• 한국축산식품학회지
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• 제35권6호
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• pp.841-846
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• 2015

This study was investigated to determine the effect of microbial transglutaminase (MTG) with or without red bean protein isolate (RBPI) on the porcine myofibrillar protein (MP) gel functionality at different pH values (pH 5.75-6.5). Cooking yield (CY, %), gel strength (GS, gf), differential scanning calorimetry (DSC), and scanning electron microscopy (SEM) were determined to measure gel characteristics. Since no differences were observed the interaction between 1% RBPI and pH, data were pooled. CY increased with the addition of 1% RBPI, while it was not affected by pH values. GS increased with increased pH and increased when 1% RBPI was added, regardless of pH. There were distinctive endothermic protein peaks, at 56.55 and 75.02℃ at pH 5.75, and 56.47 and 72.43℃ at pH 6.5 in DSC results, which revealed decreased temperature of the first peak with the addition of 1% RBPI and increased pH. In SEM, a more compact structure with fewer voids was shown with the addition of 1% RBPI and increased pH from 5.75 to 6.5. In addition, the three-dimensional structure was highly dense and hard at pH 6.5 when RBPI was added. These results indicated that the addition of 1% RBPI at pH 6.5 in MTG-mediated MP represent the optimum condition to attain maximum gel-formation and protein gel functionality.

• KSBB Journal
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• 제18권1호
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• pp.35-38
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• 2003

양수 내에 존재하는 총 단백질을 이차원 전기영동을 이용하여 분리 분석하였고, gradient gel을 이용하여 양수 내에 소량으로 존재하는 미세 단백질까지 분리하였다. 양수 내에는 고농도로 존재하는 단백질이 있는데 이것이 serum albumin precursor임을 확인하였고, 8-18% gradient gel의 이용으로 분해능(resolution)이 향상되어 미세 단백질을 분리 분석할 수 있었다. 이차원 전기영동 후 MALDI-TOF를 이용하여 단백질을 identification하여 기존의 양수 protein database에 존재하는 단백질을 확인하였고, 존재하지 않는 새로운 단백질을 분리 분석하였다.

• 한국수산과학회지
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• 제32권5호
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• pp.556-562
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• 1999

전분은 종류에 관계없이 첨가량을 증가시킴에 따라 gel 강도는 저하하였으며, RA급 냉동 surimi은 전분의 종류에 큰 영향을 받지 않은 반면, A급은 감자전분 및 수식 옥수수전분이 농도 증가에 따른 gel 강도 감소에 가장 적은 영향을 미치는 것으로 나타났다. WPC, DEW 및 SPI는 첨가량이 증가함에 따라 gel 강도는 감소하였으나, BPP는 gel 강도를 증가시키는 것으로 나타났으며, 이 같은 효과는 RA급에서 현저하였다. BPP의 gel 강도 증가 효과는 낮은 변성온도와 열 변성에 따른 구조 변화가 어육 gel의 matrix 강화에 영향을 미치는 것으로 판단된다. RA급을 이용한 어육 gel 제조시 백색도에 큰 영향을 미치지 않는 $2\%$ 범위 내에서 gel 강도 강화를 위해 사용할 수 있는 것으로 나타났다. Gel 강도 1000$\times$g를 제한 인자로 하였을 때, 냉동 surimi의 소모량이 가장 적은 formulation은 A급에서는 A급 surimi $37.8\%$ DEW $6.6\%$, 전분 $3.4\%$ 였으며, RA급에서는 RA급 surimi $40.9\%$, DEW $9.1\%$, 전분 $0.9\%$이었다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제32권7호
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• pp.1046-1052
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• 2003

