• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제53권5호
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• pp.515-524
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• 2015

The objectives of this study was to conduct a survey on schistosomiasis and soil-transmitted helminth (STH) infections in order to come up with feasible control strategies in Lake Victoria basin, Tanzania. Depending on the size of the school, 150-200 schoolchildren were recruited for the study. Duplicate Kato-Katz stool smears were prepared from each child and microscopically examined for Schistosoma mansoni and STHs. Urine specimens were examined for Schistosoma haematobium eggs using the filtration technique. After the survey, mass drug administration was done using praziquantel and albendazole for schistosomiasis and STHs infections, respectively. A total of 5,952 schoolchildren from 36 schools were recruited for the study and had their stool and urine specimens examined. Out of 5,952 schoolchildren, 898 (15.1%) were positive for S. mansoni, 754 (12.6%) for hookworms, 188 (3.2%) for Ascaris lumblicoides, and 5 (0.008%) for Trichuris trichiura. Out of 5,826 schoolchildren who provided urine samples, 519 (8.9%) were positive for S. haematobium eggs. The results revealed that intestinal schistosomiasis, urogenital schistosomiasis, and STH infections are highly prevalent throughought the lake basin. The high prevalence of intestinal and urogenital schistosomisiasis in the study area was a function of the distance from Lake Victoria, the former being more prevalent at localities close to the lake, whilst the latter is more so away from it. Control of schistosomiasis and STHs in the study area requires an integrated strategy that involves provision of health education to communities, regular treatments, and provision of adequate safe water supply and sanitation facilities.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제17권4호
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• pp.358-364
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• 1989

토양으로부터 분리한 Streptomyces sp. YSA-130으로부터 활성이 좋은 결정화된 alkaline protease를 분리하였다. Alkaline protease 생산의 최적 배양조건은 2.0% soluble starch, 1.0% soytone, 0.3% $K_2$HPO$_4$, 0.02% MgSO$_4$.7$H_2O$, 0.8% $Na_2$CO$_3$ 3$0^{\circ}C$, pH 10.5에서 72 시간 배양하였을 때 였다. Alkaline protease이 정제는 (NH$_4$)$_2$SO$_4$. 분별침전, 투석, DEAE cellulose column chromatography, Sephadex G-75 gel filtration, crystallization으로 하였으며, 그 결과 비활성도 14,290unit/mg, 정제도 23.8 배였고, 수율은 20.0% 이었다. Alkaline protease의 반응 최적온도와 pH는 6$0^{\circ}C$ 와 11.5이었으며, 효소의 pH 안정성은 5.5-12.0에서 안정하였고, 온도 안정성은 5$0^{\circ}C$까지 안정하였으며, $Ca^{++}$ ion 첨가시 6$0^{\circ}C$까지 안정성이 증가하였다. Alkaline protease의 분자량은 30,000이었으며 금속이온, EDTA, 환원제는 활성에 영향이 없었고 DFP에 의해 저해되었다. 계면활성제에 저항성이 크고 $H_2O$$_2$에 대한 잔존활성은 60% 을 유지하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제47권1호
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• pp.41-48
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• 2004

Cyclodextrin glucanotransferase(CGTase)를 생성하는 Bacillus sp. 균주를 토양으로부터 분리하였으며, CGTase 생성을 위하여 0.1% albumin, 2% $NH_4Cl$, 2% soluble starch, 0.2% $NH_2PO_4$를 효소생산배지에 첨가하여 $37^{\circ}C$에서 72시간 배양 시 최대의 활성을 나타내었다. Sephadex G-100과 G-150을 사용한 gel filtration과 DEAE-cellulose를 이용한 이온 교환 크로마토그래피로 9.72배 정제하였으며, specific activity는 528.02 unit/mg이었다. CGTase의 효소학적 특성은 최적 pH, 최적 온도는 pH 8.0과 $80^{\circ}C$였으며, pH $8.0{\sim}11.0$과 $60{\sim}80^{\circ}C$에서 안정하였다. 금속이온 중 $Pb^{2+},\;Hg^{2+}$와 $Zn^{2+}$에서 효소활성이 억제되었다. CGTase의 첨가 효소량을 $20.5{\sim}410$ unit 까지 변화시키며 stevioside로의 당전이능을 조사한 결과 20.5 unit 및 41 unit 처리 시 당전이율은 74.9%와 75,7%로 높게 나타났으며, 205 unit 처리시에는 당전이율은 68.7%로 비슷하였으나 갈변화가 진행되었다. 효소의 농도를 높여 410 unit를 처리했을 때 당전이율은 57.9%로 더욱 떨어졌으며 역시 갈변화가 진행되어 제품의 물성을 나쁘게 하였고, 당전이 산물 중 pentaglycoside와 hexaglycoside가 검출되지 않아 필요이상의 효소사용량은 오히려 당전이 반응에 역효과가 나타났다.

