• 한국미생물·생명공학회지
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• 제19권1호
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• pp.57-63
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• 1991

토양으로부터 분리한 알칼리 내성 및 liner alkylbenzene sulfonate 내성인 lipase 생산균주를 동정하여 Pseudomonas sp. J-19로 명명하였다. 호알칼리성 lipase는 ammonium sulfate 침전, DEAE-Sephadex와 Sephadex G-100 column chromatography로 정제하였고, 정제효소의 비활성도는 35 unit/mg protein, 수율은 17이었다. 정제효소는 polyacrylamide disc gel 전기영동에서 단일 band를 나타내었고, Sephadex G-100 gel filtration과 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의하여 추정된 분자량은 36,000이었다. 정제효소의 최적 pH는 10.0 최적온도는 30'C이었다. 정제 효소의 활성은 0.1 linear alkylbenzene sulfonate 첨가에 의하여 2배 증가되었고, 0.05 Tide에 의하여 2.5배 증가되었다. 정제효소는 p8.0-10.0, 4'C이하에서 안정하였다.

• 한국균학회지
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• 제8권3호
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• pp.159-166
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• 1980

검정곰팡이(Aspergillus niger)의 동조적(同調的) 분화(分化)를 시행(施行)하면서 acid-phenol 용성(溶性)인 세포단백질(細包蛋白質)을 추출(抽出)하여 포자형성(胞子形成) 전후(前後)의 단백상(蛋白像)의 변화(變化)를 polyacrylamide gel 전기영동법(電氣泳動法)으로 추구(追究)하였다. 결과(結果)에서 1종(種)의 단백질(蛋白質)(분자량(分子量) 약(約) 27,000 정도(程度))이 포자형성기(胞子形成期)에 신생(新生)함을 알았다. 포자(胞子)의 발아시(發芽時)에는 18개의 단백질(蛋白質)밴드가 있으며 포자형성시(胞子形成時)에는 19개가 있었다. Amido black 색소(色素)의 염색도(染色度)는 분화시기(分化時期)에 따라서 각(各) 밴드마다 각각 많이 달랐다.

• 한국자원식물학회지
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• 제13권1호
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• pp.1-10
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• 2000

재배되고 있는 22 페칸종간의 RAPD분석을 한 결과, Agarose gel상에서 primer당 평균 6개의 DNA단편이 증폭되었다. 증폭된 DNA 단편의 크기 는 100bp에서 1500bp의 범위에 위치하였다. 페칸종간의 유연 관계를 분석하기에 적합한 primer를 선발한 결과 OPA-02, OPA-10, OPA-12, OPB-01이 최적이었다. 4종의 primer를 이용하여 증폭한 PCR산물을 1.5% Agarose gel상에 분획하여 단편의 종류를 분석한 결과 22의 페칸종은 5개의 그룹으로 구분 할 수 있었다. 40종 primer로부터 증폭된 466 DNA단편을 기초로하여 유전적 근연계수를 계산하였던 결과 유사도 값이 가장큰 것은 C. flacra와 Black walnut로 0.90를 나타났으며, Kiowa와 Red hickory, C. tomentosa, C. flacra, Black walnut간에는 유사도 값이 0.31로 가장 작았다. 선발된 4종의 primer를 이용하여 증폭시킨 PCR산물을 Polyacrylamide gel상에 분획한 후 검출된 DNA단편을 분석하였다. 유사도 값이 가장 큰 것은 그룹 V의 Red hickory, C. tomentosa, C. flacra, Black walnut간으로 1.0이었고, Farley와 Pawnee간과 Sturya와 Clarke간은 공히 0.98를 나타내었다. Polyacrylamide gel분획 후 은염색하여 단편을 검출하는 것은 Agarose gel에 비하여 시간, 기술, 경비가 요구되지만 보다 정확한 유전적 배경을 설명할 수 있다고 생각되었다. 또한 Agarose gel 분석, Polyacrylamide gel 분석 및 주성분 분석법에서 Farley, C. tomentosa, C. flacra, Black walnut, C. corpiformis만이 동일 그룹에서 이탈되지 않았다.

