This study was conducted to investigate the proteolytic properties of Sarcodon aspratus on meat proteins. The analytical condition for the measurement of enzyme activity was determined and the effect of Sarcodon aspratus on beef protein and its fractions were determined by SDS-PAGE and the spectrophotometric method respectively. Optimum temperature and pH of Sarcodon aspratus were $73~78^{\circ}C$ and pH 8 respectively. However, enzyme tended to be denatured at $50^{\circ}C$ for 10 min incubation. Proteolytic activity of Sarcodon aspratus was higher than of kiwi and pear 66 and 990 times by dry weight respectively. It appeared that proteolytic activity of Sarcodon aspratus toward beef protein by SDS-PAGE was prominent when compared to that of kiwi and bromelain. Furthermore, Sarcodon aspratus showed the highest proteolytic activity toward all the beef protein fractions, which was followed by collagenase and bovine protease. Transmission electron microscopy showed the muscle fiber started to be degraded when treated with Sarcodon aspratus(1,000 unit) for 10min at $25^{\circ}C$. No distinct sarcomere, A-band, or z-line was observed when treated with Sarcodon aspratus for 60min at the same condition.
Ku, Su-Kyung;Kim, Jake;Kim, Se-Myung;Yong, Hae In;Kim, Bum-Keun;Choi, Yun-Sang
한국축산식품학회지
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제42권3호
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pp.441-454
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2022
This study aimed to determine the effect of enzyme, guar gum, and pressure processing on the digestibility and physicochemical properties of age-friendly liver sausages. Liver sausages were manufactured by adding proteolytic enzyme (Bromelain) and guar gum, and pressure-cooking (0.06 MPa), with the following treatments: control, without proteolytic enzyme; T1, proteolytic enzyme; T2, proteolytic enzyme and guar gum; T3, pressure-cooking; T4, proteolytic enzyme and pressure-cooking; T5, proteolytic enzyme, guar gum, and pressure-cooking. The pH was high in the enzyme- and pressure-processed groups. The pressure-processed groups had lower apparent viscosity than other cooking groups, and it decreased during enzyme treatment. Hardness was lower in the enzyme- and pressure-processed groups than in the control, and the T4 was the lowest. Digestibility was the highest in T4 at 82.58%, and there was no significant difference with that in T5. The general cooking group with enzyme and guar gum also showed higher digestibility than the control (77.50%). As a result of the sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, the enzyme- and pressure-treated groups (T4, T5) were degraded more into low-molecular-weight peptides (≤37 kDa) than the control and other treatments. Viscoelasticity showed similar trends for viscous and elastic moduli. Similarly, combined pressure processing and enzymatic treatment decreased viscoelasticity, while guar gum increased elasticity but decreased viscosity. Therefore, the tenderized physical properties and improved digestibility by enzyme and pressurization treatment could be used to produce age-friendly spreadable liver sausages.
This study was conducted to investigate the proteolytic properties of Sarcodon aspratus on meat proteins. The analytical condition for the measurement of enzyme activity was determined and the effect of Sarcodon aspratus on beef protein and its fractions were determined by SDS-PAGE and spectrophotometric method, respectively. Optimum temperature and pH of Sarcodon aspratus was $73-78^{\circ}C$,pH 8, respectively. However, the enzyme tended to be denatured at $50^{\circ}C$ for 10min incubation. Proteolytic activity of Sarcodon aspratus was higher than those of kiwi and pear by 66 and 990 times by dry weight, respectively. It was appeared that proteolytic activity of Sarcodon aspratus toward beef protein by SDS-PAGE was prominent when compared to those of kiwi and bromelain. Furthermore, Sarcodon aspratus showed highest proteolytic activity toward all the beef protein fractions, which was followed by collagenase and bovine protease. Transmission electron microscopy showed the muscle fiber started to be degraded when treated with Sarcodon aspratus(1,000 unit) for 10min at $25^{\circ}C$. No distinct sarcomere, A-band, and z-line was observed when treated with Sarcodon aspratus for 60min at same condition.
본 연구에서는 분리대두단백질에 단백질 가수분해효소를 처리하여 대두단백질에 가수분해적 변성을 야기하여 그 기능성을 변화 고찰하고 실제 식품에의 이용방법으로 효소처리된 두유로 두부를 만들어 물성실험과 관능평가를 실시하였다. 장엽에서 SPI를 제조한 후 15분간 bromelain으로 처리하여 2.7% 가수분해된 MSPI를 만들어 기능특성을 측정 비교하였다. MSPI는 전 pH범위에서 용해도가 증가하였고, 특히 등전점에서 15% 정도 증가하였다. 유화형성력과 기포팽창력은 증가하였으나 이들의 안정성은 감소하였는데, 특히 기포안정성은 알칼리쪽에서 급격히 감소하였고, 등전점에서는 가장 큰 것으로 나타났다. 표준두유와 변형두유를 혼합하여 제조한 두부로 물성실험과 관능평가를 실시하였을 때 압착실험에서는 변형두부I이 연하고 탄력성 있는 두부를 형성하는 것으로 나타났다. 각 두부의 물성모형은 spring 한개와 Maxwell 모형 세개를 가진 7요소모형으로 동일한 물성모형을 나타내었다. 관능평가에서는 표준두유와 변형두유를 3 : 1의 비율로 혼합하여 제조한 두부의 품질이 가장 우수한 것으로 평가되었다.
