• 대한약침학회지
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• 제20권3호
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• pp.194-200
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• 2017

Moringa oleifera Lam. or munga is one of the most important plant widely cultivated in India. It belongs to family Moringaceae. This plant is widely used as nutritional herb and contains valuable pharmacological action like anti-asthmatic, anti-diabetic, hepatoprotective, anti-inflammatory, anti-fertility, anti-cancer, anti-microbial, anti-oxidant, cardiovascular, anti-ulcer, CNS activity, anti-allergic, wound healing, analgesic, and antipyretic activity, Moringa oleifera Lam. The plant is also known as Horse - radish tree, Drumstick tree. Every part of this plant contains a valuable medicinal feature. It contain rich source of the vitamin A, vitamin C and milk protein. Different types of active phytoconstituents like alkaloids, protein, quinine, saponins, flavonoids, tannin, steroids, glycosides, fixed oil and fats are present. This plant is also found in the tropical regions. Some other constituents are niazinin A, niazinin B and niazimicin A, niaziminin B. The present review discusses the phytochemical composition, medicinal uses & pharmacological activity of this plant.

• 대한수의학회지
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• 제33권1호
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• pp.131-135
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• 1993

Enzyme-linked Immuno sorbent Assay (ELISA) for the serological diagnosis of Brucella abortus was developed and compared with plate agglutination test. Cell wall antigen was extracted from Brucella abortus 1119-3 by sonication and with a sodium deoxychlate solution. Optimum protein concentration of coating antigen were $0.4{\mu}g/100{\mu}{\ell}$ protein on each microtiter plate well. Horse radish peroxidase (HRP) labeled protein-G was used as a tracer of reacted antibodies. ELISA confirmed the agreeable results of 40 cases out of 43 cases by plate aggulutination test. ELISA diagnosed positive cases(10 out of 12) and negative cases (1 out of 12) with dubious sera by plate agglutination test. From this results ELISA could be used for the early diagnostic tools of Brucellosis in cattle.

• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제25권2호
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• pp.1-20
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• 1997

목재를 분해시키는 담자균류들은 목재 및 목질복합체에 쉽사리 침투하여 복잡한 리그노셀룰로오스 복합체를 분해시킨다. 이러한 분해에는 많은 효소시스템들이 복합적으로 작용하면서 상호 협동하는 것으로 보고되고 있다. 지금까지 일려진 효소들은 통상 3개의 그룹으로 나눌 수 있는데 그 하나는 목재성분을 직접적으로 공격하는 효소균들, 예를 들면 cellulase complex, laccase(LAC), lignin peroxidase(LIP), horse-radish peroxidase(HRP), manganese-independent peroxidase(MIP) 및 protocatechuate 3,4-dioxygenase(PCD) 등이 있고, 두번째 그룹으로서 manganese-dependent peroxidase(MnP), aryl alcohol oxidase(AAO) 및 glyoxal oxidase(GLO) 등인데, 이들 효소들은 목질을 직접적으로 공격하지 않고 제1그룹의 효소들과 협동하여 작용하는 것으로 알려지고 있다. 제3그룹의 효소들은 glucose oxidase(GOD) 및 cellobiose : quinone oxidoreductase(CBQ)로서 feedback type의 효소들로서 목재고분자의 분해시 대사의 고리를 결합시켜 주는 매우 중요한 기능을 하는 효소군들이다. 그러나 이 이외에도 다른 분해기구가 밝혀지고 있으며 기타 효소들에 의한 리그노셀룰로오스의 분해반응기구의 해명에는 상당한 시간이 걸릴 것으로 사료된다.

