• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제23권1호
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• pp.29-34
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• 2002

The microphase adsorption - spectral correction (MPASC) technique was described and applied to study the interaction of fluorescein isothiocyanate (FITC) with cetyl trimethylammonium bromide (CTAB). The synergism mechanism of micelle was analyzed and discussed. The aggregation of FITC on CTAB obeys the Langmuir monolayer adsorption. Results showed that the monomer and micellar aggregate is $FITC-CTAB_3$ and $(FITC-CTAB_3)_{29}$, respectively at pH 9.62. The adsorption constant of the CTAB-FITC aggregate was determined to be $2.10{\times}10^5$. Interestingly, it was observed for the addition of an anionic surfactant to desorb FITC from its CTAB aggregate and this has been applied to the quantitative determination of trace amounts of anionic detergent (AD) in sewage.

• Journal of Photoscience
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• 제10권3호
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• pp.237-240
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• 2003

The tetradecameric peptide (K47-K60) near the NH$_2$-terminal region of epithelial-cell adhesion molecule (Ep-CAM) was chosen as antigenic site and a polyclonal antibody was generated, which could recognize Ep-CAM from the mouse colon tissue or the colon cancer cell, CT-26, in Western blot analysis. Then, the fluorescein isothiocyanate (FITC), a fluorescence dye, was conjugated with the affinity purified Ep-CAM antibody using thiocyanate and the amino groups of FITC and antibody, respectively. The molar ratio of FITC to antibody was estimated approximately 1.86 to 1.00 by measuring the optical densities at 492 nm and 280 nm. Ep-CAM antibody-FITC conjugate was then used for immunohistochemistry of the CT-26 cells. Judging from the shapes formed by fluorescence, the Ep-CAM antibody could delivered FITC to the surface of cells in which Ep-CAM was expressed. This result implies that Ep-CAM antibody could be also used for the tissue-specific delivery of the photosensitizer to the target protein via antigen-antibody interaction.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제34권2호
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• pp.539-544
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• 2013

$Ag@SiO_2@SiO_2$(FITC) nanocomposites were prepared by the simple polyol process and St$\ddot{o}$ber method. Fluorescence enhancement of fluorescein moiety (fluorescein isothiocyanate, FITC) was investigated in the presence of silver nanoparticles in $Ag@SiO_2@SiO_2$(FITC) system with varying thickness (X nm) of first silica shell. Maximum enhancement factor of 4.3 fold was achieved in $Ag@SiO_2@SiO_2$(FITC) structure with the first silica shell thickness of 8 nm and the average separation distance of 11 nm between the surface of silver nanoparticle and fluorescein moiety. The enhancement is believed to be originated from increased excitation rate of fluorescein moiety due to concentrated local electromagnetic field which was improved by interaction of light with silver nanoparticles.

• Food Science and Biotechnology
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• 제17권6호
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• pp.1365-1367
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• 2008

The antibacterial activity of chitosan against Escherichia coli was investigated in the presence of NaCl, sucrose, and ethanol to assess the potential use of chitosan as a biopreservative in food products containing these components. The inhibitory activity of chitosan decreased slightly upon the addition of NaCl and sucrose, respectively to culture broth containing 100 ppm of chitosan (Mw 3,000), while the addition of ethanol enhanced the inhibitory activity of chitosan on growing cells. The addition of these components to non-growing cells prior to chitosan treatment demonstrated that NaCl protected the cells from the inhibitory activity of chitosan, while sucrose had no effect. Ethanol addition to non-growing cells increased cell death by chitosan treatment. Finally, binding of fluorescein isothiocyanate (FITC)-labeled chitosan to E. coli was measured in the presence of the food components. The FITC-labeled chitosan binding to cells decreased upon NaCl addition, was not affected by sucrose, and increased following treatment with ethanol.

