• Applied Biological Chemistry
• /
• 제35권6호
• /
• pp.501-506
• /
• 1992

두유박 단백질을 시료로 하여 pepsin을 사용한 가수분해와 plastein 합성의 최적조건을 조사하였다. 가수분해의 최적 기질농도는 3%이었으며, 기질에 대한 최적의 효소 농도는 2%이었고, 최적 pH, 반응온도 및 반응시간은 각각 pH 1.7, $45^{\circ}C$ 및 24시간이었다. Plastein 합성 조건으로 기질농도 40%, pH 4.0, 반응온도 $45^{\circ}C$, 반응시간 18시간, (효소/기질) 농도 1%를 설정하였다. 생성된 plastein은 반응시간 및 기질농도 별로 전기영동으로 확인하였다.

• 한국잠사곤충학회지
• /
• 제40권2호
• /
• pp.131-135
• /
• 1998

Changes of silk fibroin molecular weight was studied by enzymatic proteolysis and reverse reaction of enzymatic proteolysis (plastein reaction) using chromatography, X-ray diffraction and thermal analysis methods. When the treatment of enzymatic proteolysis with $\alpha$-chymotripsin to silk fibroin solution, a precipitate of Fcp fractions was formed. And, this was dissolved in LiBr aqueous solution, the precipitate of PIFcp fractions was obtained again. Fcp and PIFcp fractions showed silk IIand silk Itype structure, respectively. Fcp fractions was about 6,900 in molecular weight, PIFcp fractions obtained by plastein reaction on the precipitate of Fcp fractions increased molecular weight to abort 15,000. The molecular weight of Fcp fractions was increased by plastein reaction, but Fcp fractions almost transited to silk I type crystal. The structure of silk I type of PIFcp fractions was steady identified by X-ray diffraction and thermal analysis. As molecular weight of Fcp fractions was gradually low, PIFcp fractions was become to macromolecule little by little.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제17권3호
• /
• pp.242-248
• /
• 1988

Pepsin, ${\alpha}-chymotrypsin$, protease 및 papain을 이용하여 정어리육 단백질의 pepsin가수분해물로 부터 합성한 plastein과 유리 glutamic acid 및 leucine을 도입시킨 plastein의 일반성분, 수율, 아미노산조성 및 분자량을 측정하여 비교 검토한 결과 plastein의 단백질 함량은$82.0{\sim}88.2%$였으며 회분함량은 $2.7{\sim}7.6%$로 glu-papain plastein과 leu-papain plastein의 2.5% 및 1.9%보다 높았고, 지방함량은 $0.3{\sim}0.8%$범위였다. 수율은 protease plastein이 52.3%로 가장 높았고, papan plastein, pepsin plastein 및 ${\alpha}-chymotrypsin$ plastein은 각각 44.2%, 43.6%, 43.2%였으며, leu papain plastein과 glu-papain plastein은 각각 33.2% 및 29.0%였다. plastein종류에 따른 아미노산조성에는 큰 차이는 없었으며, leu-papain plastin과 glu-papain plastein의 leucine 및 glutamlc acid 함량은 각각 37.5% 및 39.3%였으나 대조구인 papain plastein에서는 이들의 함량이 7.1%, 14.4%에 불과하였다. 겔여과에 의한 가수분해물의 분자량은 1,800 및 285인 것이 주종을 이루었으나 이외에 분자량 3,600 및 830인 획분도 존재하였다. plasteln의 분자량은 ${\alpha}-chymotrypsin$ plastein이 26,000 및 9,100였으며 pepsin plastein은 23,000이 주증을 이루었고, 10,000 및 4,300도 존재하였고, protease plastein의 분자량은 18,000였다. leu-papain plastein과 glu-papain plastein은 각각 29,000 및 19,000 였으나 papain plastein 은 13,000로 가장 낮았다.

• Preventive Nutrition and Food Science
• /
• 제2권4호
• /
• pp.321-327
• /
• 1997

High Temperature-cooking conditions of cultured fishes(loach, crucian carp, bastard halibut, and jacopever) were optimized by response surface methodology(RSM), and plastein products were prepared using enzymatic hydrolysis. Four models were proposed with regard to effects of time(t), temperature(T), and water/fish meat (w/f) ratio on the amount of 0.3M TCA soluble fractions. The model coefficients were ranged from p<0.0001 for jacopever to p<0.0433 for bastared halibut. Cooking conditions for 60% hydrolysis were optimized at 1) 14$0^{\circ}C$ except for crucian carp(136$^{\circ}C$); 2) 10.08 hours(loach), 7.25 hours(crucian carp), 9.85 hours(ba-stard harlibut), and 9.37 hours(iacopever); 3) 1:1(w/f) ratio except for the crucian carp(1.1:1). When protein hydrolyzates were employed for the plastein synthesis, optimum plastein-reaction conditions were determined to be pH 9.0 with chymotrypsin for the loach and crucian carp hydrolyzates, pH 9.0 with papain for the bastard halibut hydrolyzate, and pH 11.0 with trypsin for the jacopever hydrolyzate. Plastein reaction could be performed in water at concentration up to 20%(w/f).

