Four hundred and forty 1-day-old Arbor Acre broilers were fed commercial starter diets with 0, 250, 750 and 2,250 mg/kg of an alpha-amylase preparation from 1 to 21 days of age to investigate the effects of an exogenous enzyme on growth performance, activities of digestive enzymes in the pancreas and anterior intestinal contents and pancreatic amylase mRNA expression. Body weight gain (BWG) and average daily gain (ADG) increased linearly (p<0.01) with increasing levels of supplementary amylase but feed conversion ratio (FCR) was not affected. There was a negative quadratic change of protease and amylase in the small intestinal contents with the increase of supplementary amylase level. The activity of intestinal trypsin was also increased (p<0.05). Lipase was unaffected by amylase supplementation (p>0.05). The pancreatic protease, trypsin, and lipase were not affected by exogenous amylase levels. Consistent with the tendency for a linear depression of amylase activity, pancreatic ${\alpha}$-amylase mRNA was down-regulated by dietary amylase supplementation. The present study suggested that oral administration of exogenous amylase affected activities of intestinal enzymes and the production of pancreatic digestive enzymes in a dose-dependent manner.
본 연구는 닭에 있어서 사료성분에 대한 췌장소화효소(amylase. trypsinogen 및 chymotrypsinogen) 분비기구에 대해서 검토했다. 먼저, 췌효소분비의 단기응답실험에 유용한 새로운 췌액채취법을 개발했다. 이 방법을 이용해서 아미노산 및 glucose를 날개정맥으로 투여한 결과 phenylalanine만이 trypsinogen 및 Chymotrypsinogen이 증가되었지만 그 외의 아미노산 및 glucose에 의해서는 분비증가 효과가 없었다. Cholecystokinin(CCK)투여 에 의해 췌효소분필는 즉각적으로 높은 분비반응을 보였으며, 이 반응은 또한 농도의존성을 나타냈다. CCK투여는 chymotrypsinogen의 쪽이 amylase 및 trypsinogen보다 높은 비율로 분비되는 선택적인 분비반응을 나타냈다. 아미노산과 CCK을 공동투여하면 첨가한 아미노산의 종류에 따라 췌효소분비반응은 여러 가지 형태로 증가되었지만 glucose와의 공동투여에서는 CCK 단독투여와 비교해서 차가 없었다. Valine과 arginine을 여러 가지 농도로 CCK와 공동 투여한 결과, valnine에서는 0.5mM일때, arginin에서는 5mM일때 가장 높은 분비반응을 보였다. 위의 결과로부터 아미노산의 조합에 의한 췌효소분비반응에 대해서 검토했다. 즉, 아미노산 mixture, threonine+phenylalanine+isoleucine, Threonine+phenylalanine, threonine+isoleucine 및 phenylalanine+isoleucine과 CCK를 공동투여 했다. 각 물질을 투여한 후 50분간 분비한 효소를 비교하면, threonine+phenylalanine에 의한 췌효소분비반응은 아미노산 mixture에 의한 분비반응과 동일하게 높은 반응을 보였다. 이상의 결과로부터 닭에 있어서 췌장소화효소분비는 CCK와 아미노산의 사이에 협동작용이 있으며, 그 협동작용은 아미노산의 종류에 따라 선택적인 분비반응을 함으로써 장내소화가 진행된다고 본다.
Forty-four Gansu Alpine Fine-wool lambs were used to study changes in the activities of three gastric and five pancreatic enzymes under grazing conditions between 0 and 56 days of age. The lambs were slaughtered on days 0, 3, 7, 14, 21, 28, 42 and 56, the abomasal contents, mucosa and pancreas were immediately removed and placed into liquid nitrogen and enzyme activities were determined. Gastric enzyme (chymosin, pepsin and pregastrc esterase) activities were relatively high at birth, especially chymosin, but decreased quickly between day 0 and 21. The activity of pepsin changed insignificantly with increasing age. There was no significant change in the pancreatic enzyme activities (trypsin, chymotrypsin, ${\alpha}$-amylase, lipase and lactase). The activity of trypsin was relatively higher than that of the other pancreatic enzymes, and lactase activity was low. These ontogenic patterns might be under the control of many gut regulatory peptides, the plasma concentrations of which changed simultaneously. Some gastric and pancreatic enzymes were correlated with plasma concentrations of these gut regulatory peptides.
