• 제목/요약/키워드: starch hydrolysis enzyme

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생분해성 유류고형화제의 제조와 효소에 의한 생분해 특성 (Preparation of Biodegradable Oil Gelling Agent and Biodegradation Characteristics by Enzyme)

  • 김정두;유수용;이민규
    • 한국환경과학회지
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    • 제14권10호
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    • pp.973-978
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    • 2005
  • Biodegradable oil gelling agent was prepared, and their oil absorption capacities using light oil, lubricant oil and corn oil were investigated. The result showed that the oil absorption capacity was depended on the amount of surfactant and starch added, and was increased in the order of light oil, lubricant oil and corn oil. Also, the oil-absorption capacity was saturated within 30 min at $18^{\circ}C$. The biodegradability of the prepared biodegradable oil gelling agent was also studied by determination of reduced sugar produced after enzymatic hydrolysis. Their surface morphologies and thermal properties of the prepared biodegradable oil gelling agent were observed by scanning electron microscopy (SEM) and thermogravimetric analysis (TGA), respectively.

녹두의 가수분해조건에 따른 특성 변화 (Property Changes of Mung Bean Depending on Hydrolysis Conditions)

  • 구영아;장세영;박난영;문채련;김옥미;정용진
    • 한국식품저장유통학회지
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    • 제13권5호
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    • pp.563-568
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    • 2006
  • 본 연구에서는 녹두의 가수분해조건에 따른 특성을 조사하였다. 그 결과 온도에 따른 효소제 처리구(${\alpha}$-amylase와 protease 각각 0.1%(w/w))가 무처리구(대조구)에 비하여 전반적으로 우수하였다. 녹두전분의 최적 가수분해를 위하여 효소제 ${\alpha}$-amylase 0.08% 처리가 가장 우수하였으며, 녹두단백의 가수분해를 위하여 Protease를 혼합하여 분석한 결과 ${\alpha}$-amylase 0.08% (w/w)와 protease 0.12% (w/w)를 혼합 처리시 품질특성이 우수하게 나타났다. 녹두의 가수분해 시간에 따른 영향은 60분과 90분에서 가장 양호한 결과를 나타내었으므로 최적 조건의 가수분해 시간은 60분으로 설정하였다. 이상의 결과 ${\alpha}$-amylase 0.08% (w/w)와 protease 0.12%(w/w)를 혼합 첨가하여 $60^{\circ}C$에서 60분간 가수분해 조건이 당도 $5.8^{\circ}Brix$, 환원당 2,022.13 mg%, 가용성 조단백 7,666.17 mg%로 나타나 녹두의 최적 가수분해 조건으로 설정 할 수 있었다.

Purification, Characterization and Chemical Modification of the Xylanase from Alkali-tolerant Bacillus sp. YA-14

  • Park, Young-Seo;Yum, Do-Young;Hahm, Byoung-Kwon;Bai, Dong-Hoon;Yu, Ju-Hyun
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제4권1호
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    • pp.41-48
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    • 1994
  • The xylanase from alkali-tolerant Bacillus sp. YA-14 was purified to homogeneity by CM-cellulose, Sephadex G-50, and hydroxyapatite column chromatographies. The molecular weight of the purified enzyme was estimated to be 20, 000 Da by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The purified enzyme slightly hydrolyzed carboxymethyl cellulose and Avicel, but did not hydrolyze soluble starch, dextran, pullulan, and ${\rho}-nitrophenyl-{\beta}$-D-xylopyranoside. The maximum degree of hydrolysis by enzyme for birchwood xylan and oat spelts xylan were 47 and 40%, respectively. The Michaelis constants for birchwood xylan and oat spelts xylan were calculated to be 3.03 mg/ml and 5.0 mg/ml, respectively. The activity of the xylanase was inhibited reversibly by $HgCl_2$, and showed competitive inhibition by N-bromosuccinimide, which probably indicates the involvement of tryptophan residue in the active center of the enzyme. The Xylanase was identified to be xylose-producing endo-type xylanase and did not show the enzymatic activities which cleave the branch point of the xylan structure.