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제27권1호
• /
• pp.93-101
• /
• 1998

In order to improve the functional properties of several fish meat extracts as an alternate protein source, theri basic plastein reactions were evaluated. The UV absorption at 270 and 290 nm indicated that plasteins had higher amount of hydrophobic peptide or amino acid than the fish meat extracts. The water solubilities of the extracts were reduced at acidic pH. Values for the emulsifying capacity of the extracts and plasteins were over 30% although the latter showed the higher ones than the former. The osmolalities of the extracts at 1.0% concentration were 39(loach), 33(bastard halibut), 30(jacopever) and 24(crucan carp) milliosmole. Generally the slightly higher osmolalities were noted in the plasteins to be compared with the extracts. Both the extracts and plasteins exhibited a higher antioxidative effect than tocopherol. The hydrophobic amino acid which had been introduced at plastein reaction attributed the stronger antionxidative effect of its product than the extracts.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제34권1호
• /
• pp.1-7
• /
• 1991

해바라기씨 단백질에서 plastein을 합성 이용하기 위해 먼저 해바라기씨를 pepsin을 이용해 가수분해하는 최적 조건과, plastein을 합성하는 최적 조건을 구하였다. 최적 가수분해 조건은 pH 1.5, $45^{\circ}C$, 2% 기질농도와 2% pepsin 농도에서 24시간 반응시키는 것이었고 plastein 합성의 최적조건은 기질농도 50%, pH 4.5, $50^{\circ}C$, 0.25% pepsin 농도에서 18시간 반응시키는 것이었다. Plastein의 생성을 확인하기 위해 thin layer chromatography를 실시한 결과 해바라기씨 농축가수분해물의 TLC pattern과 plastein의 TLC pattern이 하나의 spot를 제외하고는 다르게 나타났는데 이는 plastein과 기질이 다른 것임을 표시하는 것이었다.

• 한국수산과학회지
• /
• 제20권6호
• /
• pp.582-590
• /
• 1987

말쥐치육 단백질의 가수분해물로 합성한 plastein을 식품단백질원으로서 고도이용 가능성을 구명하기 위하여 그의 기능성을 FPC 및 egg albumin과 비교 검토하였으며, 아울러 SEM에 의한 plastein 형상도 관찰하였다. 용해도는 plastein이 FPC 보다 용해도가 월등히 높았고, Glu-papain plastein은 pH변화에 관계없이 용해도가 $95\%$이상으로 높았으나 Leu-papain plastein의 용해도는 매우 낮았다. 가열시간이 길어짐에 따라 FPC는 용해도가 감소하는 경향을 보였으나 Glu-papain plastein은 가열시간에 관계없이 용해도가 $81\%$이상이었다. 분산성은 Glu-papain plastein과 protease plastein이 egg albumin의 그것과 비슷하였으나 ekfms plastein은 다소 분산성이 낮았다. 보수력은 FPC가 egg albumin보다 낮았으며, 지방흡수력은 Leu-papain plastein이 1.88ml/g으로 가장 높았고, 다른 plastein은 egg albumin의 그것과 비슷하였다. 유화성은 Leu-papain plastein이 $61.2\%$로 가장 높았으나 Glu-papain plastein은 $50.7\%$로 가장 낮았다. 유화안정성도 이와 같은 경향이었다. 포말성은 Leu-papain plastein과 Glu-papain plastein이 각각 $373\%,\;360\%$로 egg albumin의 $130\%$ 보다 우수하였다. 포말안정성은 모든 plastein이 50시간 이후에 소실되어 egg albumin의 36시간에 비해 높았다. 점도는 모든 plastein이 egg albumin에 비해 낮았다. SEM을 통해 본 plastein의 형상은 처리한 효소 종류에 따라 다소 차이를 보였으며, Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein은 다른 plastein에 비해 특이한 부드러운 형상을 나타내었다.