• 약학회지
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• 제45권2호
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• pp.180-189
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• 2001

We have reported that water-extracted Korean mistletoe (KM-110) had various biological activities such as antitumor and immunomodulatory activity, and the pectin fraction (KML-C) of the extract was one of major factors related to its biological functions. In this paper, we produced murine monoclonal antibody (mAb) against KML-C. The cAbs obtained were largely classified into two groups according to specificity to KML-C and ML-I, a pectin from European mistletoe. One group mAbs (9H7-D10 and 3C2-lH4) strongly reacted with KML-C, but not ML-I. In contrast, another group cAbs (8Bll-2C5, BE12-3E9 and 5E10-Fl) reacted with both KML-C and ML-1. The subisotypes of these mobs were shown to be IgGl (9H7-lD10, 3C2-lH4 and 8Bll-2C5) or IgM (8E12-3E9 and 5E10-Fl). To develop an assay system for determination of the amount of KML-C, we established the sandwich ELISA (enzyme-linked immunosorbent assay) method using these mAbs and horse radish peroxidase (HRP)-labelled cAbs. In various combinations of the cAbs for coated antibody and detection antibody, the sandwich ELISA quantitatively detected KML-C, showing the detection limit ranging from 7-5,000 ng/ml. Especially reproducibility (C.V) of the sandwich ELISA, in which 8E12-3E9 was used for coating antibody and 8Bll-2C5-HRP for detection antibody, was 4.59-5.83 in intra assay, and 3.9-9.4 in inter assay.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제6권4호
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• pp.55-60
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• 1973

0.2%에 Pancreatin Solution에 파, 생강, 마늘, 후추, 고추, 고초냉이, 겨자, 설탕, 등(等) 각종(各種) 식품첨가물(食品添加物)을 Homogenizer로 마쇄하여 0%, 1%, 5%, 10% 가(加)하여 $15^{\circ}C$에 저장하고 일정시간(一定時間)마다 이 효소액(酵素液)을 취(取)하여 Fuld Gross Method에 의(依)하여 Proteinase 역가(力價)를 측정(側定)하여 식품첨가물(食品添加物)이 Proteinase활성(活性)에 미치는 영향을 실험(實驗)하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) 파 파를 0.2% Pancreatin Solution에 1%, 5%, 10% 첨가시(添加時)의 Proteinase 역가(力價)는 저장 3일(日) 까지는 control에 비(比)하여 75% 억제되고 저장 4일후(日後)에는 더욱 억제되어 저장 시일(時日)이 경과(經過) 함에따라 Proteinase활성(活性)이 더욱 억제 되었다. 2) 생 강 생강은 control에 비(比)하여 저장 24시간(時間)까지는 93% 억제한다. 그러나 저장시간(時間)이 경과(經過) 함에따라 효소작용(酵素作用)을 억제하는 기능(機能)이 감소되어 control에 비(比)하여 50% 정도(程度)로 Proteinase 활성(活性)을 억제한다. 3) 마 늘 마늘은 저장 24시간(時間)까지는 control에 비(比)하여 Proteinase활성(活性)이 87%정도(程度) 억제 되나 시일(時日)이 경과(經過) 함에 따라 효소(酵素)억제 작용(作用)이 감소되여 10일(日)째는 억제효과(效果)가 없어진다. 4)후 추 후추는 control에 비(比)하여 1% 첨가구(添加區)는 저장 3일(日)까지는 75% 억제되고, 저장 4일이후(日以後)는 50%로 억제 된다. 5%, 10% 첨가구(添加區)는 저장시간(時間)과 관계(關係)없이 Proteinase활성(活性)이 75%로 억제된다. 5)고 추 고추 1% 첨가구(添加區)는 저장 24시간후(時間後)에는 control에 비(比)하여 87% 억제되나 48시간(時間) 이후(以後)부터는 계속 75% 억제되었고, 10일(日)째는 50%로 억제된다. 5% 첨가구(添加區)는 저장 24시간후(時間後)부터는 87% 억제되고 7일(日)터는 Proteinase 활성(活性)이 75% 억제된다. 10% 첨가구(添加區)는 저장시간(時間)에 관계(關係)없이 control에 비(比)하여 87% 억제한다. 6)미 원 미원은 첨가(添加) 농도(濃度)와 관계(關係) 없이 2일(日)까지는 75% 억제되고 3일(日)에서 5일(日)까지는 50% 억제되었으나 7일(日)부터 는 Proteinase 활성(活性) 억제 효과가 없어진다. 미원은 저장시간이 경과함에 따라 Proteinase 활성(活性) 억제효과가 없어진다. 7)설 탕 설탕은 첨가(添加) 농도(濃度)에 관계(關係)없이 24시간후(時間後)에는 Proteinase 활성(活性)이 75% 억제되고 2일(日)째부터는 저장시간에 관계(關係)없이 계속 50% 억제된다. 8) 고초냉이 고초냉이는 저장 24시간째는 약(約) 95% 정도(程度)의 Proteinase 활성(活性)을 억제하나 2일(日)째 부터는 5%, 10% 첨가구(添加區)는 87% 억제하고 1% 첨가구(添加區)는 75% 억제되어, 고초냉이의 첨가농도(添加濃度)가 높을수록 Proteinase 활성(活性)이 억제된다. 9)겨 자 겨자는 저장시간과 별(別)로 관계(關係)없이 첨가농도(添加濃度)가 높을수록 Proteinase 활성작용(活性作用)을 억제하고 식품첨가물중(食品添加物中)에서 가장 높은 억제율을 나타내었다.

