${\alpha}$-D-maltoside (PNPG2) hydrolysis by various amylolytic enzymes, including maltogenase (MGase), ThMA, and cyclodextrinase(CDase) I-5, in the presence of acarbose or GlcAcvGlc indicated a slow-binding mode of inhibition. The inhibition potency of GlcAcvGlc for MGase, ThMA, and CDase I-5 was 3 orders of magnitude higher than that of acarbose.

• Applied Biological Chemistry
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• 제30권3호
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• pp.250-257
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• 1987

영광 토종국에서 분리된 곰팡이중, amylase 생산성이 우수한 Asp. awamori의 ${\alpha}-amylase$, glucoamylase의 생산 및 활성에 대해 밀기울을 기본배지로 하여 배양조건을 검토한 결과, 본 균주에 대한 두 효소의 생산성은 $30^{\circ}C$에서 72시간 배양했을 때 최대에 달하였고 기본배지에 maltose, urea, $MgSO_4{\cdot}7H_2O$, $K_2HPO_4$, $CaCl_2{\cdot}2H_2O$를 첨가했을 때 현저히 증대되었다. 최대효소활성은 pH 5.0 및 $50^{\circ}C$에서 나타났고, $pH\;5.0{\sim}6.0$에서 안정하였으며 $CaCl_2{\cdot}2H_2O$를 첨가하면 pH 안정성이 증가하였다. 열안정성은 $50^{\circ}C$애서 ${\alpha}-amylase$는 20분, glucoamylase는 40분간 열처리 후에도 유지되었고, ${\alpha}-amylase$는 $MgSO_4{\cdot}7H_2O$, $K_2HPO_4$를 glucoamylase는 $CaCl_2{\cdot}2H_2O$를 첨가했을 때 열에 대한 안정성이 증대되었다.