• 한국유가공학회:학술대회논문집
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• 한국유가공기술과학회 2005년도 창립 30주년 기념 국제심포지움 - 웰빙시대의 우유.유제품의 새로운 발견
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• pp.37-61
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• 2005

미세캡슐 (microencapsulation)은 내부 물질(core material)의 방출을 제어하기 위하여 여러 천연 및 생분해성 물질이 사용된다. 유청단백질은 이러한 목적에 아주 적합한 것으로 여겨지고 있는데 이는 독특한 이화학적 특성에 기인되는 것이다. 본 연구팀은 drug이나 생리활성물질을 피복하기 위하여 cross-linking 물질로 glutaraldehyde를 사용하여 수용성 이면서 유청단백질을 근간으로 하는 미세캡슐 제조기술을 개발하였다. 또한 생리적 조건에서 이들 캡슐의 분해 및 포집물질의 방출에 대한 연구를 수행하였는데 수용성 drug으로 사용된 theophylline은 유청단백질에 잘 분산되는 것으로 확인되었다. 이 분산액은 !%의 생리활성물질인 polyurethane을 함유하는 dichloromethane과 hexane 혼합불에 잘 확산이 되었다. 미세캡슐공정에서 피복물질로 사용되는 여러 물질중에서 유청단백질은 생리적 효능이 뛰어나고 여러 물리적 작용이 있기 때문에 새로운 피복소재로써 그 효용성이 매우 높다. 지금까지의 연구결과 유청단백질을 이용한 미세캡슐의 제조는 유청단백질이 가지는 기능적 효과와 내부물질이 지니는 약리효과를 동시에 이용할 수 있다는 점에서 향후 고부가 식품 의약품 첨가물질로써 유용성이 기대된다고 하겠다.

• 한국축산식품학회지
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• 제22권1호
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• pp.59-65
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• 2002

이 연구는 Whey배지에 Whey protein concentrate 80% (WPC-80)와 Whey protein isolate(WPI)를 첨가하여 B. bifidum Bb-11의 생장촉진효과를 알아보고자 실시하였다. 또 이 단백질들의 구성성분인 $\alpha$-Lactalbumin과 $\beta$-Lactogluburin을 trypsin으로 처리하여 얻어진 분해물을 분자량에 따라 분획하여 각 분획별로 그 효과를 구명하였으며, 그 결과를 요약하면 다음과 같다. WPC 첨가에 의한 효과는 대조구에 비하여 생장촉진효과가 있는 것으로 나타났으나, 첨가농도에 따른 차이는 근소하였다. WPI는 뚜렷한 생장촉진효과를 보여주지 못하였으며, 첨가량이 많을수록 생장이 억제되었다. 두 종류의 유청단백질을 4$0^{\circ}C$에서 6시간 동안 trypsin처리한 후 UF처리에 의하여 분획하고 각 분획들을 Centricon-30 으로 농축한 후, 얻어진 $\alpha$-lactalbumin 분해물 3분획에 대한 단백질농도는 각각 11.63mg, 7.79mg 및 5.21mg 이었고, $\beta$-Lactoglubulin 분해물 3분획은 각각 4.12mg, 5.30 mg 및 9.35mg 이었다. $\alpha$-Lactalbumin분해물 세 분획 모두 대조구에 비하여 높은 생장촉진효과를 나타내었으며, 그중에서 분자량 10,000~3,000Da(F-II)과 3,000Da 이하(F-III)의 두 분획이 모두 높게 나타난 것으로 보아, 분자량 10,000Da 이하의 peptide들이 bifidobacteria의 생장을 향상시키는 것으로 밝혀졌다. $\beta$-Lactoglubulin 분해물 세 분획들도 대조구에 비하여 생장이 좋게 나타났다. 분자량 10,000Da 이하의 peptide를 함유하는 두 분획은 생장이 우수하였으며 배양 24 시간후에는 분자량 3,000Da 이상의 두 분획(F-I, F-II)이 대조구에 비하여 빠르게 생장이 저하된 반면, 분자량 3,000 Da이하의 분획(F-III)에서는 계속적인 생장촉진효과를 보여주었다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제48권5호
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• pp.719-726
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• 2006