Objective: This study evaluated the change and function of the pancreas, and small intestine in relation to growth performance of broilers on diets supplemented with raw soybean meal (RSBM) and protease. Samples of test ingredients and diets, after mixing and prior to being used were also assessed on contents of anti-nutritional factors. Methods: A $3{\times}3$ factorial study was used, with three levels of RSBM (commercial soybean meal [SBM] was replaced by RSBM at 0, 10%, or 20%) and protease (0.1, 0.2, or 0.3 g/kg). Each treatment was replicated six times with nine birds per replicate. Birds were housed in cages, in climate-controlled room and fed starter, grower and finisher diets. Results: Levels of trypsin inhibitors in the diets, containing varying levels of RSBM ranged between 1,730.5 and 9,913.2 trypsin inhibitor units/g DM. Neither RSBM nor protease supplementation in diets significantly affected (p>0.05) the body weight of broilers in the entire periods (0 to 35-d). Increasing the level of RSBM in diets increased the weight of the pancreas at d 10 (p<0.000), d 24 (p<0.001), and d 35 (p<0.05). Increasing levels of RSBM in the diets reduced the apparent ileal digestibility of crude protein (CP), and amino acid (AA) at d 24. Increasing level of RSBM in the diets decreased (p<0.01) pancreatic protein content, but this was increased (p<0.05) when protease was added to the diets (0 to 10-d). Increasing the level of protease improved the pancreatic digestive enzymes, including trypsin (p<0.05), chymotrypsin (p<0.01), and general proteolytic enzymes (p<0.05). Conclusion: The commercial SBM could be replaced at up to 20% by RSBM for broilers. Although protease supplementation slightly improved the digestive enzymes, and the ileal digestibilities of CP and AA, the CP and AA were negatively affected by increasing RSBM.
Nypa fruticans Wurmb. (NF) has been used as a folk remedy to treat inflammatory diseases in Asia. In this study, we aimed to investigate the protective effect of NF water extract on cerulein-induced acute pancreatitis (AP). To measure the protective effects of NF on AP, AP was induced via intraperitoneal injection of cerulein (50 ㎍/kg) hourly for 6 h in mice. NF water extract (100, 250, or 500 mg/kg) or saline was administrated to intraperitoneal injection 1 h before the first injection of cerulein. The mice were sacrificed at 6 h after the final injection of the cerulein. Pancreas, and blood sample were taken for further analysis. Administration of NF water extract inhibited the pancreatic injury, the elevation of pancreatic weight/ body weight ratio, and the elevation of serum digestive enzymes such as amylase and lipase during cerulein-induced AP in mice. Also, pancreas MPO activity, which represents neutrophil infiltration, was inhibited by administration of NF water extract. Taken together, administration of NF water extract reduces the severity of cerulein-induced AP, which suggests a clinical basis that NF could be a potential agent to prevent AP.
