• Journal of Animal Science and Technology
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• 제48권1호
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• pp.21-28
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• 2006

지방세포 내에서 자유 지방산과의 결합수송과 근내지방의 축적에 핵심적인 역할을 담당하는 지방세포 지방산결합단백질 유전자(A-FABP)의 promoter 영역에서 다형성(T-406C)를 SSCP에 이은 DNA 염기서열 분석을 통해 돼지 Duroc 품종에서 확인하였다. 이 돌연변이 406C는 전사인자 nuclear factor 1의 결합 활성을 변화시킬 수 있는 돌연변이로 확인되었다. Duroc 집단에서 HinfⅠ-RFLP 방법으로 유전자형을 결정한 결과 세 종류(TT, TC, CC)의 유전자형을 확인하였고, 빈도는 각각 42.3, 44.3, 13.4%로 확인되었다. 발견된 유전자형과 성장형질간의 상관관계를 통계적으로 유의성을 분석했을 때, 406C/ (TC와 CC)인 돼지의 20주령 체중이 TT인 돼지에서보다 더 무거운 양상을 보이며 유의한 차이를 보였고(P<0.05), 생시체중, 3주령, 10주령 체중에서는 유의한 차이가 발견되지 않았다. 동형접합인 406C/C 돼지들은 406T/인 돼지들에 비해 일당증체량, 90kg 도달일령, 사료효율 면에서 유의적인 차이를 나타내었다. 또한, 등지방두께의 변화와는 무관하게 등심단면적과 정육률에서 유의적인 차이를 확인하였고, CC 동형접합인 돼지에서 더 높은 수치를 나타내었다(P<0.05). 이상의 결과들을 토대로, A-FABP 유전자의 promoter 상에서 발견된 돌연변이인 T-406C는 생육 후반기에서 체중과 등심단면적의 증가에 중요한 역할을 담당하고 있다고 사료되며, 생육 후기 근내지방의 축적과 관련되어 있는 것으로 사료된다. 본 연구에서 발견한 유전자의 다형성은 Duroc 품종의 육종을 위한 분자 marker로서 유용하게 이용될 것으로 사료된다.

• 생명과학회지
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• 제26권4호
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• pp.414-418
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• 2016

본 연구에서는 제주흑돼지와 랜드레이스 품종 사이에서 생산된 F₂ 교배 집단의 경제형질과 isocitrate dehydrogenase 3, beta subunit (IDH3B) 유전자의 유전적 다형성의 상관관계를 시험하였다. IDH3B 유전자의 프로모터 지역에서 304-bp 삽입/결실 돌연변이를 기준으로 전체 1,105 F₂들에 유전자형 분석에 이용하였다. 기초축군과 F₁, F₂에서 세 가지 유전자형(AA, AB, BB)이 모두 발견되었다. 통계적 상관 분석결과에서 도체중(CW), 세 지점(4-5번 흉추 사이, 11-12번 흉추 사이, 13번 흉추-1번 요추 사이)에서 측정한 등지방두께와 도체장(CL)의 수준은 유전자형애 따른 유의적인 차이를 나타내었지만(p<0.05), 육색(MC), 등심단면적(EMA)과 근내지방도(MARB)은 유의적인 차이를 나타내지 않았다(p>0.05). IDH3B 동형접합자 BB를 보유한 F₂ 돼지들은 도체중이 더 무겁고(80.790±0.725 kg), 도체장은 더 짧은(101.875±0.336 cm) 양상을 보였다(p<0.05). 또한, IDH3B 유전자형 BB인 개체들은 IDH3B AA나 AB 유전자형에 비해 4-5번 흉추 사이, 11-12번 흉추 사이에서 측정된 등지방두께도 더 두꺼운 수준을 나타내었다(p<0.05). 이상의 결과들은 IDH3B의 유전적 다양성이 제주흑돼지와 랜드레이스와 관련된 교배육종 체계의 산육능력 향상을 위한 유전적 분자 표지인자로 활용될 수 있음을 나타내었다.