Viscoelastic behavior of oxidized starch gel, modified with sodium hypochlorite (NaOCl) and the adding effects of protein in oxidized starch gel was studied by dynamic viscoelastic measurement. The storage modulus(G′) of starch gel increased with the increase of starch concentration. They showed higher value when starch suspension was treated to 95$^{\circ}C$ rather than 85$^{\circ}C$. Consistency of starch gel was decreased over 1.0% active Cl/g starch when heated to 95$^{\circ}C$, which means that the swelling of starch granules increased with concentration of NaOCl and showed more sensitive against shear. As the extent of oxidation increased, starch granules were easily destroyed. Therefore, it is hard to separate between compartment of leached-out amylose and that of amylopectin, which means that the ability of gel formation was reduced. When oxidized starches were gelatinized in presence of soy protein and sodium caseinate, it was found that G′ decreased, and frequency dependence of G′ and G" increased with the increased degree of oxidation in starch. The reduce of starch-protein interaction was thought to be through the dissociation of the branched amylopectin, which playa leading role in protein interaction, with the oxidation of starch.

• 한국축산식품학회지
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• 제30권5호
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• pp.746-754
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• 2010

Response surface methodology was adopted to model and optimize the effects of microbial transglutaminase (TG) and calcium alginate (CA) systems of various ratios on the gelation characteristics of porcine myofibrillar protein (MP) at various salt levels. The CA system consisting of sodium alginate (SA), calcium carbonate (CC) and glucono-$\delta$-lactone (GdL) showed no remarkable changes in the salt-soluble fraction, and only minor effects on electrostatic interactions were observed. Increasing CA concentration caused acid-induced hydrophobic interactions in MPs, resulting in increased MP gel strength. The TG system, containing TG and sodium caseinate (SC), induced cold-set MP gelation by formation of covalent bonding. The main advantage of the combined system was a higher cooking yield when the MP gel was heated. These results indicated that 0.7% TG combined with 0.8% CA system can form a viscoelastic MP gel, regardless of salt levels.

• 한국응용곤충학회지
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• 제34권2호
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• pp.140-146
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• 1995

연두금파리의 난세포성숙에 따른 단백질의 변화와 난특이성단백질의 특성을 확인하기 위하여 gel filtration, 전기영동 및 분자량측정, 아미노산과 지방산함량을 측정하여 얻은 결과는 다음과같다. 연두금파리 암컷성충의 난소단백질은 단백질원을 섭식시킨 후 72시간 이후 빠르게 증가하였고, 완전한 성숙이 일어나는 96시간에 최고의 함량을 나타냈다. DEAE-cellulose와 Sephacryl 5-200으로 gel filtration하고 7.5% native polyacrylamide gel에서 전기영동한 결과 난소에서 분리된 특이단백질은 ${R}_{f}$ 0.4에서 혈림프 및 난소와 다른 밴드가 확인되었으며, 분자량은 110,000 dalton이였다. 분리된 난특이성단백질내 아미노산 조성은 asparagine 외 모두 13종이 검출되었으며, asparagine, glutamic acid와 함께 tyrosine이 특이하게 높게 나타났다. 지방산은 난소와 함께 난특이성단백질에서 palmitic acid의 4종이 분리되었다. 따라서, 연두금파리의 난에는 지방체에서 합성, 분비된 난황단백질이외에 난소에만 존재하는 특이단백질이 있음을 알 수 있다.

• BMB Reports
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• 제28권6호
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• pp.504-508
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• 1995

The electrophoretic patterns of plasma membrane surface proteins of normal rat liver cells and rat hepatomas were compared in 10% non-denaturing and 7-15% gradient non-denaturing gel. Chemical carcinogens, 2-Me DAB (2-methyl-4-dimethylaminoazobenzene) and DENA (diethylnitrosamine), were used to induce hepatoma in rats. One protein which disappeared in hepatoma was identified in normal rat liver by non-denaturing gel electrophoresis. Rabbit antisera were raised against this specific protein, and the protein was purified by Sephacryl S-200 column and immunoaffinity chromatography using the purified antibody. The purified protein showed two bands of molecular weights approximately 50 $kD_{\alpha}$ and 52 $kD_{\alpha}$ by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, which reacted specifically with the antibody. However only one band was observed in non-denaturing gel and also in isoelectric focusing with a pI value of 6.6. This study showed the existence of an unique protein on the plasma membrane surface of normal rat liver cells which disappeared in rat hepatomas induced by chemical carcinogens.

