A low-temperature dyeing system for silk fabrics based on a redox system has been investigated. Some factors affecting dyeing of silk fabrics with levelling acid dyes in the absence and presence of certain redox system were investigated under different conditions. The variables studied were; type and concentration of redox system, dyeing conditions, i. e. temperature and time, dye concentration, material-to-liquor ration(LR) and colour fastness. The colour strength(K/S value) is outstandingly higher in the presence than in the absence of redox system. A comparison between the colour strength values of such dyeings abtained the three redox system would call for the following order ; Glyoxal/hydrogen peroxide>thiourea/hydrogen peroxide>glucose/hydrgen peroxide> nothing. In the presence of redox system, free radicals are supposed to be formed in both the fiber and the dye and the interaction between these free radicals bring about covalent fixation beside the usual electrostatic bonds, hydrogen bonds and Van der Waals forces.
The MAA graftings in silk fiber were done by redox system for the purpose of investingating the effect of ferrous sulfate additive on the grafting rate and graft ratio in various conditions. The graft ratio was higher in redox graft system than in peroxide graft system and the graft ratio in redox graft system was also higher depending on decrease of ferrous sulfate additive. The saturation graft ratio obtained by empirical equation, log X=K/t, was increasing depending on the increase of ferrous sulfate additive. Initial grafting rate was increased but the latter grafting rate was decreased in redox graft system. The effects of liquor ratio(L.R.) on the graft ratio in redox graft system, were higher in high L.R. than in low L.R..
The homeostasis of the pyridine nucleotide pool [NAD(P)H and NAD(P)$^+$] is maintained in Rhodobacter sphaeroides mutant strains defective in the cytochrome bci complex or the cytochrome c oxidases in terms of its concentration and redox state. Aerobic derepression of the puf operon, which is under the control of the PrrBA two-component system, in the CBB3 mutant strain of R. sphaeroides was shown to be not the result of changes in the redox state of the pyridine nucleotides and the ubiquinone/ubiquinol pool. Using the bc$_1$ complex knock-out mutant strain of R. sphaeroides, we clearly demonstrated that the inhibitory effect of cbb$_3$, oxidase on spectral complex formation is not caused indirectly by the redox change of the ubiquinone/ubiquinol pool.
Dyeing cotton fabric with direct dye (C. I. Direct Blue 15) by redox sytem of ammonium persulfate as an oxidant and glucose as reductant was studied. It was found that covalent bond between dye and cellulose molecule can be formed by free radical produced by the redox system in the dye bath, which enhanced significantly the color strength. The retained color strength after DMF extraction was much better in the presence than in the absence of the redox sytem. The optimum dyeing condition was 0.028 mol/$\ell$(APS/Glucose each) of redox concentration, 65$^{\circle}C$ of dyeing temperature and 60min of dyeing time. The color variation on the dyed sample had not been observed as a result of fixed ${\lambda}_max$.
Redox factor-1 (Ref-1), known as a redox regulator, controls the DNA binding of AP-1 and is activated in HT29 colon cancer cells by hypoxia in vitro. REF-1 also increases tile DNA binding affinity of Hypoxia-inducible Factor-lalpha$ (HIF-lalpha$), HIF-like Factor (HLF) and early growth response-1 (Egr-1) which induce expression of the genes involved in angiogenesis, so that we speculate that REF-1 may play a role in hypoxia-induced angiogenesis. In this research we tried to detect novel proteins interacting with REF-1 using Yeast two-hybrid system using full-length REF-1 cDNA as bait. As result of such screening we detected 3 positive clones. DNA sequencing and GeneBank search revealed that one of the clones contained the same sequences as M.musculus cDNA for tioredoxin.
