• 생명과학회지
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• 제7권1호
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• pp.30-38
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• 1997

내열성 {\alpha}$-amulase를 생산하는 미생물을 분리하기 위하여 각종 분리원으로 시료를 채취하여 55$^{\circ}C$ 이상에서 생육하고 가장 내열성 {\alpha}$-amulase 생산능이 우수한 균주를 분리, 동정한 결과 thermophilic Bacilus 속으로 추정되었다. 균체생육과 효소생산의 최적온도는 60~$65^{\circ}C$였고, 초발 pH8.0에서 가장 높은 효소생산능을 보였다. {\alpha}$-amulase 생산에 가장 양호한 탄소원은 soluble starch, dextrin, prtato starch, corn starch 등의 다당류이었으며 glucose, fructose 등의 단당류에서는 효소생산이 미약하거나 억제를 받았다. {\alpha}$-amulase 생산에 가장 중요한 질소원은 yeast extract이었따. 0.1% $CaCl_2{\cdot}2H_2O$, 0.001%의 Tween-80의 첨가는 {\alpha}$-amulase 생산성을 증가시켰다. 본 공사균이 생산한 조효소액의 특성을 검토해 본 결과, 8$0^{\circ}C$에서 최적 효소활성을 보였으며, 10$0^{\circ}C$에서도 23%의 잔존활성을 나타내었다. 최적 pH는 5.0이었다. $Ca^{2+}$은 효소활성 증진에는 영향을 미치지 않았다. 공시균으로부터 분리한 genomic DNA를 중온성 BAcillus subtilis KCTC 1024에 형질전환시킨 결과, transformant는 wild type에 비하여 약 2배의 효소활성이 증가되었다.

• 한국잡초학회지
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• 제8권3호
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• pp.265-272
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• 1988

본(本) 시험(試驗)에서는 광(光)과 온도(溫度)에 따른 발아특성(發芽特性)과 심도(深度)에 따른 발아양상(發芽樣相) 및 ${\alpha}$-amylase activity에 대한 기초자료(基礎資料)를 얻고자 고들빼기, 왕고들빼기, 흰씀바귀, 벌씀바귀를 공시식물(供試植物)로 하여 실시(實施)한 시험(試驗)에서 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. 1. 고들빼기, 왕고들빼기, 흰씀바귀, 벌씀바귀는 모두 광조건하(光條件下)에서 발아(發芽)가 양호(良好)하였다. 2. 고들빼기의 발아적온(發芽適溫)은 $25^{\circ}C$였으며, 최적출아심도(最適出芽深度)는 0mm였다. 또한 0~5mm의 심도(深度)에서 출아(出芽)가 가능(可能)했다. 3. 왕고들빼기의 발아적온(發芽適溫)은 냉온보관(冷溫保管)된 종자(種子)에서는 $19^{\circ}C{\sim}28^{\circ}C$였으며, 실온보관(室溫保管)된 종자(種子)에서는 $25^{\circ}C$였다. 그리고 냉온(冷溫) 및 실온보관(室溫保管)된 종자(種子)의 최적출아심도(最適出芽深度)는 5mm였다. 또한 냉온보관(冷溫保管)된 종자(種子)는 0~20mm에서 출아(出芽)가 가능(可能)했으며, 실온보관(室溫保管)된 종자(種子)는 0~10mm에서 출아(出芽)가 가능(可能)했다. 4. 흰씀바귀의 발아적온(發芽適溫)은 $22^{\circ}C$였으며, 최적출아심도(最適出芽深度)는 0mm였다. 또한 0~5mm의 심도(深度)에서 출아(出芽)가 가능(可能)했다. 5. 벌씀바귀의 출아적온(出芽適溫)은 $16^{\circ}C{\sim}19^{\circ}C$였으며, 최적출아심도(最適出芽深度)는 0mm였다. 또한 0~5mm의 심도(深度)에서 출아(出芽)가 가능(可能)했다. 6. 고들빼기, 왕고들빼기, 흰씀바귀는 모두 대조구(對照區)인 동보리 1호보다 ${\alpha}$-amylase activity가 현저히 낮았으며, ${\alpha}$-amylase activity의 증가(增加)는 발아후(發芽後) 증가(增加)와 같은 경향(傾向)을 보였다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제21권2호
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• pp.254-263
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• 2014

