• 한국식품영양과학회지
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• 제20권6호
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• pp.609-614
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• 1991

고추의 효율적인 이용의 한 방안으로서 고추 oleoresin을 제조하여 품질 및 저장 안정성에 대하여 실험하였다. 고추 oleoresin을 제조하여 품질 및 저장 안정성에 대하여 실험하였다. 고추 oleoresin중 carotenoid의 열안정성은 외기가 질소로 치환된 조건에서 매우 안정하였으며, 가열온도 $100^{\circ}C$에서 3시간 및 10시간 가열 후의 잔존율은 대기중에서는 각각 61.9% 및 42.3%였고 질소 존재하에서는 각각 95.4% 및 92.3%였다. 또한 capsaicin의 경우는 열안정성이 비교적 높아 $100^{\circ}C$에서 3시간 및 10시간 가열할 때의 잔존율은 대기중에서는 84.7% 및 81.3%였고, 질소로 치환된 조건에서는 90.7% 및 87.5%였다. 저장온도($5^{\circ}C,\;25^{\circ}C\;및\;40^{\circ}C$)에 따른 색도의 변화는 Hunter scale로써 나타낼 경우 L 및 b값은 저장일수의 경과에 따라 다소 증가하였으나 적색도인 a값은 약간 감소하였으며 저장온도가 높을수록 증감의 변화가 다소 컸다. 각 저장온도에서의 carotenoid 파괴는 1차반응에 따랐으며 이 저장온도 범위에서의 활성화에너지는 5.03Kcal/mole이었으며, carotenoid의 잔존율은 저장 60일 후 각각 69.4%, 48.0% 및 35.1%로 저장중 다소 불안정 하였으나, carotenoid의 경우는 각 저장온도에서 60일 후 91.2~97.1%의 높은 잔존율을 나타내어 매우 안정하였다. 저장중 pH의 변화는 저장 60일 동안 $5^{\circ}C$ 저장의 경우는 거의 없었으며 저장온도가 높을수록 pH는 다소 증가하였다.

• 대한화학회지
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• 제54권5호
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• pp.515-522
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• 2010

o-phenylene diamines, dehydroacetic acid (DHA) 및 p-chloro benzaldehyde에서 유도된 세자리 Schiff 염기 리간드인 4-hydroxy-3(1-{2-(benzylideneamino)-phenylimino}-ethyl)-6-methyl-2H-pyran-2-one (HL)의 Cu(II), Ni(II), Co(II), Mn(II) 및 Fe(III) 착물의 형성상수와 항미생물 활성과의 관계를 연구하였다.리간드와 착물은 원소분석, 전도도, 자기수자율, 열분석, X-선 회절, IR, $^1H$-NMR, UV-vis 및 질량 스펙트럼으로 특성조사를 하였다. 분석데이터로부터 착물들의 화학량론비가 1:2 (금속:리간드)임을 알았다. 금속 착물들의 몰 전도도 값은 이들의 비전해질 성질을 의미한다. X-선 회절 데이터에서 Ni(II) 착물은 단사정계 그리고 Cu(II) 및 Co(II) 착물은 삼사정계 결정계임을 규명하였다. IR 스펙트럼 데이터로부터 리간드는 중심금속에 대해 ONN 주개원자 배열의 세자리 리간드로 행동함을 알았다. 열적 행동 (TG/DTA)과 Coats-Redfern 법에 의해 계산한 반응속도 파라메터는 착물형성 과정에서 좀 더 질서 있는 활성화 상태를 제안하고 있다. 착물의 양성자화 상수를 THF:물 (60:40) 용액, $25^{\circ}C$ 및 이온세기 ${\mu}=0.1\;M$ ($NaClO_4$)에서 전위차법으로 측정하였다. Staphylococcus aureu 및 Escherichia coli.에 대한 항박테리아 활성을 시험관에서 조사하였다. 또한 Aspergillus Niger 및 Trichoderma에 대한 항세균 활성도 조사하였다. 금속 이온 및 착물의 안정도가 항미생물학적 활성에 미치는 영향을 고찰하였다.

• BMB Reports
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• 제40권4호
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• pp.539-546
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• 2007

The lysozymes encoded by bacteriophage T7 and K11 are both bifunctional enzymes sharing an extensive sequence homology (75%). The constructions of chimeric lysozymes were carried out by swapping the N-terminal and C-terminal domains between phage T7 and K11 lysozymes. This technique generated two chimeras, T7K11-lysozyme (N-terminal T7 domain and C-terminal K11 domain) and K11T7-lysozyme (N-terminal K11 domain and C-terminal T7 domain), which are both enzymatically active. The amidase activity of T7K11-lysozyme is comparable with the parental enzymes while K11T7-lysozyme exhibits an activity that is approximately 45% greater than the wild-type lysozymes. Moreover, these chimeric constructs have optimum pH of 7.2-7.4 similar to the parental lysozymes but exhibit greater thermal stabilities. On the other hand, the chimeras inhibit transcription comparable with the parental lysozymes depending on the source of their N-terminals. Taken together, our results indicated that domain swapping technique localizes the N-terminal region as the domain responsible for the transcription inhibition specificity of the wild type T7 and K11 lysozymes. Furthermore, we were able to develop a simple and rapid purification scheme in purifying both the wild-type and chimeric lysozymes.

