This study investigated the effects of protease treatments (trypsin, chymotrypsin, and pepsin) under various pressure levels (0.1-300 MPa) for the characteristics of porcine placenta hydrolysates. According to gel electrophoretic patterns, the trypsin showed the best placental hydrolyzing activity followed by chymotrypsin, regardless of the pressure levels. In particular, the peptide bands of tryptic-digested hydrolysate were not shown regardless of applied pressure levels. The peptide bands of hydrolysate treated chymotrypsin showed gradual decreases in molecular weights ($M_w$) with increasing pressure levels. However, the pepsin did not show any evidences of placental hydrolysis even though the pressure levels were increased to 300 MPa. The gel permeation chromatography (GPC) profiles showed that the trypsin and pepsin had better placental hydrolyzing activities under high pressure (particularly at 200 MPa), with lower $M_w$ distributions of the hydrolysates. Pepsin also tend to lower the $M_w$ of peptides, while the major bands of hydrolysates being treated at 300 MPa were observed at more than 7,000 Da. There were some differences in amino acid compositions of the hydrolysates, nevertheless, the peptides were mainly composed of glycine (Gly), alanine (Ala), hydroxyproline (Hyp) and proline (Pro). Consequently, the results indicate that high pressure could enhance the placental hydrolyzing activities of the selected proteases and the optimum pressure levels at which the maximum protease activity is around 200 MPa.
일반계(신선찰벼)와 통일계(한강찰벼) 찹쌀전분의 분자구조적 성질을 조사한 결과 이화학적 성질과 열수가용성 전분의 함량은 큰 차이가 없었다. 전분의 사슬길이와 바깥사슬길이는 한강찰벼가, 안쪽사슬길이는 신선 찰벼가 길었으나, ${\beta}-amylase$ 분해한도는 비슷하였다. 찹쌀전분을 ${\beta}-amylase$로 처리하고 겔크로마토그래피한 결과는 서로 비슷하였으나 pullulanase를 처리하였을 때는 용출패턴에 차이를 보였다. 산처리 2일째의 시료의 ${\beta}-amylase$ 분해한도는 한강찰벼가 $2{\sim}3%$ 높았으나 두 시료 모두 산가수분해시간에 따라 직선적으로 증가하였다. 산처리 시료를 ${\beta}-amylase$ 또는 pullulanase로 처리했을 때 겔크로마토그래피의 용출패턴은 생전분과는 크게 달랐다.
Stability of soybean isoflavone isomers according to extraction conditions such as temperature, pH, and extracting solvents was investigated. Heating induced three chemical reactions to occur for malony1 derivatives of isoflavones, namely decarboxylation of malony1 groups into acety1 derivatives, deesterification of malony1 residues, and hydrolysis of $\beta$-glycosidic bonds. Among the twelve isoflavone isomers, change in concentrations of acety1glycosides were most pronounced: Acety1 derivatives were present only in trace amounts in unheated hypocotyls, but the content increased dramatically during heating. As for the glycosides, concentrations of daidzin and glycitin increased due to heat treatment, though that of genistin remained almost unchanged. Heat decomposition rates and the patterns differed among the three malony1 derivatives. After 120 min at $80^{circ}C$, the relative concentrations of daidzin, glycitin and genistin were increased from $9.2\%$, $12.4\%$ and $3.3\%$ to $19.3\%$, $21.9\%$ and $6.2\%$, respectively. When crude isoflavones were solubilized in glycine buffer (pH 10.0) and incubated at $80^{circ}C$, deesterification occurred faster than at pH 7.0. When the pH of isoflavone solution was increased, the malony1glycosides were hydrolyzed to their respective glycosides at increased rate. Both acetyl and aglycone forms were unchanged and only de-esterification reactions occurred. At the acidic pH, malonylglycosides were much stable both at 60 and $80^{circ}C$. However at pH 10, $80^{circ}C$ and 1 hr, $75-80\%$ of malonylglycosides were transformed to their deesterified glycosides. When isoflavones were extracted with $60\%$ aqueous ethanol at $60^{circ}C$, isoflavone isomers were stable and the deesterification reactions did not occur in these conditions. However, at $80^{circ}C$ deesterification of malonyiglycosides occurred significantly with $15-20\%$ of malonylglycosides being hydrolyzed into their respective glycosides. This experiment showed that malonylglycosides undergo decomposition when heated or exposed to alkaline conditions. Also, aqueous ethanol was preferred to aqueous methanol as solubilizing media for obtaining extract with minimum degradation of malonylglycosides.