• 식물조직배양학회지
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• 제21권6호
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• pp.363-367
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• 1994

식물 세포의 신호전달 기작에 있어 calmodulin (CaM)의 역할을 조사하기 위하여 외부기원의 CaM을 식물 세포 내로 주입하였다. 이를 위하여 bovine testis로부터 CaM을 분리, 정제하여 SDS-PAGE상에서 순수함을 확인하였고, 이를 세포 내로 주입한 후 실제 주입 여부를 확인하기 위해 정제된 CaM을 미리 fluorescein isothiocyanate (FITC)로 표식하여 사용하였다. 또한, FITC-CaM complex의 농도에 따른 fluorescent intensity를 측정하여 주입된 CaM의 농도를 결정하였다. 대두 현탁 배양 세포를 saponin (0.1 mg/mL)이 포함된 배지에서 15분간 배양하여 permeabilization시키고,FITC-CaM (1mg/mL)을 30분간 처리한 후 형광현미경으로 조사했을 때 세포질에서 강한 형광이 나타났으며, 이 결과로 외부의 calmodulin이 세포 내로 주입되었음을 확인할 수 있었다. 대두 현탁 배양 세포에 3가지의 세포벽 분해 효소를 처리하여 원형질체를 분리하였고, 이 원형질체를 FITC-CaM이 들어있는 완충용액에 넣고 electroporation 하였을때 capacitance와 field strength가 증가할수록 원형질체의 생존률은 감소하였으나, 세포 내의 fluorescent intensity는 증가하였다. 이것은 외부의 calmodulin이 electroporation에 의해 대두의 원형질체 내로 도입되었음을 의미하는 것이다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제14권8호
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• pp.4106-4110
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• 2013

아포리포포린-III (apoLp-III)를 꿀벌부채명나방 종령 유충 혈림프에서 KBr 농도구배 초원심분리와 겔크로마토그래피 (Sephadex G-100)를 이용하여 분리, 정제하였다. 본 연구에서는 아포리포포린-III가 꿀벌부채명나방의 종령 유충 지방체에 의해 흡수되는 지를 조사하였다. 종령 유충 지방체 조직을 FITC로 표지한 아포리포포린-III(FITC-apoLp-III)와 상온에서 30분간 배양하였다. 배양 후 형광현미경과 전기영동을 이용하여 FITC-apoLp-III가 지방체 조직으로 들어가는 지의 여부를 확인하였다. 그 결과 FITC-apoLp-III가 유충 지방체로 흡수된다는 사실을 알 수 있었다.

• 폴리머
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• 제28권3호
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• pp.232-238
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• 2004

약물 전달체로서 메톡시 폴리(에틸렌 글리콜) (MPEG, methoxypolyethylene glycol)과 생분해성 폴리에스테르 계열의 카프로탁톤 ($\varepsilon$-CL, $\varepsilon$-caprolactone)으로 구성된 MPEG-PCL 블록 공중합체를 개환중합을 통해 합성하였다. MPEG-PCL의 결정성과 열적특성은 X선 굴절계와 시사주차열량계를 통하여 분석하였다 모델 단백질로서 알부민 (FITC-BSA, albumin bovine-fluorescein isothiocyanate)과 블록 공중합체를 동결 제분 후, 직접압축 성형방법에 의해 웨이퍼를 제조하였다. 알부민의 방출은 pH 7.4 인산염완충액을 사용하여 37$^{\circ}C$에서 14일 동안 관찰하였다. 알부민의 방출양은 형광분광기를 통하여 FITC의 강도에 의해 결정되었다. 웨이퍼의 형태학적 관찰은 디지털 카메라와 전자주사현미경을 통하여 관찰하였다. 알부민의 방출 속도와 초기 burst는 MPEG-PCL 블록 공중합체의 분절 내에서 폴리(에틸렌 글리롤)의 분자량이 증가할수록 또한 폴리카프로락톤의 분자량이 감소할수록 많은 초기방출과 단축된 방출기간을 보였다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제17권10호
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• pp.199-203
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• 2016