• KSBB Journal
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• 제27권6호
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• pp.352-360
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• 2012

Bacillus clausii I-52 which produced SDS- and $H_2O_2$-tolerant extracellular alkaline protease (BCAP) was isolated from heavily polluted tidal mud flat of West Sea in Incheon, Korea and stable strain (transformant C5) of B. clausii I-52 harboring another copy of BCAP gene in the chromosome was developed using the chromosome integration vector, pHPS9-fuBCAP. When investigated the production of BCAP using B. clausii transformant C5 through pilot-scale submerged fermentation (500 L) at $37^{\circ}C$ for 30 h with an aeration rate of 1 vvm and agitation rate of 250 rpm, protease yield of approximately 105,700 U/mL was achieved using an optimized medium (soybean meal 2%, wheat flour 1%, sodium citrate 0.5%, $K_2HPO_4$ 0.4%, $Na_2HPO_4$ 0.1%, NaCl 0.4%, $MgSO_4{\cdot}7H_2O$ 0.01%, $FeSO_4{\cdot}7H_2O$ 0.05%, liquid maltose 2.5%, $Na_2CO_3$ 0.6%). The enzyme stability of BCAP was increased by addition of polyols (10%, v/v) and also, the stabilities of BCAP towards not only the thermal-induced inactivation at $50^{\circ}C$ but also the SDS and $H_2O_2$-induced inactivation at $50^{\circ}C$ were enhanced. Among the polyols examined, the best result was obtained with propylene glycol (10%, v/v). The BCAP supplemented with propylene glycol exhibited extreme stability against not only the detergent components such as ${\alpha}$-orephin sulfonate (AOS) and zeolite but also the commercial detergent preparations. The granulized enzyme of BCAP was prepared with approximately 1,310,000 U/g of granule. Wash performance analysis using EMPA test fabrics revealed that BCAP granule exhibited high efficiency for removal of protein stains in the presence of anionic surfactants as well as bleaching agents. When compared to Savinase 6T$^{(R)}$ and Everlase 6T$^{(R)}$ manufactured by Novozymes, BCAP under this study probably showed similar or higher efficiency for the removal of protein stains. These results suggest that the alkaline protease produced from B. clausii transformant C5 showing high stability against detergents and high wash performance has significant potential and a promising candidate for use as a detergent additive.

• 한국식품조리과학회지
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• 제28권6호
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• pp.711-719
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• 2012

본 연구에서는 수산 부산물인 오징어 및 명태껍질 유래 콜라겐을 효율적으로 추출하기 위해서 다양한 조건에서 추출하였으며 추출된 콜라겐의 물리화학적 특성을 조사하였다. 추출수율은 오징어 및 명태껍질 모두에서 Neutrase가 Alcalase보다 높았으며 0.1 N NaOH 농도에서 가장 높은 추출수율을 나타내는 것을 확인하였다. 단백질 함량은 오징어껍질이 30.3~38.2%이었고 명태껍질이 38.9~62.7%로 나타났으며, 콜라겐 함량은 오징어껍질에서 11.3~26.6%, 명태껍질에서 13.1~28.9%로 나타나 단백질 및 콜라겐 함량 모두 명태껍질이 높음을 확인하였다. 아미노산 조성은 시료 모두에서 glycine이 가장 높은 비중을 차지하였으며 hydroxypoline 함량은 0.1 N NaOH, Nuetrase를 처리한 명태껍질에서 5.75 g/100g으로 가장 높은 함량을 나타내었다. 추출조건에 따른 전자공여능은 오징어 및 명태껍질 모두에서 Neutrase가 Alcalase 처리구에 비해 높았으며 NaOH 농도가 낮을수록 높음을 확인하였다. SOD 유사활성은 오징어 껍질의 경우 14.64~22.76%로 명태껍질의 12.34~21.74% 보다 높았으며 처리 조건에 따른 영향은 오징어 및 명태껍질 모두에서 Alcalase에 비해 Neutrase를 처리한 구간이 SOD유사활성이 우수하였다. 추출된 콜라겐의 pH는 NaOH 농도가 증가함에 따라 증가하였으나 중성을 보여주었고, 염도는 뚜렷한 차이가 발견되지 않았다. 콜라겐 함량이 가장 높게 나타난 추출조건인 0.1 N NaOH로 전처리 후 Neutrase로 추출한 콜라겐의 FT-IR 스펙트럼은 $1,631cm^{-1}$, $1,549cm^{-1}$, $1,234cm^{-1}$ 및 $3,322cm^{-1}$로 각각 amide I와 amide II, amide III, amide A의 peak band를 나타내었다. 콜라겐 분말의 열분해온도는 대략 $300^{\circ}C$ 정도였으며 열적 특성이 안정한 물질이었으며 고온을 요구하는 식품 가공공정에 적용가능 함을 확인하였다.