• Macromolecular Research
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• 제15권7호
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• pp.671-675
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• 2007

Soybean proteins appear to harbor a great deal of potential as functional ingredients due to the fact that they are composed of highly bioavailable peptides and amino acids. To develop drink- or gel-type foods formulated with soybean protein, the physicochemical properties of intact and chemically modified soy glycinin were assessed. Maleylation to soy glycinin altered the surface charges of glycinin via the modification of lysine residues, and subsequently generated the dissociation of glycinin subunits owing to the increase in charge repulsion. This modification thus improved the solubility of glycinin, particularly under acidic pH conditions. It is worthy of note that maleylation increased the susceptibility of the basic subunits of mTGase and the formation of a substantial quantity of molecules at a low protein solution concentration. The results of dynamic rheological studies indicated that the 5% intact glycinin progressively formed the gel with mTGase treatment in a concentration-dependent manner, but maleylated-glycinin did not.

• 한국가금학회지
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• 제17권3호
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• pp.217-223
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• 1990

화학변형에 의해 난백의 열안정성을 증진시키기 위하여 acetic anhdride, succinic anhydrice 및 maleic anhydride 등을 사용하여 화학변형 된 난백친의 열처리 조건에 따른 특성을 검토하였다. 난백겔의 경도는 acetylatiorl과 succinylation에 의해 증가되었으며 고온처리의 경우($120^{\circ}C$, 30분)의 경우가 저온처리의 경우($95^{\circ}C$. 30분)보다 높은 값을 나타내었다. 응집성은 succinylation과 maleylation에 의해 증가되었으며 고온처리 시에는 화학변화에 의해서 모두 증가되었다, 난백겔의 명도( L value)는 maleylation에 의해 크게 감소하였으며 황색도( b value)는 화학변형에 의해 전반적으로 감소하였다. 난백의 초기 열변성온도는 acetylation에 의해 11$^{\circ}C$, maleylation에 의해 $12.5^{\circ}C$ 그리고 sucinylation에 의해 $14.5^{\circ}C$씩 증가하였다.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제2권1호
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• pp.17-22
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• 1997

Casein was chemically modified with acetic, succinic, and maleic anhydride and changes in functional pro-perties were evaluated as affected by the degree of modification. Chemical modification resulted in casein with unique functional properties depending upon the type of anhydrid used and the degree of modification. It was possible to control heat coagulation, calcium precipitability, forming and emulsion capacity and stability. At pH 4.5 heat coagulation was 0% in the case 74.1% acetylated casein; on the contrary, succinylation and maleyation resulted in highly heat sensitive protein. Foaming properties were improved markedly by suc-cinylation and maleylation at pH 4.5. However, emulsifying properties were enhanced only by maleylation.

• 한국환경보건학회지
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• 제30권4호
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• pp.314-319
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• 2004

Glycinin of more than $97\%$ purity was modified using maleic anhydride. Glycinin samples of $0\%,\;65\%,\;and\;95\%$ lysine residue modifications were used to determine the changes in turbidimetric characteristics of the protein due to maleylation. The solubility behavior of the protein as a function of pH was changed with maleylation. The isoelectric point of $65\%\;and\;95\%$ modified glycinin shifted to pH 4.0 and pH 3.5-4.0, respectively, as compared to pH 4.6 for native glycinin. Maleylated glycinins exhibited increased solubility at pH above 4.6. Turbidity of native glycinin decreased substantially by the addition of NaCl, but the stabilizing effect of NaCl decreased when the protein was chemically modified. The effect of NaCl on $65\%$ modified glycinin was intermediate between native glycinin and $95\%$ modified sample. Thermal aggregation of native glycinin was completed within 5 min of heating at $80^{\circ}C$. Maleylation contributed significantly to the thermostability of the protein at pH of 7.0 and 9.0, exhibiting little turbidity. Addition of NaCl suppressed thermal aggregation of native glycinin, but turbidity actually increased for the samples of $65\%\;and\;95\%$ modification.

• 청정기술
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• 제10권4호
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• pp.195-201
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• 2004

기능성 고분자와 셀룰라아제가 화학적으로 결합된 수식 셀룰라아제를 이용하여 폐신문용지(Old Newsprint, ONP)의 탈묵공정에 적용하였다. 수식 셀룰라아제 중의 셀룰라아제는 섬유의 피브릴화(fibrillation)를 촉진시켜 잉크입자의 박리를 향상시켰으며, 수식 셀룰라아제 중의 수식 고분자가 탈묵공정에서 분리된 잉크입자를 부상제거하는 새로운 탈묵 공정이 완성되었다. 수식 셀룰라아제를 이용한 공정은 극소량의 수식 셀룰라아제의 사용으로 인장강도, 백감도(brightness), 백색도(whiteness)를 포함한 물리적 성질을 기존 탈묵공정에서의 그것보다 향상시켰다. 잉크와 섬유의 결합은 저장 기간이 증가함에 따라 더욱 강해지고, 기존의 방법으로는 잉크입자 제거가 어려운 반면, 수식 셀룰라아제를 이용한 공정은 잉크입자 제거에 매우 탁월한 효과를 나타내었고, 약 1년간의 보존 기간을 가진 폐신문용지의 탈묵 효과를 41% 향상시켰다. 또한 이 공정은 황변현상을 제거했으며, 섬유의 피브릴화를 촉진시켜 재생지의 물리적 성질인 인장강도와 내부결합도를 향상시켰다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제33권1호
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• pp.52-61
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• 1990

단백질의 기능성을 높이고자 acetic anhydride(AA), succinic anhydride (SA) 및 maleic anhydride(MA)로 단백질을 acyl화 시켜 소수성과 기능성 변화를 측정하여 기능 특성과 소수성의 관계를 고찰한 결과, 단백질의 아미노산 잔기인 amino기와 sulfhydryl기의 acyl화에는 AA에 의한 수식율이 가장 높아 amino기의 89.5 % sulfhydryl기의 72.2 %가 수식되었으며 amino기가 sulfhydryl기 보다 쉽게 acyl화 되었다. Succinyl화 및 maleyl화에 의해 어류 단백질의 소수성은 감소 하였으나 acetyl화는 단백질의 소수성이 근육 단백질보다 높다. AA, SA 및 MA로 acyl화 되면 단백질의 용해도, 유화특성, 포말특성, 수분 흡수력 및 지방 흡수력이 크게 향상되었으며 근육 단백질이 농축 단백질보다 기능적 특성이 좋았다. 단백질의 소수성 감소와 용해도 증가는 높은 상관을 보였고 유화특성 및 포말특성은 단백질의 용해도와 깊은 관련이 있었으며 단백질의 소수성도 중요하였다. 단백질의 수분 흡수력은 용해도와 상관이 크나 소수성과는 큰 관계가 없었으며 지방 흡수력은 단백질의 용해도 보다는 소수성에 더 큰 영향을 받는다.