• 한국동물학회지
• /
• 제15권3호
• /
• pp.101-104
• /
• 1972

간편하고 경제적이며 재현성도 우수한 cellulose acetate 전기영동장치를 제작하였다. 본 장치를 사용하여 몇가지 동물 조직의 lactate 및 malate dehydrogenase isozyme 을 분리 검출하여 본 결과, 기존 제품으로 실험한 결과와 별로 차이가 없음을 알았다. 흔히 cellulose acetate 전기영동은 일정한 정전류에서 실시하는데, 본 장치에서는 약간의 전류변동이 있는 것이 사실이나 실험결과는 충분히 실용적인 것이었다.

• 한국동물학회지
• /
• 제23권4호
• /
• pp.263-272
• /
• 1980

개구리 2種 (Rana nigromaculata와 Rana plancyi chosenica)과 도룡뇽 (Hynobius leechii)의 胚發生에 EK른 lactate dehydrogenase (LDH)와 malate dehydrogenase (MDH)의 isozyme 組成變化를 polyacrylamide 電氣泳動法으로 조사 분석하고 이를 成體의 몇 器官과 비교하였다. R. nigromaculata에서 LDH의 B subunit의 合成을 지배하는 유전자는 heterozygous이고 H. leechii에서는 A subunit의 合成을 지배하는 유전자가 heterozygousfk고 추정된다. 위의 3種의 兩棲類\ulcorner 胚에서 發生初期에는 LDH-1 (심장형)의 活性이 높으나 發生이 진행됨에 따라 LDH-5 (근육형)의 活性도 점차 증가된다. MDH의 경우 發生初期부터 MDH-m과 MDH-s가 존재하고 발생 全段階를 통하여 그 組成에는 변화가 없으나 MDH-m의 活性이 점차 증가하는 경향을 보인다.

• 생명과학회지
• /
• 제24권2호
• /
• pp.118-127
• /
• 2014

황소개구리(Rana catesbeiana) I (2월)과 II (8월) 조직의 젖산탈수소효소(EC. 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH) 동위효소의 발현 및 역학적 특성을 확인하였다. I의 골격근에서 LDH 활성, $A_4$ 동위효소 및 LDH/CS (EC 4.1.3.7, citrate synthase)가 높게 측정되었고, II의 여러 조직에서 LDH $B_4$ 동위효소의 활성이 증가되었으며, 특히 심장과 뇌조직에서 LDH 활성이 크게 확인되었다. 면역침강반응 후 native-PAGE에 의해 눈조직에서 LDH eye-specific C 동위효소가 확인되었고, LDH C가 LDH B에 유사한 것으로 확인되었다. LDH $A_4$ 동위효소를 oxamate-linked affinity chromatography로 정제하였고, 하부단위체 A의 분자량은 32.0 kDa이었다. II의 LDH는 $Km^{PYU}$이 높았고, 심장과 뇌조직의 $Vmax^{PYU}$이 높았으며, 조직들의 $Vmax^{LAC}$도 높고, 젖산에 대한 내성이 큰 것으로 확인되었다. 그리고 정제한 $B_4$ 동위효소와 눈조직 LDH가 젖산에 대한 내성이 가장 크게 확인되었다. $Km^{LAC}$가 $Km^{PYU}$보다 컸다. 피루브산 10 mM에 의해 I, II 조직 LDH의 하부단위체 B의 비가 증가함에 따라 LDH 활성의 억제정도가 높았다. 실험 결과, 황소개구리에서 LDH eye-specific C가 확인된 것이 특징적이었고, 황소개구리 I의 골격근 LDH의 활성이 높아 혐기적 대사가 우세하였으며, 황소개구리 II의 경우 LDH B가 증가되고 젖산에 대한 내성이 커져 잘 적응되어진 것으로 사료된다.

