뇌조직으로부터 정제한 Succinic semialdehyde reductase의 정제 및 활성기작 연구

NADPH-dependent succinic semialdehyde reductase를 소의 뇌조직으로부터 여러가지 크로마토그래픽 방법을 이용하여 순수 분리 정제하였다. 효소는 분자량 34kDa을 가진 monomeric 단백질이며 substrate specificity. 분자량, 최적 pH, 아미노산 조성 등을 다른 sources의 효소들과 비교하였다. 이 비교 결과들로부터 본 연구에서 정제한 효소는 다른 sources와 다른 효소로 밝혀졌다. 반응의 산물이나 유사 기질 등을 저해제로 사용하였을때의 반응기작은 intermediate ternary complex를 형성하고 NADPH가 먼저 효소에 binding하는 ordered Sequencial mechanism을 보인다는 사실을 관찰할 수 있었다.