• 한국축산식품학회지
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• 제32권3호
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• pp.323-329
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• 2012

본 연구는 돈육 근원섬유 단백질에 식염의 농도와 타피오카 전분의 첨가량을 달리하여 점도, 겔 강도, 가열감량, 열량분석 및 전기영동의 변화를 관찰하여 근원섬유 단백질의 물성에 어떠한 영향을 주는지 알아보기 위해 실시하였다. 점도를 측정한 결과 식염의 농도가 증가함에 따라 혼합물의 점도가 유의적으로 증가하였으나, 타피오카 전분의 첨가에 따른 효과는 보이지 않았다(p<0.05). 겔강도는 식염의 농도와 타피오카 전분의 상호작용이 나타났고 식염의 농도와 타피오카 전분의 첨가량이 증가함에 따라 유의적으로 증가하였다(p<0.05). 가열감량에서도 타피오카 전분의 첨가로 인해 효과를 보여, 가열감량이 유의적으로 감소하였다(p<0.05). 열량분석을 통해 단백질의 변성을 관찰한 결과 $55^{\circ}C$에서 타피오카 전분이 겔을 형성하기 시작하는 피크가 보였으며, 그 이외의 피크에서는 식염의 농도와 타피오카 전분에 의한 피크 차이를 보이지 않았다. 전기영동의 결과 식염의 농도와 타피오카 전분의 첨가에 따른 단백질 분획 간의 큰 차이를 보이지 않았다. 따라서 근원섬유 단백질에 타피오카 전분을 첨가함으로써 겔 강도와 가열수율을 향상시키는 것으로 평가되었으며, 이러한 결과를 기초로 모델소시지를 제조하였다. 모델소시지의 결과로 2% 타피오카 첨가에 의해서는 유리수분이 낮아짐으로써 보수력을 증가하였으나 조직감의 증가는 나타나지 않은 반면 1%의 TGase의 첨가는 타피오카의 첨가유무에 상관없이 조직감을 증가시켰다. 따라서 TGase를 1% 첨가하고 타피오카 전분을 첨가할 경우 겔강도의 증가와 함께 보수력을 증진시킬 수 있을 것으로 판단된다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제20권8호
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• pp.1285-1291
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• 2007

This research investigated variation in the improvement of the texture of chicken and pork sausages induced by microbial transglutaminase (MTG). The extractability of myofibrillar proteins from these sausages as well as the ${\varepsilon}-({\gamma}-glutamyl)$lysine (G-L)　content were also investigated. MTG treatment of sausages significantly increased the breaking strength values in both meat types, especially for samples incubated at $40^{\circ}C$. However, values of the breaking strength in both meat types were increased differently. The variation in protein extractability of samples incubated at $40^{\circ}C$ for both meat types could lead to some consideration of the mechanisms and the high accessions of myosin heavy chain (MHC) to MTG. SDS-PAGE analysis showed significant changes in the density of the bands after adding MTG, especially for the pork samples in which the bands disappeared totally. The G-L content in the presence of MTG was double that in control samples of both meat types. This study suggests that the binding ability of myofibrillar proteins with MTG is strong. This leads us to suggest that MTG functions positively with different improvements in the texture of chicken and pork products that are treated mechanically, such as sausages. Variability in gel improvement level between chicken and pork sausages was observed; this resulted from the variation in meat proteins in response to MTG, as well as to the original glutamyl and lysine content.

• 한국식품영양과학회지
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• 제33권10호
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• pp.1676-1684
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• 2004

어육, 닭 가슴살 및 돼지 후지 육을 산성 및 알칼리 용액으로 추출하여 등전점 부근에서 회수하고 중성 부근의 pH로 재조절하여 회수한 단백질의 가열 젤 물성과 이들의 혼합에 따른 가열 물성 값의 변화, 최적 물성과 최소비용을 제공하는 혼합 비율을 결정하였다. 갈고등어의 근원섬유단백질은 산 및 알칼리 처리에 의해 가열 젤을 형성하지 못하였으나, 산과 알칼리 처리후 근형질 단백질을 포함한 회수 단백질은 가열 젤을 형성하였다. pH 10.5에서 처리 후 회수한 단백질의 가열 젤의 파괴강도는 갈고등어가 가장 낮았고, 변형 값은 냉동 꼬마민어>닭 가슴살>돼지 후지 육>갈고등어의 순으로 높았으며, 백색도는 냉동 꼬마민어 회수 단백질이 가장 높았다. 갈고등어 회수 단백질의 첨가는 파괴강도, 변형 값, 백색도를 감소시키고 가격을 상승시키는 반면, 닭 가슴살 회수 단백질의 첨가는 파괴 강도와 백 색도를 다소 증가시키고 가격을 현저히 감소시켰다. 냉동 꼬마민어 회수 단백질인 경우, 파괴강도 110 g 이상, 변형 값 4.5 mm 이상 및 회수 단백질의 원료 단가 2000원 이하/kg을 만족하는 최적 혼합 비율은 냉동 꼬마민어 36∼50%, 닭 가슴살 34∼40%, 돼지 후지 육 14∼25%이었다 가열 젤의 구조는 냉동 꼬마민어 회수 단백질이 가장 치밀하였다. 냉동 꼬마민어 회수 단백질을 축으로 닭 가슴살, 돼지 후지 육 회수 단백질의 적절한 혼합 비율의 조절은 물성 값이 다양화한 연제품에 활용 가능할 것으로 판단된다.

