• 제목/요약/키워드: macromolecular complex

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Platinum-Catalyzed and Ion-Selective Polystyrene Fibrous Membrane by Electrospinning and In-Situ Metallization Techniques

  • Hong, Seung-Hee;Lee, Sun-Ae;Nam, Jae-Do;Lee, Young-Kwan;Kim, Tae-Sung;Won, Sung-Ho
    • Macromolecular Research
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    • 제16권3호
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    • pp.204-211
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    • 2008
  • A platinum-catalyzed polyelectrolyte porous membrane was prepared by solid-state compression of electrospun polystyrene (PS) fibers and in-situ metallization of counter-balanced ionic metal sources on the polymer surface. Using this ion-exchange metal-polymer composite system, fiber entangled pores were formed in the interstitial space of the fibers, which were surrounded by sulfonic acid sites ($SO_3^-$) to give a cation-selective polyelectrolyte porous bed with an ion exchange capacity ($I_{EC}$) of 3.0 meq/g and an ionic conductivity of 0.09 S/cm. The Pt loading was estimated to be 16.32 wt% from the $SO_3^-$ ions on the surface of the sulfonated PS fibers, which interact with the cationic platinum complex, $Pt(NH_3)_4^{2+}$, at a ratio of 3:1 based on steric hindrance and the arrangement of interacting ions. This is in good agreement with the Pt loading of 15.82 wt% measured by inductively coupled plasma-optical emission spectroscopy (ICP-OES). The Pt-loaded sulfonated PS media showed an ionic conductivity of 0.32 S/cm. The in-situ metallized platinum provided a nano-sized and strongly-bound catalyst in robust porous media, which highlights its potential use in various electrochemical and catalytic systems.

MgADP 결합 및 아미노산 치환 Nitrogenase Fe 단백질의 구조 및 기능 분석 (Structural and Functional Analysis of Nitrogenase Fe Protein with MgADP bound and Amino Acid Substitutions)

  • Jeong, Mi-Suk;Jang, Se-Bok
    • 생명과학회지
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    • 제14권5호
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    • pp.752-760
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    • 2004
  • Nitrogenase 촉매에서 Fe-단백질을 포함하는 [4Fe-4S] 클라스터의 기능은 기질의 결합과 환원 자리를 포함하는 MoFe-단백질로 핵산 의존 전자 주개로 작용하는 것이다. 이러한 방법의 Fe-단백질의 기능은 Mofe-단백질과 상호작용을 위해 적합한 구조를 갖추며 전자 전달을 위한 추진력을 제공하기 위해 산화 환원 퍼텐셜을 변화시키는 능력에 의존한다. Nitrogenase Fe-단백질에 MgADP가 결합한 (혹은 떨어진) 구조적 정보는 핵산 결합 자리로부터 MoFe-단백질과의 결합력을 조절하기 위한 장거리 상호작용 메커니즘을 제시한다. 스위치 I과 II의 두 가지 경로가 뉴클레오티드의 신호전달 메커니즘을 담당한다. MgADP가 결합된 Fe-단백질의 구조는 Fe 단백질이 핵산과 결합할 때 관찰되는 [4Fe-4S] 클라스터의 생물리학적 특성 변화의 기초를 제공한다. 스위치, I과 II의 핵산 의존 신호전달 경로에서 특정 아미노산이 치환된 nitrogenase Fe-단백질의 구조들이 X-선 회절법에 의해서 결정되었다. 이들 경로는 아미노산 치환 연구, 구조 분석, 유사한 핵산 의존 신호전달 경로에 이용된 다른 단백질 등에 의해서도 분석되었다. 이들 경로가 거대분자 착물 형성과 분자간 전자 전달을 위한 MgADP 결합과 가수분해의 신호전달 경로로의 타당성이 조사되었다. 이러한 결과는 nitrogenase Fe 단백질과 MoFe-단백질 착물에서 Fe-단백질의 변이와 상호작용의 생물리학적 및 생화학적 특성을 위한 기초적 자료를 제공할 것이다.