아포리포포린-III (apoLp-III)를 꿀벌부채명나방 종령 유충 혈림프로부터 KBr 농도구배 초원심분리와 겔크로마토그래피(Sephadex G-100)를 이용하여 분리, 정제하였다. KBr 농도구배 초원심분리가 끝난 후, 리포포린을 제외한 분획 (lipophorin-free fractions)을 겔크로마토그래피 시료로 사용하였으며, 겔크로마토그래피를 행한후 sodium dodecyl sulfate (SDS)-전기영동으로 apoLp-III의 정제를 확인하였다. 또한, 본 연구에서는 유충 혈림프로부터 정제된 apoLp-III가 꿀벌부채명나방의 성충 정소에 의해 흡수되는 지를 조사하였다. 우화한 지 1일 또는 2일된 성충으로부터 성충 정소를 차가운 링거액에서 분리한 후 조직 배양의 시료로 사용하였다. 순수 정제한 apoLp-III를 dimethyl sulfoxide (DMSO)에 녹인 형광물질 fluorescein isothiocyanate (FITC)와 상온에서 계속 저어가면서 1시간 동안 배양하였다. FITC로 표지된 apoLp-III (FITC-labeled apoLp-III)를 Sephadex G-25 PD-10 column을 이용하여 정제하고 확인하였다. 정제된 FITC-labeled apoLp-III와 성충 정소 조직을 상온에서 30분간 배양하였다. 배양 후 형광현미경 (fluorescence Axioskop microscope)과 SDS-전기영동을 이용하여 FITC-labeled apoLp-III가 정소 조직으로 들어가는 지의 여부를 확인하였다. 그 결과 FITC-labeled apoLp-III가 성충 정소로 흡수된다는 사실을 알 수 있었다.

• 한국발생생물학회지:발생과생식
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• 제11권1호
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• pp.21-29
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• 2007

본 연구진은 선행 연구에서 progesterone receptor membrane component 2 (pgrmc2) 유전자가 미성숙 난자에서 높게 발현하는 것을 발견하였다. 본 연구는 pgrmc2와 pgrmc1 유전자가 쥐의 생식소와 배아의 발달 단계에 따라 어떻게 발현하는지 알아 보기 위해 수행하였다. 이들 유전자는 난소, 정소, 배아, 그리고 난자의 다양한 발달 단계에서 발현하는 것을 알 수 있었다. 쥐 난자 세포막에 프로게스테론 수용체가 존재하는 것은 progesterone-3-O-carboxymethyl oxime-BSA-fluorescein isothiocyanate (P4-BSA-FITC)의 결합을 이용하여 확인하였다. 본 결과는 프로게스테론 수용체의 세포막 구성 요소들이 생쥐의 난자, 배아, 그리고 생식소에서 발현함을 최초로 확인한 연구 결과다. 스테로이드 수용체의 세포막 구성 요소들의 기능, 특히 프로게스테론 수용체의 세포막 구성 요소들의 기능을 알아 보기 위해 추후 연구가 계속되어야 할 것이다.

• 폴리머
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• 제34권1호
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• pp.79-83
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• 2010

Poly(N-isopropylacrylamide-co-dimethylamino ethyl methacrylate)(P(NIPAM-co-DMAEMA))가 고정화된 알지네이트 비드를 제조하였다. 알지네이트와 P(NIPAM-co-DMAEMA)의 정전기적 인력을 이용하여 P(NIPAM-co-DMAEMA)로 코팅된 알지네이트 비드와 P(NIPAM-co-DMAEMA)을 함유한 알지네이트 비드를 제조하였다. P(NIPAM-co-DMAEMA)은 자유 라디칼 반응으로 제조하였고 핵자기 공명분광기를 통해 확인하였다. 비드의 온도 민감성 방출 거동을 관찰하였으며, 모델시약으로 blue dextran과 fluorescein isothiocyanate-dextran을 사용하였다. P(NIPAM-co-DMAEMA)가 고정화된 알지네이트 비드로부터의 방출 정도는 온도 의존성이 낮았고, 방출모델시약의 분자량이 작을수록 더 높았다.