• 생명과학회지
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• 제28권9호
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• pp.1056-1061
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• 2018

본 연구에서는 해양 한천분해세균 Agarivorans sp. KC-1과 해당균주의 agarase 특성을 조사하였다. 한천분해균인 KC-1은 경상남도 사천시 남일대 해수욕장에서 채취한 바닷물을 이용하여 Marine broth 2216 한천 배지에서 분리하였다. 분리된 균은 16S rRNA 유전자 염기서열분석을 통하여 Agarivorans 속 세균과 99% 일치하여 Agarivorans sp. KC-1으로 명명하였다. 세포외로 분비되는 agarase는 Agarivorans sp. KC-1 균주 배양액에서 획득하였으며, 이를 이용하여 특성 조사를 하였다. Agarivorans sp. KC-1 균주의 한천분해효소는 20, 30, 40, 50, 60 및 $70^{\circ}C$에서 각각 65, 91, 96, 100, 77, 35%의 상대활성을 나타냈으며, pH 5, 6, 7, 8에서는 93, 100, 87, 82%의 활성을 나타내었다. 세포외 agarase는 $50^{\circ}C$에서 pH 6.0인 20 mM Tris-HCl 완충용액을 사용하였을 때 최대(254 U/l)의 활성을 보였다. 이 agarase는 20, 30, $40^{\circ}C$에서 2시간 동안 열처리 하여도 90% 이상의 잔존활성을 보였다. 또한, $50^{\circ}C$에 2시간 노출된 후에도 67%의 잔존활성을 보였다. Zymogram 분석을 통하여 Agarivorans sp. KC-1 균주가 생산하는 한천분해효소의 크기는 약 130 kDa, 80 kDa, 69 kDa의 3개로 확인할 수 있었다. TLC 분석 결과, Agarivorans sp. KC-1 균주의 한천분해효소는 네오한천올리고당인 neoagarohexaose (21.6%), neoagarotetraose (32.2%) 및 neoagarobiose (46.2%)를 생성하는 것으로 보아 ${\beta}$-agarase로 확인되었다. 따라서 Agarivorans sp. KC-1가 생산하는 ${\beta}$-agarase는 전분노화 방지, 미백효과, 보습효과 및 세균생장 억제 등의 기능을 가지는 한천올리고당의 생산에 유용할 것으로 판단된다.

• The Korean Journal of Ecology
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• 제16권4호
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• pp.515-526
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• 1993

한반도 남부 지역에 분포하는 아까시나무(Robinia pseudo-acacia L.)종자의 생태학적 형질변이를 추적하기 위하여, 북위34$^{\circ}$18'~38$^{\circ}$36'사이에 위치한 15개 지역(대진, 속초, 강릉, 수락산, 홍천, 광릉, 남한산성, 충주, 예산, 안동, 전주, 달성, 창원, 목포, 완도)을 선정하여 채종한 종자를 재료로, 단백질 패턴 및 정량 분석을 실시하였다. SDS-PAGE에 의한 단백질 패턴 분석결과, 전 지역데 걸쳐 총 35개의 밴드가 분리되었으며 최고 분자량은 142,232 daltons, 최저 분자량은 17,258 daltons였다. 분리된 단백질 밴드 수를 지역별로 비교한 결과, 대진, 속초가 32개로 가장 많은 반면, 홍천과 달성은 23개로 가장 적었으며, 대체로 고위도로 갈수록 증가하는 경향을 나타냈다. 각 단백질 밴드의 유무에 따라 지역에 따른 단백질 패턴의 차이를 비교해 본 결과, 중북부 동해안형(대진, 속초, 강릉)과 중부형(수락산, 홍천, 광릉, 남한산성, 충주) 및 남부형(에산, 안동, 전주, 달성, 창원, 목포, 완도)등 3가지 지역 유형이 구분되었다. 단백질 패턴의 지역간 유사도 지수(Jaccard 계수)를 근거로 UPGMAdp 의한 cluster analysis 결과, 중북부 등해안형(속초, 강릉), 중북부 I형(수락산, 홍천), 중북부 II형(남한산성, 충주, 대진), 중북부III형(광릉), 중남부형(예산, 달성, 전주) 및 남부형(안동, 창원, 목포, 완도)등 6개 유형이 식별되었다. 분리된 단백질 밴드 가운데, 모든 지역세어 No.12밴드(78,162daltons)가 가장 높은 염색 강도를 나타냈고, No.11.12.13.과No.23~28 밴드 역시 비교적 높은 염색강도를 보였다. 전체적으로 총 단백질 함량이 높은 창원, 목포, 완도 등 남부형 지역에서 특히 높은 염색 강도를 나타냈다. 총 단백질 함량은 각 지역별로 최저9.68mg/g(수락산)에서 최고17.30mg/g(전주)에 이르는 다양한 수치를 나타냈으며, 대체로 저위도로 갈수록 증가하는 경향을 보였다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제12권1호
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• pp.7-11
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• 1983