본 실험은 가수분해 시킨 유청단백질과 Lb. casei HY2782의 세포 추출물을 인간 전립선 세포에처리하여 세포 내 glutathione 농도 상승효과와 산화제 tbutyl hydroperoxide (TBHP)에 의한핵산 손상 방지 효과를 알아보기 위한 실험으로 전립선 세포 RWPE1 cells와 PC3MMM2 cells에 hydrolyzed WPI(500g/m)를 48시간 동안 처리 시, 가수분해 시키지 않은 WPI 보다 각각 28.2%, 38.4%씩 GSH 농도가 증가하는 것을 유의적으로 확인할 수 있었고(p<0.05), 카제인의 경우 RWPE1 cells and PC3MMM2 cells에 처리 시 가수분해 시킨 카제인과의 유의차가 보이지 않았으며 (p<0.05), glutathione 합성저해제인 Buthionine sulfoximin (BSO) 처리 시 Glutathione 농도가 현저하게 낮아지는 것을 확인할 수가 있었다(Anderson, 1998). 전립선 세포 RWPE1 cells 와 PC3MMM2 cells에 Lb. casei HY2782 세포 추출물 처리 시 PC3MMM2 cell에서는 GSH의 농도가 유의적으로 증가하는 것을 확인 할 수 있었고(p<0.05), RWPE1 cell에서는 증가 성향을 확인 할 수가 있었다.가수분해 시킨 유청단백질과 Lb. casei cell 세포추출물 처리 시 산화제에 의한 세포의 DNA 손상 억제정도와 사멸율의 변화를 확인 한 결과, 가수분해 WPI를 처리 후 Oxidant tbutyl hydroperoxide (TBHP)(500mM)를 이용하여 PC3MMM2 세포에 산화적인 스트레스를 주었을 시, TBHP만 처리한 구에서는 62.0%의 생존율을 나타내었고, glutathione 합성저해제인 BSO를 첨가시킨 처리구에서는 33.7%의 생존율을 나타내었다. 가수분해 시킨 WPI와 카제인 처리구에서는 각각 86.7%, 63.6%의 생존율을 나타내었고, WPI와 BSO를 함께 처리한 구에서는 71.5%의 생존율을 나타내었다. 이는 BSO에 의해 GSH의 생성이 저해되어 나타난 결과로 보여지며(Anderson, 1988), 가수분해시킨 WPI 가 가수분해 시킨 카제인보다는 높은 생존율을 나타내는 것을 유의적으로 확인할 수가 있었다. (p<0.05) Lb. casei 세포 추출물처리에 의한 생존율에서는 가수분해시킨 WPI와 유사한 수준의 82.4%의 생존율을 보였다. 가수분해시킨 유청단백질과 Lb. casei cell 세포추출물에 의한 세포에서의 glutathione 농도 증가에 의해 산화제에 의한 DNA의 손상이 적었던 것으로 사료되어지고, 이로 인해 생존율이 높았던 것으로 판단된다.

• 한국축산식품학회지
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• 제30권1호
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• pp.95-101
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• 2010

냉각유도젤화(cold-induced gelation) 기술을 이용하여 제조한 엽산 함유 유청단백질 나노담체에 대하여 실험적 변수, 즉, 고분자의 종류, 분리유청단백 용액의 농도 및 pH, 수용액층(aqueous phase)과 유기용매층(organic phase)의 비율, 분리유청단백 용액의 열처리 온도 등에 따른 입도 및 용출 양상의 변화를 고찰하였다. 고분자의 경우 알긴산을 이용하였을 때 가장 작은 입도를 나타내었으며, kcarrageenan의 경우 가장 큰 입도를 나타내었다. 수용액층과 유기용매층의 비율의 경우 그 값이 감소할수록 낮은 평균입도를 나타내었다. 분리유청단백 용액의 농도는 1%, pH는 8.0, 열처리 온도는 $80^{\circ}C$일 때 가장 작은 입자경 (<330 nm)을 나타내었다. 용출시험 결과, pH 7.4에서 2시간 이내에 대부분의 포집된 엽산이 용출된 반면, pH 1.2에서는 6시간 이상 용출이 지연되는 것을 확인하였다. 이와 같은 결과는 냉각유도젤화에 의해 나노담체를 제조하는 경우 실험적 변수들이 나노담체의 특성에 큰 영향을 미치는 것을 의미한다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제24권5호
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• pp.670-677
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• 2011

