본 연구에서 carbamazepine (CBZ) 각인 도토리 전분(acorn starch, AS)/PVA 기반 바이오소재를 casting method와 UV 조사를 이용하여 제조하고 물리·화학적 특성, CBZ 흡착 및 방출 특성을 조사하였다. 제조한 바이오소재의 표면 특성은 FE-SEM을 통해 확인하였고, UV 조사에 따른 CBZ의 안정성과 바이오소재 작용기는 FT-IR 분석을 이용하였다. CBZ에 대한 바이오소재의 흡착 특성은 binding isotherm 및 Scatchard plot으로 평가하였고 이를 통해 CBZ 각인 바이오소재에 CBZ 결합 부위가 존재하는 것을 확인하였다. 경피 약물 전달 시스템의 응용 가능성을 평가하기 위하여 36.5 ℃에서 다양한 pH의 완충용액과 인공피부를 이용해 제조한 바이오소재의 CBZ 방출 특성을 조사하였다. 이 결과, CBZ는 pH 가 증가할수록 빠른 방출 속도를 보였으며, 인공피부 테스트에서 12 h 동안 지속적으로 방출되었다. 또한, 수학적 모델을 적용시킨 결과, 완충용액에서 CBZ 방출 메커니즘은 pseudo-Fickian diffusion 메커니즘을 따랐고 인공피부에서 non-Fickian diffusion 메커니즘을 따르는 것으로 평가되었다.
pH, Gibbsite 및 유기물(有機物)이 토양(土壤)에 의한 $SO_4{^=}$의 흡착(吸着)에 미치는 영향을 검토(檢討)하기 위하여 실험(實驗)을 수행(遂行)하였다. 이화학적(理化學的) 성질(性質)이 상이(相異)한 5종(種)의 토양(土壤) (송정(松汀), 고평(高平), 예산(禮山), 교래(橋來), 남원(南原))을 공시(供試)하여 50~400ppm의 농도(濃度) 범위에서 $SO_4{^=}$흡착시험(吸着試驗)을 수행(遂行)한 결과(結果)을 요약(要約)하면 다음과 같다. 1. 5종(種) 토양(土壤) 모두 주어진 농도(濃度)범위에서 $SO_4{^=}$흡착(吸着)은 Freundlich 등온흡착식과 잘 일치하였다. 2. 토양현탁액(土壤懸濁液)의 초기(初期) pH를 달리 하였을 때 pH가 낮을수록 $SO_4{^=}$ 흡착량(吸着量)이 증가(增加)하였고 결합(結合)에너지 상수 K값이 직선적(直線的)으로 증가(增加)하였으나 남원토양(南原土壤)에서의 K값은 크게 변화되지 않았다. 3. Gibbsite를 처리(處理)한 토양(土壤)에서 $SO_4{^=}$ 흡착평형(吸着平衡)에 도달(到達)하였을때 pH 변화(變化)는 거의 없었으나 Gibbsite 처리량(處理量)이 증가(增加)함에 따라 흡착율(吸着率)은 거의 모든 토양(土壤)에서 같은 경향(傾向)으로 증가(增加)하였다. 4. Gibbsite 처리(處理)에 의한 흡착(吸着)에 미치는 현탁액(懸濁液)의 pH효과(効果)는 0.1%의 낮은 처리수준(處理水準)에서는 현저하였으나 1.5%의 높은 수준(水準)에서는 거의 없었다. 5. 전분(澱粉), 볏짚, 퇴비(堆肥)를 處理하여 3주간 항온시킨 토양(土壤)에서의 흡착정도(吸着程度)는 전분(澱粉)>볏짚>퇴비(堆肥)의 순(順)이었는데 퇴비(堆肥)를 처리(處理)한 토양(土壤)에서는 오히려 $SO_4{^=}$가 탈착(脫着)되었다.
Based on its α-amylase activity at pH 5.0 and optimal pH of the crude enzyme, a strain (named B-5) with acid α-amylase production was screened. The B-5 strain was identified as Bacillus amyloliquefaciens through morphological, physiological, and biochemical characteristics analysis, as well as 16S rDNA phylogenetic analysis. Its α-amylase gene of GenBank Accession No. GU318401 was cloned and expressed in Escherichia coli. The purified recombinant α-amylase AMY-Ba showed the optimal pH of 5.0, and was stable at a pH range of 4.0-6.0. When hydrolyzing soluble starch, amylose, and amylopectin, AMY-Ba released glucose and maltose as major end products. The α-amylase AMY-Ba in this work was different from the well-investigated J01542-type α-amylase which also came from B. amyloliquefaciens. AMY-Ba exhibited notable adsorption and hydrolysis ability towards various raw starches. Structure analysis of AMY-Ba suggested the presence of a new starch-binding domain at its C-terminal region.
현미에는 탄수화물 뿐 아니라 비타민, 미네랄 등과 같은 영양성분이 함유되어 있다. 현미는 당뇨 등과 같은 질환관리에 매우 유용하지만, 취반 등의 어려움 등으로 대중적인 소비가 어려운 실정이다. 본 연구에서는 현미 표면에 풍부한 섬유소를 제거하기 위해 분해 효소를 이용하는 가공 방법의 가능성을 수행하였다. 일정시간 물에 담근 후 현미의 무게 변화를 측정하였을 때, 대조군 또는 collagenase 가공한 현미에 비해 pectinase 가공한 현미의 무게가 심하게 증가하는 것을 알 수 있었다. 수용액에서 현미를 침지한 후 pectinase를 처리하면 현미의 미강 부분이 거칠어지고, 미세한 구멍이 형성되는 것을 전자현미경 관찰을 통하여 확인하였다. 또한 이러한 pectinase를 이용한 현미 가공에도 불구하고 현미고유의 영양성분은 거의 완벽하게 보존되고 있음을 알 수 있었다. 한편, pectinase 가공 전후의 현미를 대상으로 수분 흡수력, 녹말 반응도의 차이를 조사하였을 때, pectinase 처리 현미에서 높은 수분흡수력, 녹말 반응도가 있음을 알 수 있었다. 이러한 결과는 기존의 현미 도정 방법에 비해 pectinase 처리에 의해 현미 가공방법은 영양성분이 보존될 뿐 아니라 식감, 미감 등에서 우수한 가공방법임을 제시할 수 있다.