• Tuberculosis and Respiratory Diseases
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• 제60권3호
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• pp.304-313
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• 2006

연구배경 : Heme oxygenase-1 (HO-1)은 heme의 분해 대사과정에 관여하는 유도성 효소로 heme을 분해하여 biliverdin, free iron, 및 일산화탄소 등을 생성시킨다. HO-1의 발현은 다양한 스트레스성 자극에 반응하여 생체방어 기능을 갖는 것으로 알려져 있는데 세포성장이나 세포사 특히 세포고사를 조절하는 것으로 보고되고 있다. 현재 신장암, 전립선암, 간암, 육종 등의 고형암에서 발현됨이 알려져 있고, 실제 HO-1 억제제를 투여했을 때 암성장이 억제됨이 보고되었다. 저자들은 폐암세포주들에서 HO-1의 발현유무와 그 역할을 규명하고 나아가 HO-1 억제제의 치료제로서의 가능성을 알아보고자 하였다. 방 법 : 비소세포폐암세포주인 A549, H23, NCI-H157, NCI-H460을 이용하였다. 세포독성은 MTT 방법으로 구하였고, HO-1의 발현은 Western blotting으로 확인하였다. HO의 효소활성은 시간당 세포단백질의 mg당 형성된 빌리루빈의 양을 이용하여 측정하였다. 또한 $H_2O_2$의 생성은 horse radish peroxidase(HRP)와 형광물질인 2',7'-dichlorofluorescein(DCF)를 이용한 두 가지 방법을 이용하였다. A549세포에 HO-1 small interfering RNA(siRNA)을 주입하여 유식세포 분석과 caspase-3에 대한 Western blotting을 통하여 세포고사유무를 확인하였다. 결 과 : 비처리 상태에서 다른 세포주에 비해 A549세포의 HO-1 발현이 증가되었으며 HO-1 활성억제제인 ZnPP를 처리하였을 때 생존율의 의미 있는 감소를 보였다. 이러한 소견과 일치하여 ZnPP는 용량의존적으로 HO 의 효소활성 감소와 세포 내 $H_2O_2$ 생성의 증가를 초래하였다. 또한 HO-1 siRNA로 주입된 A549세포는 세포고사를 유도하였다. 결 론 : HO-1은 폐암의 치료에 있어서 새로운 분자생물학적 기전의 가능성을 제시하여 HO-1에 대한 표적치료의 가능성을 보여줄 것으로 기대된다.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제9권1호
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• pp.104-109
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• 1976