본 연구에서는 감귤류 폐과피의 효율적 이용을 위해, 온주밀감 과피내에 양질의 펙틴과 pectinesterase(PE)가 함께 존재하고 있는 사실에 근거하여 간단한 공정에 의한 저메톡실펙틴의 조제를 시도하였다. 한편 조제된 펙틴들의 물리화학적 특성과 gelling power를 조사하여 상품 펙틴과 비교하여 보았다. (1) 온주밀감 albedo를 갈아서 침출시키고, 이를 $30^{\circ}C$에서 $Na_2Co_3$로 pH를 조절하여 albedo내의 PE를 작용케 하였다. 가열에 의해 PE를 불활성화시키고 원심분리한 후 상층액에 알코올을 가해 저메톡실펙틴을 침전시키고, 알코올로 세척하여 조제하였다. (2) albedo내의 펙틴 수율은 건물 중량으로 12.71%~12.98%였다. (3) 각 펙틴 시료들의 메톡실 함량은 효소 작용을 받지않고 추출된 것이 13.71%로 고메톡실펙틴인 것으로 밝혀졌고, pH 7.5에서 10분 처리시 5.12%, pH 8.5에서 10분, 20분, 30분 처리됨에 따라 4.27%, 3.08%, 1.85%인 저메톡실펙틴이 조제되었다. 아세틸함량은 0.09~0.12%로서 겔 형성에 방해를 주는 범위는 아니였고, anhydrouronic acid 함량은 94.2~96.8%로 순도가 높았다. 효소 작용을 받는 정도가 많아짐에 따라 점도와 분자량은 감소하였다. (4) 저메톡실 펙틴들은 효소 작용을 받은 정도가 많음에 따라 consistency가 낮아졌으며 $18^{\circ}C$에서 측정한 값이 $4^{\circ}C$에서 측정한 값보다 낮았다. (5) 겔들의 %sag은 상품 펙틴겔보다 높았다. (6) Instron에 의한 texture 측정 결과는 고메톡실펙틴 겔의 경우 견고도와 탄성이 가장 높은 것으로 나타났다. 겔의 부착성은 pH 8.5에서 10분 처리한 것이, 응집성은 pH 7.5에서 10분 처리한 것이 가장 높았다. 겔들의 점착성과 저작성은 상품 저메톡실펙틴이 높았다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제46권1호
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• pp.83-90
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• 2004

본 연구는 식염과 지방 그리고 여러 가열조건에 의한 pH 및 일반성분, 가열감량 및 단백질 용해성의 변화에 따른 단백질 분획의 변화에 대해 분석하였다 처리구에 따른 가열감량 (CL, %)은 지방의 첨가에 상관없이 식염을 2%첨가한 경우 식염을 첨가하지 않은 경우에 비하여 약 1/2배 정도 낮은 가열감량을 보였다. 한편, 식염 무첨가구의 경우 지방을 첨가한 경우 가열감량은 유의적으로 낮았으나, 식염 2%첨가구는 지방 첨가에 따른 가열감량의 유의적 차이가 나타나지 않았다. 그리고 가열온도에 따른 가열감량은 $66^{\circ}C$까지는 점진적으로 증가하다가 $68^{\circ}C$ 보다 높은 가열온도에서 유의적으로 증가하는 경향을 보였다. 식염 무첨가구와 식염 2% 첨가구 사이에서는 단백질 용해성의 유의적인 차이가 없었으나 지방이 첨가된 경우 상대적인 단백질 함량의 감소로 단백질 용해성이 유의적으로 감소하였다. 가열 온도가 높아짐에 따라 용해성의 감소가 현저히 나타났으나 $68^{\circ}C$ 이상의 가열온도에서는 단백질 용해성이 유의적 차이 없이 일정한 수준을 유지하였다. 추출한 근장 단백질이 각 처리구별 가열온도에 따른 단백질 분획을 분석하기 위해 전기영동을 실시한 결과 식염, 지방 그리고 가열에 따라 특이적으로 반응한 것은 36 과 66 kDa의 분자량을 가진 근장 단백질 분획이었다. 이러한 단백질 분획은 최종가열온도가 66 ${\sim} 70^{\circ}C$에서 급격히 thtlfehladmfhTJ 돈육의 최종 가열온도 측정을 위한 지시제로 사용될 수 있을 것으로 판단된다.