• 한국동물학회지
• /
• 제15권3호
• /
• pp.105-110
• /
• 1972

cellulose acetate 전기영동법으로 한국산 개구리목의 동물 6종에서 LDH 와 MDH isozyme을 조사하였다. 개구리목의 MDH 와 LDH isozyme은 종에 따른 특징을 잘 나타내고 있었으며 포유류나 조류와는 다름을 알 수 있었다. 참개구리와 금개구리에서는 LDH 나 MDH 모두 두개의 isozyme으로 구성되어 있었고, 이두 isozyme의 pattern 역시 거의 같다고 볼 수 있었다. 산개구리 전뇌의 LDH isozyme 역시 두개의 isozyme만을 보였으나 그 pattern은 참개구리나 금개구리와 근본적으로 달랐다. 두꺼비와 무당개구리는 다섯개의 LDH isozyme을 가지고 있으나 그 pattern은 전혀 달랐다. 한편 옴개구리에서는 세개의 LDH isozyme을 볼 수 있었다. 모든 시험동물에서 두개의 MDH isozyme을 발견 할 수 있었는데 참개구리의 후엽과 소뇌 및 연수혼합 물에서는 단 하나의 MDH isozyme만이 검출되었다.

• 약학회지
• /
• 제16권1호
• /
• pp.34-46
• /
• 1972

Lactate dehydrogenase isozymes in heart, kidney, liver and skeletal muscle of 15 species of vertebrate animals belonging to 5 classes were separated by cellulose acetate electrophoresis and the levels of them were measured and compared with each other. Lactate dehydrogenase isozyme patterns were different from each other among animal species and among tissues. The activity of LDH$_{5}$ was superior in anaerobic tissues such as liver and skeletal muscle, and the activity of LDH$_{1}$ was superior in aerobic tissues such as heart and kidney. The level of LDH of vertebrate animals of the 5 classes has found approximatry increasing in the following order: Pisces>Amphibia>Reptelia

• 한국동물학회지
• /
• 제16권3호
• /
• pp.193-201
• /
• 1973

Cellulose acetate strip 전기영동법으로 한국산 개구리목 동물 6종에서 각 장기별로 LDH 와 MDH isozyme을 조사하였다. LDH isozyme은 포유류와 조류의 그것과는 달리 뇌와 골격근의 isozyme형이 유사한 것이 특징이다. 과에 따른 LDH isozyme의 특징은, 무당개구리는 5개의 isozyme이 모두 나타났으며 두꺼비과의 물두꺼비는 5개의 isozyme이 나타났으나 무당개구리에 비하여 이동속도가 빠르고, isozyme사이의 간격이 조밀하다. 개구리과의 개구리, 금개구리, 옴개구리 및 산개구리에서는 2개 내지 4개의 isozyme만이 나타났다. 개구리목의 LDH 와 MDH isozyme은 종에 따른 특징을 잘 나타내고 있으며, 과 사이의 특징도 아울러 살필 수 있다.

• 생명과학회지
• /
• 제14권4호
• /
• pp.708-715
• /
• 2004

칠성장어(Lampetra japonica) 간조직 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH) 동위효소는 affinity chromatography에서 buffer를 유입한 후 용출된 분획에서 정제되었다. 대구(Gadus macrocephalus)의 liver-specific $C_4$동위효소는 열처리한 후 affinity chromatography하여 NAD+ 를 함유한 buffer에서 용출되기 시작하여 buffer를 유입한 후 $B_4$ 동위효소와 함께 용출되어, DEAE-Sephacel chromatography에 의해 정제되었다. 대구 간조직에서 열에 대한 안정성은$C_4$$B_4$$A_4$ 동위효소의 순서로 나타났다. Chromate-focusing에 의해 정제한 칠성장어 간조직의 pH 7.45 분획의 LDH 동위효소는 정제된 간조직 LDH보다 피루브산에 의한 기질저해도가 컸다. 칠성장어 간조직 LDH의 최적 pH는 7.5, liver-specific $C_4$동위효소는 pH 8.5였다. 칠성장어 간조직 LDH는 항원-항체반응에서 꺽지 $A_4$ 항체와 liver-specific $C_4$ 항체의 순서로 반응하였고 eye-specific $C_4$ 항체와는 반응 정도가 낮았다. 따라서 칠성장어 간조직 LDH는 하부단위체 A와 liver-specific $C_4$의 구조와 유사하게 진화되었으며, 하부단위체 C 는 진화속도가 매우 빠른 것으로 확인되었다. 칠성장어 간조직의 LDH는 단일 동위효소가 아니라, 하부단위체 A, B 및 C로 구성된 동위효소들인 것으로 사료된다.