• 한국동물학회지
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• 제36권3호
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• pp.319-328
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• 1993

칠성장어류를 제외한 모든 척추동물은 여러 유전자로 이루어진 젖산수소이탈효소를 지니고, 칠성장어류의 LDH는 cellulose acetate 및 starch gel 전기영동한 결과 단일 동위효소로 보고되어졌다. 그러나 본 실험에서 polyacrylamide gel 전기영동 방법에 의해서 칠성장어 골격근, 심장 및 신장의 LDH는 3개의 동위효소, 간의 LDH는 2개의 동위효소로 분리되었다. Polyacrylamide gel isoelectric focusing 방법으로는 골격근과 심장의 LDH는 4개의 동위효소, 간의 LDH는 2개의 동위효소로 분리되었고, 골격근의 LDH는 chromatofocusing한 결과 4개의 LDH 동위효소로 분리되었다. 칠성장어 골격근 LDH 동위효소들은 Sphadex G-200 gel filtration 결과 분자량이 140,000정도로 나타났다. 골격근, 심장 및 간조직 LDH 동위효소는 pyruvate에 의해 비슷한 정도로 저해되었으며 LDH $A_4$및 B$_4$동위효소의 중간정도의 저해를 보여주었다. 그리고 심장, 간 및 골격근 LDH 동위효소는 열에 안정하였다. 상기의 결과들로부터 칠성장어는 단일 동위효소가 아니라 동위효소들을 가지며 이 동위효소들을 이루는 각 하부단위체들의 구조는 유사하다고 사료된다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제21권6호
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• pp.725-730
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• 1992

이담자 효모균 Rhodosporidium toruloides의 mating type A 세포에서 세포내 invertase를 정제하였다. 세포내 invertase는 배양 세포의 파쇄액을 산침전 시킨 후 그 상등액으로부터 DEAE-Sephadex A-50, SP-Sephadex C-50 column chromatography와 Sephadex G-200 gel fitration 등의 과정을 거쳐 polyacrylamide gel disc 전기영동상 단일 효소 단백질까지 정제되었다. 정제효소의 분자량은 gel filtration에 의하여 90,000이었고, SDS-PAGE상에서는 22,000 dalttons에서 단일 band를 보여 단일종의 subunit가 4개로 구성된 단백질로 추정된다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제21권3호
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• pp.137-143
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• 1978

소의 갑상선에 있는 xanthine oxidase 효소도 flavin adenine dinucleotide(FAD), 모리브덴 및 철을 cofactor로서 가지고 있었으며 그 비율은 1 : 0.36 : 1.6이었다 갑상선 xanthine oxidase의 분자량은 gel filtration과 gel electrophoresis방법으로 측정하였을 때 우유에서 추출한 xanthine oxidase의 분자량과 큰 차이가 없었다. 그 효소의 활성도는 pH7.8에서 가장 높았고 isoelectric point는 electrofocusing으로 측정하였을 때 pH 6.2 였다. SDS-polyacrylamide gel electrophoresis 실험 결과는 소의 갑상선에서 추출된 xanthine oxidase가 세개의 subunit로 분해되었음을 지적했고, 최소 단위분자량 65,000정도의 polypeptide 4개로서 완전한 xanthine oxidase 한 분자를 구성하고 있을 가능성을 보였다. 갑상선 호소의 absorption spectrum을 우유에서 추출된 효소와 비교하였을 때 상당한 상이점을 나타내었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제27권6호
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• pp.471-476
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• 1999