The growth rate of the young pig is generally much less than it's potential and may be constrained by endocrine status as well as nutrient intake. Growth factors are present in relatively high quantities in colostrum and play an important part in gut development. It is possible that supplementation of colostrum protein isolate may stimulate gut and whole body growth in the pig. Eight male and 8 female (Large Whitex${\times}$Landrace) piglets were weaned at 1 d of age after each pig had obtained colostrum from their dam, and were trained to consume one of two liquid diets. The two diets were based on either a colostrum protein isolate (n = 4 males and 4 females) or whey protein concentrate (n = 4 males and 4 females) and were formulated to contain equal levels of crude protein and amino acids. Pigs were fed their diets ad libitum for 28 days after which time 12 pigs were euthanised and various tissues and organs weighed. Pigs were bled for IGF-I analyses at 21 and 28 days of age. Daily gain was higher in pigs consuming the colostrum isolate (171 vs. 216 g/d, p = 0.010), particularly between 2 and 4 weeks of age (212 vs. 298 g/d, p = 0.010). Pigs tended to consume more of the liquid feed containing colostrum isolate (25.5 vs. 29.1 kg, p = 0.074) and gained more live weight per unit of liquid feed (0.203 vs. 0.223 g/g, p = 0.056). There were no effects of sex on growth performance. Pigs consuming the diet supplemented with colostrum isolate had higher (p<0.05) full gut weight (445 vs. 554 g, p = 0.026), empty gut weight (356 vs. 463 g, p = 0.008), stomach weight (42.2 vs. 54.4 g, p = 0.001), small intestine weight (222 vs. 275 g, p = 0.025) and large intestine weight (63.7 vs. 98.0 g, p = 0.005). Plasma IGF-I (99 vs. 150 ng/ml, p<0.001) and IGF-II (265 vs. 406 ng/ml, p<0.001) were higher in pigs fed colostrum isolate. Pigs consuming colostrum protein isolate ate more, grew faster and had higher plasma IGF-I concentrations than pigs consuming a diet with similar macronutrient content but devoid of growth factors.

• 한국콘텐츠학회논문지
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• 제18권3호
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• pp.648-657
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• 2018

본 연구는 한국인에게 적합한 단백질 바를 개발하기 위하여 한국과 미국의 시판되고 있는 단백질 바의 라벨 분석을 하였다. 또한 조사한 단백질 바의 단백질 함량과 일일단백질섭취량, 단백질 권장섭취량(DRI), 그리고 단백질 에너지섭취분율(AMDR)과 비교 분석하였다. 단백질 바는 두 나라의 오프라인과 온라인 마켓을 통해 한국의 17개 제품과 미국의 113개 제품을 수집하였고, 영양소 함량과 원재료를 조사하였다. 그 결과, 미국의 단백질 바가 한국의 것에 비해 1회 제공량이 더 많기 때문에 전체적인 영양소의 함량도 높았는데, 특히 100g으로 환산하였을 때 단백질과 나트륨의 함량은 큰 차이로 높았다. 원재료를 통한 단백질 소재를 분석하였을 때, 한국은 분리대두단백(SPI)이, 미국은 분리유청단백(WPI)이 가장 많이 이용되었다. 이는 나라별 식품의 선호와 친숙함에 영향을 받은 것으로 보인다. 결론적으로, 두 나라의 식습관과 단백질 급원에 대한 섭취 및 선호가 다르기 때문에 한국인에게 적합한 단백질 바의 개발이 필요할 것으로 사료되며, 본 연구의 결과는 소비자들이 단백질 바를 선택하는 데 도움을 줄 것이다.

• 한국축산식품학회지
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• 제32권3호
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• pp.301-307
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• 2012

We investigated the effects of non-meat protein binders combined with glucono-${\delta}$-lactone (GdL) on the binding properties regarding restructured pork prepared by high-pressure treatment. Soy protein isolate (SPI), casein (CS), whey protein concentrate (WPC), and egg white (EW) were used as non-meat protein binders and compared with the control (no binder) and with the ${\kappa}$-carrageenan (KC) treatment. The compression and depression rates were 2.3 and 37 MPa/s, respectively, and pressurization was conducted at 200 MPa for 30 min at $4^{\circ}C$. After pressurization, the physical properties (pH, water-holding capacity, color, tensile strength, and microscopic structure) of the sample were evaluated. The combination of pressurization with acidification enabled cold-set meat binding, and the binding strength of restructured pork was enhanced by the addition of non-meat proteins. Among binders, SPI demonstrated the best efficiency in binding meat pieces. Therefore, the present study demonstrated that the combination of acidification and pressurization processes with the utilization of non-meat protein binders has a potential benefit in meat restructuring.