0.2% ${\alpha}-amylase$용액(溶液)에 파, 생강, 마늘, 고추, 후추 mono sodium glutamate. 설탕, 고초냉이, 겨자, 산초등(等) 각종(各種) 조미료(調味料)를 Homogenizer로 마쇄(摩碎) 하여 0.2% ${\alpha}-amylase$용액에 0%, 1%, 5%, 10%씩 첨가(添加)한다음 일정시간(一定時間)마다 Wohlgemuth 법(法)에 의(依)하여 ${\alpha}-amylase$의 활성(活性)을 측정(測定)하여 조미료(調味料)가 ${\alpha}-amylase$의 활성(活性)에 미치는 영향(影響)을 실험(實驗)하여 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. 1)파 0.2% ${\alpha}-amylase$ 용액(溶液)에 파를 1%, 5%, 10% 첨가(添加) 하였을때의 ${\alpha}-amylase$ 활성(活性)은 대조구(對照區)에 비(比)하여 계속 50% 억제 되었다. 2)마 늘 마늘 1%, 5%, 10% 첨가구(添加區)는 대조구(對照區)에 비(比)하여 약(約) 50% 억제 되었다. 3)생 강 생강 첨가구(添加區)는 대조구(對照區)에 비(比)하여 전반적(全般的)으로 7일(日)까지는 50% 억제되었으나 5%, 10% 첨가구(添加區)는 10일(日)에 와서 더욱 억제 되였다. 4)후 추 후추 첨가구(添加區)는 모두 저장(貯臧) 3일(日)까지는 대조구(對照區)에 비(比)하여 50% 억제되었으나 3일(日) 이후(以後)부터는 약(約) 75%의 억제 현상을 나타냈다. 5)고 추 1% 첨가구(添加區)는 대조구(對調區)에 비(比)하여 50% 억제 하였으며 5%, 10% 첨가구(添加區)는 시일경과(時日經過)함에 따라 75%까지 억제하였다. 6)산 초 산초 1%, 5% 첨가구(添加區)는 저장시일(貯臧時日)과 관계(關係)없이 50% 억제하였고 10% 첨가구(添加區)는 3일이후(日以後)부터 계속 억제하여 75%까지 억제 하였다. 7)겨 자 겨자 1%, 5% 첨가구(添加區) 대조구(對照區)에 비(比)하여 ${\alpha}-amylase$ 활성(活性)을 50% 억제 하였으나 10% 첨가구(添加區)는 시일경과(時日經過)에 따라 62.5%의 억제 현상을 보였다. 8) 고초냉이 고초냉이 1%, 5% 첨가구(添加區)는 ${\alpha}-amylase$ 활성(活性)을 50% 억제 하였으나 10% 첨가구(添加區)는 87.5%까지 억제하였다. 9) Mono sodium glutamate Mono sodium glutamate 1% 첨가구(添加區)는 5일(日)까지는 ${\alpha}-amylase$ 활성(活性)을 억제하지 않았으나 그후(後)부터 50% 억제하였고 5%, 10%, 첨가구(添加區)는 시일(時日)이 경과(經過)함에따라 50%에서 82.5%로 억제되었다. 10)설 탕 설탕 1%, 5% 첨가구(添加區)는 저장(貯臧) 3일(日)까지는 50%로, 그 이후(以後)는 75% 억제되었고 설탕 10% 첨가구(添加區)는 계속 75% 억제 하였다.

• Tuberculosis and Respiratory Diseases
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• 제59권1호
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• pp.30-38
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• 2005