• 한국식품조리과학회지
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• 제10권2호
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• pp.146-150
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• 1994

생선 어묵에 대두분리단백질, 난백, 유청단백질, 글르우텐과 같은 단백질들을 첨가하였을 때 그들이 어묵의 조직감을 수사하는 기능이 평가되었다. 단백질들은 어묵의 강도, 경도와 층밀림성을 감소시켰다. 단백질이 첨가된 어묵제품은 관능검사에서 제품의 질김성, 씹힘성 및 경도에 대한 강도는 감소시켜주는 반면 이들에 대한 종합적 기호도는 증가시키는 것으로 나타났다. 첨가제로 사용하였던 단백질 자체로 만든 겔의 강도는 이들 단백질을 첨가하여 만든 어묵의 겔 강도와 역비례 관계를 나타냈으며, 첨가한 단백질들이 어묵의 조직감을 수사하는 기능적 특성은 각 단백질들의 수화능력과 겔화 특성 등에 기인하는 것으로 나타났다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제33권10호
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• pp.1676-1684
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• 2004

어육, 닭 가슴살 및 돼지 후지 육을 산성 및 알칼리 용액으로 추출하여 등전점 부근에서 회수하고 중성 부근의 pH로 재조절하여 회수한 단백질의 가열 젤 물성과 이들의 혼합에 따른 가열 물성 값의 변화, 최적 물성과 최소비용을 제공하는 혼합 비율을 결정하였다. 갈고등어의 근원섬유단백질은 산 및 알칼리 처리에 의해 가열 젤을 형성하지 못하였으나, 산과 알칼리 처리후 근형질 단백질을 포함한 회수 단백질은 가열 젤을 형성하였다. pH 10.5에서 처리 후 회수한 단백질의 가열 젤의 파괴강도는 갈고등어가 가장 낮았고, 변형 값은 냉동 꼬마민어>닭 가슴살>돼지 후지 육>갈고등어의 순으로 높았으며, 백색도는 냉동 꼬마민어 회수 단백질이 가장 높았다. 갈고등어 회수 단백질의 첨가는 파괴강도, 변형 값, 백색도를 감소시키고 가격을 상승시키는 반면, 닭 가슴살 회수 단백질의 첨가는 파괴 강도와 백 색도를 다소 증가시키고 가격을 현저히 감소시켰다. 냉동 꼬마민어 회수 단백질인 경우, 파괴강도 110 g 이상, 변형 값 4.5 mm 이상 및 회수 단백질의 원료 단가 2000원 이하/kg을 만족하는 최적 혼합 비율은 냉동 꼬마민어 36∼50%, 닭 가슴살 34∼40%, 돼지 후지 육 14∼25%이었다 가열 젤의 구조는 냉동 꼬마민어 회수 단백질이 가장 치밀하였다. 냉동 꼬마민어 회수 단백질을 축으로 닭 가슴살, 돼지 후지 육 회수 단백질의 적절한 혼합 비율의 조절은 물성 값이 다양화한 연제품에 활용 가능할 것으로 판단된다.

• BMB Reports
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• 제28권2호
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• pp.143-148
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• 1995

In E. coli, chromosomal DNA associated with proteins is condensed into an organized structure known as nucleoid. Using a nitrocellulose filter binding assay to identify proteins forming nucleoid, a 21 kDa protein was purified from E. coli. The molecular weight of the purified protein was 21 kDa on SDS-polyactylamide gel electrophoresis and 24 kDa on gel permeation chromatography. A molecular weight of 21 kDa on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis is unique among known proteins which are believed to be involved in the formation of nucleoid in E. coli. The 21 kDa protein nonspecifically binds to both double-stranded and single-stranded DNA. Sedimentation in a sucrose gradient revealed that the protein induced significant condensation of both supercoiled plasmid DNA and linear bacteriophage $\lambda$ DNA On the basis of quantitative Western-blot analysis, approximately 40,000 molecules of the protein were estimated to exist in an E. coli. The biochemical properties and cellular abundance of the 21 kDa protein suggest that this protein participates in the formation of nucleoid in E. coli.