본 연구에서는 백합과에 속하는 덩굴성 관목인 청미래덩굴 70% 에탄올 추출물과 열수 추출물의 항산화 및 항당뇨에 대한 활성을 연구하였다. 총 폴리페놀 함량 과 플라보노이드 함량 측정, 전자공여능, ABTs 소거능, SOD 유사활성능, xanthine oxidase 저해활성, ACE 저해활성, TBARs 측정, PF값 측정 및 ${\alpha}$-glucosidase 와 ${\alpha}$-amylase 의 저해활성을 측정하였다. 그 결과 총 폴리페놀 함량과 플라보노이드 함량은 에탄올 추출물에 함유량이 더 많았으며, 전자공여능, ABTs 소거능, SOD 유사활성능, xanthine oxidase 저해활성, ACE 저해활성, TBARs 측정, PF값 측정 결과 모두 청미래 덩굴 열수 추출물보다 에탄올 추출물의 활성이 우수하였다. 또한 ${\alpha}$-glucosidase 와 ${\alpha}$-amylase 의 저해활성을 측정한 결과 에탄올 추출물의 활성이 열수 추출물보다 우수하였다. 이상의 검증 결과를 종합하여 볼 때 청미래 덩굴의 에탄올 추출물의 항산화 및 항 당뇨 활성이 우수하였고, 차후 항산화 및 항 당뇨 예방물질 소재로서의 활용이 가능할 것으로 판단된다.

• Biomolecules & Therapeutics
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• 제1권1호
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• pp.26-30
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• 1993

Strain of treptomyces minoensis DMCJ-144 was tried to be improved so that it produces much more the $\alpha$-amylase inhibitor. Streptomyces minoensis DMCJ-144 was treated with 1 mg/mι (pH 9.0) of N-methyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidine at $30^{\circ}C$ for 60 min and irradiated with UV light distanced 30 cm for 20 min. After mutagenesis, surviving colonies were cultured on the CM contaning acriflavine ($10{\mu}g/ml$) three times in order to enhance the mutability. And then through multi-level screening, colonies that ${\alpha}$-amylase inhibitor productibility. was Improved were selected by modified-blue value method. After third acriflavine treatment, $\alpha$-amylase inhibitory activities of selected colonies were found to be much better as compared with that of parent strain. One mutant strain showed 5.4 time inhibitory activity than the parent strain.

• 한국식품영양학회지
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• 제25권2호
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• pp.246-252
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• 2012

After a mixed carbohydrate diet, inhibition of ${\alpha}$-amylase and ${\alpha}$-glucosidase involved in the digestion and absorption of carbohydrates can significantly decrease the postprandial increase of blood glucose level. In the course of screening these useful enzyme inhibitors, we selected five kinds of bean, using an in-vitro enzyme inhibition assay method. To evaluate the effect of germination process on the functionality of the bean, we investigated the inhibitory activities of the water extracts of non-germinated bean and germinated bean against ${\alpha}$-amylase and ${\alpha}$-glucosidase, relevant to postprandial hyperglycemia. We also investigated the oxygen radical absorbance capacity(ORAC), total phenolics content, and postprandial blood glucose lowering effect in rats(Sprague-Dawley rat model). Most germinated beans showed significantly higher ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity, compared with non-germinated beans. Among germinated beans, Glycine max had the highest ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity(53.3%). The water extract of germinated Phaseolus vulgaris L. had the highest ${\alpha}$-amylase inhibitory activity(95.1%), followed by Glycine max(58.7%), and Glycine max L. Merr(54.1%). Furthermore, the five germinated beans also showed high antioxidant activities in ORAC assay. Results suggested that the germination process may improve and enhance the anti-hyperglycemia potential and antioxidant activity of the bean.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제23권1호
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• pp.80-88
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• 2016

