• Biomolecules & Therapeutics
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• 제7권4호
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• pp.342-346
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• 1999

This study was performed to investigate the effect of cyclosporine (CsA) on glucose tolerance and peripheral insulin sensitivity in normal Sprague-Dawley rats. After daily treament of CsA (10 mg/kg, i.p.) for two weeks, glucose tolerance tests were carried out by the treatment of glucose (Glu, 2 g/kg, i.p.) alone or in conjunction with exogenous insulin (Ins; human regular insulin, 5 U/kg, s.c.) and measured the decrement of area under the time-plasma glucose concentration curve ($AUC_{o\longrightarrow120}$; g.min/ml) by the trapezoidal rule. The rats were divided into three groups (Glu- (Control), Ins+Glu- and CsA+Ins+Glu-, n=7 in each group). The $AUC_{o\longrightarrow120}$ of the CsA+Ins+Glu-group was significantly (p<0.01) lower than that of Glu-group (61.0% of control) and significantly (p<0.05) higher than that of Ins+Glu-group (197.4% of Ins+Glu-). The CsA+Ins+Glu- grou showed higher levels of maximal blood glucose concentration and higher $AUC_{o\longrightarrow120}$ than those of Ins+Glu-group in normal rats. Besides direct pancreatic toxicity of CsA previously reported (Hahn et al., 1972), these results suggest that CsA also make the possibility to induce peripheral insulin insensitivity and glucose intolerance in normal rats.

• The Korean Journal of Physiology
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• 제24권2호
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• pp.331-344
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• 1990

What makes glucose transport function sensitive to insulin in one cell type such as adipocyte, and insensitive in another such as liver cells is unresolved question at this time. Recently it is known that insulin stimulates glucose transport in adipocytes largely by redistributing transporter from the storage pool that is included in a low density microsomal fraction to plasma membrane. Therefore, insulin sensitivity may depend upon the relative distribution of gluscose transporters between the plasma membrane and in an intracellular storage compartment. In hepatocytes, the subcellular distribution of glucose transporter is less well documented. It is thus possible that the apparent insensitivity of the hepatocyte system could be either due to lack of the constitutively maintained, intracellular storage pool of glucose transporter or lack of insulin-mediated transporter translocation mechanism in this cell. In this study, I examined if any intracellular glucose transporter pool exists in hepatocytes and this pool is affected by insulin. The results obtained summarized as followings: 1) Distribution of subcellular fractions of hepatocyte showed that there are $24.9{\pm}1.3%$ of plasma membrane, $36.9{\pm}1.7%$ of nucleus-mitochondria enriched fraction, $23.5{\pm}1.2%$ of lysosomal fraction, $9.6{\pm}1.0%$ of high density microsomal fraction and $4.9{\pm}0.5%$ of low density microsomal fraction. 2) In adipocyte, there were $29.9{\pm}2.6%$ of plasma membrane, $19.4{\pm}1.9%$ of nucleus-mitochondria enriched fraction, $26.7{\pm}1.8%$ of high density microsomal fraction and $23.9{\pm}2.1%$ of low density microsomal fraction. 3) Surface labelling of sodium borohydride revealed that plasma membrane contaminated to lysosomal fraction by $26.8{\pm}2.8%$, high density microsomal fraction by $8.3{\pm}1.3%$ and low density microsomal fraction by $1.7{\pm}0.4%$ respectively. 4) Cytochalasin B bound to all of subcellular fractions with a Kd of $1.0{\times}10^{-6}M$. 5) Photolabelling of cytochalasin B to subcellular fractions occurred on 45 K dalton protein band, a putative glucose transporter and D-glucose inhibited the photolabelling. 6) Insulin didn't affect on the distribution of subcellular fractions and translocation of intracellular glucose transporters of hepatocytes. 7) HEGT reconstituted into hepatocytes was largely associated with plasma membrane and very little was found in low density microsomal fraction which equals to the native glucose transporter distribution. Insulin didn't affect on the distribution of exogeneous glucose transporter in hepatocytes. From the above results it is concluded that insulin insensitivity of hepatocyte may due to lack of intracellular storage pool of glucose transporter and thus intracellular storage pool of glucose transporter is an essential feature of the insulin action.

