• 한국식품과학회지
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• 제29권2호
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• pp.314-319
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• 1997

오이의 향을 결정짓는 휘발성 물질을 형성하는데 연관된 lipoxygenase와 hydroperoxide lyase는 저장 기간, 기질 용액의 pH, NaCl 농도와 온도 변화에 따른 활성을 비교 검토시 매우 유사함이 관찰되었는데, 이는 좋은 오이 향을 최대화하고 유지 보존하는 것이 거의 비슷한 조건이나 환경 안에서 가능함을 시사한다. Hydroperoxide lyase 활성은 pH 5.0일 때 최대치를 보여 주었고, lipoxygenase는 pH 5.5에서 최대 활성을 나타내었다. Hydroperoxide lyase와 lipoxygenase 활성은 $40^{\circ}C{\sim}50^{\circ}C$ 사이에서 안정하였으며, $60^{\circ}C$에서 5분 유지 후 결과는 효소 활성이 약 65%로 감소되었고, 그 이상의 온도에서는 활성도가 급격하게 감소하였다. Lipoxygenase의 활성은 동일 온도에서 비슷한 특성을 나타내었으나 높은 온도에서도 약 3% 정도의 활성을 유지하였다. 그러나 hydroperoxide lyase의 경우에는 높은 온도에서 수분 안에 아무런 활성도 보이지 않음을 알 수 있다. 두 효소의 최대 활성 NaCl 농도는 0.2 M이고, NaCl을 0.2 M까지 첨가시 오히려 NaCl이 없을 때보다 높은 활성을 보였으며 이는 NaCl이 두 효소의 활성을 자극시킴을 보여준다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제34권6호
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• pp.899-903
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• 2005

1-octen-3-ol은 버섯향의 성분 중 가장 중요한 방향 물질이다 소비자의 천연 버섯향에 대한 선호도가 상승함에 따라 유기합성으로 만들어지는 광활성 이성질체를 포함하고 있는 ($\pm$)-1-octen-3-ol와 다르게 더 강한 향의 강도를 갖는 천연 광활성의 (-)-1-octen-3-ol 생산에 대한 연구가 필요하다. (-)-1-octen-3-ol은 호기성 상태에서 시장에서 구입한 버섯으로 추출된 lipoxygenase(LOX)와 hydroperoxide Lyase(HPOL)을 이용하여 생합성되었다 $75\%$이상의 linoleic acid를 포함하고 있는 경북 의성 에서 생산된 홍화유는 lipase를 이용하여 가수분해하였다. 가수분해된 linoleic acid는 LOX에 의하여 광활성을 지닌 10-hydroperoxy linoleic acid로 생물전환되었다. 10-hydroxyperoxide은 HPOL에 의해 (-)-1 octen-3-ol로 분해되었다. (-)-1-octen-3-ol을 상업적으로생산하기 위하여 5-liter jar fermenter와 충남 부여에서 수확된 Agaricus bisporus 자실체를 이용하여 개발되었다. (-)-1-octen-3-ol은 $4^{\circ}$C, pH 6.5, 800 rpm에서 최대 748 mg의 (-)-1-octen-3-ol(버섯 kg 당)이 생물전환되었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제30권2호
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• pp.296-305
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• 2020

Tricholoma matsutake is an ectomycorrhizal fungus, related with the host of Pinus densiflora. Most of studies on T. matsutake have focused on mycelial growth, genes and genomics, phylogenetics, symbiosis, and immune activity of this strain. T. matsutake is known for its unique fragrance in Eastern Asia. The most major component of its scent is (R)-(-)-1-octen-3-ol and is biosynthesized from the substrate linoleic acid by the sequential reaction of lipoxygenase and peroxide lyase. Here, we report for the first time the biosynthesis of (R)-(-)-1-octen-3-ol of T. matsutake using the yeast Saccharomyces cerevisiae as a host. In this study, cDNA genes correlated with these reactions were cloned from T. matsutake, and expression studies of theses genes were carried out in the yeast Saccharomyces cerevisiae. The product of these genes expression study was carried out with Western blotting. The biosynthesis of (R)-(-)-1-octen-3-ol of T. matsutake in recombinant Saccharomyces cerevisiae was subsequently identified with GC-MS chromatography analysis. The biosynthesis of (R)-(-)-1-octen-3-ol with S. cerevisiae represents a significant step forward.