2000년 9월부터 2002년 12월 사이에 바이칼호에서 분리된 빈영양성 세균 168균주와 저온성 세균 132균주를 대상으로 BIOLOG Microplate를 이용하여 탄소원의 이용특성을 조사하였다. 본 연구에 사용된 빈영양성 세균 중 oxidase 양성 (GN-NENT 그룹)의 86% (56균주)와 oxidase음성 (GN-ENT그룹)의 89% (92균주), 저온성 세균 중 oxidase 음성 (GN-ENT 그룹)의 82% (85균주)는 다앙한 탄소원 중에서 $\alpha$-D-glucose를 이용할 수 있었으며, 저온성 세균 중 oxidase 양성 (GN-NENT 그룹)의 93% (26 균주)는 bromosuccinic acid를 이용하였다. $\alpha$-D-lactose는 빈영양성 GN-ENT 그룹의 일부만이 이용하였으며 나머지 균주들은 전혀 이용하지 못하였다. BIOLOG Microplate를 이용하여 동정된 균들을 속별로 살펴보면, Pseudomonas속이 49균주로 가장 많았으며, 그 외에도 Salmonella 속, Serratia속, Buttiauxella 속, Pantoea 속, Yersinia 속, Brevundimonas 속, Hydrogenophaga 속, Photorhabdus 속, Sphingomonas 속, Xenorhabdus 속이 동정되었다.
The synthesis alcohol-oxidase[EC 1.1.3.13] was investigated in the yeasts, Candida boidinii CBS 8106 and C. boidinii CBS 2428, during growth on different carbon sources. Alcohol-oxidase was undetectable in all strains submitted to the test in the mineral salts medium containing 1.0% glucose, but its production was rapidly increased when the carbon source was changed glucose to 1.0% methanol after 24hrs of incubation. When cells were grown on the various carbon sources (glucose, xylose, lactose, glycerol, galactose, saccharose, sorbose, lactic acid or acetic acid), the alcohol-oxidase activity was undetected. These carbon sources together with methanol yielded far better synthesis of alcohol-oxidase than in the case of carbon sources alone. Alcohol-oxidase was active towards alcohol of shorter alkyl-chain length than C5 and unsaturated alcohols. Its affinity for these alcohols decreased with the increasing length of the alkyl-chain. The apparent Km values for the methanol of Candida boidinii CBS 8106 and C. boidinii CBS 2428 were 1.96 and 1.21, respestively.
Xanthine Oxidase is an enzyme, which oxidizes hypoxanthine to xanthine, and xanthine to uric acid. It is widely distributed throughout various organs including the liver, gut, lungs, kidney, heart, brain and plasma. It is involved in gout pathogenesis. Hence, in the present study, Hologram based Quantitative Structure Activity Relationship Study was performed on a series of Xanthine Oxidase antagonist named 2-(indol-5-yl) thiazole derivatives. The best HQSAR model was obtained using Atoms, Bonds, Connection, Hydrogen, Chirality and Donor Acceptor as fragment distinction parameter using hologram length 71 and 4 components with fragment size of minimum 2 and maximum 5. Significant cross-validated correlation coefficient ($q^2$= 0.563) and non cross-validated correlation coefficients ($r^2$= 0.967) were obtained. The model was then used to evaluate the six external test compounds and its $r^2{_{pred}}$ was found to be 0.798. Contribution map show that presence of propyl ring in indole thiazole makes big contributions for improving the biological activities of the compounds. We hope that our HQSAR model and analysis will be helpful for future design of xanthine oxidase antagonists.
Xanthine Oxidase is an enzyme, which oxidizes hypoxanthine to xanthine, and xanthine to uric acid. It is widely distributed throughout various organs including the liver, gut, lungs, kidney, heart, brain and plasma. It is involved in gout pathogenesis. Hence, in the present study, topomer based Comparative Molecular Field Analysis (topomer CoMFA) was performed on a series of Xanthine oxidase antagonist named 2-(indol-5-yl) thiazole derivatives. The best topomer CoMFA model was obtained with significant cross-validated correlation coefficient ($q^2$ = 0.572) and non cross-validated correlation coefficients ($r^2$ = 0.937). The model was evaluated with six external test compounds and its $r^2{_{pred}}$ was found to be 0.553. The steric and electrostatic contribution map show that presence of bulky and electropositive group in indole thiazole ring is necessary for improving the biological activities of the compounds. The generated topomer CoMFA model could be helpful for future design of novel and structurally related xanthine oxidase antagonists.
Dextranase와 glucose←oxidase의 향치아우식 인자로서의 효괴와 dentifrice 앙분으로서의 이용 가능성융,경토하였다. W Water-insoluble glucan에 의한 plaque의 형성은 dextranase와 glucose-oxida앤플 사용함으호써 억제할 수 9.]였다. D Dextranase의 경우 낮은 농도에서도 plaque의 형생억저l와 분해에 매우 효과적이였다. Glucose-oxidase의 경우 얄균작용 에 의해 생균수를 줄임으로써 plaque의 형성억제에는 효과적이었으나 분해작용은 미약하였다. Dentifrice의 각 성분에 대한 compatibility test 를 통해 효소의 안쟁화를 위한 Mode] Dentifrice 플 구생하였고. Model Dentifrice 에서의 activity 변 화플 관창한 결과 안정성이 오랫동안 유지될을 확인할 수 있었다.
