The rapid preparaton method of soybean curd with ultra fine soy powder at home was investigated. The microwave oven of this study used common microwave attached sensor for the volume and temperature control, The temperature of the microwave oven was maintained at 98, not boiling over. It took 9 minutes to make 300g of soybean curd, 10 minutes to make 600g, 14 minutes to make 900g, and 17 minutes to make 1200g. Beany flavor and trypsin inhibitor could be removed by this conditon. It took only 5 min to make coaguation of the curd by glucono-$\delta$-lactone.
To prepare soybean curds, the concentration of $CaCl_2,\;MgCl_2,\;CaSO_4$ and glucono-%{\delta}$-lactone fresh solution as coagulants were determined by transmittance of whey using spectrophotometer. The concentrations of four coagulants at which the transmittance had the highest value were chosen. Moisture content, yield and protein recovery of soybean curds prepared with four coagulants were investigated. The textural properties were examined by Instron Universal Testing Machine, and sensory evaluation was carried out. The microstructure of soybean curds was examined by SEM. Soybean curds obtained with $CaCl_2\;and\;MgCl_2$ were hard and coarse, and had roasted nutty taste, whereas those with $CaSO_4$ and GDL revealed very smooth, soft and uniform. Soybean curd prepared with GDL had the lowest acceptability because of sour taste. The texture and acceptability of soybean curds were influenced by the type of coagulant.
Kim Jin-Hee;Woo Eun-Yeol;Kim Kang-Sung;Kim Myung-Hee
The Korean Journal of Food And Nutrition
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v.19
no.1
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pp.22-27
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2006
This study was carried out to determine the optimum conditions for making soybean curd(or tofu) from defatted soybean flour.. Heating soymilk above $80^{\circ}C$ for at least $5{\sim}10\;min$ was necessary for soybean protein to form aggregates during subsequent coagulation process with glucono-${\delta}$-lactone(GDL). For maximum yield of tofu, with water content of approximately 80%, extra addition of 20 g of oil and 5 g of GDL per 425 g of soybean flour was needed. Maintaining soymilk temperature around $75^{\circ}C$ for 5 min was necessary when GDL was used as the coagulant.
In this study, we aimed to investigate the effects of low-temperature encapsulation on the viability of Weissella cibaria CMU under harsh conditions and in freeze-dried foods during storage. The capsules were prepared by gelation of sodium caseinate at different concentrations (5%, 6%, 7%, and 8%) with a combination of 0.5% gellan gum and 2% $glucono-{\delta}-lactone$. The size distribution of the capsules was determined using a Mastersizer 3000 laser diffraction particle size analyzer. Scanning and transmission electron microscopy revealed that the capsule with 6% sodium caseinate had a smooth and rounded external surface, with reproducibility. The acid, bile, and heat tolerances of the encapsulated cells were significantly higher than those of the control under prolonged acid (5 h), bile (12 and 24 h), and heat (2 h) exposure, respectively. During storage for up to 6 months at $4^{\circ}C$ or $25^{\circ}C$, the viability of encapsulated Weissella cibaria CMU in beef and vegetable rice porridge was effectively improved.
The aim of this study was to model and optimize the calcium alginate (CA) and microbial transglutaminase (TG) systems to form a cold-set myofibrillar protein (MP) gel containing 0.1 M or 0.3 M NaCl using a response surface methodology. The gel strengths of cold-set and heat-induced MP gels, and cooking yields were measured. All measured parameters showed determination coefficients ($R^2$) above 0.7 without a lack-of-fit. The CA system had the best results with component ratios of 1.0:0.3:1.0 corresponding to sodium alginate, calcium carbonate and glucono-$\delta$-lactone, respectively, and was favourable at 0.1 M NaCl. In contrast, the TG system only had an effect on cold-set MP gelation at 0.3 M salt, and the optimal ratio of TG to sodium caseinate was 0.6:0.5. By combining the two systems at 0.3 M NaCl, an acceptable cold-set MP gel with an improved texture and high cooking yield could be formed. Therefore, these results indicated that the functionality of the cold-set MP gel could be enhanced by combining these two optimized gelling system.
Meats with alginate binders including sodium alginate, glucono-delta-lactone and calcium carbonate were tested in restructured steaks made from M. pectoralis profundus of beef steers in terms of meat quality and binding ability by tumbling time. The treatment with 25 min tumbling time was significantly lower (p<0.05) for crude protein than 5 and 15 min, while higher (p<0.05) for moisture content. This corresponded with sensory panel juiciness ratings, which showed the treatment for longer tumbling times to be significantly juicier (p<0.05) than that for a shorter time. Cooking loss decreased (p<0.05) linearly with an increased tumbling time, and Kramer shear force also significant decreased (p<0.05) with tumbling time. This corresponded with sensory panel tenderness ratings, which showed that the treatment for longer tumbling times was more tender (p<0.05). The texture results indicated that longer tumbling time had lower (p<0.05) hardness and chewiness values. Sensory panels ranked binding ability in the order 5 min, 15 min and 25 min from best to worst, and the overall acceptability for slices from roasts of treatments for 5 and 15 min were rated by the sensory panelists as moderate to very acceptable, but those for 25 min were rated as fair to moderate.