Water extract of mulberry tree barks(Morus alba Linne) was studied for its proteolytic activity. Protein content of the extract was 1.12mg/ml and its specific activity was 5.14U/ml. The enzyme was active on various proteins : the relative acitities were 100 for casein, 63 for albumin, 58 for collagen, 45 for hemoglobin and 36 gelatin, respectively. There suggested that the ability of the enzyme to hydrolyze meat was relatively high since those are major meat proteins. Optimum pH and temperature for proteolytic activity were : pH 6.0 and 6$0^{\circ}C$. And the enzyme was stable at the pH range of 6.0 to 7.0 and temperature between 50 and 8$0^{\circ}C$. Apparent proteolytic activities could support some scientific grounds of traditional application of mulberry tree barks to home cooking for meat tenderization.
In Jae park;Yoon, Jerng-Chang;Park, Seong-Joo;Kim, Eung-Ho;Cho, Yeon-Jae;Shin, Kwang-Soo
Journal of Microbiology
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제41권2호
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pp.73-77
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2003
Four proteolytic bacteria were isolated and identified from a rotating biological contactor based on Bacillus. The four isolates, Ni 26, 36, 39 and 49 were identified as B. vallismortis, B. subtilis, Aeromonas hydrophila and B. amyioliquefaciens, respectively, based on their biochemical properties and 16S rDNA sequence analyses. The optimal proteolytic activity was observed in the temperature and pH ranges of 40-70$^{\circ}C$ and 8.0-8.5, respectively. The proteolytic activities of all the isolates were partially inhibited by phenylmethylsulfonylfluoride (PMSF), and the isolates Ni 26, Ni 39 and Ni 49 were inhibited by the metalloprotease inhibitor, 1,10-phenanthroline. Zymographic analyses of the culture supernatants revealed the presence of at least two pretenses in all isolates.
Effects of gamma irradiation onf the activity and the properties(amino acid compositions, in vitro digestibility and SDS-PAGE pattern) of proteolytic enzymes were investigated. The proteolytic activity of soluble human serine protease, enzyme in kiwi and pineapple decreased 10% and 30~65% by 5 kGy and 30 kGy, respectively. In dried pancreatin and lysozyme, the proteolytic and antimicrobial activities decreased 6~14% and 10~20% by 5kGy and 40kGy, respectively. The analysis of above 10kGy-irradiated soluble human serine protease by SDS-PAGE revealed radiolysis of the enzyme into protein or peptides of lower molecular weights. The irradiation of skim milk, hammastein casein, and lysozyme up to 40kGy had no deleterious effect on either the in vitro digestibility or amino acid compositions.
구두용 나피(裸皮)의 물성에 가장 큰 영향을 주는 탈모 공정에 단백질 분해 효소가 미치는 영향을 연구하였다. 나피의 물성을 기존의 방법 대신 전자 현미경을 이용하여 측정하는 새로운 방법을 제시하였다. 단백질 분해 효소를 이용한 바이오-테크 처리가 화학적 처리보다 탈모율에서 약간 저하되나 나피의 물성과 환경 측면에서 우수한 것으로 나타났다. 특히, 화학적 처리시 발생하는 유해 가스인 $H_{2}S$가 전혀 발생치 않았으며, 탈모 공정의 폐수 처리시 COD 및 BOD 값이 각각 939 mg/L와 5268 mg/L로 상당량 감소하여 기존의 처리 방법들보다 환경 친화적인 방법임을 확인할 수 있었다. 따라서, 탈모 공정은 $29{\sim}30^{\circ}C$의 온도 범위에서 단백질 분해 효소인 0.4~0.5% Lupin LE-10을 첨가하여 20시간 처리하는 것이 적합하였다.
Proteolytic enzymes are used for meat tenderization, an important process with regard to consumer preference. The proteolytic enzyme, IVRIN was isolated from the plant Cucumis pubescens W and its effect on physico-chemical properties and lipid profile of thigh and breast muscle of culled, desi and broiler birds was studied. Fifty-gram meat was treated with IVRIN containing 32.5 mg enzyme protein at $60^{\circ}C$ for 20 min. The pH of IVRIN treated meat was decreased significantly (p<0.01) and the effect was more pronounced in breast than thigh muscle. The water holding capacity (WHC) was increased significantly (p<0.01) in broiler as compared to desi and culled bird, and in breast compared to thigh muscle. IVRIN failed to produce any impact on muscle fiber diameter (MFD). The MFD of desi was significantly higher (p<0.01) than broiler and culled birds. The total lipid concentration in thigh and breast muscle of desi was lower (p<0.01) than broiler and culled birds, latter being similar in this respect. The cholesterol content was lower (p<0.01) in breast than thigh muscle, in broiler than desi and culled and in IVRIN treated than untreated meat samples. The phospholipid concentration was unaffected by IVRIN. Broiler and culled birds exhibited more phospholipid content than desi birds.
새우젓의 육류단백질 분해 특성을 파악하기 위하여 전기투석기를 이용하여 탈염하여 조효소액을 조제하였다. 새우젓의 염도는 전기투석 후 2% 이하로 낮아졌으며 투석 시간이 경과할수록 조효소액의 protease activity는 증가하였다. 새우젓 조효소액에 우육, 돈육, 계육 등의 육류 전근육단백질을 기질로 하여 $37^{\circ}C$에서 반응시켜 SDS-PAGE로 근원섬유 단백질의 분해양상을 측정하였다. 새우젓 조효소액은 매우 강력하게 육류단백질을 분해하였으며 가열 처리 및 비가열처리 기질 모두 원활히 분해하는 특성이 있었다. 이러한 육류 단백질 분해는 특히 가열 처리한 육류에서 더 크게 나타나 5분 이내에 거의 모든 근육 단백질 단백질의 분해가 일어났다. 가열변성된 기질을 사용하여 조효소액의 분해능을 측정하였을 때 계육의 분해가 가장 원활히 일어났으며 그 다음이 돈육, 우육의 순이었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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