• 한국균학회지
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• 제21권4호
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• pp.301-309
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• 1993

토양으로부터 cellulase compoenets를 생성할 수 있는 호알칼리성균 Cephalosporium sp. RYM-202를 분리하였다. 이 균의 생장을 위한 배지의 최적 pH는 9.0이었으며, pH 9.5-10.0의 배지에서 최대의 효소생산이 일어났다. Cephalosporium sp. RYM-202의 배양 여액으로부터 DEAE-Sephadex A-50 이온교환 크로마토그라피와 Sephadex G-150 gel filtration 크로마토그라피에 의해 부분정제된 세개의 CMCases(P-I-1, P-I-II 및 P-II-I)를 획득하였다. 효소활성을 위한 최적 pH는 P-I-I이 7.5, P-I-II는 8.0-9.5, P-II-I은 7.5-10.0이었으며, 모두 4.5-12.0의 pH 범위에서 안정한 것으로 나타났다. 세 CMCases 활성의 최적온도는 $40-60^{\circ}C$ 범위이었으나, P-I-I 및 P-II-I의 경우에는 $20^{\circ}C$에서도 최고활성의 50% 이상을 유지하였다. 또한 이 CMCases는 세제조성물로 사용되고 있는 여러가지 계면활성제, 착화합물 및 단백질가수분해효소에 대하여 안정성이 높은 특징을 보였다.

• 한국지반공학회논문집
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• 제27권2호
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• pp.53-62
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• 2011

연직 차수벽 시공 시, 벤토나이트 슬러리는 토양층으로 여과되면서 차수벽의 측벽 표면에 필터케익 층을 형성하고 이렇게 형성된 필터케익은 차수벽의 자체 투수계수보다 매우 낮은 값을 갖는다. 본 연구에서는 수정 fluid loss 시험을 수행하여 다양한 작용압력 하에서 슬러리월 시공현장에서 주로 사용되는 세 가지 종류의 벤토나이트로 형성된 필터케익의 투수계수를 평가하였다. 수정 fluid loss 시험에서는 일반적인 연직 차수벽 시공 조건을 반영하기 위해 중량비 4, 6, 8% 농도의 벤토나이트 슬러리를 적용하였다. 벤토나이트 필터케익의 투수계수를 예측하기 위해 수정 fluid loss 시험 결과를 기존에 제안된 두 가지 방법을 이용하여 해석하였다. 본 연구결과로부터 평가된 세 가지 벤토나이트 필터케익의 투수계수는 $2.15{\times}10^{-11}m/s$와 $2.88{\times}10^{-10}m/s$ 범위로 이는 일반적인 연직차수벽 뒤채움재의 설계값 보다 10-1000배 가량 작음을 알 수 있다. 또한, 필터케익 내 응력분포와 필터케익의 두께가 각 조건에 대해 비교되었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제41권1호
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• pp.6-12
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• 1998

폐단백질을 활용하는 방도의 하나로 폐단백질 자원으로 부터 불용성 단백질의 분리 효율성을 높이고 기능성을 개선하기 위하여 protease를 생산하는 Aspergillus sp. MS-18 균주를 토양으로 부터 분리하고 이 균주가 생산하는 효소를 정제하여 특성을 살펴보았다. 효소 생산을 위한 최적 배양조건은 3% arabinose, 0.5% polypepton, 0.1% ammonium sulfate, 0.1% magnesium chloride 첨가로 3 일 배양이었다. 효소는 ion exchange chromatography, gel filtration 등으로 16.9 배 정제할 수 있었으며 비활성역가는 340.4 unit/mg이었다. 정제효소는 polyacryl amide gel 전기영동상 단일 밴드로 나타났으며, 분자량은 30,000 정도로 추정되었고 결정구조는 모서리가 둥그스럼한 막대 모양이었다. 정제 효소의 최적작용 pH와 온도는 9.0, $60^{\circ}C$였으며, pH 7.0-12.0까지 $50^{\circ}C$에서 안정하였다. 금속이온중 $Na^+$, $Mg^{2+}$, $Mn^{2+}$등에 의해 활성이 증대 되었으나, $Hg^{2+}$, $Cu^{2+}$, $Zn^{2+}$, $Pb^{2+}$에 의해 효소 활성이 저해되었고 저해제중 ethylenediaminetetra acetic acid와 phenyl methanesulfonyl fluoride에 의한 활성 저해가 관찰되어 금속 이온이 효소 활성에 관여하는 serine protease로 추정되었으며 정제효소의 Km, Vmax는 $29.33\;{\mu}mole/L$, $5.13\;{\mu}g/min$이었다.