• 한국식품과학회지
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• 제32권3호
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• pp.564-569
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• 2000

가공식품중의 우유단백질 분석을 위하여 효소면역측정법, ELISA를 개발하였다. 특이 항체를 생산하기 위해 열에 안정하고 우유의 주요한 단백질인 ${\alpha}_{s1}-CN$을 토끼에 면역하였다. 항${\alpha}_{s1}-CN$ 항체를 이용하여 간접경합 ELISA를 실시한 결과 검출한계는 $0.1\;{\mu}g/mL$ 이었고 ${\alpha}_{s1}-CN$, skim milk, ${\beta}-CN$과 whey protein isolate에 대한 특이항체의 반응성은 각각 100%, 37%, 0.14%과 0.04% 이었다. 그러나 다른 우유단백질인, ${\beta}-lactoglobulin,\;{\alpha}-lactalbumin$, bovine serum albumin 과 대두단백질인 isolated soy protein 에 대해서는 거의 반응성을 보이지 않았다. 샌드위치 ELISA 결과는 검출한계가 $0.01\;{\mu}g/mL$로 간접경합 ELISA 에 비하여 10배 정도 민감해져 따라서 이를 시료 분석에 이용하였다. 시유에 1-10%의 whole CN을 첨가한 spike test 결과 whole CN의 평균 회수율이 94.8%(CV, 8.2%)으로 나타났다. 식품재료와 유가공 제품에 대한 whole CN의 정량분석을 실시한 결과 탈지유는 29%, WPI는 0.03%, 농후 요구르트는 0.25%였으며 가공치즈는 6.9%로 나타났다.

• Food Science and Biotechnology
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• 제18권1호
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• pp.36-42
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• 2009

This study was performed to develop low-fat/reduced-salt sausages (LFRSS; <3% fat and <1.5% salt) containing milk protein (whey protein concentrate, WPC, or sodium caseinate, SC) that showed the similar cooking yield and textural characteristics to those of regular-fat/salt sausage control (RFC; 20% fat and 1.5% salt) or low-fat sausage control (LFC; <3% fat and 1.5% salt). Low-fat sausages (LFS) were formulated with a 2.5% fat replacer (konjac flour:carrageenan:soy protein isolate=1:1:3) and various salt levels (0.75, 1.0, 1.25, and 1.5%). LFS had differences in color and expressible moisture (EM, %) values as compared to those of RFC. A minimum salt level of 1% and addition of nonmeat proteins were required to manufacture LFRSS that have similar characteristics to those of RFC. However, LFS with 2% milk proteins reduced the hardness and gumminess as compared to LFC. These results indicated that 1% milk protein in combined with 1% salt was a proper level for manufacturing of LFRSS.

• 한국축산식품학회지
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• 제30권1호
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• pp.36-41
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• 2010

The Hen's egg is widely used in many processed foods as an ingredient and is one of the most prevalent food allergens in children. To detect egg proteins in processed foods, we developed a competitive indirect enzyme-linked immunosorbent assay (ciELISA) using an anti-ovomucoid (OM) antibody, which was produced by immunization of rabbits with OM, the most heat-stable component of the egg proteins. The detection limit of this quantitative assay system was 30 ng/mL. Cross-reactivity of the anti-OM antibody toward OM, ovalbumin, skim milk, casein, whey protein isolate, and isolated soy protein was 100, 0.4, 0.2, 0.04, 0, and 0%, respectively. In the spike test of egg white powder in milk replacer, commercial sausage, and in-house sausage, the assay recoveries ($mean{\pm}SD$) were $129{\pm}13.7%$, $73.9{\pm}12.5%$, and $65.5{\pm}13.6%$, respectively. When egg white in a commercial crab meat analog and sausage was determined by ciELISA, the assay recovery was found to be 108% and 127%, respectively. The combined results of this study indicate that this novel ciELISA for OM detection could be applied for the quantification of hen's egg proteins in processed foods.