Inulin fructotransferase(depolymerizing)(EC 2.4.1.93)(inulaseII) which converts inulin into di-D-fructofuranose-1,2':2,3'-dianhydride (DFAIII) was purified from Arthrobacter ureafaciens KCTC 3387 using column chromatography on DEAE-Toyopearl 650M and gel filtration of Sephadex G-200. The enzyme was purified 7-fold with a yield of 11% from a culture supernatant. The purified enzyme gave a single band on polyacrylamide gel electrophoresis, and the molecular weight of the enzyme was estimated to be 45,000 by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The optimum pH and temperature for the enzyme reaction were pH6.5~7.0 and $55{\circ}C$, respectively. The enzyme was stable within a pH range of 5.0 to 10.6 and up to $60^{\circ}C$. The Km of this enzyme for DFAIII production was 11.9mM. The enzyme was inactivated by $Hg^{2+}$ and after exhaustive digestion of inulin by this enzyme, 1-kestose and nystose were produced in addition of DFAIII.

• 약학회지
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• 제36권3호
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• pp.241-249
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• 1992

The whole body extract of Lunella coronata coreensis agglutinated nonspecifically human and other animal erythrocytes. A new lectin was purified by the following procedures: 0.15 M NaCl extraction, salt fractionation, gel filtration, anionic and cationic ion exchange column chromatographies. Through these purification procedures, specific activity of LCC-I was increased from 276 to 9714.3 units/mg, And on polyacrylamide gel electrophoresis, LCC-I exhibited one major band. A molecular weight of LCC-I was assumed to be 20,000 by sodium dodesyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis. The purified lectin was relatively stable at various pH and heat. Among the tested sugars, lactose and lactulose inhibited lectin activity at a concentration of 6.25 mM, respectively.

• 한국식품영양과학회지
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• 제20권4호
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• pp.388-394
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• 1991

Alkaline protease producing bacteria were isolated from soil and identified as Bacillus sp. CW-1121. It was found that the production of alkaline protease reached to maximum in 5 day of fermentation at 4$0^{\circ}C$. The enzyme was purified by ammonium sulfate precipitation, gel filtration on Sephadex G-150 and DEAE-cellulose ion-exchange chromatography. The homogeneity of the purified enzyme was verified by polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme was purified 5.72 fold and yield of the enzyme purification was 16.71%. When the purified enzyme was applied to sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, the molecular weight was estimated to be 55, 000.

• 한국식품조리과학회지
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• 제7권3호
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• pp.13-20
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• 1991

율무와 염주 단백질의 식품 이화학적 특성을 알아보고자 율무쌀, 현염주 및 비교시료로서 쌀의 3가지 시료를 가지고 실험 한 결과는 아래와 같다. 1. 분리단백질의 분포는 율무쌀의 경우 알부민, 글로불린, 글리아딘 및 글루텔린의 비율이 각각 17.4:19.6:55.2:77%였으며, 현염주는 12.6:62.2:4.2:21.0% 였고, 백미는 14.2:57.4:0.77:27.8% 였다. 그러나 단백질의 분획과정에 변성으로 인하여 글로불린, 글루텔린의 손실이 있었고, 추출율이 상당히 낮아서 3.4∼13.0% 정도였으므로 단백질의 추출방법은 더 연구되어야 할 것으로 사료된다. 2. 산성 및 염기성 조건에서 실시한 Polyacrylamide gel electrophoresis의 결과, 율무쌀과 현염주의 단백질 분획들은 유사한 전기영동 패턴을 나타냈으며, 백미의 경우는 이들과 다른 전기영동 패턴을 나타냈다. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis의 전기 영동상은 율무쌀과 현염주 간에 band의 분포가 매우 유사하였으나, 그 조성비율에 있어서는 다소 차이가 있었다. 쌀의 경우는 이들과 뚜렷이 다르게 나타났는데, 특히 g1iadin의 경우 율무쌀과 현염주에서는 분자량 10,000∼30,000사이에 여러 개의 띠가 확인되었으나 백미에서는 분자량 12,000 정도에 해당하는 하나의 띠만이 확인되었다. 따라서 율무와 염주는 식물학적으로 밀접한 관계에 있음이 확인되었으며, 이들과 백미단백질의 전기영동상의 차이는 유전적인 인자의 차이에 의한 것으로 보여진다.