• 한국축산식품학회지
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• 제36권5호
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• pp.671-678
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• 2016

Fractioning and/or preheating treatment on the rheological properties of myofibrillar protein (MP) gels induced by microbial transglutaminase (MTG) has been reported that they may improve the functional properties. However, the optimum condition was varied depending on the experimental factors. This study was to evaluate the effect of red bean protein isolate (RBPI) on the rheological properties of MP gels mediated by MTG as affected by modifications (fractioning: 7S-globulin of RBPI and/or preheat treatment (pre-heating; 95℃/30 min): pre-heating RBPI or pre-heating/7S-globulin). Cooking yields (CY, %) of MP gels was increased with RBPI (p<0.05), while 7S-globulin decreased the effect of RBPI (p<0.05); however, preheating treatments did not affect the CY (p>0.05). Gel strength of MP was decreased when RBPI or 7S-globulin added, while preheat treatments compensated for the negative effects of those in MP. This effect was entirely reversed by MTG treatment. Although the major band of RBPI disappeared, the preheated 7S globulin band was remained. In scanning electron microscopic (SEM) technique, the appearance of more cross-linked structures were observed when RBPI was prepared with preheating at 95℃ to improve the protein-protein interaction during gel setting of MP mixtures. Thus, the effects of RBPI and 7S-globulin as a substrate, and water and meat binder for MTG-mediated MP gels were confirmed to improve the rheological properties. However, preheat treatment of RBPI should be optimized.

• 한국축산식품학회지
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• 제31권5호
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• pp.782-790
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• 2011

본 연구는 TGase 첨가에 따른 근원섬유 단백질과 비육류 단백질인 적소두단백질 또는 대두단백질간의 상호작용을 비교 평가하기 위해 수행되었다. 실험 1에서는 비육류 단백질 함량에 따른 물성 변화를 평가하였으며 실험 2에서는 TGase 반응시간에 따른 최적 조건을 평가하였다. 가열수율은 비육류 단백질을 첨가한 처리구에서 유의적으로 증가하였으며 특히 적소두단백질 1%을 첨가하였을 때 가장 높은 가열수율을 나타내었다(p<0.05). 반면에 겔 강도 및 점성도는 근원섬유 단백질 단독 처리구와 비육류 단백질을 첨가한 처리구와 비교하였을 때 유의적으로 차이가 나타나지 않았다(p>0.05). 또한 전기영동 결과는 가열 전 TGase 첨가 후 4시간 반응시켰을 때는 모든 처리구에서 변화를 보이지 않았지만(실험1), TGase 첨가 후 10시간 반응시킨 모든 처리구에서는 biopolymer 밴드가 나타났다(실험2). 또한 TGase 반응시간에 따른 겔 강도는 10시간째에 유의적으로 증가하였다(p<0.05). 하지만 10시간의 반응시간은 배양시간이 너무 길어 산업적으로 이용하기 부적합 하기 때문에 TGase함량을 0.5%로 증가시켜 효소와 단백질간의 최적 반응시간을 평가하고 비육류 단백질과의 상호작용을 통한 물성을 증진시키는 연구가 앞으로 필요할 것으로 사료된다.

• 한국축산식품학회지
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• 제28권2호
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• pp.154-159
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• 2008