STZ 유발 당뇨쥐에 날메밀, 볶은메밀, 찐메밀을 식이의 50%가 되도록 각각 혼합한 메밀식 이를 급여하여 2주간 사육시킨 후 변의 단백질 함량, 췌장무게, 췌장의 $\alpha-amylase,$ chymotrypsin, lipase환성 및 변의 $\alpha-amylase,$ chymotrypsin, trypsin 활성을 각각 측정하였다. 변중 단백질 함량은 당뇨대조군에 비하여 당뇨날메밀군, 당뇨볶은메밀군, 당뇨찐메밀군에서 각각 99%, 91%, 103% 유의적으로 증가하였으며 , 췌장 무게는 당뇨대조군과 비교하여 당뇨날메밀군에서 24% 유의적으로 증가하였다. 췌장의 $\alpha-amylase$ 및 lipase 환성은 당뇨대조군과 당뇨메밀군들 사이에 유의적인 차이가 없었으나 chymotrypsin 활성은 당뇨찐메밀군에서 45% 유의적으로 감소하였다. 변의 $\alpha-amylase활성은$ 당뇨대조군과 당뇨메밀군들 사이에 유의적인 차이가 없었으나, chymotrypsin 활성은 모든 당뇨메밀군들에서, trypsin 활성은 당뇨볶은메밀군에서 유의적으로 증가하였다.
Acute pancreatitis is a multifactorial disease associated with the premature activation of digestive enzymes. The genes expressed in pancreatic acinar cells determine the severity of the disease. The present study determined the differentially expressed genes in pancreatic acinar cells treated with cerulein as an in vitro model of acute pancreatitis. Pancreatic acinar AR42J cells were stimulated with $10^{-8}$ M cerulein for 4 h, and genes with altered expression were identified using a cDNA microarray for 4,000 rat genes and validated by real-time PCR. These genes showed a 2.5-fold or higher increase with cerulein: lithostatin, guanylate cyclase, myosin light chain kinase 2, cathepsin C, progestin-induced protein, and pancreatic trypsin 2. Stathin 1 and ribosomal protein S13 showed a 2.5-fold or higher decreases in expression. Real-time PCR analysis showed time-dependent alterations of these genes. Using commercially available antibodies specific for guanylate cyclase, myosin light chain kinase 2, and cathepsin C, a time-dependent increase in these proteins were observed by Western blotting. Thus, disturbances in proliferation, differentiation, cytoskeleton arrangement, enzyme activity, and secretion may be underlying mechanisms of acute pancreatitis.
[${\alpha}$]-Amylase catalyses the hydrolysis of starch, glycogen, and related poly- and oligosac-charide by random cleavage of ${\alpha}$-D-(l-4) glucan linkage. In man large amounts of amylase are secreted into the digestive tract by the salivary and exocrine pancreatic gland, minimal amount being produced also in other tissues. It has been known that ${\alpha}$-amylase exists in multiple molecular forms, isoenzyme which can be separated from each other because of difference in their physicochemical properties. By using various methods, several groups of investigator have separated the many isoenzyme in serum, saliva and pancreatic juice. Furthermore, changes of the normal serum isoenzyme pattern is diagnostically useful even when the total serum enzyme activity is noninformative, such as the clinical use of isoenzyme of serum lactate dehydrogenase. Procarboxypeptidase-A which is one of the pancreatic enzymes is also present as isoenzymes. Four forms of procarboxypeptidase-A haye been found in the bovine enzyme and three forms of the porcine enzyme. In human pancreatic juice four forms of procarboxypeptidase-A isoenzyme were found by isoelectric focusing method. Recently, the so-called isoamylase analysis was developed for the diagnostic use of amylase in pancreatic diseases. In alcohotic patients, the serum concentration of pancreatic isoamylase is subnormal and this lowered activity provides strong evidence for pancreatic exocrine insufficiency. The purpose of this study was to elucidate the variations of the isoenzyme of amylase and procarboxypeptidase-A in serum, saliva and pancreatic juice of the experimental animals. The results are as follow. 1) Three main forms of isoenzyme of amylase by isoelectric focusing were found in pancreatic juice of normal rabbit. However, many new bands were appeared in the pancreatic juice of cholic acid administered animal intravenously while the infusion of cholic acid or elastase into pancreatic duct produced the decrease of number of the fractions on the isoelectric focusing. In the case of serum isoenzyme from normal animal, two major and a few minor isoamylases were observed. By injecting alcohol intravenousely the fractions of serum isoamylase were significantly decreased and in contrary to the pattern in the pancreatic juice the infusion of cholic acid or elastase into pancreatic duct exhitited a significant decrease of the isoenzyme of amylase fractions. In saliva from normal animal three main isoamylase were produced of the administration of alcohol. 2) In the case of procarboxypeptidase-A isoenzyme, two major fractions which have isoelectric point at 6.2 and 6.4 and other two minor bands were observed in the pancreatic juice of normal rabbit. By the treatment of the juice with trypsin, only one band was produced on the isoelectric focusing. No procarboxypeptidase was appeared on the electrofocusing by the infusion of cholic acid or phospholipase A into the pancreatic duct of rabbit. However, a single major fraction of procarboxypeptidase-A was appeared at 3 hr after simple ligation of the pancreatic duct. No significant changes were observed in the juice of the alcohol or cholic acid administered group.