천연색소 혼합물의 생리활성을 검증하고자 하고자 천연색소 7종에 대하여 ABTS 라디칼 소거활성과 DPPH 라디칼 소거활성, 콜레스테롤 흡착활성 및 COX-2 저해활성을 측정하였으며, 활성이 우수하였던 시료 3종(아선약, 오배자, 정향)을 선별하였다. 선정된 3종 시료의 혼합물 4종(아선약+오배자, 아선약+정향, 오배자+정향, 아선약+오배자+정향)에 대해서는 콜레스테롤 흡착활성, COX-2 저해활성, ${\alpha}$-glucosidase 및 ${\alpha}$-amylase 저해활성을 측정하였다. 천연색소 시료들은 DPPH 라디칼 소거활성에 비해 ABTS 라디칼 소거활성이 더 우수하였으며, 콜레스테롤 흡착활성은 정향이 유의적으로 높았고, COX-2 저해활성은 아카시아 분말이 유의적으로 낮았으며, 여타 시료간에는 유의적인 활성의 차이가 없었다. ${\alpha}$-Amylase 저해활성은 아선약과 오배자에서 높았으나, 혼합물들에서는 서로간에 유의적인 차이가 없었다. ${\alpha}$-Glucosidase 저해활성은 아선약 분말이 가장 높았고, 아선약이 첨가된 혼합물의 활성이 더 높았다. 이상의 결과를 종합하여 볼 때 천연색소의 생리활성은 혼합물로 조성하여 활용할 때 시너지 효과를 얻을 수 있으나, 조합되는 물질간의 상호작용에 따라 활성의 증감 정도는 상이하므로 이에 대해서는 앞으로 더 많은 연구가 필요할 것으로 생각된다.

• Food Science and Biotechnology
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• 제17권3호
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• pp.519-526
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• 2008

To improve the quality of traditional kochujang, strains with high protease and amylase activity were isolated and identified from Sunchang traditional kochujang. Twenty-three strains strongly producing protease and 16 strains strongly producing $\alpha$- and $\beta$-amylase were isolated by using 1% isolated soy protein agar medium and 2% starch agar medium, respectively. Protease activities of the IA7, I5, and IA2 strain were 22.5, 21.2, and 20.6 unit/mL, respectively, and were higher than those of the other strains. Stains with high $\alpha$-amylase activity included K9 (967.8 unit/mL), K14 (828.3 unit/mL), K13 (662.5 unit/mL), K8 (601.5 unit/mL), and K11 (405.9 unit/mL). The $\beta$-amylase activity of the K11 strain was the highest, 34.3 unit/mL, among the isolated strains. Based on morphological, physiological properties, and API 50CHB-kit test for assimilation of 49 carbohydrates, 8 strains selected according to protease, $\alpha$-amylase, and $\beta$-amylase activities were tentatively identified as Bacillus megaterium (IA2), Bacillus subtilis (IA7, 15), Bacillus amyloliquefaciens (K8, K9, K11, and K13), and Bacillus stearothermophillus (K14). The IA7, 15, and K11 strains were finally identified as B. subtilis (99% ID) based on 16S rDNA sequencing.

• Journal of Oral Medicine and Pain
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• 제34권3호
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• pp.227-235
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• 2009

타액의 보호작용은 주로 타액 당단백질의 생물학적, 물리적, 구조적 성질 및 유동학적 성질과 관련이 있다. 그러므로 이상적인 타액 대체제의 개발을 위해서는 인체 타액의 생물학적 성질 뿐만 아니라 유동학적 특성을 이해하여야 한다. 본 연구의 목적은 타액 대체제가 인체 타액에 존재하는 효소의 활성에 미치는 영향을 파악하고 다양한 타액 대체제의 점도와 인체 타액의 점도를 비교하기 위해서 시행되었다. Moi-Stir, Stoppers4, MouthKote, Saliva Orthana 및 서울대학교치과병원 타액 대체제(SNU)를 사용하였으며, lysozyme 활성은 turbidimetric 법으로, peroxidase 활성은 NbsSCN 법으로, $\alpha$-amylase 활성은 maltotriose와 결합된 2-chloro-p-nitrophenol를 사용하여 시행하였다. 타액 대체제의 pH를 측정하였으며 cone-and-plate 형태의 점도계를 이용하여 다양한 전단율에서 점도를 측정하였다. 본 연구에 사용된 다양한 타액 대체제는 타액 효소 활성에 각기 다른 영향을 미쳤다. Stoppers4는 hen egg-white lysozyme, bovine lactoperoxidase (bLP) 및 $\alpha$-amylase 활성을 증가시켰고, Saliva Orthana와 SNU는 bLP 활성은 저해하였으며 $\alpha$-amylase 활성은 증가시켰다. MouthKote는 $\alpha$-amylase 활성을 저해하였으며, Moi-Stir는 bLP와 $\alpha$-amylase 활성을 저해하였다. 타액 대체제의 pH는 타액 대체제의 종류에 따라 매우 달랐다. Stoppers4, MouthKote 및 Saliva Orthana는 낮은 전단율에서는 인체 타액보다 낮은 점도를 높은 전단율에서는 인체 타액보다 높은 점도를 나타내었다. Moi-Stir와 SNU는 인체 타액보다 매우 높은 점도를 나타내었다. 결론적으로 본 연구결과는 각각의 타액 대체제는 각기 다른 생물학적 기능과 유동학적 특성을 가지고 있음을 알 수 있다. 타액 대체제의 사용은 사용하는 타액 대체제의 종류에 따라 타액 효소 활성에 각기 다른 영향을 미치고 궁극적으로는 구강건강에 다른 영향을 미칠 수 있을 것이다.