• 생명과학회지
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• 제17권5호
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• pp.641-645
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• 2007

염 내성 돌연변이체를 선발하기 위하여, ethyl methane sulfonate(EMS)로 처리된 돌연변이 종자 집단을 사용하였다. 150 mM NaCl 고염 스트레스 하에서 종자 발아 내성을 보이는 세 종류의 EMS 돌연변이체를 선발하였다. 세 종류의 EMS 돌연변이체들 중, salt tolerance 42-14(sto42-14) 돌연변이체는 175 mM NaCl 고농도에서 종자 발아율이 대조구(WT)에 비해 7배 이상의 높은 발아율을 보였다. 또한 내염성 sto42-14 돌연변이체는 glucose(Glc)에 대해서도 비감수성을 갖고 있음을 관찰되었고, 흥미롭게도 sto42-14돌연변이체에 $20{\mu}M$ gibberellin(GA)을 처리한 결과, 대조구에 비해 하배축과 뿌리의 생장이 억제됨을 관찰할 수 있었다. 이러한 결과를 바탕으로, 고염 내성 sto42-14 돌연변이체는 Glc 뿐만 아니라 GA호르몬 반응에도 관련되어져 있음을 알 수 있다.

• Journal of Yeungnam Medical Science
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• 제7권1호
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• pp.29-37
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• 1990

Streptozotocin을 소량씩 반복투여한 2주후의 혈당과 혈중 인슐린치는 $172{\pm}43.9mg$/dl 및 $20.5{\pm}6.0{\mu}IU$/ml로 대 조군의 $108{\pm}16.2mg$/dl 및 $43.0{\pm}11.4{\mu}IU$/ml와 비교해 볼때 고혈당, 저인슐린 혈중의 당뇨병 소견을 나타내었다. 이와같은 당뇨 흰쥐(IDDM 모텔) 골격근의 당섭취는 대조군에 비하여 2/3수준으로 감소하였으며 당섭취에 대한 인슐린에 대한 예민도와 반응도 모두 감소하는 결과로 나타났다. 운동부하로 인한 당뇨병군의 당섭취의 변화는 현저하여 안정군의 그것과 비교해 볼때 basal level의 당섭취 증가는 물론 인슐린에 대한 예민도와 반응도도 향상되는 결과였다. 위의 결과로 보아 streptozotocin으로 유도한 당뇨흰쥐 골격근은 당섭취 감소와 인슐린에 대한 저항성을 나타내었으나 이는 운동부하로 상당한 수준으로 회복되었다.

• 생명과학회지
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• 제21권9호
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• pp.1295-1300
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• 2011

식물체에서 당 조절 인자의 병 저항성 생리적 특성을 살펴보길 위하여, 원형질막에 존재하는 glucose 조절인자인 애기장대 AtPGR 유전자의 과발현 및 RNAi 형질전환체를 사용하였다[3]. AtPGR 유전자는 병원균 처리에 의하여 전사 발현양이 증가하였을 뿐만 아니라, JA와 SA 처리 시에도 AtPGR 전사 발현양이 증가함을 확인하였다. 과발현 형질전환체를 이용하여 병 저항성을 살펴본 결과, AtPGR 유전자는 병원균에 대해 저항성을 유도함을 알수 있었다. 또한 병원균 유도 증가 유전자로 알려진 PDF1.2 및 PR1 유전자 발현 양상을 qPCR을 통해 살펴본 결과, AtPGR 유전자는 PDF1.2 유전자를 SA 경로 하에서는 증가시키는 반면, JA 경로 하에서는 발현 증가량을 감소시키는 경향이 있음을 나타내었고, PR1 유전자의 발현은 JA 경로를 통해 조절할 것으로 생각되어진다. 이러한 결과를 바탕으로, AtPGR 유전자는 glucose 뿐만 아니라 병원균 반응에도 관련되어져 있음을 알 수 있다.