In batch culture for Poly(vinyl alcohol) (PVA)-degrading enzyme (PVAase) production by a mixed culture, higher pH (pH 7.5) was favorable for PVAase production at the prophase of cultivation, but lower pH (pH 7.0) was favorable at the anaphase. This situation was caused by the fact that the optimum pH for different key enzymes [PVA dehydrogenase (PVADH) and oxidized PVA hydrolase (OPH)] production is various. The activity and average specific production rate of PVADH reached the highest values at constant pH 7.5, whereas those of OPH appeared at pH 7.0. A two-stage pH control strategy was therefore developed and compared for its potential in improving PVAase production. By using this strategy, the maximal PVAase activity reached 2.05 U/ml, which increased by 15.2% and 24.2% over the fermentation at constant pH 7.5 and 7.0.
Tran Thi Huyen;Phan Thi Hoang Anh;Nguyen Thi Anh Hong;Nguyen Ngoc Duyen;Le Pham Tan Quoc;Tran Dinh Thang
Fisheries and Aquatic Sciences
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제26권4호
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pp.241-255
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2023
The robust development of frog farming offered high economic benefits but created a large waste residue of frog bones and skin that received little attention. Over the years, inedible by-products have often been processed into biomolecules of potential value and environmental benefits, such as collagen, gelatin, and bioactive peptides. An overview of bioactive compounds on frog skins from various countries indicated that brevinin was the most abundant biological peptide found in frog skin. Other remaining compounds also possessed their highlighted activities, including antibacterial, stimulating insulin release and gastric hormone release, anti-cancer, and neuroregulatory. Notably, various components have been analyzed in the structure and sequence to give meaningful insight into clustering components related to their biological activity. This review may create a source of raw materials for the developmental research of by-products from frog skin and concomitantly reduce environmental pollution.
Liu Li-Ming;Du Guo-Cheng;Li Vin;Li Hua-Zhong;Chen Jian
Biotechnology and Bioprocess Engineering:BBE
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제10권2호
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pp.136-141
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2005
The capability of utilizing a TCA cycle intermediates as the sole carbon source by the multi-vitamin auxotrophic yeast Torulopsis glabrata CCTCC M202019 was demonstrated with plate count method. It is indicated that T. glabrata could grew on a medium with one of the TCA cycle intermediates as the sole carbon source, but more colonies were observed when glucose, acetate and one of the TCA cycle intermediates coexisted in the medium. Among the intermediates of the TCA cycle examined in this study, cell growth was improved by supplementing oxaloacetate. Further investigation showed that the presence of acetate was necessary when oxaloacetate was supplemented. By supplementing with 10 g/L of oxaloacetate in pyruvate batch fermentation, dry cell weight increased from 11.8 g/L to 13.6 g/L, and pyruvate productivity was enhanced from $0.96\;gL^{-1}h^{-1}\;to\;1.19 gL^{-1}h^{-1}$ after cultivation of 56 h. The yield of pyruvate to glucose was also improved from 0.63 g/g to 0.66 g/g. These results indicate that under vitamins limitation, the productivity and yield of pyruvate could be enhanced via an increase of cell growth by the supplementation of oxaloacetate.
Phenylalanine hydroxylase from Chromobacterium violaceum (CvPAH) is a monomeric enzyme that converts phenylalanine to tyrosine. It shares high amino acid identity and similar structure with a subunit of human phenylalanine hydroxylase that is a tetramer, resulting in the latent application in medications. In this study, semirational design was applied to CvPAH to improve the catalytic ability based on molecular dynamics simulation analyses. Four N-terminal truncated variants and one single point variant were constructed and characterized. The D267P variant showed a 2.1-fold increased thermal stability compared to the wild type, but lower specific activity was noted compared with the wild type. The specific activity of all truncated variants was a greater than 25% increase compared to the wild type, and these variants showed similar or slightly decreased thermostability with the exception of the $N-{\Delta}9$ variant. Notably, the $N-{\Delta}9$ variant exhibited a 1.2-fold increased specific activity, a 1.3-fold increased thermostability and considerably increased catalytic activity under the neutral environment compared with the wild type. These properties of the $N-{\Delta}9$ variant could advance medical and pharmaceutical applications of CvPAH. Our findings indicate that the N-terminus might modulate substrate binding, and are directives for further modification and functional research of PAH and other enzymes.
