• 생명과학회지
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• 제11권5호
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• pp.464-469
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• 2001

내염성의 광합성 cyanobateria 인 Aphanothece halophytica로 부터 molecular chaperone으로 가능하는 HSP70 homolog인 dnaK2 유전자를 cloning 하였다. 이 danK2 유전자는 616개의 아미노산으로 구성되었으며 추정되는 분자량 68 kDa 의 단백질을 code하고 있었다. 아미노산 서열로부터 추정되는 DnaK2 단백질의 구조를 분석하여 본 결과, 다른 원핵생물의 DanK2 단백질들이 공통적으로 갖는 특성인 N-terminal ATPase domain과 C-terminal의 peptide-binding domain이 잘 보존되어 있었으며, 다른 HSP70/DanK 단백질들과의 높은은 상동성을 나타내었다. 한편 danK2 유전자는 생장온도인 28$^{\circ}C$에서 낮은 수준으로 구성적으로 발현하였으며 heat stress에 의해 그 발현량이 급격히 증가하였다. 또한 A. halophytica를 고농도의 염 스트레스로 처리한 결과, heat stress가 없음에도 불구하고 그 발현량이 급격히 증가하였다. 이러한 결과들은 DnaK 단백질의 고온 또는 염 스트레스에 따른 세포의 손상을 보호하기 위하여 중요한 기능을 담당하고 있기 때문에 추정된다.