• 미생물학회지
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• 제43권2호
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• pp.83-90
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• 2007

유류오염 토양에서 난분해성 물질인 PAH (polycyclic aromatic hydrocarbon)들을 잘 분해하는 균주 중 SOD (superoxide dismutase) 활성이 높은 균주인 Sphingomonas sp. KS 301의 SOD특성을 알아보기 위하여 Ammonium sulfate 침전, DEAE-Sepharose 크로마토그래피, Superose-12 겔 여과 크로마토그래피, Uno-Q1 이온교환 크로마토그래피를 이용하여 SOD 단백질을 정제하였다. Sphingomonas sp. KS 301은 DEAE-Sepharose 크로마토그래피로 분석한 결과, 기존의 알려진 세균들과는 달리 서로 다른 5가지의 SOD 활성을 가지고 있는 것으로 나타났으며 본 연구에서는 그중 SOD III를 부분 정제하였다. 정제한 SOD III는 Mn type 및 Fe type Escherichia coli SOD와 비교했을 때 비활성도(specific activity)가 5배로 높게 나타났다. SOD III의 분자량은 SDS-PAGE에서는 23 kDa으로 측정되었으며 Superose-12겔 여과 크로마토그래피 후 native 상태의 분자량은 71 kDa으로 정제한 SOD는 3개의 소단위체로 구성되어 있는 것으로 보여진다. 정제한SOD III의 최적 pH는 7.0 이었고 $20^{\circ}C$에서 최적의 활성을 보였다. 또한 SOD의 종류를 알 수 있는 억제물질 $NaN_{3},\;H_{2}O_{2},\;KCN$를 이용한 억제효과를 살펴보았더니 $NaN_{3}$에만 억제되어 Mn type의 SOD임을 알 수 있었다. 또한 이 효소의 아미노 말단의 아미노산 서열은 Psudomonase ovalis 및 Vibrio cholerae의 SOD와 가장 유사하였다.

• 한국지반환경공학회 논문집
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• 제7권6호
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• pp.13-22
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• 2006

지난 30여년간 지오텍스타일은 토목분야의 건설현장에서 필터 및 배수기능을 위한 효과적인 재료로 활용되어 왔으며, 최근에는 다양한 환경 분야에서도 그 활용이 증가되고 있다. 지오텍스타일 튜브공법은 지오텍스타일의 필터 및 배수기능을 복합적으로 활용하는 공법으로 과거의 모래주머니, 훼브릭 폼, 게비언 등의 개념에서 최근 수리학적 채움기법을 적용하여 해안침식방지 구조물, 슬러지의 탈수, 오염물질의 격리처리 구조물 등의 신구조물 공법으로 자리매김 하고 있다. 본 연구에서는 지오텍스타일 튜브와 지반재료와의 복합구조물의 거동 및 설계인자에 대하여 2차원 한계평형 및 평면변형 해석방법을 통하여 분석하였다. 2차원 한계평형이론을 통하여 설계영향인자 및 현장여건에 따른 지오텍스타일 튜브 복합 구조물의 지반공학적 안정성을 분석하였으며, 지오텍스타일 튜브 전용해석 프로그램인 GeoCoPS를 이용한 2차원 평면변형 해석에서는 지오텍스타일 튜브 구조물의 설계 및 시공기법에 대하여 검토하였다. 2차원 한계평형해석 및 평면변형해석 방법을 통한 분석결과, 세가지 형태의 지오텍스타일 튜브구조물 모두 안정성을 확보하고 있으며, 지오텍스타일의 소요인장강도는 151kN/m, 펌핑압은 최대 22.7kN/m로 도출되었다.