To check the differences of the digestive enzymes by the bait habits and the proteolytic activities of the fissile extracts from the fish, omnivorous filefish (Navodon modestus), carnivorous cat shark (Scilliorhinus tarazame) and bloodsucking hag fish (Eptatretus burgeri) were sampled for this experiment. The activity of crude alkaline protease extracted from the muscle and the internal organs of the samples was determined with casein as substrate. The activity of the proteolytic enzymes showed remarkable differences by the organs of the fish. The optimum condition of the pretenses from the muscle revealed in range of pH 7.8-8.3, at $60-65^{\circ}C$, while those of the enzymes from the internal organs were at about pH 8.2, $45-55^{\circ}C$, but those of hag fish were at about pH 6.7, $45-55^{\circ}C$. The proteolytic activity of the enzyme of alimentary canal in filefish and in hag fish was 57 and 11 times stronger than that of muscle, respectively. The crude enzyme from the alimentary canal of file fish showed the strongest proteolytic activity in samples submitted and that of cat shark was the lowest. The activity of pancreatic alkaline protease in cat shark was 50 fold higher than that of muscle alkaline protease in the fish.
Coffee is known to increase pancreatic secretion of digestive enzymes. The mutagen, aflatoxin B1(AFB1) is contained in fermented foods and known to increase the specific activities of pancreatic chymotrypsin, trypsi, amylase, and lipase. Nowadays, coffee intake is increased among Koreans who have consumed relatively high amount of traditional fermented foods. Therefore, this study was performed to examine the effect of coffee and AFB1 on pancreatic exocrine function and structure. Rats were divided into 10 experimental groups. The first five groups were W(control group), LD(0.2g decaffeinated coffee/Kg B.W), HD(3g decaffeinated coffee/Kg B.W), LC(0.2g coffee/Kg B.W), and HC(3g coffee/Kg B.W). The second five groups were WA, LDA, HDA, LCA, HCA, same as first five groups in caffieine level but treated with AFB1. The result of this experiment showed that the caffeine intake did not influence significantly on the growth and feed efficiency. But water intake was increased by caffeine intake and AFB1 treatment. The weights of pancreas and liver were increased as the caffeine intake was increased. Trypsin activities were tend to increase in concentrated coffee groups(HD, HC). AFB1 treated groups showed the higher trypsin level than the AFB1 untreated groups. Amylase activities were tend to increase in concentrated coffee groups(HD, HC) of AFB1 untreated animals. AFB1 treated did not show the additional effect on the stimulated amylase secretion by coffee. Lipase activities were tend to decrease in concentrated coffee groups(HD, HC) of AFB1 untreated animals. Lipase activities were increased in the order named WA group, coffee groups, decaffeinated coffee groups in AFB1 treated animals. AFB1 treated groups showed the higher lipase level than AFB1 untreated groups. In the histologic observation of pancreas HCA group showed more dense compound tubuloalveolar glands and proliferation of nuclei than normal. The result suggested a development of a atypia which is ongoing phase to a cancer.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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