• 생명과학회지
• /
• 제27권5호
• /
• pp.530-535
• /
• 2017

조류 및 포유류에서 미토콘드리아를 분리하고 모노아민산화효소(EC 1.4.3.4, monoamine oxidase)의 활성을 측정하여 미토콘드리아의 분리도를 확인하였다. 미토콘드리아 각 분획에서 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH)의 발현도를 생화학적 및 면역화학적 방법으로 분석하였다. 조류에 비하여 포유류에서는 미토콘드리아 LDH의 활성이 낮은 것으로 나타났다. 따라서 미토콘드리아 LDH의 역할은 포유류보다 조류에서 중요시된다고 생각된다. 조류 및 포유류 모든 조직의 단백질양은 세포기질보다 미토콘드리아에서 적게 나타났다. 생쥐와 골든햄스터의 세포기질에서는 LDH $A_4$, $A_3B$, $A_2B_2$, $AB_3$ 및 $B_4$ 다섯 가지 동위효소 이외에 testis-specific LDH $C_4$ 동위효소가 정소 조직에서 나타났다. 닭의 미토콘드리아 내에서는 AB hybrid형 동위효소 한 종류가 나타났다. 포유류에서 미토콘드리아 LDH 동위효소들은 조직 별로 다르게 나타났다. 생쥐의 미토콘드리아 내에서는 LDH $A_4$ 및 testis-specific $C_4$ 동위효소가 나타났다. 미토콘드리아 testis-specific LDH $C_4$ 동위효소는 생쥐에서만 나타났다. 골든햄스터 미토콘드리아 내에서는 LDH $B_4$ 동위효소가 lactate oxidase로서 작용하였다. 조류 및 포유류의 대사조건 및 서식환경에 따라 미토콘드리아 LDH 동위효소의 역할도 구분되는 것으로 생각된다.

• 한국가축번식학회지
• /
• 제17권3호
• /
• pp.257-262
• /
• 1993

Various tissue and follicular components were analyzed for the determination of lactate dehydrogenase(LDH) isozyme patterns by electrophoretic technique with chromogen reaction in the pig. Optimum conditions for the tissue homogenate and the storage were finally established. Small quantities of follicular components were analysed for typing of LDH isozymes by microelectrophoresis. Microelectrophoretic analysis showed that only LDH-1 was visible in the oocytes, all isozymes in cumulus masses, and LDH-1, 2 and 3 in follicular fluid. The results provide critical information on the LDH activity of various tissues and follicular components. Furthermore, t he developed methods should be useful the analysis of LDH in the small quantity of samples, especially in the oocyte, and easily applicable to the oocyte and early embryos of other domestic species.

• 생명과학회지
• /
• 제21권11호
• /
• pp.1565-1572
• /
• 2011

쥐노래미(Hexagrammos otakii) 눈 조직의 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase, LDH) eye-specific $C_4$ 동위효소를 affinity chromatography 및 continuous-elution electrophoresis system으로 정제하였다. 정제된 eye-specific LDH $C_4$ 동위효소의 분자량은 154.8 kDa이었다. 효소반응의 최적 pH는 8.5로 나타났다. 피루브산을 기질로 하였을 때 eye-specific LDH $C_4$ 동위효소의 $K^{PYR}_m$ 값은 $1.88{\times}10^{-5}$ M로 나타났다. 본 실험결과 eye-specific LDH $C_4$ 동위효소의 활성 측정 시 pH를 고려해야만 하고 eye-specific LDH $C_4$ 동위효소는 LDH A4 동위효소보다 피루브산에 대한 기질결합친화성이 큰 것으로나타났다. 생성된 eye-specific LDH $C_4$ 동위효소에 대한 항체는 사람에서의 병증진단 및 어류에서의 비교생리학적 연구에 폭 넓게 사용될 것이라고 생각된다.