Mediated electrochemical oxidation (MEO) of polyethylene glycols (PEGs) of molecular weight of 1000, 4000 and 20000, was carried out on both platinum (Pt) and titanium-iridium electrodes in 8.0 M nitric acid solution containing 0.5 M Fe(II) and Co(II) ion. The electrochemical parameters such as current densities, kinds of electrode, electrolyte concentration and removal efficiency were investigated in both Fe(III)/Fe(II) and Co(III)/Co(II) redox systems. The PEGs was decomposed into carbon dioxide by MEO in Fe(III)/Fe(II) and Co(III)/Co(II) redox system during 180 min and 210 min at the current density of $0.67A/cm^2$ on the Pt electrode. Removal efficiency of PEGs by MEO was better in Co(III)/Co(II) redox system than Fe(III)/Fe(II) redox system, indicating mediated electrochemical removal efficiency was 100%.
Jeong, Dong Seok;Lee, Mun Cheul;Lee, Young Hee;Kim, Kyung Hwan
Textile Coloration and Finishing
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v.8
no.1
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pp.15-25
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1996
Wool fabric and merino wool top were dyed with two dyes, C.I. Acid Red 13 and C.I. Direct Blue 1 in presence of hydrogen peroxide/glyoxal redox system at various conditions such as dyeing time, temperature and redox concentration. The pH of dye bath was 4.5 in buffer solution of $KH_{2}PO_{4}$ (0.1mol/1)/$Na_{2}HPO_{4}$ (0.1mol/1). Also dyeing of cotton fabric was carried out with C.I. Direct Blue 1 in absence or presence of redox system. The color depth(K/S) increased with redox concentration and dyeing temperature. The increases in dyeing rate and equilibrium dye exhaustion of Acid Acid 13 and Direct Blue 1 on wool fiber and fabric in the present of hydrogen peroxide/glyoxal have been caused by decreasing in pH value during dyeing process which due to the decomposition of hydrogen ion in glyoxal with the assistance of hydrogen peroxide. But the decreases in exhaustion of Direct Blue 1 on cotton may be attributed to repulsive interac ion between salt and salt.
Malaria parasites adapt to the oxidative stress during their erythrocytic stages with the help of vital thioredoxin redox system and glutathione redox system. Glutathione reductase and thioredoxin reductase are important enzymes of these redox systems that help parasites to maintain an adequate intracellular redox environment. In the present study, activities of glutathione reductase and thioredoxin reductase were investigated in normal and Plasmodium berghei-infected mice red blood cells and their fractions. Activities of glutathione reductase and thioredoxin reductase in P. berghei-infected host erythrocytes were found to be higher than those in normal host cells. These enzymes were mainly confined to the cytosolic part of cell-free P. berghei. Full characterization and understanding of these enzymes may promise advances in chemotherapy of malaria.
We report on electrochemical signal amplification using gap electrodes based on the redox cycling between gap electrodes. The distance between electrodes was controlled from $2{\mu}m$ to a few hundreds of nanometer by chemical deposition of reduced Au ion on the pre-defined electrodes. Enhanced redox current of ferri/ferrocyanide was obtained by redox cycling between the two working electrodes. The faradaic current is amplified about a thousand times in this redox system. Since the signal amplification is due to the shortened diffusion length between the two electrodes, the narrower the nanogap was, the better detection limit, calibration sensitivity, and dynamic range. The experimental results were discussed on the basis of the cyclic voltammetry (CV), atomic force microscope (AFM) and scanning electron microscope (SEM) measurements.
The DevSR two-component system is a major regulatory system involved in redox sensing in Mycobacterium smegmatis. The DevSR system consists of the DevS histidine kinase and its cognate DevR response regulator. When exposed to hypoxic conditions, the DevS histidine kinase is activated to phosphorylate the DevR response regulator, leading to the transcriptional activation of the DevR regulation. The ligand-binding state of the heme embedded in the N-terminal GAF domain of DevS determines the kinase activity of DevS. In this study, we demonstrated that the redox-responsive cysteine (C547) in the C-terminal kinase domain is involved in the redox-dependent control of DevS kinase activity. The formation of an intersubunit disulfide bond between the C547 residues in the presence of $O_2$ led to inactivation of DevS kinase activity. The reduction of the oxidized DevS with reductants such as $\beta$-mercaptoethanol and dithiothreitol resulted in the restoration of DevS kinase activity. It was demonstrated in vivo by complementation test that the substitution of C547 to alanine partially impaired the sensory function of DevS in M. smegmatis.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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