The food self-support rate on the basis of cereals in Korea is approximately 27%, which will threaten the national food security. The dramatic increase in population accompanied by rapid industrialization in developing countries has caused imbalances in the supply of food and energy. To cope with these global crises over food and energy supplies as well as environmental problems, it is urgently required to develop new environmentally friendly industrial crop varieties to be grown on marginal lands including desertification areas for sustainable development. Sweetpotato (Ipomoea batatas (L.) Lam.) ranks seventh in annual production among food crops in the world. Its wide adaptability on marginal lands and rich nutritional content provide a high potential for preventing malnutrition and enhancing food security in the developing countries. In addition, sweetpotato can be developed as a bioreactor to produce valuable industrial materials including bio-ethanol, functional feed and antioxidants by molecular breeding. In this respect, we focus on the molecular breeding of sweetpotato with multi-function on marginal lands. The strategies for development of environmentally friendly industrial sweetpotato will be introduced and discussed.
Vahed, Majid;Motalebi, Ebrahim;Rigi, Garshasb;Noghabi, Kambiz Akbari;Soudi, Mohammad Reza;Sadeghi, Mehdi;Ahmadian, Gholamreza
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제23권11호
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pp.1519-1528
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2013
Bacillus pumilus SG2, a halotolerant strain, expresses two major chitinases designated ChiS and ChiL that were induced by chitin and secreted into the supernatant. The present work aimed to obtain a mutant with higher chitinolytic activity through mutagenesis of Bacillus pumilus SG2 using a combination of UV irradiation and nitrous acid treatment. Following mutagenesis and screening on chitin agar and subsequent formation of halos, the mutated strains were examined for degradation of chitin under different conditions. A mutant designated AV2-9 was selected owing to its higher chitinase activity. To search for possible mutations in the whole operon including ChiS and ChiL, the entire chitinase operon, including the intergenic region, promoter, and two areas corresponding to the ChiS and ChiL ORF, was suquenced. Nucleotide sequence analysis of the complete chitinase operon from the SG2 and AV2-9 strains showed the presence of a mutation in the catalytic domain (GH18) of chitinase (ChiL). The results demonstrated that a single base change had occurred in the ChiL sequence in AV2-9. The wild-type chitinase, ChiL, and the mutant (designated ChiLm) were cloned, expressed, and purified in E. coli. Both enzymes showed similar profiles of activity at different ranges of pH, NaCl concentration, and temperature, but the mutant enzyme showed approximately 30% higher catalytic activity under all the conditions tested. The results obtained in this study showed that the thermal stability of chitinase increased in the mutant strain. Bioinformatics analysis was performed to predict changes in the stability of proteins caused by mutation.
Ko, Kyong-Cheol;Lee, Binna;Cheong, Dae-Eun;Han, Yunjon;Choi, Jong Hyun;Song, Jae Jun
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제25권11호
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pp.1835-1841
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2015
A cell surface display system for heterologous expression of the multifunctional cellulase, CelEx-BR12, in Escherichia coli was developed using truncated E. coli outer membrane protein C (OmpC) as an anchor motif. Cell surface expression of CelEx-BR12 cellulase in E. coli harboring OmpC-fused CelEx-BR12, designated MC4100 (pTOCBR12), was confirmed by fluorescence-activated cell sorting and analysis of outer membrane fractions by western blotting, which verified the expected molecular mass of OmpC-fused CelEx-BR12 (~72 kDa). Functional evidence for exocellulase activity was provided by enzymatic assays of whole cells and outer membrane protein fractions from E. coli MC4100 (pTOCBR12). The stability of E. coli MC4100 (pTOCBR12) cellulase activity was tested by carrying out repeated reaction cycles, which demonstrated the reusability of recombinant cells. Finally, we showed that recombinant E. coli cells displaying the CelEx-BR12 enzyme on the cell surface were capable of growth using carboxymethyl cellulose as the sole carbon source.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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