In the present study, optimization on ${\beta}$-glucanase-assisted extraction was made in order to isolate waxy barley starch from domestic cultivar using the D-optimal design suitable for response surface methodology (RSM). The results demonstrated that the amount of enzyme was found to be a major influencing factor on the extraction yield, which was substantially increased by increasing the amount of enzyme. It was also influenced by the reaction time and amount of water addition; however, the two factors were less influential than the amount of enzyme. The optimized condition by RSM for the reaction time was found to be 2.63 hours and amount of enzyme 1.7%, and amount of water addition 4.38 times the weight of raw material. With the enzyme treatment, the starch content in residues (R), particularly in R1 and R5, was reduced considerably, resulting in an increase in the extraction yield and therefore primarily and effectively releasing B-type starch small granule confirmed by scanning electronic microscopy. In addition, the study determined the physicochemical properties of isolated waxy starch (i.e., purity, water adsorption capacity, thermal properties, rheology and starch morphology) and compared them with those from the enzyme-not treated sample. It was found that they were almost similar to each other, except for the purity of starch, which was lower in the enzyme-treated sample than in the enzyme-not treated one.
Gene encoding cyclodextrin glycosyltransferase (CGTase), from thermotolerant Paenibacillus sp. T16 isolated from hot spring area in northern Thailand, was cloned and expressed in E. coli (JM109). The nucleotide sequences of both wild type and transformed CGTases consisted of 2139 bp open reading frame, 713 deduced amino acids residues with difference of 4 amino acid residues. The recombinant cells required 24 h culture time and a neutral pH for culture medium to produce compatible amount of CGTase compared to 72 h culture time and pH 10 for wild type. The recombinant and wild-type CGTases were purified by starch adsorption and phenyl sepharose column chromatography and characterized in parallel. Both enzymes showed molecular weight of 77 kDa and similar optimum pHs and temperatures with recombinant enzyme showing broader range. There were some significant difference in pH, temperature stability and kinetic parameters. The presence of high starch concentration resulted in higher thermostability in recombinant enzyme than the wild type. The recombinant enzyme was more stable at higher temperature and lower pH, with lower $K_m$ for coupling reaction using cellobiose and cyclodextrins as substrates.
Bacillus macerans cyclodextrin glucanotransf ferase(CGTase)를 전분흡착법과 DEAE--cellulose 칼럼 크로마토그래피로 정제하였다. 효소의 분자량 은 67,000이였고 monomer였다. 정제된 효소는 전 분을${\alpha}$-, ${\beta}$-, ${\gamma}$-CD 로 전환시켰으며, CD생성비율은 각각 1 : 1.68: 0.32였다. ${\alpha}$-CD와 D-glucose의 coupling반응 초기에는 maltohexose가 주로 생성되었고, 그 후에 다른 oligosaccharide들이 생성되었다 .. aC CD의 가수분해반응 초기에는 주로 maltotetrose가 생성되였고 그 이후에는 소량의 다른 이IgosaC ccharide들이 생성되었다. 정제된 효소의 좋은 기질인 maltotriose 로부터 maltosyl 이나 D-glucopy ranosyl group이 전이될 수 있는데, 본 연구에서는 D정lucosyl transfer가 우세하였다.
A novel transmission electron microscopy technique for the visualization of polymers adsorbed on secondary fines has been developed. This technique has been utilized in observing the adsorption behavior of various wet-end additives. The technique is sensitive enough not only to allow differentiation between linear and branched polymers, but also to observe differences in the adsorption behavior and conformational characteristics of particular polymeric derivatives. Conformational changes of a cationic polyacrylamide (CPAM) were examined in response to variations in wet-end conditions, such as mixing time and system conductivity. The molecular conformations of cationic starch and cationic guar gum were also examined by this technique. The technique has been employed to observe the effects of silica microparticles on the conformational characteristics of CPAM (drainage/retention aid) pre-adsorbed on secondary fines. The transmission electron microscopy method is a viable tool for investigating the macromolecular events that make up a large part of wet end chemistry in papermaking.
To find emylase inhibitors produced by microorganisms from soil, a strain which had a strong inhibitory activity against bacteria .alpha.-amylase was isolated from the soil smaple collected in Seoul. The morphological and physiological characteristics of this strain on several media and its utilization of carbon sources showed that it was one of Streptomyces specties according to the international Streptomyces Project method. The amylase inhibitor of this strain was purified by means of acetone precipitation, adsorption on Amberlite XAD-2, and column chromatography on Amberlite CG-50 and SP-Sephadex C-25. The inhibitor was stable at the pH range of 1-10 and at 100.deg.C for half an hour, and had inhibitory activities against other amylases such as salivary .alpha.-amylase, pancreatic .alpha.-amylase, fungal .alpha.-amylase and glucoamylase. The kinetic studies of the inhibitor showed that its inhibitory effect on starch hydrolysis by .alpha.-amylase was non-competitive.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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