• 한국수산과학회지
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• 제27권3호
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• pp.223-231
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• 1994

오징어 식해 개발을 위하여 식해 숙성시 숙성온도 및 기간에 따른 TBA, fatty acids, free amino acids 및 미생물의 변화와 단백질 분해효소의 정제 실험을 요약하면 다음과 같다. TBA 값은 각 온도에서 숙성 5일만에 최고치를 나타내었다가 감소하였으며 숙성온도 $10^{\circ}C$에서 지질의 산화가 가장 많았다. 오징어 식해의 지방산 조성은 linoleic acid(18:2), oleic acid(18:1)가 $60\%$ 이상 점유하였으며 EPA(20:5) 및 linilenic acid(18:3)은 약 $13\%$ 정도였다. 숙성기간이 길어질수록 linolenic acid 및 EPA는 현저하게 분해되었으며 $10^{\circ}C$ 및 $15^{\circ}C$에서 지방산화가 촉진되었다. 식해의 유리 아미노산 조성 은 Pro, His, Arg, Leu, Glu 등이 높은 점유율을 나타내고 있으며 숙성기간이 증가할수록 Ser, His, Arg 등은 점유율이 낮아지며, 반면에 Glu, Ala, Val, Tyr 등은 높아졌다. 그리고 숙성온도가 증가할 수록 Glu, Val 및 Met은 점유율이 증가하였으며 Ala, Cys, Thr 및 Gly은 감소하였다. 미생물의 변화는 총균수는 온도가 높을수록 증가하였으며 숙성 10일만에 최대로 되었다가 그 후 감소하였다. Lactic acid bacteria 수는 각 숙성온도에서 숙성 15일째에 최대였다가 그후 감소하였으며 숙성온도가 높을 수록 증가속도 및 감소속도도 빨랐다. Proteolytic bacteria 수는 숙성온도가 높을수록 증가량 및 속도가 빨랐으며 숙성기간이 증가함에 따라 감소량도 많았다. Psychrotrophs수는 $10^{\circ}C$ 숙성에서 제일 높았으며 숙성기간 15일째가 최대였다. 단백질분해능이 강한 균주들을 동정하였을 때 모두 Bacillus 속으로 밝혀졌다. 단백질 분해효소는 ammonium sulfate $60{\sim}80\%$ 농도 사이에서 최대로 추출되었으며 이온교환수지로 정제하였을 때 3개의 peak중 마지막 peak에서 활성을 나타내었으며 전기영동 결과 분자량이 대략 $20,000{\sim}40,000$사이에 15개 정도의 bands가 나타났다.

• Journal of Animal Science and Technology
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• 제49권2호
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• pp.269-278
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• 2007

본 연구는 계육의 가슴과 다리부위로 식염첨가의 유무에 따라 64부터 74℃까지 2℃ 간격으로 가열하는 동안 pH와 일반성분, 가열감량, 단백질 용해성, 색도 그리고 단백질 밴드의 변화를 비교 분석하였다. 총괄적인 결과에서 pH는 2%의 식염을 첨가 한 것과 가열 온도별로는 차이가 없었지만 부위별로 차이를 보여 다리부위가 가슴부위 보다 높았다. 일반성분 중 수분과 지방 함량은 식염 첨가량에 따른 차이는 없었지만 수분과 지방 함량 모두 다리부위가 높게 나타났으며 반면 단백질 함량과 용해성은 가슴부위가 더 높게 나타났다. 소금첨가에 따른 결과에서 근육부위별 다리와 가슴부위의 가열감량은 유의적 차이를 보이지 않았다. 반면 2 % 식염을 첨가한 처리구는 가열감량이 전혀 나타나지 않았다. 적색도는 대조구의 경우 다리가 가슴보다 높았고 황색도와 함께 가열함에 따라 증가하였다. 단백질의 용해성은 식염 함량에 따른 차이는 없었으나 총괄적인 결과와는 달리 식염을 첨가하지 않은 대조구에서는 단백질 용해성에서 부위별 차이를 나타내지 않았다. pH, 명도와 단백질의 용해성은 식염첨가에 따른 근육부위와 가열온도 상관관계의 유의차를 보임으로써 서로 다른 양상을 보여 주었다. 대조구의 경우 pH는 다리부위가 높았고, 명도는 가열함에 따라 증가하였으며 가열시에 부위별 차이를 보였다. 반면 2%의 식염을 첨가한 처리구는 부위에 상관없이 용해성이 감소하였고 명도는 가슴육에서만 증가하여 부위별 차이를 보였다. 식염을 첨가하지 않은 다리부위에서 가열하지 않은 원료육은 약 7개의 단백질 밴드를 보였는데 내부중심온도를 64℃로 가열했을 시 90, 53, 30.5 kDa의 분자량을 갖는 단백질 밴드가 가열 온도의 영향을 받았으며 가슴부위에서는 원료육의 경우 약 9개의 단백질 밴드가 보였지만 88, 64, 30.5, 30 kDa의 분자량을 갖는 단백질 밴드가 가열에 의해 영향을 받았다. 결과적으로 가열온도와 식염처리에 영향을 받은 단백질 밴드는 다리부위에서 66과 54 kDa 이었으며 가슴부위에서는 66과 54 및 33 kDa의 분자량을 가진 단백질 밴드였다. 또한 54 와 33 kDa의 분자량을 갖는 단백질 밴드는 68℃까지 희미하게 보이다 사라졌으며 그 중 33 kDa의 분자량을 가진 단백질 밴드는 2%의 식염 첨가 시 저해작용을 받아 66℃ 까지만 보이다 사라졌다. 이러한 단백질 밴드는 계육의 최종가열 온도 측정을 위한 지시제로서 사용될 수 있을 것으로 사료된다.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제32권4호
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• pp.249-258
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• 1994