연구배경 : Arsenic trioxide($As_2O_3$, 비소 삼산화물)는 급성전 골수성백혈병의 효과적인 치료제로 이용되고 있고, 비소세포폐암을 비롯한 여러 고형종양세포에서 세포 고사를 유도하나 백혈병에 비해 상대적으로 높은 농도가 필요하여 실제적인 치료에 제한이 있어왔다. Sulindac은 COX-2 억제, 암세포 성장의 억제 및 세포 고사 유도를 기전으로 하는 항암효과가 있고, 다른 화학요법이나 방사선치료의 반응성을 증가시키는 것으로 알려져 있다. 저자들은 NCI-H157 폐암세포주에서 $As_2O_3$와 sulindac의 병합요법이 Fas/FasL 신호전달계의 활성화와 caspase 단백질 활성화 의해 세포고사가 유도되었음을 보고한 바 있다. 이 연구의 목적은 이러한 경로 이외에 다른 기전유무를 밝히는데 있다. 방 법 : 세포 독성은 MTT 방법으로 구하였고, HRP 방법을 이용해 ROS를 직접 측정하였다. 세포고사의 형태학적 특성을 보기위해 핵산염색과 관련된 단백질의 발현을 확인하였다. 또한 미토콘드리아의 기능변화를 보기 위해 미토콘드리아의 막전위차를 측정하였고, anti-cytochrome c와 Bcl-2 family 단백질들의 발현 양상을 western blotting을 통해 관찰하였다. 결 과 : 단독요법에 비해 병합요법시에 생존율의 의의 있는 감소를 보였다. 이러한 생존율은 항산화제를 전처리 한 경우 농도 의존적으로 회복됨을 관찰할 수 있었다. ROS의 생성은 병합요법시에 대조군에 비해 의의 있게 증가하였고, 이러한 현상은 항산화제 전처리군에서 감소된 소견을 보였다. 또한 병합요법시 핵산염색에 의해 여러조각의 분절된 형광절편과 caspase 3, PARP의 활성을 통해 세포고사가 유도되었음을 확인하였고, 항산화제 전처리군에서 상쇄됨을 관찰하였다. JC-1 염색 후 형광현미경을 통한 미토콘드리아 막전위차에 미치는 영향은 병합처리군에서 녹색형광으로의 변화가 보였고 항산화제 전처리군에서 소실됨을 확인하였다. 또한 병합요법시의 cytochrome c의 세포 질내의 증가와 미토콘드리아내의 감소가 관찰되었고, Bax의 증가, Bid와 Bcl-xL의 발현감소를 확인할 수 있었으며 이러한 현상은 항산화제 전처리군에서 소실됨을 보였다. 결 론 : NCI-H157 폐암세포주에 $As_2O_3$와 sulindac의 병합 요법은 ROS생성과 미토콘드리아 기능변화를 통해 세포고사가 유도되었다.

• 한국식품위생안전성학회지
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• 제27권3호
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• pp.317-324
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• 2012

본 연구는 식품원료의 진위여부를 판별하기 위한 시험법으로 일반 프라이머를 이용한 DNA barcode 기법을 도입하였다. 동물성식품원료의 경우 미토콘드리아 DNA 중 cytochrome oxidase subunit I(COI) 부위 검출을 위하여 디자인된 프라이머(LCO1490/HCO2198 및 VF2/FISH R2)와 cytochrome b(cyt b) 부위 검출을 위하여 디자인된 프라이머(L14724/H15915)를 사용하였다. 상기 3 종류의 프라이머를 사용하여 가축류 6종(소, 돼지, 염소, 양, 말 및 사슴), 가금류 4종(닭, 오리, 칠면조 및 타조), 어류 7종(명태, 대구, 청대구, 청어, 송어, 다랑어 및 우럭)을 대상으로 PCR 후 전기영동하여 예상되는 PCR 산물의 생성 유무를 확인하였다. 가축류 6종에 대하여는 LCO1490/HCO2198, VF2/FISH R2 및 L14724/H15915 프라이머를 사용한 경우 COI 및 cyt b가 모두 검출되었으며, 가금류 4종은 LCO1490/HCO2198 및 VF2/FISH R2 프라이머를 사용한 경우만 COI이 검출되었다. 또한 어류 7종은 VF2/FISH R2 프라이머를 사용한 경우에만 COI 부위가 검출됨을 확인하였다. 식물의 경우 엽록체 DNA 부위를 이용하여 디자인된 3 종류의 프라이머(trnH/psbA, rpoB 1F/4R 및 rbcL 1F/724R)를 사용하였다. 각각의 프라이머를 이용하여 식물 5종(마늘, 양파, 무, 녹차 및 시금치)에 대하여 실험한 결과 3종류의 프라이머에서 PCR의 산물을 모두 확인하였으며 trnH/psbA 프라이머의 경우 식물 종마다 PCR 산물의 크기는 다르게 검출되었다. 본 연구에서는 17종의 식품원료별 일반 프라이머 및 PCR 조건을 확립하였으며, 생산된 PCR 산물을 대상으로 염기서열을 결정하고 유전자은행에 있는 염기서열과 DB 비교 분석을 통하여 식품에 사용된 원료의 진위여부 판별에 적용이 가능할 것으로 기대된다.