This protocol clarifies a simple and precise method for measuring the activity of xanthine oxidase (XO) enzyme inhibitor. XO enzyme, which accelerates oxidative stress-related disorders through its capacity to generate hydrogen peroxide and superoxide anion radicals (O2•-), has been found to be inhibited by several plant extracts. Enzyme samples were incubated with a suitable buffer containing adequate amounts of xanthine as a substrate to determine XO activity. The method depends on direct measurements of uric acid and hydrogen peroxide production to test XO with and without interference. The CUPRAC reagent (Cu(Nc)22+) was used to inhibit enzyme reaction after incubation was complete. The generated urate and peroxide reduced the Cu(II)-neocuproine complex (Cu(Nc)22+) to a brightly colored Cu(I)-neocuproine complex (Cu(Nc)2+), which was assessed with a spectrophotometer at 450 nm. XO activity was found to be directly related to the increased absorbance of the colored Cu(I)-neocuproine complex (Cu(Nc)2+). To eliminate catalase enzyme interference, the proposed method used sodium azide and was validated against XO activity using the UV method in matched samples with t-test analysis. The proposed assay can determine XO activity with high precision, as indicated by the correlation coefficient (R2 = 0.9935) from comparison with the reference protocol.
Antimutagenicity profiles of the enzymatic browning reaction products(EBRP) were investigated. The rec-assay with Bacillus subtilis strains $H17(rec^+)$ and $M45(rec^-)$ was carried out using their spores. The biological activities were evaluated for seven different enzymatic browning reaction products, which resulted from the reactions of seven polyphenols with polyphenol oxidase isolated from Ginkgo biloba leaves. In the spore $rec^-$ assay, most of the polyphenolic compounds tested were positive, whereas their enzymatic browning reaction products were tested negative. The mutagenicity of enzymic browning mixtures of the polyphenols and the enzymes obtained from Ginkgo biloba leaves showed negative results in the mutagenicity test using Bacillus subtilis strains $H17(rec^+)$ and $M45(rec^-)$. In the case where polyphenol oxidase inhibitors were added in the enzymatic reaction mixtures with polyphenols, the polyphenols showed mutagenic effect in the spore $rec^-$ assay. This suggests that the activity of polyphenol oxidase is decreased.
Alcohol and acetaldehyde concentrations were measured in the blood and brain of rats which were treated with 20% alcohol (control group) or co-administered 20% alcohol with ginseng extract residue roasted (test group). There was no change in blood alcohol concentration between control and test group. However, the brain alcohol concentration was lowered in the test group which was treated for seven days. The concentration of aldehyde in the brain and blood was lowered in the test group. The activities of monoamine oxidase b in various regions of brain were recovered to normal group in the test groups. However, the Quantities of naloxone binding receptors were not changed by ginseng extract residue roasted.
Pichia pastoris의 배양조건과 배지의 탄소원에 따른 alcohol-oxidase의 생성기능과 alcohol-oxidase의 기질특이성을 실험하기 위하여 P. pastoris CBS 2612와 P. pastoris CBM 10의 2균주에 대하여 실험하였다. 배양조건에 따른 효소생성은 glucose를 탄소원으로 첨가한 mineral salt medium에서 균체를 정상기까지 배양하여 methanol이 함유된 배지에서 재배양하는 2단계 배양법의 경우가 균체를 직접 methanol배지에 배양한 경우보다 효율적이었으며 생성된 총효소량도 전자의 경우가 후자에 비해 약 1.7배 정도 많았다. 다음 탄소원에 따른 효소생성능을 비교하였다. 먼저 직쇄alcohol을 탄소원으로 사용한 경우 methanol을 제외한 ethanol, propanol, butanol 그리고 pentanol에서는 효소가 생성되지 않았고 또한 이 직쇄alcohol을 methanol과 혼합한 경우에도 극미량의 생성에 그쳤다. 여러가지 탄소화합물(glucose, xylose, lactose, glycerol, galactose, saccharose, sorbose, lactic acid, acetic acid)을 탄소원으로 사용하면 methanol에 의해 생성된 효소량보다 훨씬 작았으나 이들을 methanol과 혼합 사용하면 효소생성량은 급격히 증가하였고, 특히 xylose, lactose 그리고 lactic acid의 경우는 methanol 단독 사용시보다 오히려 다량 생성되었다. 시험 2균주 중에서도 어떤 경우에서든지 P. pastoris CBS 2612가 alcohol-oxidase 생성능이 더 좋은 것으로 나타났다. 효소의 기질특이성은 효소를 기질에 반응시킬때는 교반을, 그리고 효소 활성측정은 alcohol-oxidase가 methanol을 분해하여 생성한 formaldehyde를 직접 정량 하였을 경우 탄소쇄가 7개 이하인 직쇄alcohols과 불포화alcohols, 그리고 일부2급alcohols(isobutyl alcohol, isoamyl alcohol)에도 특이성이 있었다.
사과(Jona gold)로부터 추출한 polyphenol oxidase와 polyphenol 화합물인 catechol, hydroquinone, homocatechol, hydroxyhydroquinone 그리고 pyrogallol 용액과 반응시켜 얻어진 사과효소 갈변반응 생성물에 대한 항돌연변이원성 효과를 검토하였다. SOS spot test와 SOS chromotest에 사용된 균주는 E. coli PQ37/plasmid pKM101 균주이며 spot test에서 위 다섯 종류의 시료 모두 갈변용액의 농도를 증가시켜 줌에 따라서 mitomycin C(MMC), 4-nitroquinoline-1-oxide(4NQO), 그리고 N-methyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidine(MNNG) 등의 발암물질들에 대해서 강한 억제활성을 나타내었다. 한편, SOS chromotest에서도 발암물질의 종류에 따라 차이는 있으나 갈변용액의 농도증가에 따라 MMC, MNNG, 4 NQO 그리고 3-amino-1,4-dimethyl-5H-pyrido-(4,3-b) indol (Trp-P-1) 등에 대해서 강한 억제활성을 나타내었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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