We investigated the effects of non-meat protein binders combined with glucono-${\delta}$-lactone (GdL) on the binding properties regarding restructured pork prepared by high-pressure treatment. Soy protein isolate (SPI), casein (CS), whey protein concentrate (WPC), and egg white (EW) were used as non-meat protein binders and compared with the control (no binder) and with the ${\kappa}$-carrageenan (KC) treatment. The compression and depression rates were 2.3 and 37 MPa/s, respectively, and pressurization was conducted at 200 MPa for 30 min at $4^{\circ}C$. After pressurization, the physical properties (pH, water-holding capacity, color, tensile strength, and microscopic structure) of the sample were evaluated. The combination of pressurization with acidification enabled cold-set meat binding, and the binding strength of restructured pork was enhanced by the addition of non-meat proteins. Among binders, SPI demonstrated the best efficiency in binding meat pieces. Therefore, the present study demonstrated that the combination of acidification and pressurization processes with the utilization of non-meat protein binders has a potential benefit in meat restructuring.
The ${\beta}-glucosidase$ was purified to homogeneity from the culture filtrate of P. verruculosum by column chromatography. The enzyme was a glycoprotein with a relative size of approximately 220 kDa with an isoelectric point of 4.8, which was composed of dimeric protein of 105 kDa. The enzyme was stable up to $60^{\circ}C$ and the presence of glycerol significantly increased its thermostability. The enzyme was found to hydrolyze both ${\beta}-aryl$ and ${\beta}-alkyl-glucosides$ in addition to ${\beta}-glucosyl$ glucose and catalyzed glucosyl transfer to cellobiose. The enzyme attacked laminarin in an exotype-like fashion. The apparent Km's of the enzyme toward cellobiose, laminaribiose, laminarin were 0.53 mM, 0.35 mM and 1.11 mM, respectively. Glucose and glucono-${\delta}-lactone$ were competitive inhibitors for the enzyme. Copper ($Cu^{2+}$), mercury ($Hg^{2+}$) and p-chloromercuribenzoate were strong inhibitors of the enzyme. The immunoblotting result revealed that one form of ${\beta}-glucosidase$ was biosynthesized, irrespective of carbon sources used. Polyacrylamide gel electrophoresis analysis of the in vitro translated product of total RNA from avicel grown mycelium established that the P. verruculosum ${\beta}-glucosidase$ precursor was approximately 95 kDa in size. The amino acid composition and N-terminal amino acid sequence are given.
A ${\beta}$-glucosidase from Phoma sp. KCTC11825BP isolated from rotten mandarin peel was purified 8.5-fold with a specific activity of 84.5 U/mg protein. The purified enzyme had a molecular mass of 440 kDa with a subunit of 110 kDa. The partial amino acid sequence of the purified ${\beta}$-glucosidase evidenced high homology with the fungal ${\beta}$- glucosidases belonging to glycosyl hydrolase family 3. Its optimal activity was detected at pH 4.5 and $60^{\circ}C$, and the enzyme had a half-life of 53 h at $60^{\circ}C$. The $K_m$ values for p-nitrophenyl-${\beta}$-D-glucopyranoside and cellobiose were 0.3 mM and 3.2 mM, respectively. The enzyme was competitively inhibited by both glucose ($K_i$=1.7 mM) and glucono-${\delta}$-lactone ($K_i$=0.1 mM) when pNPG was used as the substrate. Its activity was inhibited by 41% by 10 mM $Cu^{2+}$ and stimulated by 20% by 10 mM $Mg^{2+}$.
The changes in the rheological properties of soybean curd upon the processing conditions were measured by the failure test, and analyzed by the stress-relaxation data. Soybean curd coagulated with $CaCl_2$ showed a higher failure stress value than other coagulants such as $MgCl_2,\;CaSO_4\;and\;Glucono-{\delta}-lactone$ (GDL), whereas addition of 0.3% $CaCl_2$ produced higher failure stress value than other concentrations $0.2{\sim}0.6%)$. Also, maximum failure stress of soybean curd was shown at the higher heating temperatures$(95^{\circ}C)$ and greater molding pressures, respectively. Initial and equilibrium stress at the stress relaxation curves showed the same tendency as those of failure test, and magnitude of elastic elements$(E_0,\;E_e)$ and viscous element$({\eta})$ were numerically expressed through simple Maxwell model analysis.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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