This study was carried out to separate the calcium-binding protein derived from enzymatic hydrolysates of cheese whey protein. CWPs (cheese whey protein) heated for 10 min at $100^{\circ}C$ were hydrolyzed by trypsin, papain W-40, protease S, neutrase 1.5 and pepsin, and then properties of hydrolysates, separation of calcium-binding protein and analysis of calcium-binding ability were investigated. The DH (degree of hydrolysis) and NPN (non protein nitrogen) of heated-CWP hydrolysates by commercial enzymes were higher in trypsin than those of other commercial enzymes. In the result of SDS-PAGE (sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis), $\beta$-LG and $\alpha$-LA in trypsin hydrolysates were almost eliminated and the molecular weight of peptides derived from trypsin hydrolysates were smaller than 7 kDa. In the RP-HPLC (reverse phase HPLC) analysis, $\alpha$-LA was mostly eliminated, but $\beta$-LG was not affected by heat treatment and the RP-HPLC patterns of trypsin hydrolysates were similar to those of SDS-PAGE. In ion exchange chromatography, trypsin hydrolysates were shown to peak from 0.25 M NaCl and 0.5 M NaCl, and calcium-binding ability is associated with the large peak, which was eluted at a 0.25 M NaCl gradient concentration. Based on the results of this experiment, heated-CWP hydrolysates by trypsin were shown to have calcium-binding ability.
Campylobacter is a pathogen for both humans and animals that can be transferred from animals to humans. Four isolates, which grew under 5-10% $CO_2$ and had small and translucent colonies, were obtained from swine gastric mucosa and characterized using various methods. These bacteria were gram negative, spirally shaped with round ends. One or two non-sheathed polar flagella were observed under electron microscopy. A PCR with species-specific protein (SSP) primers for 16S rRNA gene in Campylobacter produced a typical 462 bp fragment. The isolates had various biochemical and molecular characteristics which differentiated them from other Campylobacters. The isolates were catalase and oxidase positive, urease (rapid) negative, nitrate reduction positive, indoxyl acetate hydrolysis positive, y-glutamyl transpeptidase negative, and alkaline phosphatase negative. All four isolates showed growth at $37^{\circ}C{\;}and{\;}42^{\circ}C{\;}but{\;}not{\;}at{\;}25^{\circ}C$, were resistant to cephalotin and cefoperazone, and susceptible to carbenicillin. The isolates showed various results in the reduction of chloride to triphenyl tetrazolium (TTC) and a susceptibility to nalidixic acid. Western blot analysis of these isolates with antiserum raised against one isolate showed different patterns from those of reference strains. A dendrogram drawn with the RAPD results showed that these isolates belonged to a new Campylobacter spp. group different from those of C. jejuni, C. doylei, C. lari, and C. coli.
The effects of a Ni coating on the sensing properties of nano ZnO:Ni based gas sensors were studied for $CH_4$ and $CH_3CH_2CH_3$ gases. Nano ZnO sensing materials were prepared by the hydrothermal reaction method. The Ni coatings on the nano ZnO surface were deposited by the hydrolysis of zinc chloride with $NH_4OH$. The weight % of Ni coating on the ZnO surface ranged from 0 to 10 %. The nano ZnO:Ni gas sensors were fabricated by a screen printing method on alumina substrates. The structural and morphological properties of the nano ZnO : Ni sensing materials were investigated by XRD, EDS, and SEM. The XRD patterns showed that nano ZnO : Ni powders with a wurtzite structure were grown with (1 0 0), (0 0 2), and (1 0 1) dominant peaks. The particle size of nano ZnO powders was about 250 nm. The sensitivity of nano ZnO:Ni based sensors for 5 ppm $CH_4$ gas and $CH_3CH_2CH_3$ gas was measured at room temperature by comparing the resistance in air with that in target gases. The highest sensitivity of the ZnO:Ni sensor to $CH_4$ gas and $CH_3CH_2CH_3$ gas was observed at Ni 4 wt%. The response and recovery times of 4 wt% Ni coated ZnO:Ni gas sensors were 14 s and 15 s, respectively.