톡소포자충(Tomplasmngondii)은 세포내에 기생하는 구포자충(Cuidia)의 일종으로 항원은 여러 가지 단백질로 구성되어 있으며 이들 항원의 분석은 면역학적 생화학적인 면에서 시도 해 볼 필요가 있다. 톡소포자충(RH주) tachyzoite의 용해물 및 분비항원을 SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis)로 단백질 분획을 관찰하고 면역 전기영동이적법 (EITB, enzyme-linked immunelectrohansfer blot)을 시행하여 반응대를 관찰하였다. 토끼 (New Zealand산) 또는 BALB/c마우스를 톡소포자충으로 면역 또는 감염시키고 3주 또는 7주 후에 채혈 하였다. 면역 후 토끼나 마우스 혈청은 간접형광항체법(IFA)으로 항체가 1:1024 또는 1 : 128임을 확인하였다. 톡소포자충 용해물 및 분비항원으로 SDS-PAGE를 시행하였을 때 10 kDa에서 220 kDa까지 광범위한 단백질 분포대를 보였다. 톡소포자충 용해물 항원을 IgG 항혈청과 반응시켰을 때 주요 항원의 분자량은 23에서 35 kDa까지 5개의 반응대를 관찰하였으며 IgG와 IgM의 공동반응 대는 24. 27, 30. 35 kDa에서 관찰되었다. 분비항원을 IgG 항혈청과 반응시켰을 때 감염 마우스 의 복강액을 항원으로 한 경우 33(P30), 45 kDa의 반응대가 주요 항원임을 알 수 있었고 톡소포자 충을 CHL 세포로 in vitro에서 배양시킨 후 배양액의 상청액을 항원으로 EITB를 시행하였을 때 20 kDa. 30 kDa 이하의 분획에서 반응대가 관찰되었다. 이상으로 30 kDa 항원이 톡소포자충 tachyzoite의 용해물 뿐만 아니라 분비물에서도 관찰되는 중요한 항원임을 알 수 있었다.

• Journal of Yeungnam Medical Science
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• 제10권2호
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• pp.432-444
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• 1993

Adriamycin과 vincristine 각각에 내성인 생쥐의 림프아세포성 백혈병세포 L1210세포의 특성과 내성관계 단백질을 찾아내고 항암제의 세포내 분포를 관찰하였다. 항암제의 내성생성은 adriamycin이 $10^{-5}M$과 $10^{-6}M$에서 자란 세포를 L1210-$AdR_5$와 $-AdR_6$로 하고 vincristine은 $10^{-6}M$과 $10^{-7}M$에서 자란 세포를 L1210-$VcR_6$와 $-VcR_7$로 하였다. 감수성세포는 L1210으로 하였다. 내성세포의 성장속도는 감수성세포에 비해 느렸으며 doubling time은 L1210가 29.7시간, L1210-$AdR_5$가 68.7시간 $-VdR_6$가 58.2시간이었다. 복합내성은 내성인자로 표기되었고 L1210-$AdR_5$는 vincristine에 대해 76.4배, $-VcR_6$는 adriamycin에 대해 98.6배로 나타냈다. 감수성세포와 내성세포의 세포막 단백질을 비교한 결과 L1210-$AdR_5$에서는 220, 158, 88 Kd의 내성관계단백질이 나타났고 $-VcR_6$에서는 158, 140 및 88Kd의 내성관계단백질이 관찰되었다. 세포막 표면단백질을 $^{125}I$로 결합시켜 자가방사선상으로 분석하였다. 세포막 표면단백질에 결합되는 $^{125}I$의 정도는 L1210에 0.95% L1210-$AdR_5$에 5.4%, $-VcR_6$에 1.7%였다. 세포막표면단백질은 L1210-$AdR_5$에서는 158, 72.8 및 42.4 Kd의 단백질, $-VcR_6$에서는 300, 158, 72.8 및 42.4 Kd의 단백질이 관찰되었다.