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Partial Purification and Characterization of Exoinulinase from Kluyveromyces marxianus YS-1 for Preparation of High-Fructose Syrup

  • Singh, Ram Sarup;Dhaliwal, Rajesh;Puri, Munish
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제17권5호
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    • pp.733-738
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    • 2007
  • An extracellular exoinulinase($2,1-\beta-D$ fructan fructanohydrolase, EC 3.2.1.7), which catalyzes the hydrolysis of inulin into fructose and glucose, was purified 23.5-fold by ethanol precipitation, followed by Sephadex G-100 gel permeation from a cell-free extract of Kluyveromyces marxianus YS-1. The partially purified enzyme exhibited considerable activity between pH 5 to 6, with an optimum pH of 5.5, while it remained stable(100%) for 3 h at the optimum temperature of $50^{\circ}C$. $Mn^{2+}\;and\;Ca^{2+}$ produced a 2A-fold and 1.2-fold enhancement in enzyme activity, whereas $Hg^{2+}\;and\;Ag^{2+}$ completely inhibited the inulinase. A preparation of the partially purified enzyme effectively hydrolyzed inulin, sucrose, and raffinose, yet no activity was found with starch, lactose, and maltose. The enzyme preparation was then successfully used to hydrolyze pure inulin and raw inulin from Asparagus racemosus for the preparation of a high-fructose syrup. In a batch system, the exoinulinase hydrolyzed 84.8% of the pure inulin and 86.7% of the raw Asparagus racemosus inulin, where fructose represented 43.6mg/ml and 41.3mg/ml, respectively.

알칼리성 플루라나제를 생산하는 세균 Bacillus sp. S-1의 분리와 효소특성에 관한 연구 (lsolation of A Moderately Alkaline Pullulanase-Producing Bacillus sp. S-1 and Enzyme Characterization)

  • 이문조;심재경;박진우;김동수;김철호
    • 생명과학회지
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    • 제7권2호
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    • pp.95-106
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    • 1997
  • 전분의 효율적인 이용을 목적으로 토양으로부터 균체외 플루탄아제효소를 대량분비하는 약알칼리성균주 Bacillus sp. S-1를 분리하였다. 본 균주의 풀루란아제효소 생샨의 최적 pH는 6-10 사이였으며, 조효소의 가용성전분과 플루란에 대한 주요반응 최종산물은 말토트리오스로, 본 효소가 ${\alpha}$-1,6-glycosidic 결합에 특이적임을 알 수 있었다. 본 균주는 지금까지 알려진 알칼리성균주들의 플루란아제 생산성보다 월등히 높은 7.0U/ml를 생산하였으며, 정제효소의 최적 pH와 온도는 각각 8.0-10.0와 50-60$^{\circ}$C로서 알칼리성 및 호열성의 특성을 나타났었다. 또한 정제효소는 pH12에서도 약 10%의 활성을 유지하며, 넓은 pH범위에서도 안정하였다. 이러한 결과들은 본 균주가 플루란아제 생산균주로서의 이용가능한 잠재력을 보유하고 있음을 시사하였다.

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Production of Cyclodextrins in Ultrafiltration Membrane Reactor Containing Cyclodextrin Glycosyltransferase from Bacillus macerans

  • Son, Young-Jin;Rha, Chan-Su;Park, Yong-Cheol;Shin, So-Yeon;Lee, Yoon-Seung;Seo, Jin-Ho
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
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    • 제18권4호
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    • pp.725-729
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    • 2008
  • An enzyme reactor installed with ultrafiltration membrane was developed to produce ${\alpha}-,\;{\beta}-$, and ${\gamma}$-cyclodextrins (CDs) from soluble starch by Bacillus macerans cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase) tagged with 10 lysines at its C-terminus (CGTKIOase). Ultrafiltration membrane YM10 with 10,000 of molecular cutoff was chosen for membrane modification and CD production. A repeated-batch type of the enzyme reaction with free CGTK10ase resulted in a ${\alpha}$-CD yield of 24.0 (${\pm}1.5$)% and a productivity of 4.68 (${\pm}0.88$) g/l-h, which were 7 times higher that those for CGTK10ase immobilized on modified YM10 membrane. Addition of 1-nonanol increased CD yields by 30% relative to the control, which might be due to prevention of the reversible hydrolysis of CDs.