A maltogenic amylase gene from Lactobacillus gasseri ATCC33323 (LGMA) was expressed in Lactococcus lactis MG1363 using the P170 expression system. The successful production of recombinant LGMA (rLGMA) was confirmed by the catalytic activity of the enzyme in liquid and solid media. The N-terminal amino acid sequencing analysis of the rLGMA showed that it was Met-Gln-Leu-Ala-Ala-Leu-, which was the same as that of genuine protein, meaning the signal peptide was efficiently cleaved during secretion to the extracellular milieu. The optimal reaction temperature and pH of rLGMA ($55^{\circ}C$ and pH 5, respectively) and enzymatic hydrolysis patterns on various substrates (${\beta}$-cyclodextrin, starch, and pullulan) supported that rLGMA was not only efficiently secreted from the Lactococcus lactis MG1363 but was also functionally active. Finally, the branched maltooligosaccharides were effectively produced from liquefied com starch, by using rLGMA secreted from Lactococcus lactis, with a yield of 53.1%.
찹쌀 14 품종의 전분 미세구조는 효소처리에 의해서 debranching시킨 전분의 glucose chain length 분포 비교에 의해서 수행되었고, 찹쌀 품종별로 미세구조상에 차이가 있었다. 짧은 쇄장을 다량 함유하고 있는 찰품종은 병곡이었으며, 상대적으로 긴 쇄장을 다량 함유하고 있는 품종은 TP2579Al이었다. 15% $H_2SO_4$에 대한 가수분해도는 샤레벼-152-1-B가 가장 높았으며, 산동 47이 가장 낮았다. X선 회절도는 14 품종 찹쌀 모두 전형적인 A형이었다. Glucoamylase에 의한 가수분해도의 양상은 품종에 따라 차이가 있었으며, 거창 1 및 병곡은 $37^{\circ}C$에서 3시간 작용시킴에 의해 100% 가수분해 되었다.
Bromobenzene (BB) is well known hepatotoxicant. Also, BB is an industrial solvent that arouses toxicity predominantly in the liver where it causes centrilobular necrosis. BB is subjected to Cytochrome P450 mediated epoxidation followed by either conjugation with glutathione, enzymatic hydrolysis or further oxidation. In this study, we focused on BB-induced gene expression at non-hepatotoxic dose. Mice were exposed to two levels of BB, sampled at 24 h, and hepatic gene expression levels were determined to evaluate dose dependent changes. When examining the toxic dose of BB treated group in other previous studies, genes related to heat shock protein, oxidative stress, and drug metabolism are expressed. Compared to these results, our study, in which non-toxic dose of BB was administrated, showed similar patterns as the toxic conditions above. The purpose of the study was to select genes that showed changes in relation to the differing dose through confirmation of the difference within transcriptomic boundaries, but those that are not detected by the existing classic toxicology tools in non-hepatotoxic dose.
A xylanase (xylanase I) was purified 11.9-fold from the culture filtrate of Trichoderma koningii ATCC 26113 by the column chromatography on Sephadex G-75, SP-Sephadex C-50, DEAE-Sephadex A-50 and Sephadex G-50 with an overall yield of 8.2%. The molecular mass determined by gel filtration and sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis was found to be a monomeric polypeptide of ca. 35 kDa. The isoelectric point of the enzyme was estimated to be 9.3. The optimal reaction pH and temperature are 5.8 and 55.deg.C, respectively. The enzyme is stable up to 60.deg.C, while 78% of its activity is lost after the incubation for 10 min at 70.deg.C. The enzyme hydrolyzes sylan with relatively high activity, as well as carboxymethyl cellulose and avicel. The $K_{m}$ values of the enzyme for oat-spelf sylan, larchwood xylan and Avicel were 3.5, 1.6 and 10. 1 mg/ml, respectively. The enzyme hydrolyzed oat-spelt sylan to sylose, sylobiose, sylotriose and arabionoxylobiose, while it degraded larchwood xylan to xylose, xylobiose, xylotriose and arabionoxylobiose, while it degraded larchwood xylan to xylose, xylobiose and xylotriose as the major products. The hydrolysis patterns indicate that xylanase I is endo-enzyme.e.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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