• 한국수산과학회지
• /
• 제20권5호
• /
• pp.431-440
• /
• 1987

Papain, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 protease을 이용하여 말쥐치육 단백질의 pepsin가수분해물로 부터 합성한 plastein과 유리 glutamic acid 및 leucine을 도입시킨 plastein의 일반성분, 아미노산조성, 분자량, 색조 및 IR spectrum을 측정하여 비교 검토한 결과를 요약하면 다음과 같다. Plastein의 단백질함량은 $76.4\~79.0\%$였으나 protease plastein만이 $72.4\%$로 다소 낮았으며, 회분함량은 $7.4\~11.8\%$로 Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein의 $3.9\%$ 및 $4.1\%$보다 높았고, 지방 함량은 $0.3\~0.9\%$ 범위였다. 수율은 papain plastein이 $55\%$로 가장 높았고, pepsin plastein, $\alpha-chymotrypsin$ 및 pretense plastein은 각각 $47.6\%,\;38.3\%,\;23.6\%$ 였으며, Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein은 각각 $35.0\%,\;45.7\%$ 였다. Plastein 종류에 따른 아미노산조성에는 큰 차이는 없었으며, Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein의 glutamic acid 및 leucine함량은 각각 $38.7\%,\;41.7\%$였으나 대조구인 papain plastein에서는 이들의 함량이 $14.0\%,\;10.1\%$에 불과하였다. Gel여과법에 의한 가수분해물의 분자량은 2,000 및 310인 것이 주종을 이루었으나 이외에도 분자량이 1,600 및 120인 획분도 존재하였다. Plastein의 분자량은 papain plastein이 21,000 및 4,900 였으며, pepsin plastein 24,000, $\alpha-chymotrypsin$ plastein 18, 500, protease plastein 6,700, Glu-papain plastein 24,000, Leu-papain plastein은 17,000 이었다. IR spectrum상에서는 동결건조육, FPC및 가수분해물간에 거의 차이가 없었다.. 그러나 plastein의 경우는 이들과 달리 $800\~850\;cm^{-1},\;700\~750\;cm^{-1} 및 $600\~700\;cm^{-1}$에서 강한 흡수띠가 나타났지만 protease plastein만이 흡수띠가 비교적 약하였다. Glu-papain plastein은 amide I의 흡수띠가 넓게 퍼진 반면에 $1,440cm^{-1}$에서 새로운 흡수띠가 나타났다. 그러나 Leu-papain plastein의 경우는 특징적인 흡수띠가 나타나지 않았다.

• Applied Biological Chemistry
• /
• 제35권5호
• /
• pp.339-345
• /
• 1992

명태육의 식품가공적성과 이용성을 높이기 위해 pronase에 의한 명태단백의 가수분해조건과 fruit-와 stem-bromelain에 의한 plastein의 합성 반응조건을 검토하였다. Pronase 가수분해 최적조건인 반응pH 7.0, 반응온도 $40^{\circ}C$, 기질 g당 효소첨가량 1,000units 및 반응시간 4시간에서 89% 분해도를 보이는 명태단백의 가수분해물을 제조하였다. Plastein은 pH가 각각 5.0(stem-bromelain)과 7.0(fruit-bromelain)으로 조정된 기질 30% 용액에 bromelain 1%를 가하여 $40^{\circ}C$, 24시간 진탕반응하여 합성하였다. 이 최적조건에서 합성된 plastein은 각각 22.6과 20.8 아미노산 잔기를 가진 펩타이드로 구성되어 있었으며 관능검사에 의해 반응초보다 크게 쓴맛이 제거되는 결과를 나타내었다.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제17권4호
• /
• pp.312-319
• /
• 1988

정어리 단백질의 가수분해물로 합성한 plastein을 새로운 식품소재로서 고도이용 가능성을 구명하기위해 그의 기능성을 FPC 및 egg albumin과 비교검토하였으며, 아울러 소화율과 소화액의 관능검사도 실시하였다. 용해도는 plastein 제품이 FPC 보다 높았으며 glu-papain plastein은 pH변화에 관계없이 용해도가 84%로 높았으나 leu-papain plastein은 용해도가 매우 낮았다. 분산성은 plastein 제품이 egg albumin의 분산성에 비해 낮았으나 FPC보다는 월등히 높았다. Glu-papain plastein이 70.8%로 분산성이 가장 높았으나 pepsin plastin은 58.0%로 가장 낮았다. 보수력은 plastein제품이 FPC보다 약간 낮았으나 egg albumin보다 높았다. 지방흡수력은 leu-papain plastein이 2.2m1/ g 로서 가장 높았으나 glu-papain plastein이 1.6m1/ g 로 가장 낮았다. 유화성은 leu-papain plastein이 66.4%로 가장 높았으나 glu-papain plastein 51.2%로 가장 낮았다. 유화안정성도 이와 비슷한 경향이었다,. 포말성은 leu-papain plastein이 460%로서 egg albumin보다 4.6배 이상이었으며, 다른 plastein도 FPC보다 월등히 높았다. 포말안정성도 plastein이 egg albumin보다 좋았다. 점도는 glu-papain plastein을 제외한 plastein이 egg albumin에 비해 낮았다. In Vitro소화율은 $68.4{\sim}78.0%$였으며 glu-papain plasteul의 경우, molsin과 pretense같은 미생물 효소에 의한 plastein 소화액은 감칠맛이 매우 강하여 맛 강화제로서 이용이 가능할 것으로 판단되었다.