• Journal of Plant Biology
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• 제26권4호
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• pp.173-180
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• 1983

L-canavanine was added to GAs treated barley seeds, and induced amylase activity, soluble protein content, and arginine content were mesured. Canavanine, added at the beginning of the incubation period, inhibited amylase activity and protein accumulation. Amylase activity decreased markedly by addition of canavanine at 6 hr after incubation, where soluble protein content was not affected. The addition of canavanine after 12 hr incubation did not show serioud inhibited effect on the amylase activity and protein accumulation. GAs incubation caused decrement in arginine content per mg protein, but it was somewhat recovered by canavanine treatment. The longer the time between GAs and canavanine addition was, the less the recovery ration was. Arginine content in the $\alpha$-amylase fraction (ammonium sulfate 20~50% saturation) was lower than in 0~20% fraction, but higher than in 50~80% fraction. These results and control expreiments, using cordycepin and cycloheximide, support the idea that canavanine might incorporate into protein.

• 한국미생물학회:학술대회논문집
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• 한국미생물학회 1991년도 춘계학술발표대회 논문집
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• pp.225-236
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• 1991

The genes encoding the thermostable $\alpha$-amylase and maltogenic amylase from Bacillus lichenciformis were cloned and expressed in E. coli. The recombinant plasmid pTA322 was found to contain a 3.1kb EcoRI genomic DNA fragment of the thermostable $\alpha$-amylase. The cloned $\alpha$-amylase was compared with the B. licheniformis native $\alpha$-amylase. Both $\alpha$-amylase have the same optimal temperature of $70^{\circ}C$ and are stable in the pH range of 6 and 9. The complete nucleotide sequences of the thermostable $\alpha$-amylase gene were determined. It was composed of one open reading rame of 1,536 bp. Start and stop codons are ATG and TAG. From the amino acid sequence deduced from the nucleotide sequence, the cloned thermostable $\alpha$-amylase is composed of 483 amino acid residues and its molecular weight is 55,200 daltons. The content of guanine and cytosine is $47.46mol\%$ and that of third base codon was $53_41mol\%$. The recombinant plasmid, pIJ322 encoding the maltogenic amylase contains a 3.5kb EcoRI-BamHI genomic DNA fragment. The optimal reaction temperature and pH of the maltogenci amylase were $50^{\circ}C$ and 7, respectively. The maltogenic amylase was capable of hydrolysing pullulan, starch and cyclodextrin to produce maltose from starch and panose from pullulan. The maltogenic amylase also showed the transferring activity. The maltogenic amylase gene is composed of one open reading frame of 1,734bp. Start and stop codons are ATG and ATG. At 2bp upstream from start codon, the nucleotide sequence AAAGGGGGAA seems to be the ribosome-binding site(RBS, Shine-Dalgarno sequence). A putative promoter(-35 and-10 regions) was found to be GTTAACA and TGATAAT. From deduced amino acid sequence from the nucleotide srquence, this enzyme was comosed of 578 amino acid residues and its molecular weight was 77,233 daltons. The content of guanine and cytosine was $48.1mol\%$. The new recombinant plasmid, pTMA322 constructed by inserting the thermostable $\alpha$-amylase gene in the EcoRI site of pIJ322 to produce both the thermostable $\alpha$-amylase and the maltogenic amylase were expressed in the E. coli. The two enzymes expressed from E. coli containing pTMA322 was reacted with the $15\%$ starch slurry at $40^{\circ}C$ for 24hours. The distribution of the branched oligosaccharides produced by the single-step process was of the ratio 50 : 50 between small oligosaccharide up DP3 and large oligosaccharide above DP3.