Surface films formed prior to bulk reduction of lithium have been studied at gold, platinum, and copper electrodes in rigorously dried propylene carbonate solutions using electrochemical quartz crystal microbalance (EQCM) and secondary ion mass spectrometry experiments. The results indicate that the passive film formation takes place at a potential as positive as about 2.0 V vs. Li/Li+ , and the passive film thus formed in this potential region is thicker than a monolayer. Quantitative analysis of the EQCM results indicates that electrogenerated lithium reacts with solvent molecules to produce a passive film consisting of lithium carbonate and other compounds of larger molecular weights. The presence of lithium carbonate is verified by SIMS, whereas the lithium compounds of low molecular weights, including lithium hydroxide and oxide, are not detected. Further lithium reduction takes place underneath the passive film at potentials lower than 1.2 V with a voltammetric current peak at about 0.6 V.
The bulk photopolymerization of methyl methacrylate (MMA) with para-substituted phenylsilanes such as F-C6H4SiH3 (1), H3C-C6H4SiH3 (2), and H3CO-C6H4SiH3 (3) was performed to produce poly(MMA)s containing the respective silyl moiety as an end group. For all the hydrosilanes, the polymerization yields and the polymer molecular weights decreased, whereas the TGA residue yields and the relative intensities of Si-H IR stretching bands increased as the relative silane concentration over MMA increased. The polymerization yields and polymer molecular weights of MMA with 1-3 increased in the order of 3 < 1 < 2. These hydrosilanes influence significantly upon the photopolymerization of MMA as both chain-initiation and chain-transfer agents.
Low molecular weight copolymers of maleic anhydride and vinyl acetate were prepared to develop formaldehyde free cross-linking agents. Since lower molecular weight is favorable for efficient penetration of the finishing agent into the cotton fibers in the padding process, the concentration of the initiator, chain transfer agent and the monomer ratios were varied to obtain copolymers of low molecular weights. The prepared polymers were characterized by GPC, $^1{H-NMR}$, FTIR, DSC and TGA. Copolymers of molecular weights of 2 000 to 10 000 were obtained and it was found that the most efficient method of controlling the molecular weight was by varying the monomer ratios. Poly(maleic anhydride-co-vinyl acetate) did not dissolve in water, but the maleic anhydride residue hydrolyzed within a few minutes to form poly(maleic acid-co-vinyl acetate) and dissolved in water. However, the maleic acid units undergo dehydration to form anhydride groups on heating above ${160}^{\circ}C$ to some extent even in the absence of catalysts. The possibility of using the copolymers as durable press finishing agent for cotton fabric was investigated. Lower molecular weight poly(maleic anhydride-co-vinyl acetate) copolymers were more efficient in introducing crease resistance, which appears to be due to the more efficient penetration of the cross-linking agent into cotton fabrics. The wrinkle recovery angles of cotton fabrics treated with poly(maleic anhydride-co-vinyl acetate) copolymers were slightly lower than those treated with DMDHEU and were higher when higher curing temperatures or higher concentrations of copolymer were used, and when catalyst, $NaH_2$$PO_2$, was added. The strength retention of the poly(maleic anhydride-co-vinyl acetate) treated cotton fabrics was excellent.
폴리스티렌 시료의 표면을 플라즈마 이온주입(PSII) 기술로 처리하여 친수성을 향상시켰다. 친수성이 향상된 표면은 시간이 지남에 따라 원래 성질인 소수성으로 되돌아가려는 특성 (aging effect)이 있는데 본 연구에서는 각각 분자량이 다른 폴리스티렌 필름을 이용하여 분자량에 따른 에이징 효과를 살펴보았다. 무게평균 분자량이 각각 $M_w$ = 760, 2430, 31600, 115700, 280000, 903600 인 폴리스티렌을 가스종류와 펄스전압 등의 PSII 실험 변수에 따라 표면 친수성 변화를 측정하였고 PSII 처리 후 보관온도를 달리하여 분자량에 따른 에이징 정도를 관찰하였다. 분자량이 큰 폴리스티렌이 시간에 따른 에이징 현상이 적게 일어났으며 펄스전압과 보관온도가 높은 조건에서도 사슬이 긴 폴리스티렌이 에이징이 덜 되었다. 물 접촉각을 측정하여 표면 친수성을 나타내었으며 처리 후 표면 구조 변화를 관찰하기 위하여 SEM과 AFM을 이용하였고, TOF-SIMS와 XPS를 통하여 표면에 생성된 작용기들을 확인하였다.
The presence of sialoglycoproteins (SGPs) in the membranes from goat (Capra aegagrus hircus), buffalo (Bubalus bubalis bubalis) and pig (Sus scrofa domestica) erythrocytes was investigated by partial purification with a chloroform-methanol extraction method followed by Sodium dodecyl sulphate - Polyacrylamide gel electrophoresis in comparison to human (Homo sapiens) erythrocytes. The results show that mammalian erythrocytes possess clear differences in the SGPs numbers and molecular weights although all animals studied in this experiment are from the same class i.e. mammalia. The SGPs number in human, goat, buffalo and pig are four (PAS-1 to PAS-4), ten (PAS-GI to PAS-GX), seven (PAS-BI to PAS-BVII) and four (PAS-PI to PAS-IV) respectively as indicated by staining the polyacrylamide gel with sialoglycoprotein-specific Periodic acid-Schiff's (PAS) stain. The new SGPs could be observed only after the partial purification of membrane fractions named as PAS-HI with molecular weight (Mr) 190 kDa and PAS-HII 150 kDa in human, PAS-BIA in buffalo and PAS-PIA and PAS-PIVA in pig. The gels were also stained with Coomassie brilliant blue (CBB) and Silver stain to check the contamination of other membrane proteins in the purified fractions. The quantitative distribution of SGPs was also determined by densitometry. Present study indicates that there are some basic differences in mammalian erythrocyte membrane SGPs, especially with respect to their number and molecular weights indicating major structural variations.