• 생명과학회지
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• 제18권1호
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• pp.84-90
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• 2008

충청남도 병천면 일대의 6곳의 토양시료를 채취하여 망간을 산화하는 균주들을 순수분리 하고, 이 중 망간 산화능이 가장 우수한 한 균주를 최종 선별하여 본 실험에 사용하였다. 최종 선별된 균주의 생리, 생화학적 특성을 조사하고, 16S rRNA 염기 서열분석 등을 통하여 동정한 결과 최종 선별된 균주는 Pseudomonas sp. MN5로 확인되었다. Pseudomonas sp. MN5은 fructose와 maltose를 제외한 다양한 당을 이용하지 못하였으며, 항생제인 kanamycin, chloramphenicol, streptomycin 그리고 tetracycline에는 높은 감수성을 보이고, 리튬, 망간, 바륨과 같은 중금속에 대해서는 mg/ml 단위의 높은 내성을 나타냈다. 그리고 Pseudomonas sp. MN5의 망간산화 최적 pH는 7.5이고, 망간산화 활성이 proteinase K와 가열처리를 한 시료에서 저해되었다. Pseudomonas sp. MN5가 생성하는 망간산화 단백질을 ammonium sulfate precipitation, HiTrap Q FF ion exchange chromatography 그리고 G3000sw $_{XL}$ gel filtration chromatography를 통해서 정제한 결과, 15 kDa, 46.7 kDa 그리고 63.5 kDa의 세종류의 manganese oxidizing protein가 확인되었고, 내부서 열과 N-말단 서열 분석 결과 Pseudomonas sp. MN5가 생성하는 망간산화 단백질은 외막의 porin 단백질인 것으로 추정되었다.

• 한국생명과학회:학술대회논문집
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• 한국생명과학회 2001년도 제32회 학술심포지움
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• pp.67-86
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• 2001

A strain producing strongly fibrinolytic enzyme was isolated from soil and was identified to be Bacillus subtilis by biochemical and physiological characterization. The optimal culture conditions for the production of fibrinolytic enzyme was determined to be 1.0% tryptone, 1.5% soluble starch, 0.5% Peptone, 0.5% NaCl, $(NH_{4})_{3}PO_4.3H_{2}O, and MgSO_{4}.7H_{2}O.$ Initial pH and temperature were pH 8.0 and $30^{\circ}C$ , respectively, The highest enzyme production was observed at 30 hours of cultivation at $30^{\circ}C$ The fibrinolytic enzyme was purified to homogeneity by DEAE Sephadex A-50 ion exchange column chromatography, 70% ammonium sulfate precipitation, Sephadex G-200 and G-75 gel filtration column chromatography. The molecular weight of the purified enzyme was 28,000 as determined by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. A gene encoding the fibrinolytic enzyme was cloned into a plasmid vector pBluescript, transforming E.coli XL-1 Blue. The clone was able to degrade fibrin, This indicated that the gene could encode a fibrinolytic enzyme. The nucleotide sequence of the 2.7 kb insert was determined in both direction. One open reading frame composed of 1023 nucleotides was found to be a potential protein coding region. There was the putative Shine-Dalgano sequence and TATA box upstream of the open reading frame. The homology search data in the genome database showed that both the 2.7 kb insert and 1 kb open reading frame carried no significance in the nucleotide sequence of known fibrinolytic enzyme from Bacillus serovars. The recombinant cell harboring the novel gene involved in fibrinolysis was subjected to protein purification. The molecular mass of the purified fibrinolytic enzyme was determined to be 31864 Dalton, which was highly in accordance with the molecular mass(33 kDa) of the fibrinolytic gene deduced from the insert. The fibrinolytic enzyme was Purified 50.5 folds to homogeneity in overall yield of 10.7% by DEAE Sephadex A-50 ion exchange, 85% ammonium sulfate precipitation, Sephadex G-50, Superdex 75 HR FPLC gel filtration. In conclusion, a novel fibrinolytic gene from Bacillus subtilis was identified and characterized by cloning a genomic library of Bacillus subtilis into pBleuscript. For the soybean fermented by this strain, it is found that there increased assistant protein about 20% compared to the soybean not fermented and increased about 30% according to amino acid analysis and, in particular, essential amino acid increased about 40%. When keeping this fermented soybean powder at room temperature for about 70days, it showed very high stability maintaining almost perfect activity and, therefore, it gave us great suggestion its possibility of development as a new functional food.