근육단백질과 카제인염 단백질간의 상호작용의 촉매제로서 TGase의 배양시간과 온도에 따른 물성효과를 측정하기 위하여 본 연구를 실시하였다. 돈육 등심부위의 근원섬유단백질을 추출하였고 배양온도는 $4^{\circ}C$, $37^{\circ}C$로, 배양시간은 0, 0.5, 2, 4시간으로 단백질의 열량분석, 점도, 겔 강도, 전기영동상 패턴의 변화를 측정하였다. 단백질열량변화는 각 단백질 별로 열량변화 패턴이 상이하게 나타났으며 근원섬유와 카제인염의 혼합액은 각각의 단백질 피크와 유사하게 나타났고 배양시간과 온도에 따라 차이를 보여 $4^{\circ}C$에 비하여 $37^{\circ}C$에서 열량변화의 차이가 크게 나타났다. 점도의 경우 배양하지 않은 것과 비교했을 때 $37^{\circ}C$에서 2시간 배양했을 때부터 유의적인 차이를 보이며 증가하였다. 근원섬유단백질을 4.5%의 농도로 가열에 의한 겔의 강도를 측정한 결과, 배양시간이나 온도에 따른 뚜렷한 차이를 보이지 않았다. 전기영동의 경우에도 $4^{\circ}C$ 와 $37^{\circ}C$의 배양의 경우 myosin heavy chain과 카제인 염 단백질 분획이 배양시간이 경과함에 따라 점차 감소하였고, 특히 $37^{\circ}C$에서 30분까지는 큰 변화를 나타내지 않았으나 2시간부터 32-34 kDa 분자량을 갖는 카제인 염단백질의 저분자의 밴드가 사라지고 고분자의 biopolymer를 형성하였다. 이상의 결과를 종합하면 $4^{\circ}C$보다 $37^{\circ}C$에서 단백질 분자간의 상호작용에 의한 TGase의 효과가 뚜렷하였으며 $37^{\circ}C$에서 2시간 이상 배양시 TGase에 의한 현저한 물성의 차이를 보인 것으로 평가된다.

• 생명과학회지
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• 제17권5호
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• pp.728-734
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• 2007

원료육(돈육 뒷다리 및 닭가슴살)에 따라 pH 조절법(3.0 또는 11.0)으로 제조한 수리미의 이화학적 및 관능적 특성을 비교 분석한 결과, 돈육 뒷다리를 활용한 pH 3.0으로 조절한 수리미는 높은 조단백질 함량, 수율, 보수력을 보였으나, 적색도, 황색도, Mb 및 metMb 함량이 높고(P<0.05) 백색도, 근원섬유단백질, 파괴강도, 변형값 및 겔강도가 낮아(P<0.05) 품질에 나쁜 영향을 미쳤다. 돈육 뒷다리를 활용한 pH 11.0으로 조절한 수리미는 높은 조직 특성과 낮은 Mb 및 metMb 함량으로 인해 양호한 결과를 얻었으나, 가열감량이 낮고 파괴강도, 변형값 및 겔강도가 낮게 나타났다(P<0.05). 또한 닭가슴살을 활용한 pH 3.0으로 조절한 수리미는 높은 조단백질 함량, 수율, pH, 파괴강도, 변형값, 겔강도 및 명도를 보여 양호한 결과를 얻었으나(P<0.05), 근원섬유단백질, 적색도 및 metMb 함량이 높고 수리미의 조직 특성이 낮아 품질에 나쁜 영향을 미쳤다(P<0.05). 닭가슴살을 활용한 pH 11.0으로 조절한 수리미는 근원섬유단백질, 변형 값, 명도, 백색도 및 응집성이 높고 Mb 함량, 가열감량, 조단백질 함량, 수율 및 파괴강도 값이 낮게 나타났다(P<0.05). 따라서 색 및 겔 특성을 기준으로 수리미의 품질 특성을 비교하면, 돈육 뒷다리에 비해 닭가슴살의 활용이 명도, 백색도, 파괴강도, 변형값 및 겔강도 값이 높게 나타났으며, pH 3.0에 비해 pH 11.0으로 회수한 수리미에서 높은 백색도, 근원섬유단백질 함량 및 응집성을 보였다. 그러나 모든 수리미 샘플의 관능평가 항목에서 유의적인 차이가 나타나지 않아, 돈육 뒷다리 및 닭가슴살을 활용한 pH 조절법으로 회수한 수리미의 제조가 가능할 것으로 판단된다..

• 한국축산식품학회지
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• 제39권6호
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• pp.888-902
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• 2019

Our aim was to investigate the effects of bromelain embedded in double emulsion (DE) on physicochemical properties of pork loin. We evaluated DE characteristics such as size, zeta potential, and microscopy after fabrication. We marinated meat with distilled water (DW), 1% (w/v) bromelain solution, blank DE, and 1% (w/v) bromelain loaded in double emulsion (DE E) for 0, 24, 48, and 72 h at 4℃, and prepared raw meat for control. The marinated samples were assessed for color, water holding capacity, cooking loss, moisture content, pH, protein solubility, Warner-Bratzler shear force (WBSF) and gel electrophoresis. The droplet size of 1% (w/v) bromelain embedded in DE was increased compared with blank DE (p<0.05) and values of zeta potential decreased. The increase in lightness and color difference range of the DE-treated group was lower than that of the DW-treated group (p<0.05). Moreover, treatment by immersion in 1% (w/v) DE E resulted in the highest water holding capacity values (p<0.05) and lower cooking loss values than water base treatment (p<0.05). Results for myofibrillar protein solubility and WBSF showed a similar trend. 1% (w/v) DE E showed degradation of myosin heavy chain after 48 h in sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. Thus, bromelain-loaded DE is useful for controlling and handling enzyme activity in food industry.