Seo, Dong-Mi;Kim, So-Young;Eom, Hyun-Ju;Han, Nam-Soo
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.17
no.11
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pp.1758-1764
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2007
Synthesis of oligosaccharides during milk fermentation was attempted by inoculating Leuconostoc citreum with Lactobacillus casei, Lb. delbrueckii subsp. bulgaricus, and Streptococcus thermophilus as starters. Dextransucrase of Ln. citreum worked as a catalyst for the transglycosylation reaction of sugars; sucrose was added as the glucose donor, and lactose or maltose acted as the acceptor compound for the reaction. When 4% sucrose was added in milk, glucosyl-lactose was synthesized (about 1%, w/v) after 1-2 days of fermentation at 15 or $25^{\circ}C$. Alternatively, when sucrose and maltose (2% each, w/v) were added, panose (about 1 %, w/v) and other isomaltooligosaccharides were made in a day at $15-35^{\circ}C$. Growth patterns of lactobacilli and streptococci starters were not affected by the coculture of leuconostoc starter, but the rate of acid synthesis was slightly slowed at every temperature. Addition of sugars in milk did not give any adverse effect on the lactate fermentation. Accordingly, the use of leuconostoc starter and addition of sugars in milk allowed the production of oligosaccharides-containing fermented milk, and application of this method will facilitate the extensive development of synbiotic lactate foods.
These experiments were conducted to investigate the substrate specificity, the hydrolysis products on the various carbohydrates and the hydrolysis rate on the various raw starches of the two purified glucoamylase produced by Rhizopus oryzae. Both of the glucoamylases hydrolyzed amylose, amylopectin, glycogen, soluble starch, pullulan, maltose, maltotriose, maltotetraose, maltopentaose, maltohexaose, maltoheptaose and maltooctaose, but did not act on ${\alpha}-cyclodextrin$, ${\beta}-cyclodextrin$, raffinose, sucrose and lactose. When the reaction mixture of glucoamylase and polysaccharides were incubated $37^{\circ}C$for 32 hours, glucoamylase I hydrolyzed amylopectin, soluble starch and amyloses completely, but hydrolyzing glycogen up to only about 88%. Glucoamylase II hydrolyzed the previous four polysaccharides up to about 100%. Both of the glucoamylases produced only glucose for various substrates and did not have any ${\alpha}-glucosyl$ transferase activity. Both of the glucoamylases hydrolyzed raw glutinous rice starch almost complety, wheras they acted on raw potato starch, raw green banana starch, raw arrow root starch, raw corn starch, raw yam starch and raw high amylose corn starch weakly. Glucoamylase II hydrolyzed raw starches at the higher rate than glucoamylase I.
Isoflavones of soy milk were mainly present as sugar conjugates such as genistin and daidzin which a glucosyl residue was attached to their aglycones, genistein and daidzein through ${\beta}-glycosidic$ bond, respectively. When soy milk containing sucrose as a sugar source was fermented with lactic acid bacteria, small amount of lactic acid $(0.16{\sim}0.29%)$ was produced but isoflavone conjugates were fully hydrolyzed. Supplementation of glucose or lactose was required for normal lactic acid production and affected the hydrolysis of isoflavone conjugates in some lactic acid bacteria. In the case of Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047, glycosidic bond of isoflavone was fully hydrolyzed regardless of glucose supplementation. But only $25{\sim}40%$ of daidzin and $65{\sim}80%$ of genistin was hydrolyzed when glucose was added into soy milk in the other lactic acid bacteria, Lactobacillus bulgaricus KCTC 3188, Lactobacillus casei KCTC 3109, Lactobacillus delbrueckii subsp lactis KCTC 1058, Lactobacillus lactis KCTC 2181. The hydrolyzing enzyme, ${\beta}-glucosidase$ produced by lactic acid bacteria except Lactobacillus delbrueckii subsp. delbrueckii KCTC 1047 could be considered as inducible in the fermentation of soy milk and its production was decreased when glucose was added.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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