Methylumbelliferyl 형광기질을 이용한 평판배지상의 미생물 체외 세포효소측정방법 (Microbial Extracellular Enzyme Detection on Agar Plates by Means of Fluorogenic Methylumbelliferyl-Substrates)

  • 김상진
    • 미생물학회지
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    • 제28권3호
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    • pp.229-235
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    • 1990
  • 평판배지상 세균 colony의 체외 세포 효소활성을 직접 측정할 수 있는 신속하고 정확한 방법에 대하여 기술하였다. 일반적으로 세균의 효소 특성을 살피기 위해서는 단백질, 전분, chitin, tween-80 등과 같은 고분자 물질을 첨가한 선택배지를 사용하고 있으나 그 방법상 여러 가지 문제점이 있다 그러므로 본 연구에서는 형광물질의 일종인 Methvlumbell liferyl(MUF) 기질이 일반적으보 사용되고 있는 천연 고분자 물질고 유사한가를 순수분리세균 균주를 이용하여 실험으로 검증하였다. MUF 기질 분해원리에 기초를 둔 기술한 새로운 방법은 순수 분리 균주는 물론 colony 계수에 사용되는 평판배지상에서도 세균의 체외세포 효소 특성을 정량적으로 측정 가능하게 한다. 본 새로운 방법을 이용하여 담수 생태계와 해양 퇴적토내 종속영양세균의 체외 효소 활성을 측정하여 고찰하였다.

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Glucoamylase 생성효모의 분리와 효소학적 특성 (Isolation of Glucoamylase Producing Yeasts and its Enzymatic Characteristics)

  • 박소영;최순영;민경희
    • 한국균학회지
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    • 제27권6호
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    • pp.386-393
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    • 1999
  • 대체에너지 생산을 위한 우수발효효모를 선별하기 위하여 전국 지역에서 전분, 전분박 및 전분 공장의 주변 토양과 폐수 등 시료를 채취하여 glucoamylase를 분비하는 효모균 64분리주를 얻었으며 이중 비교적 높은 activity를 보여주는 분리주를 선별하였다. 분리주를 동정한 결과 A1-5, D1, E3, G1과 J20은 Saccharomyces diastaticus로 동정되었으며 Saccharomycopsis fibuligera와 Schwanniomyces occidentalis는 각각 두 분리주, Ambrosiozyma monospora와 Lypomyces kononenkoae로 각각 한 분리주색 동정되었다. 그 중 높은 효소활성을 보여주는 S. diastaticus A1-5, J20과 E3을 선택하여 분비되는 glucoamylase의 일반적인 특성을 조사하였다. 배양액내의 효소의 생성을 측정한 결과 glucose나 saccharose, 그리고 4탄당과 3탄당보다 수용성녹말에 의하여 현저하게 증가하였다. Glucoamylase활성의 반응 최적 온도는 $50^{\circ}C{\sim}60^{\circ}C$였고, 최적 pH는 $5{\sim}6$이었으며, 열에 대해서는 $60^{\circ}C$ 이상에서는 불안정한 활성을 보며주었다. 금속이온에 따른 효소의 활성은 $Na^+,\;Mg^{2+}$에 의해 약간 증가하였으나, $H^{2+},\;Ag^{2+}$에 의해 현저하게 감소되는 현상을 보여주었다. 효소의 기질 특이성은 수용성녹말이 쌀 전분, 옥수수전분과 밀 전분에 비하여 현저하게 좋은 기질임을 알 수 있었다.