Kim, Hee-Jin;Lee, Si-Kyung;Byun, Si-Myung;Lee, Hyung-Hoan
BMB Reports
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제36권5호
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pp.514-519
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2003
The ribonucleotide reductase (RR) 2 gene of the HSV-2 strain G was cloned, sequenced, and expressed in an E. coli cell. The RR2 gene was located on the PstI 2.4 kb fragment, which was cloned and sequenced. The ORF of the gene was 1,011 bp and its termination codon was TAG; also, the CATATAA sequence was present in the promoter of the RR2 gene. A Poly A signal sequence (AATAAA) was found in the 3'-noncoding region. The RR2 proteins that were produced in the E. coli and Vero cells were confirmed using a Western blot analysis. SDS-PAGE revealed that the molecular weights of the fusion-RR2 that was produced in the E. coli cells were approximately 24 kDa and 38 kDa in the Vero cells. The RR2 proteins were soluble. The differences in the molecular weights might be due to modifications in the Vero cells.
Poly(exo-3,6-epoxy-1,2,3,6-tetrahydrophthalic anhydride)s [poly(ETA)s] and poly($\alpha$-ethoxy-exo-3,6-epoxy-1,2,3,6-tetrahydrophthaloyl-5-fluorouracil)s [poly(EETFU)s ] with various average molecular weights were prepared by photopolymerizations. The number average molecular weights of the fractionated poly(ETA)s and poly(EETFU)s determined by GPC were in the range of 3,600∼21,000 and 3,600-33,400, respectively. The release rate of 5-FU from poly(EETFU) decreased with increasing average molecular weight. The in vitro cytotoxicity of poly(ETA) against a normal cell line was lower than that of 5-fluorouracil(5-FU), The in vivo antitumor activities of the synthesized samples at dosage of 0.8 mg/kg against mice bearing sarcoma 180 tumor cell line decreased in the following order: poly(EETFU) > poly(ETA) > EETFU > ETA > 5-FU. The antiangiogenic activities of the poly(ETA)s were better than those of 5-FU.
Proteins from the loin tissues age ranged from 0 to 24 months of ten Korean cattle were extracted, separated and compared on two dimensional(2 D) gels to identify the proteins whose expression is highly correlated to marbling. We also compared the difference of loin proteins between castrated and non castrated bull cows on two dimensional gels. As the marbling in the loin of the cattle is optimized at 18 to 24 months, eight proteins expressed significantly higher level in 24 month than in 0 or 6 month were selected in terms of isoelectric points(pIs) and molecular weights. Using these values, we searched the Swiss Prot database via the ExPASy molecular biology server with TagIdent program. The proteins with the nearest molecular weights and isoelectric points were selected from the lists. These possible candidates were confirmed by N terminal microsequencing of the eight selected proteins. Three proteins, myoglobin, hemoglobin and ATPase, whose N termini were not blocked could be microsequenced and found to be exactly matched to the selected candidates. It is suggested that the proteins increasingly expressed in marbling periods can be involved in meat color, lipid transport and flavor improvement.
Background: Ribonuclease (RNase) is one of the few toxic proteins that are present constantly in snake venoms of all types. However, to date this RNase is still poorly studied in comparison not only with other toxic proteins of snake venom, but also with the enzymes of RNase group. The objective of this paper was to investigate some properties of RNase from venom of Vietnam cobra Naja atra. Methods: Kinetic methods and gel filtration chromatography were used to investigate RNase from venom of Vietnam cobra. Results: RNase from venom of Vietnam cobra Naja atra has some characteristic properties. This RNase is a thermostable enzyme and has high conformational stability. This is the only acidic enzyme of the RNase A superfamily exhibiting a high catalytic activity in the pH range of 1-4, with $pH_{opt}=2.58{\pm}0.35$. Its activity is considerably reduced with increasing ionic strength of reaction mixture. Venom proteins are separated by gel filtration into four peaks with ribonucleolytic activity, which is abnormally distributed among the isoforms: only a small part of the RNase activity is present in fractions of proteins with molecular weights of 12-15 kDa and more than 30 kDa, but most of the enzyme activity is detected in fractions of polypeptides, having molecular weights of less than 9 kDa, that is unexpected. Conclusions: RNase from the venom of Vietnam cobra is a unique member of RNase A superfamily according to its acidic optimum pH ($pH_{opt}=2.58{\pm}0.35$) and extremely low molecular weights of its major isoforms (approximately 8.95 kDa for RNase III and 5.93 kDa for RNase IV).
Modified phenolics can have a retarding effect on the gelation of wood oil. Modified phenolic resins can be used in media for paint, varnishes, primers, overprinting varnishes, litho, letterpress and rotogravure inks. Varnishes based on rosin phenolic are faster drying, have better durability, are harder and glosser, and have greater resistance to water than ones based on ester gums. These physical properties is concerned with molecular weight distribution of rosin modified phenol resin. This paper was studied about molecular weight distribution of rosin phenolics which were prepared between $130~250^{\circ}C$. The results were as follows: 1) Average molecular weights inereased with increasing reaction temperature. 2) $M_w/M_n$ were from 3.43 to 46.44 with increasing reaction temperature and so the molecular weight distributions were changed from random distribution to broad distribution. 3) The relation ship between intrinsic viscosity and weight average molecular weight was follows: $[{\;}{\;}]={\;}1{\times}{\;}10^{-6}M_w,{\;}M_w=M_w$ 4) Esterification reaction between the acid group of rosin and polyol was started about $230^{\circ}C$$.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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