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발아 거대배아미의 당화력 및 전분입자의 이화학적 특성 (Amylolytic activity and Properties of Starch Granules from the Giant Embryonic Rices)

  • 강미영;이연리;남석현
    • Applied Biological Chemistry
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    • 제46권3호
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    • pp.189-194
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    • 2003
  • 메품종의 거대배아미인 화청거대배아미, 남풍거대배아미, 그리고 찰품종인 화청찰거대배아미, 신선찰거대배아미 등 4품종의 거대배아미 품종의 볍씨를 각각 $27^{\circ}C$에서 3일간 발아시켜, 발아에 따른 전분 가수분해 효소의 활성 및 전분입자의 이화학적 특성을 각각 비교하였다. 3일간 발아시킨 벼의 ${\alpha}-amylase$의 활성은 맥아에 비해서 활성이 높게 나타났으며, 특히 화청거대배아미 및 신선찰거대배아미는 맥아보다 약 2배 정도의 활성을 나타내고 있었다. 이에 비해서 ${\beta}-amylase$의 경우는 일반품종보다는 거대배아미품종의 활성이 높기는 하지만 비교군인 맥아에 비해서 상당히 낮은 활성을 나타내고 있었다. 전분분자 중 아밀로오스 분자 유래의 긴 포도당 사슬의 양은 발아와 더불어 메품종 거대배아미에서는 줄어들고 있었으며, 찰품종에서는 증가하고 있었다. 아밀로펙틴 분자 유래의 포도당 사슬길이 분포는 찰벼와 메벼 품종에 관계없이 발아와 더불어 중합도가 14부터 60가지 비율은 증가하고 있었으며, 중합도 130이상 또는 13이하의 비율은 감소하고 있었다. Glucoamylase에 의한 가수분해도는 거대배아미메품종의 경우에는 발아와 더불어 현저히 낮아지고 있었고, 찰품종의 경우에는 오히려 증가하고 있었다. 그리고 호화개시온도, 호화종료 및 호화엔탈피는 감소하고 있었다.

Bacillus thuringiensis, 19 혈청형의 세포외 $\alpha$-Amylase 생산 검색 (Examination of the Production of Extracellular $\alpha$-Amylase by Bacillus thuringiensis, 19 serotypes)

  • 이건주;박동왕;이형환;이영주
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제16권5호
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    • pp.348-351
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    • 1988
  • Bacillus thuringiensis, 19 serovars가 $\alpha$-amylase를 생산하는지를 검색했다. 각 균주를 soluble starch가 포함된 배지에서 배양하여 iodine 용액으로 확인한 결과 B. thuringiensis serovar thuringiensis alesti, kurstaki, sotto, kenya, entomocidus, morrisoni, tolworthi, toumanoffi, thompsoni, pakistani, israelensis와 indiana는 아밀라제를 생산하였으며, 이중에서 serovar. thuringiensis가 생산을 제일 많이 했고, serovar. alesti와 tollworthi는 제일 낮았다. B. thuringiensis var, israelensis가 생산하는 $\alpha$-아밀라제의 활성은 pH6.7~7.2와 55~$65^{\circ}C$에서 제일 높았고, 효소생산은 LB배지보다 기본배지 (1.0% bacto-peptone, 0. 3% beef-extract, 0.3% yeast-extract, 0.5% NaCl, 0.3% $K_2$HPO$_4$와 0.1% KH$_2$PO$_4$, 0.2% Soluble Starch에 금속이온인 0.012% CaCl$_2$.2$H_2O$$_2$, 0.005% MnCl$_2$, 0.03% MgCl$_2$.7$H_2O$을 첨가한 배지에서 제일 높았다. 배양후 4시간 됐을 때에 $\alpha$-amylase 생산이 제일 높았다. Starch 배지에서는 0.6units/$m\ell$, glucose 배지에서는 0.43units/$m\ell$씩 생산되었다.

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